Surimi quimico-calamar-gigante-30227

Surimi químico de calamar
gigante
Autor: santos teodoro Maza Ramirez
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Presentación del curso
El surimi químico de calamar gigante es un nuevo procedimiento para elaborar un
concentrado proteico funcional a partir de Dosidicus gigas o carne de calamar, por
medio de la solubilización alcalina o ácida, utilizando un recurso abundante que se
encuentra en la costa occidental de México y Perú.
Aprende con este curso a desarrollar la técnica del surimi químico para el calamar
gigante y supera las dificultades ocasionadas por otros métodos convencionales que
no contemplan que el músculo de calamar se solubiliza fácilmente.
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1. Surimi químico de calamar gigante. Introducción
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El calamar gigante es una especie que se distribuye desde el Alto Golfo de California hasta
los límites entre Perú y Chile. Actualmente representa una alternativa importante para el
desarrollo y diversificación de la actividad pesquera. En el Instituto Tecnológico Pesquero
del Perú (ITP), se ha realizado una nueva alternativa de obtención de producto alimentario
intermedio, que es un concentrado de proteína miofibrilar o Surimi a partir del músculo del
calamar gigante el cual esta constituido fundamentalmente por contenido de humedad alto
(82-86 %) y proteínas (13-15 %). La carne de los cefalópodos tiene la propiedad del tejido
muscular de poseer una alta elasticidad, debido principalmente a la presencia de la
proteína “Paramiosina” a diferencia de los peces que no posee esta proteína, sólo la
miosina. Sin embargo el músculo de calamar gigante, en la elaboración de surimi por
cualquier método convencional, presentan múltiples dificultades debido a que la carne de
pota se solubiliza muy fácilmente con un contenido de humedad por encima de 86 %,
convirtiéndose una masa amorfa dificultando su separación del agua, también por su escasa
capacidad de gelificación debido a las características peculiares de las proteasas del
músculo, y por el bajo nivel de la transglutaminasa endógena , en comparación con otras
especies (peces).
Para afrontar este problema, se ha llevado a cabo un nuevo procedimiento para elaborar un
concentrado proteico funcional a partir de Dosidicus gigas, por medio de la solubilización
alcalina o ácida, utilizando un recurso abundante que se encuentra en la costa occidental de
México y Perú.
El procedimiento se basa en:
- La lixiviación ácida salina (LAS) en porciones o laminas del manto
- La solubilización alcalina (AL) o ácida (AC) y posterior recuperación por precipitación
isoeléctrica de la gran parte de su proteína muscular.
- La solubilización salina neutra (SSN).
De esta forma se obtiene un producto con menos actividad enzimática, libre de sabores
extraños propios de la especie y con color muy blanco libre de impurezas.
El primer procedimiento de LAS ha sido publicado en el Bol.Inv. Inst. Tec. Pes. Perú volumen
5-Diciembre 2003 y el segundo procedimiento de solubilización AL y AC en el Bol.Inv. Inst.

Tec. Pes. Perú volumen 6: 1-7 Enero-Diciembre 2004.
Por otra parte, en el ITP se esta desarrollado estudios de mejoramiento de elasticidad de
gel a partir del surimi deD. gigas obtenido por el método químico mencionado-AL o AC.

