tema bioquimica

1. Enzimas: generalidades
Mg Sc MV Virginia Rivadeneira

2. Concepto de enzima
• Los enzimas son generalmente proteínas o
asociaciones de proteínas y otras moléculas orgánicas
e inorgánicas que actúan catalizando los procesos
químicos que se dan en los seres vivos.
• ¿Qué es catalizar?
• Acelerar las reacciones químicas
• Disminuir la energía de activación
“Energía de activación” Es la energía necesaria para que una sustancia
A se transforme en otra B

3. Las enzimas son proteínas
• Catalizan reacciones químicas necesarias para la
sobrevivencia celular
• Sin las enzimas los procesos biológicos serían tan
lentos que las células no podrían existir.
• Las enzimas pueden actuar dentro de la célula , fuera
de ésta, y en el tubo de ensayo.

7. Holoenzima y apoenzima. Algunas enzimas necesitan una porción no proteica
para desempeñar su función: si es un catión metálico se denomina cofactor; y
si es una molécula orgánica, coenzima. La porción proteica se denomina
apoenzima, y la enzima completa, holoenzima.

8. Coenzimas y sus precursores. Se muestra la estructura química de algunas
coenzimas. Se indica la forma de unión de la coenzima a la apoenzima y la reacción
catalizada. Muchos precursores de las coenzimas son vitaminas hidrosolubles.

9. Curva de progreso de una reacción catalizada
y no catalizada.
• Para un mismo
tiempo, la cantidad
de producto
obtenido es muy
superior en la
reacción catalizada.

10. La enzima disminuye la energía de
activación
Tiempo de la reacción
E + S
E + P
Sin enzima
Con enzima
• La Ea de la hidrólisis de la urea
baja de 30 a 11 kcal/mol con la
acción de las enzimas, acelerando
la reacción 1014
• El aumento de temperatura
necesario para producir la reacción
no catalizada seria de 529ºC

11. Enzima - Catalizador
• Tanto la enzima como el catalizador aceleran la
velocidad de una reacción química.
• Una enzima puede transformar 1000 moléculas de
sustrato/ segundo
• Las enzimas tienen 3 propiedades que los
catalizadores NO tienen
• Especificidad por el sustrato
• Se inactivan por desnaturación
• Pueden ser reguladas

12. • Las enzimas se unen a los reactivos
(sustratos) reduciendo la energía de
activación
• Cada enzima tiene una forma única con un
sitio o centro activo en el que se une al
sustrato
• Después de la reacción, enzimas y
productos se separan.
• Las moléculas enzimáticas no han
cambiado después de participar en la
reacción

13. Las enzimas cumplen su papel catalítico gracias a:
• Fijación estereoquímicamente complementaria
del substrato
• Transformación catalítica del mismo
En ambas funciones participan:
• Cadenas laterales de los aminoácidos
• Grupos o moléculas no proteicas:
 Grupos prostéticos
 Iones metálicos
 Cofactores

14. Centro activo de una enzima. Estructura de la
enzima con la naturaleza química necesaria para
su interacción con el sustrato.

15. • La alta especificidad se
debe a que su estructura
terciaria le permite
formar cavidades
llamadas sitios activos,
lugar donde se ubica el
sustrato durante el
proceso de catálisis.

16. Teorías de la Acción
Enzimática

17. • Modelos:
 Encaje inducido
 Llave – cerradura.
 Estado de transición
La unión del sustrato es muy específica

18. Modelo de Llave y Cerradura (Emil Fischer)
Substrato y enzima se
acoplan de forma
estereospecífica,
de la misma manera que una
llave se ajusta a su
cerradura.
Modelo aceptado durante
mucho tiempo; hoy se
considera insuficiente al no
explicar algunos fenómenos
de la inhibición enzimática
Sustrato
Enzima
Complejo enzima-
sustrato

19. Modelo del encaje inducido de Kohsland.
• (a) Representación de la
hexoquinasa en ausencia de
sustrato (PDB 1HKG). (b) En
presencia del sustrato, la enzima
sufre cambios en su
conformación que aumentan las
interacciones entre ambas
moléculas (PDB 1GLK).

20. La teoría del Ajuste Inducido se amplía en la actualidad
definiendo la acción enzimática como
Estabilización del Estado de Transición
Según lo cual, el Centro Activo enzimático es en realidad
complementario no al substrato o al producto, sino al
estado de transición entre ambos.

21. ¿La velocidad de una reacción
catalizada por una enzima es siempre
la misma?
No, depende de muchos factores entre los que se
cuentan:
• Concentración del sustrato
• Temperatura
• pH

22. Concentración de sustrato
• A mayor concentración de sustrato es mayor la
velocidad.
• Pero no aumenta indefinidamente, cuando no hay
más enzima para unirse al sustrato se alcanza la
velocidad máxima

24. Baja
concentración
de sustrato
ALTA
concentración
de sustrato
SATURACION

25. E + S ES E + P
k+1
k-1
k+2
Una cinética hiperbólica implica un proceso saturante:
Hay un número limitado de sitios en la enzima
para fijar substrato; una vez que están ocupados
todos, por mucho que aumente la concentración
de substrato, la velocidad permanecerá constante.

26. pH
• Cada enzima tiene un pH óptimo en el cual la
actividad enzimática es máxima

27. Temperatura
• Cada enzima tiene una temperatura óptima en la cual su actividad es
máxima

28. De modo que …
• si variamos el pH o la temperatura, la velocidad de la
reacción catalizada por una enzima también varía.
• Los valores de pH y temperatura óptima son aquellos
a los cuales se alcanza la máxima actividad enzimática
o la mayor velocidad de reacción