2. gastrina
Digestion de las proteínas
Ph 5
tripsinogeno, quimiotripsinog
eno, polesteasa y
procarboxipeptidasa
secretina
colestoquinona
Usa el gradiente electroquimico del NA+
Es facilitado por la concentración elevada de este ión en la
luz intestinal
4. La
absorción esta acoplado a transporte de Na+,la
molécula portadora tiene sitios especificos para el
Na+ y aminoácidos y una vez dentro del eterocito
son liberados y los aminoácidos dejan la célula por
difusión facilitada mientras el sodio va hacia el
espacio extracelular
Es mayor en el deudeno , el yeyuno y pobre ileón el
98%
Se absorban en forma de péptidos y cantidades
muchos menores de proteínas
7. Transaminación
El
grupo amino desde un alfa-aminoácido pasa a
un alfa-cetoácido convirtiendose el 1 en alfa
cetoácido y el 2 alfa aminoácido las enzimas que
catabolizan estas reacciones son las transaminasas
o aminotranferasas necesitando el piridoxal fosfato
como coenzima
8.
9. Desaminación
Separación
del grupo amino de un aminoácido
con la formación de amonio y cetoácido
catalizada por enzimas llamados ácidos oxidasas
10. Descarboxilación
Los
aminoácidos mas frecuentemente
descarboxilados son la histidina, la
tirosina, arginina, ornitina, lisina (genera
cadaverina olor desagradable)
, triptófano y el glutamato
11.
Las rutas del catabolismo representan el 10 a 15% de
producción energetica , las 20 rutas convergen solo en
seis productos principales que entran todos en el ácido
citrico
12. Seis aminoácidos se degradan a piruvato (
alanina, triptofano, cisteína ,serina, glicina y treonina)
La serina x acción de la serina deshidralasa sin necesidad
del piridoxal fosfato.
Cisteína elimina el átomo de azufre y transaminación
La glicina se convierte en serina x la serina hidroximetilo
transferasa q requiere hidrofolato y piridoxal , piruvato y se
convierte en glioxilato so oxida a oxalato dependiente de
NAD
Glioxilato
reductasa
13. Siete
que se degradan a acetil CoA son el
triptófano, lisina, fenilalanina
, tirosina, leucina, isoleucina y treonina)
producen aceto acetil-CoA y acetl CoA.
Síntesis de otras moléculas
14.
Fenilalanina cuatro de los nueves átomos de carbono
producen acetoacetato libre que se convierten en
acetoacetil y los cuatro producen fumarato que entran al
ciclo de ácido cítrico y 1 se pierde en CO2 y defectos
genéticos en las enzimas conducen diversas enfermedades
hereditarias
15. Cinco aminoácidos de convierten en alfa
cetoglutarato (
prolina, glutamato, glutamina, arginina e histidina)
entran al ciclo en forma de alfa cetoglutarato
17. Los
aminoácidos de cadenas ramificadas
no se degradan:
La mayoría se da en el hígado aunque tres
aminoácidos (leucina, isoleucina y valina)
se oxidan como combustible en el
musculo, tejido adiposo , riñón y tejido
cerebral
Los tejidos extrahepaticos contienen una
aminotranferasa sobre los aminoácidos
produciendo alfacetoácidos >
descarboxilación oxidativa libera CO2>
acil Coa > oxidación de piruvato> acetil
coa> succinil Coa
18.
