Althusser, Louis. - Ideología y aparatos ideológicos de Estado [ocr] [2003].pdf
Estructura secundaria
1. UNIVERSIDAD CENTRAL DEL ECUADOR
FACULTAD DE FILOSOFÍA, LETRAS Y CIENCIAS DE LA
EDUCACIÓN
CARRERA DE PEDAGOGÍA DE LAS CIENCIAS EXPERIMENTALES,
QUÍMICA Y BIOLOGÍA
QUÍMICA ORGÁNICA
Nombre: Diana Amuy
Tema: Estructura de las Proteínas Secundarias
2. ESTRUCTURA SECUNDARIA
Se refiere a cualquier segmento de una cadena polipeptídica y describe el arreglo
espacial local de los átomos de la cadena principal sin tomar en cuenta la
conformación de su cadena lateral o su interrelación con otros segmentos.
• Hélices α
• Conformaciones β
• Giros β
Los puentes de hidrógeno son la
principal fuerza estabilizadora de
esta estructura.
3. HÉLICE α
• Está formada por el
enrollamiento de la cadena
polipeptídica sobre sí misma en
forma de espiral. Se forma una
hélice dextrógira (sentido de giro
de las agujas del reloj).
• Tiene 3.6 aa por vuelta de hélice.
• El espesor de una vuelta es de 5.4
°A.
4. Cuando la cadena polipeptídica se
enrolla en espiral sobre sí misma
debido a
los giros producidos en torno al
carbono alfa de cada aminoácido se
adopta una
conformación denominada héliceα.
La hélice se mantiene estable por
puentes de hidrógeno que se
establecen entre el O de un –CO–
y el H de un –NH del cuarto aa que
le sigue.
5. ESTRUCTURA β O EN LÁMINA PLEGADA
En este caso, los planos de los enlaces
peptídicos sucesivos se disponen en zigzag y
la estructura se estabiliza mediante puentes
de hidrogeno entre los grupos de C=O y N-O
de aminoácidos pertenecientes a diferentes
segmentos de la misma o diferente cadena.
El que una proteína adquiera una u otra
estructura secundaria de aminoácidos o
estructura primaria. Una misma cadena
poli peptídica, pueda adquirir diferentes
estructuras secundarias en diferentes
segmentos de la misma