3. Los cofactores
participan de dos
maneras distintas:
1. A través de una fijación muy
fuerte a la proteína y salen
sin ser modificados del ciclo
catalítico
2. Como un segundo substrato;
salen modificados del ciclo
catalítico y por lo general
requieren otra enzima para volver
al estado original.

4. Los cofactores enzimáticos suelen ser moléculas complejas, que
nuestro organismo no puede sintetizar, por lo general.
Por esa razón muchos cofactores enzimáticos deben ser, en todo
en parte, ingresados con la dieta; muchos de ellos son, por lo
tanto, vitaminas.
Ni todos los cofactores son vitamínicos ni todas las vitaminas
son cofactores enzimáticos

5. Definición:

8. • 1. La coenzima se une a un enzima,
• 2. La enzima capta su substrato específico,
• 3. La enzima ataca a dicho substrato, arrancándole algunos de
sus átomos,
• 4. La enzima cede al coenzima dichos átomos provenientes del
substrato,
• 5. La coenzima acepta dichos átomos y se desprende del enzima.
• 6. La coenzima no es el aceptor final de esos átomos, sino que
debe liberarlos tarde o temprano,
• 7. La coenzima transporta dichos átomos y acaba cediéndolos,
recuperando así su capacidad para aceptar nuevos átomos.

12. 1.1 Nicotinamida adenina dinucleotido (NAD+) y
Nicotinamida adenina dinucleotido fosfato (NADP)
Precursor Vitaminico: Niacina (B3)
Función: NAD+ + SH2 NADH + H+ +S
Biosíntesis: El NAD+ se síntetiza a través de dos rutas:
• Síntesis de Novo: Triptofano ó Ac. Asp´ratico
• Rescate mediante reciclado deNiacina
Ejemplos: 1) Ciclo de Krebs
2) Oxidación de Glucosa
3) Oxidación de ácidos grasos

14. Precursor Vitaminico: Niacina (B3)
Función: NADPH + H+ +S NADP + SH2
Ejemplos: 1) Síntesis de ácidos grasos
2) Síntesis de Colesterol
3) Vía de las pentosas fosfato
Biosíntesis: Se síntetiza a partir de una molécula de NAD+

15. 1.2 Flavin mononucleotido(FMN) y Flavin adenina dinucleotido (FAD)
Precursor Vitaminico: Rivoflavina (B2)
Función: FMN + SH2 FMNH2 +S
Ejemplos: 1) Cadena respiratoria
2) Metabolismo de aminoácidos
Se une fuertemente a la enzima
La función bioquímica general del FAD es oxidar los alcanos a alquenos. Esto es
debido a que la oxidación de un alcano (como el succinato) a un alqueno (como
el fumarato) es suficiente exergónica como para reducir el FAD a FADH2

16. 1.2 Flavin mononucleotido(FMN) y Flavin adenina dinucleotido (FAD)
Precursor Vitaminico: Rivoflavina (B2)
Función: FAD + SH2 FADH2 +S
Ejemplos: 1) Cadena respiratoria
2) Ciclo de Krebs
Se une fuertemente a la enzima

19. 1.3.Coenzima Q (Ubiquinona)
Precursor: Derivado de la quinona con una cadena isopreonoide
Función: Quinoma (ox) Quinol (red)
Ejemplos: 1) Cadena Transportadora de electrones
2) ß oxidación de ácidos grasos

20. 2.1.Coenzima A
Precursor Vitamínico: Acido pantoténico (B5)
Puesto que la coenzima A es químicamente un tiol, puede reaccionar con los
ácidos carboxílicos para formar tioésteres, de modo que actúa como un
portador del grupo acilo. Cuando una molécula de coenzima A lleva un grupo
acetilo se denomina acetil-CoA, que es una importante encrucijada en el
metabolismo de todas las células.
Ejemplos: 1) Decarboxilación oxidativa de ác. pirúvico
2) ß oxidación de ácidos grasos

23. Precursor Vitamínico: Piridoxina (B6)