El documento resume las propiedades y funciones del colágeno, la proteína más abundante en los vertebrados. Se encuentra principalmente en la piel, huesos, cartílagos y otros tejidos donde provee estructura y resistencia. El documento también describe varias enfermedades relacionadas con alteraciones en el colágeno, incluyendo síndrome de Ehlers-Danlos, osteogénesis imperfecta y escorbuto.

1. INSTITUTO POLITECNICO
NACIONAL
ESCUELA NACIONAL DE CIENCIAS
BIOLOGICAS
HISTOLOGIA ANIMAL
ALTERACIÓN DE
FIBRAS COLAGENAS

2. El colágeno es la proteína mas
abundante de los vertebrados. Y
representa y aproximadamente el
30% de la masa total de
proteínas.
Introducción.
También se encuentra en
invertebrados como pulpos,
calamares, langostas, erizos,
y algunos gusanos e insectos.
El colágeno es una proteína fibrilar:
De manera general se encuentra en
piel, hueso, cartílago, tendones,
ligamentos, vasos, cornea y la dentina,
Se origina en el mesodermo
a partir del mesénquima
embrionario. Estas células
después se diferenciaran.
Fig 1. Strongylocentrotus
franciscanus.
Fig 2. O. cuniculus

3. • Se encuentran en el tejido
conjuntivo en forma de fibras
• Su función principal es fortalecer
al tejido conjuntivo, dar
elasticidad y flexibilidad a
órganos y tejidos
• También están relacionados a
otras funciones como:
• transmisión de fuerzas (tendones)
• lubricación (cartílago)
• transmisión de luz (cristalino)
• generación de barreras (filtración
o separación de tipos celulares).
Fig 3. Tejido conjuntivo. Técnica H-E fibras
colagenas aumento 40x
Fig 4. Dermis. Técnica tricrómico de Masson.
Aumento 40x

4. Fibrillas: diámetro aprox. 0.2 – 0.5 micras,
tienen un diámetro relativamente uniforme
Microfribrillas: diámetro aprox. de 50 nm.
Se consideran la unidad fibrilar del
colágeno y tienen una secuencia de bandas
espaciadas cada 68 nm
Colágeno: presentan un tamaño aproximado
1-10 micras
Fig. 5. composición de colágeno.

5. Tropocolageno:
De aprox. 300 nm de largo y 1.5 nm
de espesor y tienen una cabeza y
cola.
Compuesto por tres cadenas
polipeptidicas (cadenas alfa)
enrolladas entre si en una hélice triple
.
En cada cadena polipeptidica cada
tercer aminoácido de la cadena es una
molécula de glicina excepto en los
extremos, una hidroxilisina o
hidroxiprolina con frecuencia
precede a la glicina y una prolina le
sigue a cada lisina

6. Tipos de colágeno
tipo localización función
I tejido conjuntivo de la piel, hueso, tendones,
ligamentos, dentina, esclera, fascias y cápsulas de
órganos
Dar resistencia a fuerzas
tensiones y estiramientos.
II cartílago, notocordio y discos intervertebrales proporciona resistencia a la
compresión intermitente
III tejido conjuntivo laxo (útero, hígado, bazo, riñón,
pulmón
provee sostén estructural para
células especializadas y vasos
sanguíneos
IV láminas basales de los epitelios, glomérulos
renales
sostén y barrera de filtración
Se han podido caracterizar hasta 28 tipos de colágeno y se van
nombrando conforme a su descubrimiento.
Las moléculas de colágeno pueden ser homotrimetrica como el
colágeno tipo II o heterotrimetica como el colágeno tipo I
Tabla 1. Tipos de Colágeno.

7. CÉLULAS QUE INTERVIENEN
• Las células que intervienen en la producción del colágeno
son los fibroblastos principalmente y a su vez son el
equivalente a condrocitos en cartílago, osteoblastos en el
hueso, y pericitos en vasos sanguíneos.
Fig 8 .Cartílago. Técnica H-E . Aumento
mediano Condrocitos.
Fig 7

8. Síntesisdefibrascolagenas
Fig. 9. síntesis
de fibras
colágenas.

9. Colagenopatias
• Las Colagenopatias son las enfermedades del
colágeno cuya causa es una deficiencia o una
anomalía en la producción de colágenos
específicos. La mayoría de estas enfermedades se
atribuye a mutaciones en los genes que codifican
las cadenas alfa en los diferentes tipos de
colágenos.

