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BIOQUIMICA HUMANA
Profesora: Dra. Karen Elizabeth Peña Joya
Correo: karen.joya@académicos.udg.mx
Cubículo: Edificio “O” de Posgrados planta baja
Catabolismo de proteínas
Catabolismo de proteínas
Gran parte del cuerpo está hecho de proteínas, y estas
proteínas toman una diferentes de formas.
Representan receptores de señalización celular, moléculas
de señalización, miembros estructurales, enzimas,
componentes de tráfico intracelular, andamios de matriz
extracelular, bombas de iones, canales iónicos,
transportadores de oxígeno y CO 2 (hemoglobina).
Hay proteínas en los huesos (colágeno), músculos y
tendones; la hemoglobina que transporta oxígeno; y
enzimas que catalizan todas las reacciones bioquímicas.
La proteína también se utiliza para el crecimiento y la
reparación.
Catabolismo de proteínas
En medio de todas estas funciones necesarias, las
proteínas también tienen el potencial de servir
como fuente metabólica de combustible.
Las proteínas no se almacenan para su uso posterior, por
lo que el exceso de proteínas debe convertirse en glucosa
o triglicéridos, y usarse para abastecer de energía o
construir reservas de energía.
Aunque el cuerpo puede sintetizar proteínas a partir de
aminoácidos, los alimentos son una fuente
importante de esos aminoácidos, especialmente
porque los humanos no pueden sintetizar todos los 20
aminoácidos utilizados para construir proteínas.
Catabolismo de proteínas
La digestión de las proteínas comienza en el
estómago. Cuando los alimentos ricos en proteínas
ingresan al estómago, son recibidos por una
mezcla de la enzima pepsina y ácido clorhídrico.
El ácido clorhídrico produce un pH ambiental de
1.5—3.5 (ácido) que desnaturaliza las
proteínas dentro de los alimentos.
La pepsina corta las proteínas en polipéptidos más
pequeños y sus aminoácidos constituyentes.
Catabolismo de proteínas
En el páncreas, las vesículas almacenan tripsina y
quimotripsina como tripsinógeno y quimotripsinógeno.
La tripsina y la quimotripsina descomponen las
proteínas grandes en péptidos más pequeños, un
proceso llamado proteólisis.
Catabolismo de proteínas
Los aminoácidos disponibles se utilizan para crear
proteínas.
Si los aminoácidos existen en exceso, el cuerpo no
tiene capacidad ni mecanismo para su
almacenamiento; así, se convierten en glucosa o
cetonas, o se descomponen. La descomposición de
aminoácidos resulta en hidrocarburos y desechos
nitrogenados.
Sin embargo, las altas concentraciones de nitrógeno son
tóxicas. El ciclo de la urea procesa el nitrógeno y facilita
su excreción del organismo.
Catabolismo de aminoácidos
El hígado es el sitio principal del metabolismo
de los aminoácidos, pero participan otros
tejidos, como el riñón, el intestino delgado, los
músculos y el tejido adiposo.
Generalmente, el primer paso en la
descomposición de los aminoácidos es la
separación del grupo amino del
esqueleto de carbono, generalmente
mediante una reacción de transaminación.
Transaminación
La transaminación es una reacción química que transfiere
un grupo amino a un cetoácido para formar nuevos
aminoácidos. Esta vía es responsable de la
desaminación de la mayoría de los aminoácidos y
una de las principales vías de degradación que
convierte los aminoácidos esenciales en no
esenciales que el organismo puede sintetizar de
novo.
La primera es la reacción entre un aminoácido y un alfa-
cetoácido, en la que el grupo amino es transferido hacia
un alfa-cetoácido.
Estas reacciones son llevadas a cabo por enzimas
llamadas aminotransferasas.
El α-ketoglutarato actúa como aceptor de grupos
amino predominante y produce glutamato como nuevo
aminoácido.
α-Ketoglutarato Glutamato
Desaminación
La desaminación oxidativa es una reacción química que se
caracteriza por la ruptura de un grupo amino. Esta
reacción es clave a nivel biológico en la degradación de los
aminoácidos.
El ácido glutámico es desaminado oxidativamente en la
mitocondria por la glutamato deshidrogenasa, la ocurre con
la transferencia de un ion hidruro del carbono a del
glutamato al NAD(P)
Derivado de esta reacción se forma α-iminoglutarato el
cual es hidrolizado a α-cetoglutarato y amonio.