2. Recurso calamar gigante D. gigas
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Calamar gigante Dosidicus gigas, es un molusco cefalópodo de color marrón brillante que
puede cambiar a un color pálido continuamente, de aspecto impresionante por su gran
tamaño con respecto a la mayoría de los otros calamares en el mundo. El recurso más
abundante de los cefalópodos en Perú actualmente es el calamar gigante. Esta especie posee
características especiales en su carne por contener la proteína miofibrilar la paramiosina(Horie N, et al,
(Horie N, et al, 1975; Igushi, et al, 1981; Tsuchiya 1980, Bull . Jan. Soc. Sci. Fish)a parte
de la miosina, soporta a la congelación y recongelación a diferencia del pescado que no
tiene dicha proteína. Esta capacidad de congelación del músculo se debe a la Paramiosina
(14 %), la cual sirve de centro y de soporte a la miosina, convirtiéndola más estable en la
congelación y por presentar la mayor dureza y alta elasticidad después del tratamiento
térmico. Pero el músculo de calamar gigante desintegrado presenta dificultades en la
gelificación por dos razones: uno por su alto contenido de proteasas muy activas,y segundo
por su bajo contenido de transglutaminasa endógena.
Características de la carne de D. gigas
El tejido muscular en el manto, aleta y tentáculos de Dosidicus gigas esta conformado por
fibras musculares orientadas en forma radial y circunferencial (Otweell, et al., 1979) y
envueltas por tejido conectivo o estroma que aportan ese aspecto firme y elástico de color
blanco característico de su carne. El músculo del manto es hidrosoluble por su habilidad de
hidratación y por su mayor solubilidad en agua que la carne común de pescado(Maza, et al.,
2003), por lo que conduce a la formación de una masa amorfa cuando se trata de eliminar
el mal sabor de la pulpa molida mediante lavados sucesivos en agua.
a) Problema de sabor desagradable
Las características organolépticas de la especie, se aprecia un sabor desagradable en su
músculo (manto) descrito como sabor “ácido-amargo” y olor intenso que ocasiona
problemas de aceptación por el consumidor reduciendo su potencial de comercialización.
Estas características sensoriales negativas se atribuyen a la presencia de altos niveles de
nitrógeno no proteico, bases volátiles nitrogenadas (Maza, 2003, Iida, et al. 1992),
compuestos de naturaleza peptídico y aminoácidos(Sánchez, 2003) y cloruro de amonio
(Nakaya, 1998). La presencia de este mal sabor impacta desfavorablemente en la
aceptabilidad para el consumidor común y en el potencial económico de la especie, por lo
que productores y comercializadores están interesados en buscar nuevas formas de
tecnología de procesamiento rápido para eliminar el sabor desagradable y los científicos en
determinar el origen y naturaleza química del o los compuestos que originan este
inconveniente.
b) Problema de textura dura
La carne de calamar gigante al ser cocinada presenta una textura fibrosa y correosa por tres

razones: uno por el efecto resiliente de la paramiosina; segundo por la contracción o
encogimiento de fibras (en mayor proporción en la fibra circular y en menor proporción en la
fibra radial) y tercero por la pérdida de agua hasta 20-25%. Cuando se somete a la cocción
por inmersión del tejido muscular del D. gigas las redes del tejido conectivo son
severamente dañadas y desaparecen por solubilización y gelatinización, similar al
calamar(Kugino, et al., 1994). En cambio, la cocción del manto por vapor directo provoca el
endurecimiento de su carne por el encogimiento brusco de las fibras (principalmente por la
coagulación de las proteínas miofibrilares: actina, miosina y paramiosina) y de los tejidos
conjuntivos contraídos por encogimiento (Kugino M. and Kugino K., 1994) originan una
membrana impermeable que evita eliminación de los componentes solubles en agua, por lo
que queda retenido el mal sabor en la carne cocida.
Proteína miofibrilar del calamar
La proteína miofibrilar del músculo de calamar esta
compuesta, a parte de miosina, actina y proteínas reguladoras, por la Paramiosina(PA), que
hace el rol del eje central, en el cual se enrolla la miosina, a fin de otorgar una mayor
resiliencia a la carne del calamar gigante cocido, la cual se manifiesta con una textura más
dura y resiliente. Esta diferencia de textura en el calamar, langostino, etc. es causado
únicamente por la proteína denominada PA que existe en la músculo de los invertebrados. La
PA consiste virtualmente en 100 % dea-hélice, y representa el 14 % de la proteína miofibrilar
en el músculo oblicuamente estriado del calamar.

