3. Ribosomas
Estructuras o partículas
citoplásmicas que en su
interior contienen ARNr y
proteínas.
Subunidad pequeña
Subunidad grande
Dos sedes:
- Sede aminoacídica (Sede A)
- Sede peptídica (Sede P).
4.
Libres en el hialoplasma
Unidos a la membrana del
retículo endoplasmático
Formando polisomas
Actúan como centros
macromoleculares
“catalizadores” de la
síntesis de proteínas
Localización Función
5. Activación del amino ácido
• Unión de cada aminoácido a su ARN-t específico
formando el Complejo AminoacilARNt
12. • Aminoacil-ARN-t con el anticodón complementario al segundo codón del
ARN-m entra en Sitio A
• Complejo activado (*EF-Tu-GTP)
• Hidrólisis del GTP
• Una vez colocado el ARNt:
• Complejo *EF-Tu-GDP se libera
• *EF-Ts
*Factores de enlongación
14. * El ribosoma avanza un codón sobre el ARN-m en la dirección 5'→3' (se transloca).
* Factor *EF-G activado por la hidrólisis de GTP.
* Se libera el ARN-t descargado por el sitio E (en procariotas)
*A queda libre. Así se permite que el ciclo se repita.
- Factores de elongación en eucarióticas:
- eEF1α ,eEF1β y eEF2.
15.
16. Terminación
Codones de STOP:
UAA, UAG y UGA
Factores de Terminación:
RF1: UAA, UAG
RF2: UAA, UGA
RF3: Se une a GTP y
estimula la unión al ribosoma
de RF1 y RF2
Enzima: Peptidil Transferasa
17. 1.-Un Factor de Terminación se
une al sitio A
2.-Se hidroliza el enlace éster
entre la cadena polipeptídica y el
ARN-t del sitio P. Se libera el
polipéptido terminado (Peptidil
Transferasa)
3.-El ARN-m, el ARN-t desacilado
y el factor de liberación
abandonan el ribosoma, el cual
se disocia en sus subunidades 50
S y 30 S
21. Proteína lineal- Proteína
plegada Proteína chaperona
Mecanismo de actuación de
una proteína chaperona
Estructura terciaria de una proteína
22. TRADUCCIÓN
INICIACIÓN ELONGACIÓN TERMINACIÓN
MODIFICACIÓN Y PLEGAMIENTO DE
PROTEÍNAS
-Activación
-Primer codón: AUG
(Met o F-Met)
-Unión del aminoacil
ARN-t
-Segundo codón
-Peptidil-transferasa
-Traslocación
*Sigue el ciclo
-Codones de Stop
-Factores de liberación
-Liberación de la cadena
polipeptídica
-Provee funcionalidad a las Proteínas
26. TERMINACIÓN:
• Libro Lehninger- Principios de Bioquímica
• http://proteinas.org.es/fase-terminacion-
sintesis-proteinas
• http://www.cienciaybiologia.com/bgeneral/
codigo-genetico-traduccion.htm
• http://www.ucm.es/info/genetica/grupod/Tr
aduccion/traduccion.htm
27. CARGA DEL aa:
• http://www.slideshare.net/IESCAMPINAALTA/transcripcin-y-
traduccin-3363155
• http://www.ucm.es/info/genetica/grupod/Traduccion/traduccion
.htm#Estructura ARNt
• Libro de biología de 2 de bachiller
28. MODIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS:
• Libro “Bioquímica” L. Stryer Segunda Edición
• http://www.ehu.es/biomoleculas/proteinas/prot
43.htm
• La_revista_N_8_agosto_2012_prot.pdf (objeto
application/pdf)
• http://www.medicinabuenosaires.com/revistas/
vol59-99/5/shocktermico.htm
• http://www.ciencia.cl/CienciaAlDia/volumen3/
numero1/articulos/articulo2.html