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Aminoácidos y proteínas: estructura y funciones
- 2. UNIV. JENNIFER CAMINADA CASTILLO UNIVERSIDAD RICARDO PALMA BIOQUÍMICA MÉDICA
- 5. Aminoácidos Monómeros que forman a la proteínas ESTRUCTURA • Grupo amino • Grupo carboxilo • Cadena lateral R (propiedades químicas de los aminoácidos) • Tienen un extremo unido a un hidrógeno Los seres humanos usamos 20 aminoácidos Aminoácidos Aminoácidos
- 9. GRUPOS R LATERAL R no polar alifático R aromático R polar sin carga R polar carga positiva R polar carga negativa GRUPOS R LATERAL
- 10. GRUPO R LATERAL NO POLAR ALIFÁTICO • Son apolares e hidrofóbicos • Alanina, valina, leucina e isoleucina • Se encuentran en el interior de la proteínas uniéndose entre si.
- 11. GRUPO R LATERAL AROMÁTICO • Son apolares e hidrofóbicos • Fenilalanina, tirosina y tripsina • Se encuentran en el interior de la proteínas uniéndose entre si. • Forman puentes de hidrógeno y son importantes en la enzimas
- 12. • Son solubles en agua o hidrofílicos ya que forman puentes de hidrógeno con el agua • Serina y treonina (hidroxilo), cisteína (sulfihidrilo), asparagina y glutamina (amino) GRUPO R LATERAL POLAR SIN CARGA
- 13. GRUPO R CARGADOS + GRUPO R CARGADOS - Tienen la función de actuar como dadores o aceptores de protones
- 15. FUNCIÓN ÁCIDO - BASE
- 16. CURVA DE TITULACIÓN La titulación ácido – base implica la adición o eliminación gradual de protones. En este ejemplo se titula la glicina con NaOH (base fuerte). • H3N-CH2-COOH → pH ácido • NH2-CH2-COO- → pH básico
- 17. Proteínas Las proteínas son moléculas grandes y complejas que desempeñan muchas funciones críticas en el cuerpo. EXTREMOS TERMINALES Hormonas (oxitocina y estimuladora de tirotropina Existen polipéptidos oligopéptido Oligomérico vs protómero Proteínas
- 18. GRUPOS ADICIONALES Grupos prostéticos son aquellos grupos adicionales que se unen a las proteínas
- 21. Estructura primaria Es la secuencia base de aminoácidos de una proteína, su importancia radica en define la función y la orientación terciaria de la proteína Esta relacionada con enfermedades al cambiar una secuencia de aa o eliminar aa de una cadena Se puede realizar la determinación o identificación de los aa que conforman la cadena peptídica Cromatografía de intercambio iónico Secuenciación extremo N - terminal Escisión polipéptido en fragmentos Secuenciación ADN
- 24. Estructura secundaria A. Hélice Alfa B. Lámina Beta C. Giros Beta Es la más común; la encontramos en piel y pelo como la queratina Invierten la dirección una cadena peptídica ayudándola a adoptar una forma globular
- 25. Estructura terciaria Se refiere al plegamiento de los dominios y a la disposición final de los dominios en el polipéptido. Existen globulares y fibrosas
- 28. AMILOIDOSIS Las amiloidosis son un grupo heterogéneo de enfermedades en las que proteínas, habitualmente solubles en plasma, se depositan en el espacio extracelular en una forma insoluble y fibrilar (depósito amiloide). Existen dos formas principales de amiloidosis: la primaria, que se asocia a discrasias de células plasmáticas, y la AA o secundaria
- 31. Sistema inmune identifica proteínas propias de las ajenas y destruyen a las consideradas ajenas. →Anticuerpos →Antígenos →Inmunoglobulinas →Receptores Inmunoglobulina G es la más abundantes
- 32. CONTRACCIÓN MIOSINA Y ACTINA
- 33. HEMOPROTEÍNAS Son un grupo de proteínas especializadas que contienen un grupo hemo protético estrechamente unido. IMPORTANCIA BIOMÉDICA
- 34. MIOGLOBINA
- 35. HEMOGLOBINA • Cuando va de Capilares de los tejidos → pulmones: contiene H+ y CO2 • Cuando va de pulmones → tejidos periféricos: contiene 4 O2 • Existe la desoxihemoglobina (T) y la oxihemoglobina (R) • En adultos existe la HbA
- 36. HEMOGLOBINA
- 37. UNIÓN AL O2 • Saturación entre 0% y 100% • La curva de disociación es la “Y” medida a diferentes presiones parciales de oxígeno (pO2)
- 38. HEMO - HEMO EFECTOS ALOSTÉRICOS EFECTO BOHR 2,3 BPG
- 40. HEMOGLOBINAS MENORES Hb Fetal (Hb F) Compuesto por 2 cadena alfa y 2 cadenas gamma 60% en los últimos meses fetales Hb A2 Hb A1c
- 41. HEMOGLOBIPATÍAS 1 solo nucleótido sustituidos del gen que codifica a la globina Beta Anemia drepanocítica • Afroamerican os • Autosómico recesivo • Dolor, anemia hemolítica crónica, aumento bilirrubina Enfermedad de Hb C 1 solo aminoácido en la 6ta posición de la cadena globina beta →Cambio de Lys por glutamato Enfermedad de Hb SC Drepanocitosis eritrocítica, cadena globina beta mutación falciforme mientras la otra cadena es de la enfermedad Hb C
- 42. METAHEMOGLOBINEMIAS Oxidación de hierro del grupo hemo de la Hb a estado férrico (Fe 3+) forma metahemoglobina que no se une al O2 • Fármacos • Hereditaria • Carencia de NADH – citocromo TALASEMIAS Talasemia alfa Talasemia beta
- 43. RESUMEN ESTRUCTURA • Grupo amino • Grupo carboxilo • Cadena lateral R (propiedades químicas de los aminoácidos) • Tienen un extremo unido a un hidrógeno Las proteínas son moléculas grandes y complejas que desempeñan muchas funciones críticas en el cuerpo. HEMOPROTEÍNAS Son un grupo de proteínas especializadas que contienen un grupo hemo protético estrechamente unido.
- 44. RESUMEN MIOGLOBINA HEMOGLOBINA UNIÓN AL O2 HEMOGLOBIPATÍAS Anemia drepanocítica Enfermedad de Hb C Enfermedad de Hb SC METAHEMOGLOBINEMIAS TALASEMIAS