10. Es un grupo de al menos 10 enfermedades que se pueden distinguir
genéticamente y bioquímicamente y que tienen en común debilidad
estructural en el tejido conjuntivo. En general se basan en el proceso
postraduccional incorrecto del colágeno.
a) Tipo IV: Es causado por defectos en el colágeno tipo III, derivados
de mutaciones que sustituyen los residuos de glicina y que alteran
la triple hélice de colágeno.
b) Tipo VII: las manifestaciones más importantes son la dislocación
de las principales articulaciones como la cadera y la rodilla. La
laxitud de los ligamentos se debe a la eliminación incompleta de
propéptido amino terminal de las cadenas de procolágeno
Síndrome de Ehlers- Danlos

11. a) Normal
b) EDS tipo IV
SíndromedeEhlers-DanlostipoIV

12. Fig. 11 Estructura de fibrillas de colágeno . Fibrillas de colágeno de la piel de humanos (A, D , E , F) y el
ratón (B , C ) se estudiaron por microscopía electrónica de transmisión. En la piel normal ( A, B ) ,
fibrillas de colágeno aparecen en la sección transversal cilíndrica y alargada con un patrón de bandas
típico en sección longitudinal . En el modelo animal de la enfermedad (C, ADAMTS2 nula ratón) , y en
los pacientes de tipo VIIC EDS ( D: P7 , E, y F: P8 ) , fibrillas son jeroglíficos en sección transversal y
desorganizados en la sección longitudinal. El nivel de patrón jeroglífico observada está influenciada
por el ángulo de la sección y puede variar ligeramente entre diferentes regiones dentro de una biopsia
de la piel sola ( C -F ) . La barra de escala = 0.3
SíndromedeEhlers-DanlostipoVII

13. SíndromedeEhlers-DanlostipoIVytipoVII
Fig 13. Cuadro clínico de
síndrome de Ehlers-Danlos
tipo IV y VII

14. Osteogénesis imperfecta:
Reúne al menos cuatro enfermedades distinguibles caracterizado por
fracturas múltiples que dan lugar a deformaciones óseas.
Se basa en un defecto en la síntesis del glucógeno. Causada por
mutaciones en el gen α1 (1) o en el gen α2(1) que inhiben completamente
la síntesis de las cadenas α o conducen a una formación anormal de las
cadenas α.
enfermedad defecto de colágeno
osteogenesis imperfecta 1 disminución de la síntesis del
tipo I
osteogénesis imperfecta 2 mutaciones puntuales y
reordenaciones de exones en
regiones helicoidales triples
Tabla 2. osteogenesis imperfecta tipo 1 y 2

15. Fig. 14. Osteogénesis Imperfecta.
Teñida con H-E. Observada con
aumento de 10x
Observe el defecto de la estructura de la
matriz fibrosa del hueso caracterizada por
la incapacidad de transformar hueso
esponjoso en hueso compacto con
osteoblastos defectuosos. Los pacientes
con Osteogénesis Imperfecta presentaran
múltiples fracturas con defecto en la
reparación (callo)

16. Osteogénesisimperfecta:
Tabla 3. Cuadro clínico de osteogenesis imperfecta.
Fig. 15 hueso sano (derecha)
y osteogenesis imperfecta
tipo IV (izquierda).
Fig. 16 osteogenesis
imperfecta tipo I

17. Dermatosparaxis:
Enfermedad propia del ganado bovino, ovino, Debido a un defecto
molecular en la peptidasa procolágeno, que fisiológicamente elimina el
propéptido aminoterminal de la cadena de procolágeno.
Fig. 17

18. Dermatosparaxis
Fig. 18 Dermatosparaxis, desgarro cutáneo en un ovino, se observa que
la piel se desgarra fácilmente debido a que las fibras de colágeno son
finas, irregulares y frágiles.

19. Escorbuto
Es una enfermedad provocada por la carencia de vitamina C,
lo cual provoca que no se formen suficientes fibras de
colágeno normales.
El ácido ascórbico es un agente necesario para la actividad de
la enzima polihidroxidasa que cataliza la hidroxilación de la
prolina en hidroxiprolina.
Los pacientes tienen frecuentemente hemorragias como
cutáneas, articulares y gingivales, debido a que aumenta la
fragilidad de las paredes de los vasos sanguíneos por ausencia
del colágeno.

20. Fig. 19. Técnica H-E. Aumento mediano.
Áreas de extravasación hemática en la dermis,
rodeando a vasos sanguíneos dilatados
Los infundíbulos están dilatados, ocupados por
un tapón de queratina ortoqueratósica, con
varias secciones de un mismo tallo piloso
fragmentado. Alrededor de los folículos puede
existir un infiltrado inflamatorio
linfohistiocitario y vasos sanguíneos dilatados
con o sin extravasación hemática.
Escorbuto

21. Alteraciones anatómicas.
Fig. 20. alteraciones anatómicas del escorbuto. A Hemorragias
perifoliculares B) mala cicatrización. C) Edema D) Afectación en
las encías como aflojamiento de dientes, hemorragias e hinchazón.

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A9nesis%20imperfecta&f=true
Bibliografía.