El amonio es muy tóxico y por eso, antes de ser liberado
de la mitocondria, será reconvertido por el ciclo de la
urea en urea, un compuesto mucho menos tóxico.
α-cetoglutarato
amonio
α-iminoglutarato
Ciclo de Urea
El ciclo de la urea es el proceso metabólico en el cual se procesan los derivados proteicos y se genera urea como producto
final. El ciclo de la urea empieza desde el interior de las mitocondrias del hígado y los pasos siguientes tienen lugar en el
citosol; por lo tanto, el ciclo abarca dos compartimientos celulares.
Ciclo de Urea
Primera etapa
La primera fase sucede en la
mitocondria, lugar en el que se
produce el amoniaco. Allí se
toma este último junto al
bicarbonato para producir
carbamoil-fosfato; este es
encargado de aportar uno de
los átomos de nitrógeno que
forman la urea. La reacción es
catalizada por la enzima
carbamoil-fosfato-sintetasa I, en
la que se requiere 2 ATP.
Ciclo de Urea
Segunda etapa
En la segunda fase el carbamoil-fosfato transfiere su grupo de
carbamoil a la ornitina (encargada de desintoxicar el cuerpo),
logrando la producción del aminoácido “citrulina”; que hace de
intermediario en el ciclo.
Ciclo de Urea
Tercera etapa
En este paso se genera el argininosuccinato, el cual es
resultado de la condensación entre la reacción de la
citrulina y el grupo amino derivado del aspartato. La
reacción es catalizada por la enzima argininsuccinato
sintetasa y requiere de dos ATP.
Ciclo de Urea
Cuarta etapa
La cuarta fase se
caracteriza por la formación
de arginina y el
fumarato. Estos se
obtienen a través del
argininosuccinato, que se
desprende del fumarato
y se convierte en arginina.
Esto gracias a la reacción
producida por la enzima
argininosuccinasa liasa.
Ciclo de Urea
Quinta etapa
Finalmente la arginina reacciona con la enzima
arginasa, lo que produce la urea y ornitina.
Esta última se devuelve a la mitocondria
para la continuidad del ciclo; mientras que la
urea está lista para ser expulsada del
organismo.

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  • 1. BIOQUIMICA HUMANA Profesora: Dra. Karen Elizabeth Peña Joya Correo: karen.joya@académicos.udg.mx Cubículo: Edificio “O” de Posgrados planta baja
  • 3. Catabolismo de proteínas Gran parte del cuerpo está hecho de proteínas, y estas proteínas toman una diferentes de formas. Representan receptores de señalización celular, moléculas de señalización, miembros estructurales, enzimas, componentes de tráfico intracelular, andamios de matriz extracelular, bombas de iones, canales iónicos, transportadores de oxígeno y CO 2 (hemoglobina). Hay proteínas en los huesos (colágeno), músculos y tendones; la hemoglobina que transporta oxígeno; y enzimas que catalizan todas las reacciones bioquímicas. La proteína también se utiliza para el crecimiento y la reparación.
  • 4. Catabolismo de proteínas En medio de todas estas funciones necesarias, las proteínas también tienen el potencial de servir como fuente metabólica de combustible. Las proteínas no se almacenan para su uso posterior, por lo que el exceso de proteínas debe convertirse en glucosa o triglicéridos, y usarse para abastecer de energía o construir reservas de energía. Aunque el cuerpo puede sintetizar proteínas a partir de aminoácidos, los alimentos son una fuente importante de esos aminoácidos, especialmente porque los humanos no pueden sintetizar todos los 20 aminoácidos utilizados para construir proteínas.
  • 5. Catabolismo de proteínas La digestión de las proteínas comienza en el estómago. Cuando los alimentos ricos en proteínas ingresan al estómago, son recibidos por una mezcla de la enzima pepsina y ácido clorhídrico. El ácido clorhídrico produce un pH ambiental de 1.5—3.5 (ácido) que desnaturaliza las proteínas dentro de los alimentos. La pepsina corta las proteínas en polipéptidos más pequeños y sus aminoácidos constituyentes.
  • 6. Catabolismo de proteínas En el páncreas, las vesículas almacenan tripsina y quimotripsina como tripsinógeno y quimotripsinógeno. La tripsina y la quimotripsina descomponen las proteínas grandes en péptidos más pequeños, un proceso llamado proteólisis.
