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1. BENEMÉRITA UNIVERSIDAD AUTÓNOMA DE
PUEBLA
FACULTAD DE MEDICINA VETERINARIA Y
ZOOTECNIA
NUTRICIÓN DE NO RUMIANTES
“METABOLISMO DE PROTEÍNAS”
DR. PEDRO MOLINA
ALUMNA. AMANDA IXCHEL AGUILAR
COVARRUBIAS
SECCIÓN 002

2. DEFINICIÓN
 Son los diversos procesos bioquímicos
responsables de la síntesis de proteínas y
aminoácidos, la degradación de proteínas por
medio de catabolismo proteico

3. GENERALIDADES
 Las proteínas son ingeridas a través de la dieta
 Son degradadas a su forma más pequeña
(aminoácidos) gracias a enzimas, al HCl del
estómago
 Los aa son convertidos en α-cetoácidos (hígado-
transaminación) que sirven para la producción de
energía, glucosa o grasas, o la resíntesis de aa

4. SÍNTESIS DE PROTEÍNAS
Se divide en 4:
 Síntesis de aminoácidos
 Síntesis de ARN
 Transcripción
 Traducción

5. 1. SÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS
 Conjunto de rutas metabólicas mediante las que se
producen distintos tipos de aminoácidos a partir de
otros compuestos
 Los sustratos para estas reacciones se obtienen a
partir de la dieta del organismo
 No todos los organismos son capaces de sintetizar
todos los aminoácidos y varía dependiendo la
especie

7. Los más importantes son:
 ASPARTATO  derivado del oxalacetato glutamato
+ oxalacetato  α-cetoglutarato + aspartato
 ASPARAGINA  es el primer derivado del
oxalacetato, a partir de él se sintetiza la
asparagina NH3 + aspartato + ATP  asparagina +
ADP + Pi
 SERINA  derivada del 3- fosfoglicerato, se forma
a partir de varias transformaciones de éste

8.  GLICINA  derivada del 3- fosfoglicerato, es un
producto directo de la serina
 CISTEÍNA  deriva del 3- fosfoglicerato, para su
formación se requiere de 2 aa (serina y metionina)
 ALANINA  deriva del piruvato se obtiene a través
de la transaminación acoplada al piruvato
 VALINA  deriva del piruvato se obtiene a través
de la transformación de piruvato mediante cuatro
reacciones

9.  LEUCINA  deriva del piruvato, se obtiene a
través de la misma ruta que la valina, pero el α-
cetoisovalerato, toma una vía alternativa formando
leucina

10. 2. SÍNTESIS DE PROTEÍNAS
 Proceso por el cual se componen nuevas proteínas
a partir de los 20 aminoácidos esenciales
 Se transcribe el ADN en ARN
 Se realiza en los ribosomas
 Los aa son transportados por ARNt
correspondiente para cada aa hasta el ARNm
donde se unen para formar las nuevas proteínas.

11.  Al finalizar, se libera el ARNm y puede volver a ser
leído
 El mismo ARNm puede utilizarse por varios
ribosomas al mismo tiempo
Se divide en:
 Inicio de la síntesis proteica
 Activación
 Elongación de la cadena polipeptídica
 Finalización

12.  Inicio: primera etapa, el ARN se une a la subunidad
menor de los ribosomas, a los que se asocia el
aminoacil-ARNt, y a él se une la subunidad
ribosómica mayor con lo que se forma el complejo
activo o ribosomal

13.  Enlogación: el complejo ribosomal tiene dos
centros; el P (centro peptidil) y el A, el radical
amino del aa inciado y el radical carboxilo anterior
se unen mediante un enlace peptídico y se cataliza
esta unión mediante la enzima peptidil-transferasa,
el centro P se ocupa por un ARNt carente de
aminoácido, se libera el ARNt del ribosoma
produciéndose la translocación ribosomal y
quedando el dipeptil-ARNt en el centro P, al
finalizar el tercer codón, el tercer aminoacil-ARNt
se sitúa en el centro A, se forma el tripéptido A y
después el ribosoma procede a su segunda
translocación

14.  Finalización: Aparecen los tripletes sin sentido
(codones stop) y son tres: UGA, UAG y UAA, no
existe ARNt que su anticodón sea complementario,
la síntesis se interrumpe y esto indica que la
cadena polipeptídica ha finalizado.

16. 3. CATABOLISMO DE AMINOÁCIDOS
 Su primer paso es la desaminación o la remoción
del grupo alfa amino de los aminoácidos (reacción
catabólica irreversible – hígado)
 Es una reacción catalizada por la enzima
amioácido deshidrogenasa
 Los aminoácidos originan ácido glutámico por
transaminación y será desaminado oxidativamente
por la glutámico deshidrogenasa

17.  El amonio procedente del grupo amino se excreta
en forma de urea
 Excreción del amonio: las moléculas con N
orgánico son importantes para los organismos
porque les cuesta mucha energía su síntesis
 Cuando se degradan AA se produce NH4+ El y el
exceso de NH4+ puede ser tóxico y se debe de
eliminar del organismo

18. TRANSAMINACIÓN
 Es catalizado por enzimas específicas
(transaminas)
 Se realiza entre un aao que aporta el grupo amino
y un cetoácido que acepta dicho grupo
 Participan todos los aminoácidos a partir de sus
respectivos cetoácidos
 La transaminación tiene un papel esencial en la
formación de la urea, en relación con la síntesis de
los ácidos glutámicos y aspártico como medio de
tranferencia de amoníaco para la producción de
ella

19. DESCARBOXILACIÓN
 Reacción que puede ocurrir en cualquier aa
mediante la cual estos son convertidas en aminas
con pérdida del grupo carboxílico
 La reacción es catalizada por la enzima aminoácido
descarboxilasa con la vitamina B como coenzima
 La reacción puede ocurrir por acción bacteriana
producto de la putrefacción, aunque también puede
tener lugar en los tejidos normales y producida por
enzimas propias

20. BIBLIOGRAFÍA
mural.uv.es/monavi/disco/primero/bioquimica/Tema34
.pdf
http://www3.uah.es/bioquimica/Tejedor/BBM-
II_farmacia/T15-sintesis.pdf
http://siladin.cch-
oriente.unam.mx/coord_area_cienc_exp/biologia/Gui
aBioI/ANEXO_6SINTESIS.pdf
https://www.ucm.es/data/cont/media/www/pag-
56185/09-
Procesos%20gen%C3%A9ticos%20de%20la%20s%
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la%20transcripci%C3%B3n.pdf