3. Procesamiento de surimi químico
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a) Surimi ácido y alcalino
El proceso ácido y alcalino es una nueva alternativa para obtener el surimi a partir de calamar
gigante, el cual es difícil de procesar por la técnica del lavado convencional. Este método
consiste en la solubilización vía pH bajo 2.5 (2N HCl) y pH alto 10.5 (2N NaOH) y
precipitación isoeléctrica para su recuperación del surimi.
El proceso consiste en homogenizar la pulpa en una proporción de 5:1 (solución: pulpa) con
agua fría (0-6 °C) durante 1 minuto en una batidora a la velocidad máxima. El pH se ajusta a
2.5 con 2 N HCl frío para el proceso ácido y para el proceso alcalino se ajusta a pH 10.5 con
2N NaOH frío. Los homogenizados se centrifugan a 8,000 x g por 30 min a 4 °C. La capa
media es separada de la capa superior (contiene espumas) y de la capa del fondo (contiene
membranas insolubles y tejido conectivo). La capa media que contiene la proteína soluble, de
viscosidad baja, se filtra a través de cuatro capas de gasa fina. Luego se ajusta el pH a pI
usando 2 N NaOH frío o 2 N HCl frío agitando lentamente. El precipitado por pI (surimi) es
recuperado por centrifugación a 8,000 x g por 30 minutos a 4 °C y la humedad del surimi es
excesiva, la cual se reduce por medio de la prensa en una malla tupida. Se mezcla el surimi
con los crioprotectores (4 % de sorbitol, 4 % sucrosa y 0.3 % de polifosfatos), se envasa en
bolsa de plástico, se congela y se almacena a -25° C hasta su utilización.
En el siguiente diagrama de flujo se indica el proceso de obtención de surimi de pota
desarrollado en ITP (Fig. 1).

Fig.1. Flujo de proceso de surimi AC/AL
Esta forma de recuperación del surimi es por la solubilización ácida y alcalina en el pI de
la proteína miofibrilar, cuando se iguala entre la carga negativa y positiva.
El valor de pH por debajo y por encima del pI de la proteína lleva una carga positiva o
una carga negativa, respectivamente. La repulsión electrostática y la hidratación de los
residuos cargados favorecen la solubilidad de la proteína. En general la solubilidad de
muchas proteínas del alimento distribuido frente a pH presenta una curva en forma de“U”.
Fig. 2. Efecto de pH en la solubilización
del músculo de D. gigas
La solubilidad mínima ocurre cerca al pH del PI que es debido principalmente a la carencia
de la fuerza de repulsión electrostática, la cual facilita la agregación y precipitación vía
interacción hidrofóbica (Damodaran 1996).
Este fenómeno puede ser debido a los efectos iónicos específicos sobre la solubilidad en
fuerza iónica alta (Damodaran 1996).
b)Proceso de surimi por solubilización salina neutra

Este procedimiento se basa en la solubilización salina neutra (SSN) y pI de la proteína
contráctil del tejido muscular de D. gigas. En el siguiente diagrama de flujo (Fig.3) se indica
el proceso de surimi de D. gigas por SSN de acuerdo a la patente de Borderías (No
200202469 por el CSIC en España).
Se homogeniza 70 g de manto molido fresco en 350 ml. de solución de agua fría (1 % NaCl,
0.1 % NaHCO3, pH 7.0), se homogeniza por 90 segundos, se centrifuga a 5º C por 10
minutos a 5,000 rpm. Al sobrenadante del centrifugado se recupera por pI ajustando pH en
el rango de 5-5.5 usando 2 M HCl,luego se elimina el exceso de agua por centrifugación en
refrigeración. Finalmente se ajusta el pH 6.7 a 6.8 usando 2 M de NaOH, se mezcla el
surimi con los crioprotectores, se envasa, se congela
Fig.3. Flujo de proceso de surimi por SSN
y se almacena a -25° C hasta su utilización.
c)Proceso de surimi por Lixiviación ácida salina
Este procedimiento se basa en la disociación de los compuestos que constituyen la fracción
de nitrógeno no proteico (TMA, TVN, NH4Cl, aminas) del músculo en una solución ácida
salina a partir de los trozos o láminas delgadas del manto de pota. En el siguiente diagrama
de flujo (Fig.4) se indica el proceso de obtención de surimi de Dosidicus gigas por lixiviación
ácida salina (LAS)de acuerdo a Maza (Bol. Inv. Ins. Tec. Pes. Perú, Vol 5-2003).
Se elimina la piel, se corta en trozos ó láminas delgadas, se lixivia en primer ciclo con

