Aspectos básicos de enzimología

1. Dra. Evelin Rojas Villarroel

6. Según su acción catalítica específica: 6 grupos o clases: OXIDOREDUCTASAS TRANSFERASAS HIDROLASAS LIASAS ISOMERASAS LIGASAS

8. Catalizan la transferencia de un grupo químico (distinto del hidrógeno) de un sustrato a otro. Reacción: Ejemplo: glucoquinasa A-B + C A + C-B glucosa + ATP ADP + glucosa-6-fosfato

9. Catalizan las reacciones de hidrólisis: Ruptura de enlaces en presencia de agua A-B + H 2 O AH + B-OH H 2 O

10. Catalizan reacciones de ruptura y/o formación de enlaces covalentes en un sustrato. NH2 A-B A + B

11. Catalizan la ínterconversión de isómeros: Ej: Fosfotriosa isomerasa Fosfoglucosa isomerasa A B

12. A + B + XTP A-B + XDP + P i Catalizan la unión de dos sustratos con hidrólisis simultánea de un nucleótido trifosfato (ATP, GTP, etc.): Ej: Piruvato carboxilasa: piruvato + CO 2 + ATP oxaloacetato + ADP + P i

14. UNIÓN ENZIMA-SUSTRATO. MODELOS Forma en que el sustrato se une al sitio activo de la enzima: Llave-cerradura Estructuras del sustrato y sitio activo de la enzima: Complementarias y rígidas http://enzimass.blogspot.com/2011/06/mecanismos-de-accion-enzimatica.html

15. Ajuste inducido Sitio activo de la enzima sufre cambio conformacional: En presencia del sustrato UNIÓN ENZIMA-SUSTRATO http://bioquimicafariusblackwolf.blogspot.com/2009/05/bases-de-la-accion-enzimatica-energia.html

18. MODO DE ACCIÓN Perfil energético de una reacción espontánea Perfil energético de una reacción catalizada por enzimas

21. ECUACIÓN DE DE MICHAELIS-MENTEN V1= k1  E   ES  V2= k2  ES  V3= k3  ES  Velocidad de formación y disociación del complejo E-S es CONSTANTE  = velocidad de la reacci ó n enzim á tica. Vmax= Velocidad máxima  S  = Concentraci ó n del sustrato. K M = Constante de Michaelis

22. REPRESENTACIÓN DE MICHAELIS-MENTEN K M :Concentración de sustrato a la cual la velocidad de la reacción es la mitad de la Vmax Vmax: Valor máximo al que tiende la curva.

27. Temperatura óptima : la actividad catalítica es máxima. Por encima de la temperatura óptima: pérdida de actividad catalítica debido a la desnaturalización. La actividad enzimática decrece rápidamente hasta anularse EFECTO DE LA TEMPERATURA

29. Moléculas que inhiben acción catalítica de una enzima. Pueden ocupar temporalmente el sitio activo por semejanza estructural con el sustrato original ( inhibidor competitivo ). Alteran la conformación espacial de la enzima, impidiendo su unión al sustrato ( inhibidor no competitivo ). INHIBIDORES

30. Se alcanza la Vmax El K M se altera (aumenta) INHIBICIÓN COMPETITIVA Inhibidor estructuralmente similar a estructura del sustrato (isostérico). Competencia por el sitio activo

32. El inhibidor se une al complejo E-S Sitio alostérico: diferente al sitio activo INHIBICIÓN ACOMPETITIVA Vmax no se alcanza K M disminuye

35. VITAMINAS HIDROSOLUBLES Y SU FORMA COENZIMÁTICA Desconocida Ácido ascórbico ( Vit C) Pirofosfato de Tiamina (PPT) Tiamina (B1) Coenzimas de Flavina (FAD, FMN) Riboflavina ( B2) Fosfato de piriridoxal Piridoxina (B6) Coenzima A (CoA) Ácido pantoténico Coenzimas de nicotinamida (NAD+ y NADP) Ácido nicotínico (niacina) Ácido Tetrahidrofólico (THF) Ácido Fólico Coenzimas de cobalamina: Desoxiadenosilcobalamina Metilcobalamina Cobalamina ( B12) Biocitina Biotina Coenzima Vitaminas Hidrosolubles

36. VITAMINAS LIPOSOLUBLES Y SU FORMA COENZIMÁTICA Desconocida Vitamina K Desconocida Vitamina E 1, 25-Dihidroxicolecalciferol Vitamina D Retinal Vitamina A Coenzima Vitaminas Liposolubless