4. Es un enlace covalente que se establece entre el grupo
carboxilo de un aa. y el grupo amino del siguiente, dando
lugar al desprendimiento de una molécula de agua. El
enlace peptídico tiene un comportamiento similar al de un
enlace doble, es decir, presenta una cierta rigidez que
inmoviliza en un plano los átomos que lo forman.

5. PROPIEDADES DE LOS
AMINOÁCIDOS
Los aminoácidos son:
1. compuestos orgánicos sencillos de bajo peso
molecular, son sólidos,
2. solubles en agua,
3. cristalizables,
4. incoloros,
5. punto de fusión elevado (más de 200 C),
6. presentan estereoisometría,
7. actividad óptica y
8. comportamiento anfótero o químico.

6. COMPORTAMIENTO QUÍMICO
los aminoácidos son sustancias anfóteras, esto
quiere decir que en disolución acuosa se pueden
comportar como ácidos y como bases
dependiendo del ph de la solución, esto es debido
la presencia del grupo carboxílico que tiene
carácter ácido y del grupo amino que tiene
carácter básico. en este caso los aminoácidos se
ionizan doblemente, apareciendo una forma
dipolar iónica llamada zwitterion.

7. PROTEÍNAS
las proteínas son biomoléculas formadas básicamente
por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. pueden
además contener azufre y en algunos tipos de
proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre entre otros
elementos. pueden considerarse polímeros de unas
pequeñas moléculas que reciben el nombre de
aminoácidos y serían por tanto los monómeros unidad.

8. ESTRUCTRA DE UNA LAS PROTEINAS
ESTRUCTURA PRIMARIA esta representada por la
sucesión lineal de aminoácidos que forman la cadena
peptídico y por lo tanto indica qué aminoácidos
componen la cadena y el orden en que se encuentran.

9. ESTRUCTURA SECUNDARIA
Existen dos tipos de estructura secundaria:
1. La alfa-hélice
2. La lámina beta.

10. ESTRUCTURA TERCIARIA
Esta representada por los súper plegamientos y
enrollamientos de la estructura secundaria,
constituyendo formas tridimensionales geométricas
muy complicadas que se mantienen por
enlaces fuertes (puentes disulfuro entre dos
cisteinas) y otros débiles (puentes de hidrógeno;
fuerzas de Van der Waals; interacciones iónicas e
interacciones hidrofóbicas).

11. ESTRUCTURA CUATERNARIA
Está representada por el acoplamiento de varias cadenas
polipeptídicas, iguales o diferentes, con estructuras terciarias
(protómeros) que quedan auto-ensambladas por enlaces débiles, no
covalentes, esta estructura no la poseen todas las proteinas.

12. ESTRUCTURA DE LAS PROTEINA

13. CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS
1. HOLOPROTEÍNAS
Formadas solamente por aminoácidos
 Globulares
 Fibrosas
2. HETEROPROTEÍNAS
Formadas por una fracción proteínica y por un
grupo no proteínico, que se denomina
“grupo prostético”
 Glucoproteinas
 Lipoproteinas
 Nucleoproteinas
 Cromoproteinas

14. PROPIEDADES DE LA
PROTEÍNAS
Especificidad
 Cada una tiene determinada función y lo
realiza porque posee una determinada
estructura primaria y una conformación
espacial propia.
 un cambio en la estructura de la proteína
puede significar una pérdida de la función.
 Además, no todas las proteínas son iguales
en todos los organismos.
 La semejanza entre proteínas son un
grado de parentesco entre individuos, y
sirve para la construcción de “árboles
filogenéticos”.

15. DESNATURALIZACIÓN
 Es una pérdida de la estructura
terciaria, por romperse los puentes
que forman dicha estructura.
 Todas las proteínas desnaturalizadas
tienen la misma conformación, muy
abierta y con una interacción máxima
con el disolvente, por lo que una
proteína soluble en agua cuando se
desnaturaliza se hace insoluble en
agua y precipita.

16. estructural
Como las glicoproteínas que forman parte de las
membranas.
Las histonas que forman parte de los cromosomas
El colágeno, del tejido conjuntivo fibroso.
enzimática
Son las más numerosas y especializadas. Actúan como
biocatalizadores de las
reacciones químicas y puedes verlas y estudiarlas con detalle
aquí.
hormonal
Insulina y glucagón
Hormona del crecimiento
Calcitonina
defensiva Inmunoglobulina
Trombina y fibrinógeno
transporte
Hemoglobina
Hemocianina
reserva
Ovoalbúmina, de la clara de huevo
Gliadina, del grano de trigo
FUNCIONES Y EJEMPLOS DE PROTEINAS

17. FACTORES QUE ALTERAN LA
ESTRUCTURA DE LA PROTEÍNA.
Calor, radiaciones ultravioleta, ácidos y bases
fuertes, sales, urea, metales pesados
(plata, plomo, mercurio); solventes orgánicos
(alcohol, acetona).
Efecto desnaturalización de la proteína:
"Cualquier alteración en la estructura nativa de la
proteína, que cause cambios en
sus propiedades físicas, químicas y biológicas".
Ejemplo: cocción de un huevo, aplicación de
bases en el pelo, quemaduras en la piel por
exposición prolongada a los rayos solares, etc.

18. ENZIMAS
„ Los enzimas son catalizadores muy
potentes y eficaces, químicamente
son proteínas.
• Como catalizadores, los enzimas
actúan en pequeña cantidad y se
recuperan indefinidamente.
• No llevan a cabo reacciones que
sean energéticamente
desfavorables, no modifican el
sentido de los equilibrios
químicos, sino que aceleran su
consecución.

19. CARACTERÍSTICAS DE LAS
ENZIMAS
• Aumentar la velocidad de las reacciones que
ocurren en el interior de las células.
Las enzimas como catalizadores:
• Funcionan en cantidades muy pequeñas
• Permanecen inalteradas después de actuar en
la reacción química
• No alteran el equilibrio de reacción

20. MODELO LLAVE Y CERRADURA
* Modelo, propuesto por Emil Fisher en 1894,
establece que durante las reacciones
enzimáticas, los compuestos se combinan con
ciertos sitios específicos de las enzimas para
convertirse en productos.
* Se le denomina sitio activo al lugar específico
de la enzima donde ocurre la catálisis, entre la
enzima y el reactivo, para obtener un
producto.

21. MECANISMO Y FUNCIONAMIENTO
DE LAS ENZIMAS

22. ACCIÓN DE LA TEMPERATURA
Y PH EN LAS ENZIMAS.
 La actividad enzimática es influida por los cambios
de temperatura y pH.
 La actividad catalítica generalmente ocurre a un
pH cercano al rango fisiológico de 6.0 a 7.5.
 La temperatura óptima para que funcionen las
enzimas, varía entre los 25 y 40 ºC.
 Las altas temperaturas y los cambios de pH
afectan la estructura de las enzimas, de manera
que se convierte en un catalizador inactivo o
menos efectivo

23. AHORA
REPITE, FUERTE!!!