solución ácida salina (0.026 M ácido cítrico, 0.34 M NaCl) en un proporción pota/solución:
1:2; luego se lava dos veces consecutivas en
Fig.4. Flujo de proceso de surimi LAS
Agua fría y agitación constante por 10 minutos, se deja reposar y se elimina la espuma. En el
cuarto lavado se neutraliza con 0.024 M NaHCO3; y, finalmente se prensa, se despulpa, se
refina, se mezcla el surimi con los crioprotectores, se envasa, se congela y se almacena a
-25° C hasta su utilización.
A medida que se realizan estos lavados ocurre un ligero aumento de proteína y una
disminución marcada de las BVN y del NNP, de tal forma que después del cuarto lavado se
observa una disminución de 182.3 a 2.75 mg/100 g de BVN y de 8.9 a 0.5 mg/g de NNP y
libre del mal sabor (Tabla 1).
Tabla 1. Efecto del lavado de la carne de pota en medio ácido
(proteína, humedad, NNP, BVN, pH y sabor natural en el ciclo de lavado)
Controles
Ciclo de lavado
0 1 2 3 4
Proteínas (%)
Humedad (%)
NNP (mg/g)
BVN (mg/100 g)
pH
Sabor natural (*)
14.09
85.26
8.9
182.3
6.05
+ +
15.38
82.96
3.9
52.76
5.43
±
17.69
81.01
5
59.91
5.8
±
16.32
82.66
2
23.33
6.2
±
15.84
83.02
0.5
2.75
6.88
-
(*): ++, Muy fuerte; +, fuerte; ±, poco perceptible; -, libre del sabor natural.
Fuente: Maza, et al., 2003.

4. Evaluación del surimi
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El surimi de buena calidad mantiene las propiedades funcionales naturales de las
proteínas miofibrilares del músculo, tales como la capacidad de solubilización en
sal, capacidad de gelificación, capacidad de retención de agua, capacidad de
emulsificación, capacidad de fijación de colorantes, etc., las cuales son de
importancia tecnológica para la elaboración de productos, por ello se necesita
evaluar su grado de calidad del surimi.
La calidad del surimi, a parte de color (Hunter: L*a*b*), se evalúa por el método de
gelificación, a fin de determinar la fuerza de ruptura (dureza g), fuerza de
deformación (elasticidad cm), fuerza de gel (dureza X elasticidad), prueba de
plegado, agua expresible y prueba de textura.
Batido: Se homogeniza el surimi parcialmente descongelado hasta alcanzar una
temperatura a -1°C. Inmediatamente se agrega el 3 % de NaCl y se deja el batido
durante 10 minutos para su solubilización; luego se agrega 3 % de almidón y de
hielo. Durante el batido se mantiene la temperatura menor de 10°C.
Moldeado: El surimi solubilizado libre de burbujas de aire se llena en un cilindro de
acero inoxidable (30 X 30 mm), luego se cubre con tapa enroscable.
Cocido: Se cocina el producto a 90°C por inmersión durante 20 minutos.
Enfriado: Se enfría el producto en agua con hielo, luego se almacena en
refrigeración a 3° C por una noche y antes de evaluar se atempera a medio ambiente
por 1 hora.
Prueba de punción

