Proteinas

1. α - hélice y Hoja plegada - β
Alan González Ávila
Maestría en Bioquímica
Universidad Nacional de Colombia

2. α - hélice
α - hélice

3. Estructura secundaria de las proteínas
• El termino se refiere a cualquier segmento especifico de una cadena
polipeptidica sin tener en cuenta la conformación de sus cadenas laterales,
ni su relación con otros segmentos.
• Existen un numero limitado de estructuras secundarias que son muy
estables y que se encuentran ampliamene distribuidas en las proteínas. Las
mas destacables son la conformación en hélice α y la conformación en β
• En la mayoría de las proteínas el camino que sigue una cadena
polipeptidica no es al azar, sino que es prácticamente constante y
altamente especifica para la estructura y función de cada proteína
particular.

4. La α - hélice es una estructura común en las
proteínas
• La dispocision mas sencilla que podría adoptar una una cadena
polipeptidica, teniendo encuenta la riguidez de sus enlaces peptídicos
es una estructura alfa hélice, a la que Pauling y Corey de nominaron
α – hélice.
• La estructura se encuentra estrechamente enrollada alrededor de un eje
imaginario dibujado longitudinalmente por el centro de la hélice, y los grupos
R de los residuos de aminoácidos sobresalen hacia afuera del esqueleto
helicoidal.
• La hélice típica muestra unos ángulos en Φ= -57° y Ψ= -47 ° y cada giro incluye
3,6 residuosa de aminoácidos.

5. • El giro de la α-hélice es dextrógiro en la mayoría de las proteínas.
• La razón de uqe se forme la alfa hélice con mayor facilidad que otras
conformaciones posibles es en parte que la α - hélice hace un uso
optimo de los puentes de hidrogeno entre el atomo de hidrogeno
unido al atomo de nitrógeno electronegativo de un enñace peptidicoy
el atomo de oxigeno carbonilico electronegativo del cuarto
aminoácido que se encuentra al lado del animo terminal con respecto
al mismo. (figura 4-4).

6. La secuencia de aminoácidos afecta la
estabilidad de la α - hélice
• No todos los polipéptidos pueden formar una α - hélice etable.
• La alanina es la que muestra mayor tendencia a formar α - hélice en la mayoría de modelos experimentales.
• Las interacciones entre la cadenas lateralews de los aminoácidos pueden estabilizar o desestabilizar la
estructura α – helicoidal. Por ejemplo si posee muchos residuos de Glu consecutivos esta no podrá formar α
– hélice, puesto que los residuos de adyacentes se repelen on una intensidad que impide la formación de α
– hélice, pasa esto mismo con grupos polares cargados positivamente. Lso residuos de Asn, Ser, Thr y Cys
pueden desestabilizar la hélice si se encuentran muy cercanos en la cadena.
• Los aminoácidos cargados negativamente se encuentran por lo general a tres residuos de los cargados
positivamente.
• También se da un espaciamiento con los aminoácidos aromáticos, lo que da lugar a una interacción
hidrofóbica.
• Una de las restricciones en la formación de alfa hélices es la presencia de residuos de Pro o Gly que son los
menos proclives a formarla.
• La prolina en el atomo de nitrógeno forma parte un anillo rigido por lo que la rotación en el enlace N- C α
noes posible.
• Un aminoácido cargado positivamente en el extremo carboxilo terminal o en el extremo carbonilo terminal
es desestabilizante.

7. Hoja plegada - β

8. La conformación de Hoja plegada – β organiza
las cadenas poli peptídicas en forma de hoja.
• Esta conformación es la mas extendica de las cadenas polipeptidicas y se ha
confirmado mediante rayos x.
• En la conformación Hoja plegada – β el esqueleto dela cadena polipeptidica se
encuentra extrandido en zig-zag en lugar de plegarse como una hélice (fig. 4-6)
Las cadenas polipeptidicasen zig-zag pueden disponerse de manera adyacente
formando una estructura que se meja una serie de pliegues.
• se forman enlaces de hidrogeno entre segmentos individuales que forman
una Hoja plegada – β, son normalmente cercanos en la cadena polipeptidica,
pero también pueden estar muy distantes uno del otro enlasecuencia lineal del
polipéptido. Los R de aminoácidos adyacentes sobresalen de la estructura en zig-
zag en direcciones opuestas.
• Las estructuras ideales corresponden a ángulos comprendidos en Φ= -119° y Ψ=
+113 ° (paraela) y Φ= -139° y Ψ= +135° (antiparalela)

9. Los giros de Hoja plegada – β son frecuentes
en proteínas
• Los giros de hoja plegada es otro punto a tener en cuenta en las
estructuras secundarias de las proteínas, aca la cadena polipeptidica
cambi9a de dirección. Estos elementos unene tramos sucesivos de
alfa hélices o conformaciones beta.
• Conectan ectremos adyacentes de dos segmentos de hojas beta antiparelelas
como se muestra en la figura, generalmente involucran 4 aminoácidos
deonde seda un giro de 180 º. Los giros beta se encuentran generalmente en
la sauperficie de las proteínas, dodne los grupos peptídicos forman enlaces de
hidrogeno con el agua.

10. Estructura secundaria resumen
• La estructura secundaria es la disposición espacial local de los atomos
de a cadena principal en un determinado segmento de la cadena
polipeptidica
• Las estructuras secundarias regulares mas comunes son la hélice alfa
la conformación beta y los giros beta
• La estructura secundaria de un segmento pòlipeprtidico puede
definirse completamente si se conocen los valores de los angulos de
todos los amino acidos del segmento.
• DC es un técnica para conocer la estructura secundaria y para seguir
el plegamiento de las proteínas.