19. Alanina y ciclo de glucosa
alanina
Es el
aceptador
del grupo
amino llega
al hígado
20. Biosíntesis de la cisteína
S-adenosilmetionina
transferencia de grupos
metilo
Es descarboxilado y pasa
a propionoil-CoA
Para síntesis d e proteínas , las
células contienen poco o nada
de cisteina debido al ubicuito
revierte por una reacción no
enzimática de
reducción
Transulfuración
21. Biosíntesis de Tirosina
La ausencia de fenilalanina hidroxilasa resulta hiperfenilallaninemia da fenlicetonuria q ocasiona
retraso mental , el exceso de fenilalanina disminuye alfacetoglutarato detiene el ciclo TCA
26. Reacciones de
gluconeogénesis
Después de la ingesta de alimentos existe una gran oferta de glucosa y parte
de ella va hacer almacenada en el tejido en forma de glucógeno que va
hacer usado durante el periodo de ayuno poco a poco en un proceso
llamado glucogenolisis
27.
28. Metabolismo durante el
ayuno e inanición
Las reservas energéticas son de tres tipos: Glucógeno
almacenado en el hígado y en el musculo
relativamente pequeñas , grandes cantidades de
triacilgliceridos en el tejido adiposos y proteínas tisulares.
Para proporcionar glucosa el cerebro, el hígado
degrada ciertas proteínas ( las menos necesarias para
un organismo que no ingiere comida) sus aminoácidos
son desaminados y los grupos amino extra se convierten
en urea que se exporta a través de la circulación
sanguínea hasta el riñón donde se excreta.
Los esqueletos carbonados de los aminoácidos
glucogénicos,
el
glicerol
en
el
tejido
adiposo, proporcionando la materia prima para la
glucogénesis en el hígado que produce glucosa para el
cerebro.
29.
30. Diabetes
es un conjunto de trastornos
metabólicos, que afecta a diferentes órganos
y tejidos, dura toda la vida y se caracteriza
por un aumento de los niveles de glucosa en
la sangre: hiperglucemia. La causan varios
trastornos, siendo el principal la baja
producción de la
hormona insulina, secretada por las células β
de los Islotes de Langerhans del páncreas
endocrino, que repercutirá en el
metabolismo de los hidratos de
carbono, lípidos y proteínas.
31. La
diabetes mal controlada puede dar
lugar a una cetoacidosis que puede ser
mortal principalmente en personas
diabetes 1q tienen muy poca insulina en
el plasma, por falta d insulina la glucosa
no puede entrar a los tejidos
dependientes como son el hígado
, músculo y tejido adiposo.
El incremento de la producción de
glucosa endógena, junto con el
transporte de glucosa deficiente hace
que aparezca hiperglucemia
32. Ciclo de la urea
El ciclo de la urea empieza en el interior de las mitocondrias del hígado, si
bien tres de los pasos posteriores tienen lugar en el citosol; por tanto, el ciclo
abarca dos compartimientos celulares. El primer grupo amino que entra en el
ciclo de la urea proviene del amoniaco de la matriz mitocondrial - NH4+.
Parte del amoniaco también llega al hígado a través de la vena porta desde
el intestino, en donde se produce por oxidación bacteriana de aminoácidos.
Cualquiera que sea su origen, el NH4+ generado en las mitocondrias
hepáticas se utiliza inmediatamente, junto con el CO2 (en forma de HCO3-)
producido por la respiración mitocondrial, para dar carbamil fosfato en la
matriz. Esta reacción dependiente de ATP es catalizada por la carbamil
fosfato sintetasa I, una enzima reguladora.
El carbamil fosfato, que funciona como un dador activado del grupo
carbamilo entra ahora en el ciclo de la urea, que consta de cuatro pasos
enzimáticos. En primer lugar, el carbamil fosfato cede su grupo carbamilo a
la ornitina para formar citrulina y libera Pi. La ornitina desempeña un papel
similar al del oxalacetato en el ciclo del ácido cítrico, aceptando material en
cada vuelta del ciclo. La reacción está catalizada por la ornitina
transcarbamilasa y la citrulina formada pasa de la mitocondria al citosol.
El segundo grupo amino se introduce a partir del aspartato (generado en la
mitocondria por transaminación y transportado al citosol) mediante una
reacción de condensación entre el grupo amino del aspartato y el grupo
ureido (carbamilo) de la