La prueba de punción del gel se realiza por
la penetración de una esfera de 5mm de diámetro a una velocidad de 6
cm./minuto (Rheo Tex Type SD-700) sobre la muestra para determinar la fuerza de
ruptura y deformación del gel tal como se observan en las fotos del gel de surimi AL.
Se ubica la muestra de 30 mm de diámetro y 30 mm de altura, en el centro del
círculo del dispositivo y luego se coloca el punzón sobre el producto en la parte
central. El equipo mide la fuerza de ruptura g (dureza) y deformación cm
(elasticidad). La fuerza de gel es el producto de la dureza por elasticidad (g x cm.).
Prueba de plegado: Se mide plegando una porción de gel (3 mm. de espesor, 30
mm. de diámetro) y se aplica la siguiente escala de calificación: AA, no se agrieta en
el plegado de 4 partes; A, se agrieta en el plegado de 4 partes; B, se forma
pequeñas grietas en el plegado en dos mitades; C, se agrieta hasta la mitad en el
plegado en dos partes.
Prueba organoléptica: Se mide la textura por mordedura de muestra de 5 mm. de
espesor y aplicando la siguiente puntuación: Muy buena: 10-8 puntos; buena: 7-6
puntos; regular: 5-4 puntos; malo : menor 3 puntos.
Textura de gel de surimi de D. gigas
Los valores de fuerza de ruptura (249 g), y fuerza de gel (181,3 gxcm) del surimi
AL(Maza et al., 2004) son bajos comparados con los obtenidos en surimi LAS (Maza
et al., 2003), que obtuvieron de fuerza de ruptura (346,8 g) y fuerza de gel (206 g x
cm.), pero son más altos que el surimi SSN (F. ruptura = 159,3 g, F. gel= 98,7 g x
cm), pero es más resiliente el surimi Al (deformación 7,3 mm.) que el surimi LAS
(deformación 6,0 mm)y surimi SSN (deformación 6,2 mm).
Yongsawatdigul y Park (2001) evaluaron la bioquímica y las propiedades de la
gelificación de rockfish después de la solubilización de las proteínas del músculo
por medio ácido y alcalino, por lo que se afirma mejor habilidad de formación de gel
del surimi AL que el surimi convencional y AC.
Así mismo, Nimomiya y otros (1990) confirman la mejor formación de gel del surimi
de jurel tratado a pH 12 que pH 3.
Color de gel de surimi de D. gigas

Los valores L* (88) del gel de surimi AL de calamar gigante (ITP no publicado) es más
alto que del surimi LC de pescado. El tratamiento AL influye en valores de b*(3,4) y
valor a*(-0,68) bajo, que surimi LC. Asimismo se obtiene valores más altos de L= 83
y b= 4.71 en gel de surimi SSN de pota fresca en comparación con el gel de surimi
SSN de pota congelada (L= 77, b=5). Los valores más altos de b* en surimi de pota
congelada, es por el cambio de color amarillo, como el caso del surimi AC de
pescado de carne oscura que es debido a la retención de la mioglobina y
hemoglobina en el surimi. Cuando el filete de pescado es desangrado en agua con
hielo antes de la obtención de pulpa, la claridad del surimi AC es mejorado
alcanzando los valores de L* arriba de 74 a 76 (Pérez et al., 2002). La composición y
la condición física, tal como la adición de agua, tamaño de muestra, especie,
cocción, temperatura de prueba, congelado y descongelado, afecta
significativamente la claridad (L*) y amarillo (b*) ( Park 1995).

