Apunte de Nutricion

1. BIOQUÍMICA
CQU 310
Instituto de Ciencias Naturales
Enzimas I
Clase 7

2. MATERIAL PROPIEDAD DE UDLA.
AUTORIZADA SU UTILIZACIÓN SÓLO PARA FINES ACADÉMICOS.

3. Bioquímica/clase 07
2019
Resultados de aprendizaje:
Identificar la clasificación, función y regulación de las enzimas
analizando factores físicos y químicos del medio.

4. Bioquímica/clase 07
2019
Prácticamente todas las reacciones químicas que tienen lugar en los seres vivos
están catalizadas por enzimas.
La sustancia sobre la que actúa la enzima se llama sustrato
Las enzimas están compuestas por muchos aminoácidos (generalmente entre 150 y
300 aminoácidos), pero sólo una fracción de ella constituye el sitio activo, que se
pone en contacto con el sustrato para transformarlo en su correspondiente
producto.
Una vez formados los productos la enzima puede comenzar un nuevo ciclo de
reacción.
ENZIMAS
Proteínas con actividad catalítica
(Excepto las Ribozimas que son moléculas de RNA que actúan como catalizadores)
ENZIMAS

5. Sustrato (s) Producto (s)
Enzima
Las enzimas catalizan la reacción química en la
cual el sustrato se convierte en producto
E ES
P
E
Bioquímica/clase 07
2019
ENZIMAS

6. Bioquímica/clase 07
2019
ENZIMAS
http://www.ehu.es/biomoleculas/enzimas/tema11.htm

7. Bioquímica/clase 07
2019
ENZIMAS
Características de las enzimas:
Proteínas con actividad catalítica.
Aumentan la velocidad de los procesos bioquímicos en un
factor de 106 a 1016 veces.
Alto grado de especificidad, tanto por sus sustratos como
por sus productos.
No modifica Keq.
Disminuyen la energía de activación del estado
estacionario
Se encuentran en bajas concentraciones (mM)

8. Las enzimas reconocen selectivamente a su sustrato, uniéndose
este al sitio activo.
La especificidad es controlada por la estructura del sustrato que
es reconocida por la enzima.
Interacciones Enzima – Sustrato son del tipo No Covalente
http://personales.ya.com/geopal/g-b_1bach/ejercicios/act7tema6.htm
Bioquímica/clase 07
2019
ESPECIFICIDAD

9. El resultado de un reconocimiento molecular
El sustrato (pequeño) se une a la enzima (grande) mediante
interacciones débiles:
Puentes de Hidrógeno, Van der Waals, iónicas y en algunas
ocasiones interacciones Hidrofóbicas
Bioquímica/clase 07
2019
ESPECIFICIDAD

10. Bioquímica/clase 07
2019
ESPECIFICIDAD

11. Bioquímica/clase 07
2019
MODO DE ACCIÓN DE LAS ENZIMAS
Cambios energéticos ocurren durante la reacción:
E +S <---> [ES]<---> E + P
Las enzimas velocidad de reacción porque la Ea.
(La Ea es la energía requerida para el alineamiento de los grupos que participan en la reacción, el reordenamiento de
enlaces y otras transformaciones necesarias para que la dirección procesa en un sentido determinado)

12. MODELOS DE UNIÓN DEL SUSTRATO A
CENTRO ACTIVO DE LA ENZIMA
Bioquímica/clase 07
2019
Modelos
Unión enzima al sustrato
Fischer: “Llave y Cerradura”
Koshland: “Ajuste inducido”

13. MODELOS DE UNIÓN DEL SUSTRATO A
CENTRO ACTIVO DE LA ENZIMA
Bioquímica/clase 07
2019
Enzima  cerradura
Sustrato  llave
Fischer: “Llave y Cerradura”
El sustrato encaja perfectamente en el centro activo gracias a
complementariedad molecular y electrostática con la enzima.

14. MODELOS DE UNIÓN DEL SUSTRATO A
CENTRO ACTIVO DE LA ENZIMA
Koshland: “Ajuste inducido”
Tanto la enzima como el sustrato sufren alteración en su estructura por
el hecho físico de la unión.
Bioquímica/clase 07
2019

15. Sitio activo de la quimotripsina.
Bioquímica/clase 07
2019
Ejemplo de sitio activo
- Enzima digestiva que hidroliza proteínas
- La estructura primaria de esta enzima consta de 245
aminoácidos.
- Esta enzima consta de tres cadenas polipeptídicas: A, B y C.
- Los enlaces disúlfuro unen las cadenas A, B y C entre sí.
- Los aminoácidos del Sitio Activo son tres: His, Asp y Ser.
”Lehninger Principles of Biochemistry” 3th.ed. Nelson, DL
and Cox, M.M. Worth Publishers, 2000.)