  • 7. Catabolismo de proteínas Los aminoácidos disponibles se utilizan para crear proteínas. Si los aminoácidos existen en exceso, el cuerpo no tiene capacidad ni mecanismo para su almacenamiento; así, se convierten en glucosa o cetonas, o se descomponen. La descomposición de aminoácidos resulta en hidrocarburos y desechos nitrogenados. Sin embargo, las altas concentraciones de nitrógeno son tóxicas. El ciclo de la urea procesa el nitrógeno y facilita su excreción del organismo.
  • 8. Catabolismo de aminoácidos El hígado es el sitio principal del metabolismo de los aminoácidos, pero participan otros tejidos, como el riñón, el intestino delgado, los músculos y el tejido adiposo. Generalmente, el primer paso en la descomposición de los aminoácidos es la separación del grupo amino del esqueleto de carbono, generalmente mediante una reacción de transaminación.
  • 9. Transaminación La transaminación es una reacción química que transfiere un grupo amino a un cetoácido para formar nuevos aminoácidos. Esta vía es responsable de la desaminación de la mayoría de los aminoácidos y una de las principales vías de degradación que convierte los aminoácidos esenciales en no esenciales que el organismo puede sintetizar de novo. La primera es la reacción entre un aminoácido y un alfa- cetoácido, en la que el grupo amino es transferido hacia un alfa-cetoácido. Estas reacciones son llevadas a cabo por enzimas llamadas aminotransferasas. El α-ketoglutarato actúa como aceptor de grupos amino predominante y produce glutamato como nuevo aminoácido. α-Ketoglutarato Glutamato
  • 10. Desaminación La desaminación oxidativa es una reacción química que se caracteriza por la ruptura de un grupo amino. Esta reacción es clave a nivel biológico en la degradación de los aminoácidos. El ácido glutámico es desaminado oxidativamente en la mitocondria por la glutamato deshidrogenasa, la ocurre con la transferencia de un ion hidruro del carbono a del glutamato al NAD(P) Derivado de esta reacción se forma α-iminoglutarato el cual es hidrolizado a α-cetoglutarato y amonio. El amonio es muy tóxico y por eso, antes de ser liberado de la mitocondria, será reconvertido por el ciclo de la urea en urea, un compuesto mucho menos tóxico. α-cetoglutarato amonio α-iminoglutarato
  • 11. Ciclo de Urea El ciclo de la urea es el proceso metabólico en el cual se procesan los derivados proteicos y se genera urea como producto final. El ciclo de la urea empieza desde el interior de las mitocondrias del hígado y los pasos siguientes tienen lugar en el citosol; por lo tanto, el ciclo abarca dos compartimientos celulares.
  • 12. Ciclo de Urea Primera etapa La primera fase sucede en la mitocondria, lugar en el que se produce el amoniaco. Allí se toma este último junto al bicarbonato para producir carbamoil-fosfato; este es encargado de aportar uno de los átomos de nitrógeno que forman la urea. La reacción es catalizada por la enzima carbamoil-fosfato-sintetasa I, en la que se requiere 2 ATP.
  • 13. Ciclo de Urea Segunda etapa En la segunda fase el carbamoil-fosfato transfiere su grupo de carbamoil a la ornitina (encargada de desintoxicar el cuerpo), logrando la producción del aminoácido “citrulina”; que hace de intermediario en el ciclo.
  • 14. Ciclo de Urea Tercera etapa En este paso se genera el argininosuccinato, el cual es resultado de la condensación entre la reacción de la citrulina y el grupo amino derivado del aspartato. La reacción es catalizada por la enzima argininsuccinato sintetasa y requiere de dos ATP.
  • 15. Ciclo de Urea Cuarta etapa La cuarta fase se caracteriza por la formación de arginina y el fumarato. Estos se obtienen a través del argininosuccinato, que se desprende del fumarato y se convierte en arginina. Esto gracias a la reacción producida por la enzima argininosuccinasa liasa.
  • 16. Ciclo de Urea Quinta etapa Finalmente la arginina reacciona con la enzima arginasa, lo que produce la urea y ornitina. Esta última se devuelve a la mitocondria para la continuidad del ciclo; mientras que la urea está lista para ser expulsada del organismo.