5. Características del surimi químico
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Hay patente (Hulttin y Kelleher, 1999) sobre el uso del proceso ácido en la obtención del
surimi con alto rendimiento y de excelente habilidad de formación de gel a partir de
bacalao y jurel. Aunque, este proceso presenta muchas dudas, incluyendo el rol de las
proteínas sarcoplasmáticas sobre la fuerza de gel del surimi, y el mecanismo de gelificación
con el respecto a la presencia de la proteasa especialmente en procesamiento del surimi AC
de la merluza del Pacífico, ricas en enzimas. Las catepsinas son una de las proteasas
principales en el ablandamiento del músculo de pescado. La catepsina B y L causan el
ablandamiento de la carne de salmón (Yamashita y Konagaya, 1990, 1991). También, se
cree que la catepsina B es muy activa en el filete de pescado blanco; sin embargo, esta
enzima es removida durante la etapa de lavado en el proceso de surimi LC. En cambio, la
catepsina L, no es removida durante el proceso de lavado, por eso, la proteasa más
predominante en surimi de merluza del Pacífico es esta catepsina L que causa la pérdida de
fuerza de gel de surimi (An y otros, 1994). Por eso, la adición de plasma bovina al 1 % en el
surimi de merluza del pacífico muestra fuerte inhibición de esta proteasa (Morrissey y otros
1993). Las funciones de las proteínas sarcoplasmáticas concernientes a la influencia sobre
reticulación de las proteínas miofibrilares, aun no son esclarecidas, en todo caso ellas
pueden influenciar en forma positiva o negativamente.
De acuerdo a la explicación de Shimizu y Nishioka (1974), la proteína sarcoplasmática
coagulada por calor se adhiere a la proteína miofibrilar cuando se calienta el pescado. Este
fenómeno impide la formación de la red de la proteína y es por eso que se considera una de
las razones que dificulta la formación del gel elástico. Sin embargo, hay reporte
controversial en que la proteína sarcoplasmática contribuye positivamente en la formación
de gel de las proteínas miofibrilares (Morioka y Shimizu 1990). La coagulabilidad de la
proteína sarcoplasmática por el calor es relacionada con la fuerza de ruptura o perforación
de gel estimado por su alta concentración de proteína sarcoplasmática presente. Esta alta
fuerza de ruptura o punción del gel de las proteínas sarcoplasmáticas es una idea principal
por la mayor cantidad de proteínas coagulables por calor, especialmente los componentes
de 94, 40 y 26 kDa (Morioka y Shimizu, 1993).
En cambio, el estado de las proteasas y otras proteínas sarcoplasmáticas (hemoglobina y
mioglobina) es claramente diferente para los dos métodos de proceso AC y LC. En el
proceso LC ellos son removidos, pero en el proceso AC ellos son retenidos junto con las
proteínas miofibrilares.
El procesamiento de surimi AC y AL son nuevas alternativas para la manufactura de surimi
(Hulting y Kelleher 1999,2000; Cortés-Ruiz y otros 2001; Yongsawatdigul y Park 2001;
Choi y Park 2002; Undeland y otros 2002; Maza et al., 2003,2004). Uno de los atributos
distinguibles de este proceso es que la fracción de las proteínas sarcoplasmáticas de la
carne queda retenida junto a la proteína miofibrilar. Aunque, apriorimente es aceptado
sobre la interferencia de la fracción de la proteína sarcoplasmática, en la gelificación
predominante de las proteínas miofibrilares, ellos pueden aumentar la fuerza de gel
(Morioka y Shimizu 1990; Morioka y otros 1992; Delamballerrie y otros 1993; Ko y Hwang
1995).
Nowsad y otros (1995) en varios estudios fundamentaron que parte del efecto positivo
es porque incrementa su reticulación (“Setting” o “suwari”) debido al entrelazamiento de las
proteínas por el efecto de la transglutaminasa endógena TGasa (reforzamiento de la fuerza
de gel). La TGasa es una enzima de la fracción sarcoplasmática del músculo de pescado
(Lanier 2000), que cataliza el entrelazamiento de las proteínas vía formación de enlaces
covalentes no disulfuros entre los residuos de glutamina y lisina. Este enzima endógena es
responsable para la gelificación del surimi a bajas temperaturas (5° C a 40° C), término
llamado reticulación, la cual manifiesta el mejoramiento de fuerza de gel por cocción (Seki y

