El documento clasifica las proteínas según su función biológica en 8 categorías, describe las modificaciones covalentes que experimentan las proteínas, y explica los 4 niveles de estructura de las proteínas (primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria). Además, analiza factores que determinan la estructura secundaria y terciaria como la preferencia conformacional de aminoácidos.

1. 18-03-2012
Clasificación de las proteínas
según función Biológica
1.- Enzimas
Fosfatasa Alcalina
DNA Polimerasa
Luciferasa
2.- Proteínas de Transporte
Hemoglobina
Lipoproteínas Transferrina
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2. 18-03-2012
3.- Proteínas nutrientes y de reserva
Proteínas de semilla Ovoalbúmina
Caseína Ferritina
4.- Proteínas contráctiles o mótiles
Actina y Miosina Tubulina
Dineína
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3. 18-03-2012
5.- Proteínas estructurales
Colágeno
Queratina
Fibroína
6.- Proteínas de defensa
Anticuerpos
Fibrinógeno
Trombina
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4. 18-03-2012
7.- Proteínas reguladoras
Hormonas
Glucagón Insulina
Adrenalina
8.- Otras Proteínas
Monelina (Edulcorante)
Prot. Anticongelante (Peces)
Winter Flounder
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5. 18-03-2012
Modificaciones Covalentes de Proteínas
1) Grupos prostéticos: Permanentes, Rol en catálisis enzimática.
2) Modificaciones postraduccionales: Carácter Transiente, Rol en regulación.
Modificación Grupo Químico Residuo Modificado Función Biológica
Fosforilación PO43- Tyr, Thr, Ser Regulacion actividad enzimas
Acetilación CO-CH3 Lys Señal epigenética en histonas
Metilación CH3 Lys, Arg Señal epigenética en histonas
Ubiquitinación Péptido (Ub) Lys Marca proteínas para degradación
“Existen cuatro niveles en la arquitectura de las
proteínas”
1) Estructura primaria: Está determinada por la
secuencia de aminoácidos que conforman la
proteína. (incluída ubicación de enlaces disulfuros)
2) Estructura secundaria: Disposiciones regulares
y repetitivas en el espacio de residuos a.a.
adyacentes. Además se determina por las
interacciones entre átomos de hidrógeno (puentes
de hidrógeno) de aminoácidos no contiguos.
• Proteínas Fibrosas
• Proteínas Globulares
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6. 18-03-2012
ENLACE PEPTIDICO
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7. 18-03-2012
Tipos de estructura secundaria
1.Hélice 
2.Conformación 
3.Triple hélice del colágeno
La hélice alfa, posee una estructura regular que se
repite cada 0,54 nm. Aparecen 3,6 aminoácidos por vuelta,
formándose puentes de hidrógeno entre aminoácidos
situados cada cuatro posiciones. Los grupos R sobresalen
del esqueleto helicoidal. La unidad repetitiva es el giro de
hélice, que ocupa alrededor de 0,56 nm de eje longitudinal.
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8. 18-03-2012
ESTRUCTURA ALFA HELICE
La hoja beta consiste en tramos de la cadena de
aminoácidos situados unos al lado de otros, que discurren
en el mismo sentido o en sentidos opuestos, de forma que
se unen mediante puentes de hidrógeno. El esqueleto de
la cadena polipeptídica se encuentra extendido en zig-zag.
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9. 18-03-2012
Estructuras secundarias y propiedades de
proteínas fibrosas
Ejemplos de
Estructura Características
localización
a) Hélice , Estructuras resistentes e -queratina del
entrecruzadas por insolubles, de dureza y cabello, plumas y
enlaces disulfuro flexibilidad variables uñas
Filamentos suaves y Fibroína de la seda
b) Conformación 
flexibles
Elevada resistencia a la Colágeno de
c) Triple hélice del
tensión, sin capacidad tendones, matriz ósea
colágeno
de estiramiento
Estructura de fibras de colágeno
La hélice del colágeno es una estructura
secundaria repetitiva que solo se encuentra en
esta proteína. La secuencia repetitiva del
tripeptido Gly-X-Pro o Gly-X-Hyp adopta una
estructura helicoidal levógira con 3 residuos por
vuelta.
La secuencia repetitiva empleada para
generar este modelo es Gly-Pro-Hyp.
Gly 35%, Ala 11%, Pro 21% (Hyp)
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10. 18-03-2012
Colágeno: una proteína fibrosa del tejido conectivo
La alfa-Queratina es rica en residuos hidrofóbicos de
Phe, Ile, Val, Met y Ala
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11. 18-03-2012
Fibroína de la Seda: Proteína fibrosa de los insectos
Estructura supersecundaria: Agrupamiento estable
de varios elementos de estructura secundaria.