16. MODELO MOLECULAR DEL SITIO ACTIVO
Bioquímica/clase 07
2019
Sitio activo de la quimotripsina.
- La enzima tiene un aspecto globular, dado por el plegamiento de las
subunidades A, B y C.
- Parte del sitio activo se muestra en naranja.
- Los grupos funcionales que componen el sitio activo están en rojo
- La mayor parte del sustrato esta en verde

17. La enzima b-lactamasa
y su sitio activo
Bioquímica/clase 07
2019http://zl.elsevier.es/es/revista/enfermedades-infecciosas-microbiologia-clinica-28/antibioticos-betalactamicos-13133636-formacion-medica-continuada-2009
Ejemplo de sitio activo

18. Bioquímica/clase 07
2019
ACOMPAÑANTES NO
PROTEICOS DE LAS ENZIMAS
Acompañantes no
proteicos de las Enzimas
Cofactores
Iones inorgánicos que
acompañan la enzima cuando
cataliza la reacción
Grupos Prostéticos
Ion o molécula orgánica que
permanece fuertemente unido a
la enzima
Coenzimas
Moléculas orgánicas que
acompañan la enzima cuando
cataliza la reacción

19. IONES INORGANICOS que se unen temporalmente a las
enzimas.
Ion Metálico Papel en la reacción catalizada
Hierro Fe 2+ o Fe 3+ Oxidación / reducción
Cobre, Cu + o Cu 2+ Oxidación / reducción
Cinc, Zn 2+ Ayuda a unir el NAD+
Ion Magnesio
en la Enzima
Enolasa
”Lehninger Principles of Biochemistry” 3th.ed. Nelson, DL
and Cox, M.M. Worth Publishers, 2000.)
Bioquímica/clase 07
2019
COFACTORES

20. Moléculas pequeñas que tiene carbono, interaccionan débilmente durante la
catálisis. La mayor parte de las coenzimas son vitaminas, muchas de las cuales
deben ser incorporadas con la dieta.
Molécula Papel en la reacción catalizada Vitamina _
- Biotina transporta -COO- Vitamina H o B7
- Coenzima A transporta -CH2-CH3 B5
- NAD y FAD transportan electrones B3 y B2
“Las coenzimas reaccionan con la enzima de igual modo que el sustrato,
uniéndose al sitio activo. Se mueven de una enzima a otra agregando o
quitando grupos químicos del sustrato.”
COENZIMAS
http://rstb.royalsocietypublishing.org/content/363/1504/2787

21. Bioquímica/clase 07
2019http://lecturer.ukdw.ac.id/dhira/Metabolism/Enzymes.html
Apoenzima + Cofactor/Coenzima → Holoenzima
Feduchi, E. Bioquímica conceptos esenciales 2011
ACOMPAÑANTES NO
PROTEICOS DE LAS ENZIMAS

22. Están permanentemente unidos a las enzimas
Molécula Papel en la reacción catalizada
Fe-S Oxido-reducción
Sitio activo de enzima
Aconitasa del ciclo de
Krebs. En rojo el grupo
prostético Fe-S
”Lehninger Principles of Biochemistry” 3th.ed. Nelson, DL
and Cox, M.M. Worth Publishers, 2000.)
Bioquímica/clase 07
2019
GRUPOS PROSTÉTICOS

23. Bioquímica/clase 07
2019
CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS:
Clasificación de las enzimas
En función de su acción catalítica
específica, los enzimas se clasifican
en 6 grandes grupos o clases:
Oxidoreductasas
Transferasas
Hidrolasas
Liasas
Isomerasas
Ligasas
Clase
1
Clase
2
Clase
3
Clase
4
Clase
5
Clase
6

24. Bioquímica/clase 07
2019
CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS:
Clase 1: Oxidorreductasas:
Catalizan reacciones de oxido - reducción, es decir, transferencia de hidrógeno (H) o electrones (e-)
de un sustrato a otro, según la reacción general:
Ared + Box Aox + Bred
AH2 + B A + BH2
http://www.ehu.eus/biomoleculas/enzimas/enz13.htm#c1
Clase 2: Transferasas:
Catalizan la transferencia de un grupo químico (distinto del hidrógeno) de un sustrato a otro, según la
reacción:
A-B + C A + C-B

25. Bioquímica/clase 07
2019
Clase 3: Hidrolasas:
Catalizan las reacciones de hidrólisis:
http://www.ehu.eus/biomoleculas/enzimas/enz13.htm#c1
Clase 4: Liasas:
Catalizan reacciones de ruptura o soldadura de sustratos:
A-B + H2O AH + B-OH
A-B A + B
CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS:

26. Bioquímica/clase 07
2019
Clase 5: Isomerasas:
Catalizan la interconversión de isómeros:
http://www.ehu.eus/biomoleculas/enzimas/enz13.htm#c1
Clase 6: Ligasas:
Catalizan la unión de dos sustratos con hidrólisis simultánea de un nucleótido trifosfato (ATP, GTP,
etc.):
A B
A + B + XTP A-B + XDP + Pi
CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS:

27. Bioquímica/clase 07
2019
Referencias bibliográficas
Feduchi, E., Blasco, I., Romero, C. y Yañez, E.
Bioquímica conceptos esenciales Editorial Medica Panamericana
2011
Nelson, Cox Lehninger: Principios de Bioquímica
5º Edición, Omega Ediciones S.A 2009.
Mathews, Christopher Bioquímica
Pearson Education 2002 Editorial McGraw-Hill Interamericana.
2002
Voet, Voet, Pratt Fundamentos de Bioquímica
Editorial Panamericana 2003
McKee, Trudy McKee, James R.
Bioquímica Editorial McGraw-Hill Interamericana.
2003