otros 1990). Pero su actividad de TGasa puede ser afectada por la solubilización ácida y
alcalina de las proteínas. Un derivado de transglutaminasa microbiana (TGMasa) aprobado
para uso de alimentos es también conocido para reforzar los geles de surimi (Lee y otros
1997; Motoki y Seguro 1998; Ashie y Lanier 2000).
a)Actividad de la catepsina
La actividad más alta de la catepsina B sucede en el surimi AC (pH 5.5) Y en el surimi LC no
hay dicha actividad. Estos resultados indican que la catepsina B es removida durante lavados
repetidos y centrifugaciones (Choi et al., 2002).
La actividad especifica de la catepsina L en el surimi lavado en agua después de 3 ciclos es
más bajo que el surimi AC, por lo que se confirma su eficiencia del proceso convencional
para ambas catepsinas.
Sin embargo, la actividad de la catepsina H en el surimi LC y AC es muy baja, la cual
confirma su eficiencia de remoción de esta catepsina por ambos métodos.
Por otro lado, An y otros (1994) confirman que LC remueve la catepsina B y H fácilmente,
pero no a la catepsina L. El tratamiento a pH bajo no remueve en forma efectiva la
catepsina L durante el proceso AC, pero en la subsiguiente precipitación en pI hay poca
eliminación. La actividad de la catepsina L del surimi AC mantiene más alto que el surimi
hecho por proceso LC después de 3 ciclos de lavado. Este comportamiento indica que la
catepsina L del músculo de la merluza del pacifico puede ser removido más eficientemente
con el aumento del ciclo de lavados, pero ésta enzima altamente activada en el surimi AC y
por eso resulta con una baja habilidad de formación de gel. El pH óptimo de la catepsina L
para merluza del pacifico (An y otros 1994) es 5.5 y 6.0 para la catepsina B en carpa (Hara
y otros 1988).
La catepsina H es completamente removido después de 3 ciclos de LC. Así mismo, la
catepsina H no es detectada en el surimi AC. Dicho resultado sugiere que la catepsina H
puede haber sido inactivado en pH bajo.
La catepsina B es más activa en proteasa de cisteína en el filete de la merluza del pacifico y
eficientemente removido en 3 ciclos de LC, pero no son removidos en el tratamiento AC o
precipitación pI.
b)Propiedades fisicoquímicas
En el surimi AL de merluza del pacifico (Kim y otros 2001), Rock fish (Yong Sawatdigul and
Park 2001), croaker, Mullet, spanish mackerel (Demir and Kristinsson 2003) y catfish
(Theodore and Kristinsson 2003) presentaron geles con fuerza de ruptura y de deformación
más alta que el surimi LC y AC. Kristinsson and Hultin (2003) reportaron que la
solubilización inducida por medio ácido y alcalino ocasionan cambios sustanciales en la
conformación y estructura de las proteínas de pescado, de tal modo que estas proteínas
tienen propiedades diferentes o algunas veces mejores que las proteínas no tratadas. Estos
cambios en las proteínas pueden suceder por el desenrrollamiento parcial, disociación,
fraccionamiento o formación de monómeros durante en elprocesamiento ácido o alcalino
(Maza et al., 2004). Así en el surimi químico son reducidos la cantidad de miosina de
cadena pesada (MHC) y actina (A) por hidrólisis (moléculas de bajo peso molecular
altamente reactivas), debido a esto el surimi AC o AL por ser más reactiva, cambia su
funcionalidad natural de PM en forma positiva o negativa.
Por esta razón las proteínas monómeras y reactivas en surimi AC pueden gelificar tan igual o
mejor sin adición de NaCl comparado con 3 % de NaCl en el surimi LC (Pérez, et al., 2004).
Por otro lado,Benjakul y otros (1997) reportaron que la superficie de hidrofobicidad de las
proteínas permanece constante durante el almacenamiento en hielo. El número de lavados
no afecta la hidrofobicidad de la proteína. Pero en el surimi LC (3 ciclos de lavado) es más
alta la hidrofobicidad que en el surimi AC. Los estudios sugieren que los grupos de
hidrofobicidad de la molécula son expuestos por desnaturalización ácida, no obstante el

mecanismo de la desnaturalización ácida difiere de la desnaturalización térmica de la
proteína.
Después de 3 ciclos de lavado, el 85 % del grupo SH total es expuesto, mientras el 96 % es
expuesto en surimi AC. Charla y otros (1996) también reportaron similar tendencia sobre la
oxidación de los grupos sulfhídricos en el surimi AC. Los enlaces de hidrógeno, junto con
los enlaces hidrofóbicos son fundados para jugar un rol principal en la gelación de miosina,
mientras que la contribución del enlace disulfuro es insignificante (Hamada 1992).
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