En proteínas con estructura terciaria globular es frecuente
encontrar combinaciones de estructuras al azar, alfa y beta, con una
disposición característica que se repite en distintos tipos de proteínas.
Son los llamados motivos estructurales o estructuras
supersecundarias.
Algunos están formados por alfa-hélices, otros por estructuras
beta, y otros por combinaciones de las dos. De entre las más
abundantes, podemos destacar:
-hélice hélice-giro-hélice coiled-coil Mano EF 4 hélices
estructura  Horquilla  Meandro  Barril  Hélice 
Hélice
Horquilla
- ---giro- Rossmann
beta
Hélice
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12. 18-03-2012
GIROS BETA
3) Estructura terciaria: Disposición tridimensional
de todos los átomos de una proteína. El modo en
que se pliegan las cadenas polipeptídicas de las
proteínas globulares para que puedan adoptar
esas formas esféricas o de ovillo.
4) Estructura cuaternaria: Relación espacial de
los polipéptidos o subunidades en la proteína
global. Algunas proteínas están formadas por dos
o más cadenas polipeptídicas separadas. La
estructura cuaternaria es la conformación de
estas subunidades entre sí. Por ejemplo, la
hemoglobina contiene cuatro cadenas
polipeptídicas (globulares) unidas entre sí.
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13. 18-03-2012
¿Cómo puede la secuencia de aminoácidos de
una proteína especificar su estructura
tridimensional?
¿Cómo una cadena polipeptídica alcanza la forma
de la proteína nativa?
¿Qué es lo que determina si una secuencia
particular de una proteína va a formar una
hélice-alfa, una hoja beta o un giro?
Alanina, Glutamato y Leucina Hélice-alfa
Valina e Isoleucina Hoja beta
Glicina, asparragina y Prolina Giro
Ramificaciones del carbono beta en Valina, treonina e
Isoleucina; desestabilizan a las alfa-hélices por choques
estéricos. Los cuales se acomodan fácilmente en las hebras
beta.
Serina, Aspartato y Asaparragina tienden a romper las
alfa-hélices porque sus cadenas laterales contienen
dadores o aceptores de puentes de hidrógeno cercanos a la
cadena principal, compitiendo con los grupos CO y NH.
Prolina desestabiliza tanto hélices-alfa como hojas
beta debido a la falta de un grupo NH y de su estructura
cíclica.
Glicina encaja fácilmente en todas las estructuras,
por lo cual no favorece únicamente a la hélice-alfa.
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14. 18-03-2012
¿Se puede predecir la estructura secundaria de
las proteínas usando este conocimiento de
preferencia conformacional de los residuos de
aminoácidos?
Las predicciones para fragmentos
pequeños de 5 - 6 residuos fueron correctas en
un 60 - 70 %
Variedades de la estructura de proteínas
globulares
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15. 18-03-2012
Desnaturalización: Total anulación de la
estructura tridimensional
Desnaturantes:
• Calor
• Ácidos o bases
• Solventes orgánicos (MeOH, acetona)
• Urea
• Detergentes (SDS)
Renaturalización de la ribonucleasa
Reducción y
desnaturalización de
la ribonucleasa
Hidroliza polirribonucleótidos en los enlaces Py-X, siendo Py un nucleótido
pirimidínico (C, U) y X cualquier otro nucleótido. La enzima consta de una sola
cadena de 124 aminoácidos
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16. 18-03-2012
La secuencia de aminoácidos
determina la estructura terciaria.
Secuencias homólogas
Las estructuras terciarias no son rígidas.
Los polipéptidos se pliegan
rápidamente y según un proceso en varias
etapas
4.- Estructura cuaternaria
Hemoglobina (2 subunidades  y 2
subunidades  idénticas)
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17. 18-03-2012
Estructura Cuaternaria: Interacciones entre Subunidades
Proteínas Oligoméricas: más de una subunidad
* 2 subunidades: dímero (iguales -homodimero, distintas heterodimero)
* 3 subunidades: trimero
* 4 subunidades: tetramero
Superficies de interacción
* 5 subunidades: pentámero, etc
tienen complementaridad
espacial y de afinidad quimica
homodímero
Nº
Proteínas Mr
subunidades
Hemoglobina 64500 4
-Lactoglobulina 35000 2
Hexoquinasa 96000 4
Lactato-
150000 4
Deshidrogenasa
Apoferritina 480000 20
Ureasa 483000 6
Miosina 620000 3
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