Las enzimas son catalizadores proteínicos que aceleran las reacciones bioquímicas sin modificarse a sí mismas. Cada enzima tiene un nombre recomendado y otro sistemático. Poseen sitios activos altamente específicos que fijan sustratos. Su actividad puede regularse y muchas se localizan en compartimentos celulares. Funcionan reduciendo la energía de activación requerida para las reacciones y pueden inhibirse competitiva o no competitivamente. Las enzimas en sangre se usan para diagnosticar daños tis

1. ENZIMAS
Catalizadores proteínicos que
incrementan las tasas de reacción sin
experimentar cambios durante el
proceso global.

2. ENZIMAS
 Entre muchas reacciones biológicas
posibles desde el punto de vista
energético, las enzimas catalizan en
forma selectiva las sustancias reactivas
llamadas sustratos por vías de utilidad.
 Las enzimas de este modo dirigen
todos los sucesos metabólicos.

3. NOMENCLATURA
 Cada enzima recibe dos nombres:
 Su nombre recomendado que es corto,
cómodo para el empleo cotidiano.
 E segundo es el nombre sistemático,
mas completo que se emplea cuando
es necesario identificar una enzima sin
ambigüedades.

4. NOMBRE RECOMENDADO
 Tienen el sufijo ”asa” unido al del
sustrato de la reacción,(glucosidasa,
sacarasa, ureasa) o una descripción de
la actividad efectuada ( lactato
deshidrogenasa, adenililciclasa).

5. NOMBRE SISTEMÁTICO
 La International Union of Biochemistry and
Molecular Biology (IUBMB) desarrolló un
sistema de nomenclatura por medio del cual
las enzimas se dividen en 6 clases
principales, cada una con numerosos
subgrupos.
 Se une el sufijo “asa” a una descripción
bastante completa de la reacción química
catalizada (oxido-reductasa del D-
glicerladehído 3- fosfato)

7. PROPIEDADES
 Sitios catalíticos: contienen un surco
especial denominado centro activo que
contiene cadenas laterales de
aminoácidos que crean una superficie
tridimensional complementaria con el
sustrato.
 El sitio activo fija al sustrato formando
un complejo ES.

8. EFICIENCIA CATALÍTICA
 Las reacciones catalizadas por enzimas son
altamente eficientes y proceden con una
rapidez de 103 a 108 veces mayor que las
reacciones no catalizadas.
 De manera característica cada molécula
enzimática es capaz de transformar de 100
a 1000 de sustrato en producto cada
segundo.

9. ESPECIFICIDAD
 Las enzimas son altamente específicas
y entran en interacción con uno o
unos pocos sustratos y catalizan solo
un tipo de reacción química.

11. COFACTORES
 Algunas enzimas se relacionan con un
cofactor no proteínico que se necesita
para su actividad.
 Entre los factores mas frecuentes se
encuentran los iones metálicos como
Zn++, Mg++, Fe++, Mo++.

12. COENZIMAS
 Algunas veces se trata de moléculas
orgánicas a menudo derivadas de las
vitaminas como : NAD, FAD.
 Holoenzima : Enzima + Cofactor
 Apoenzima : Se refiere a la porción
 proteínica.

13. REGULACIÓN
 La actividad enzimática puede ser
regulada, las enzimas se activan o se
inhiben de modo que la tasa de
formación de producto en particular
satisface las necesidades de la célula.

14. Localización dentro de la
célula.
 Muchas enzimas están localizadas en
organelos específicos dentro de la célula.
Esta distribución en compartimientos sirve
para aislar al sustrato o al producto de la
reacción de otras reacciones.
 Ofrece un ambiente favorable para la
reacción y organiza a las miles de enzimas
que se encuentran dentro de la célula.

16. Cómo funcionan las
enzimas.
 Su mecanismo de acción se considera
desde 2 perspectivas:
 En términos de los cambios de energía
que ocurren durante la reacción, las
enzimas ofrecen una vía de reacción
energéticamente favorable.

17. Cómo funcionan las
enzimas.
 La segunda perspectiva describe la
manera en que el sitio facilita la
catálisis desde el punto de vista
químico.

18. CAMBIOS DE ENERGÍA
 Virtualmente todas las reacciones tienen
una barrera energética que separa a los
reactivos de los productos.
 Esta barrera, llamada energía libre de
activación, es la diferencia de energía entre
la de los reactivos y un intermediario de alta
energía que ocurre durante la formación del
producto.

19. VELOCIDAD DE
REACCIÓN
 Para que las moléculas reaccionen
deben contener energía suficiente
para superar la barrera energética del
estado de transición.

20. Velocidad de reacción.
 En ausencia de una enzima, solo una
porción pequeña de una población de
moléculas contará con energía
suficiente para alcanzar el estado de
transición entre el reactivo y el
producto.

21. Velocidad de reacción.
 La velocidad de la reacción depende
de número de éstas moléculas que
cuentan con energía.
 Cuanto menor sea la energía libre de
activación, mas moléculas contarán
con energía suficiente para pasar por
el estado de transición y más rápida
será la velocidad de reacción.

22. Factores que modifican la
velocidad de una reacción.
 Concentración del sustrato.
 Concentración de la enzima.
 Temperatura.
 pH

23. MICHAELIS - MENTEN
 Propusieron un modelo simple que
explica la mayor parte de las
características de las reacciones
catalizadas por enzimas:
E+S ES E+P

24. Constante de Michaelis
 Km es característica de una enzima y su
sustrato y refleja la afinidad de la enzima
por ese sustrato.
 Km es numéricamente igual a la
concentración del sustrato con la que la
velocidad de la reacción es igual a ½ de la
Vmáx.
 Km no varía con la concentración de la
enzima.

25. Km baja
 Km numéricamente pequeña refleja
una afinidad elevada de la enzima por
su sustrato, porque se requiere
concentración baja de este último para
semisaturar la enzima, es decir, llegar
a una velocidad que equivale a ½ de
la velocidad máxima.

26. Km grande
 La Km numéricamente elevada refleja
una afinidad baja de la enzima por el
sustrato porque se requiere una
concentración elevada de este último
para semisaturar la enzima.

29. Inhibición enzimática.
 Cualquier sustancia que pueda
disminuir la velocidad de una reacción
enzimática se denomina inhibidor .
 Competitiva
 No competitiva Reversible
 Irreversible

30. Inhibición Competitiva.
 Se produce cuando el inhibidor
compite con el sustrato por ocupar el
centro activo de la enzima.

32. EFECTOS
 Max.: El S en cantidad creciente
invierte el efecto de un inhibidor
competitivo. A concentración
suficientemente elevada del sustrato,
la velocidad de la reacción alcanza la
Vmáx observada en ausencia de
inhibidor.

33. EFECTOS
Km: Un inhibidor competitivo
incrementa la Km aparente para un
sustrato determinado.
Esto significa que, en presencia de un
inhibidor competitivo, se requiere mas
sustrato para lograr ½ Vmáx.

34. FÁRMACOS
 Estatinas : HMGCoA reductasa
 Alopurinol : Xantina oxidasa
 Captopril : Enzima convertidora A.
 Sulfametoxazol : síntesis PABA
 Amoxicilina : Síntesis pared
bacteriana.

35. Inhibición no
competitiva.
 Tiene un efecto característico sobre
Vmáx.
 Ocurre cuando el inhibidor y el
sustrato se fijan en sitios diferentes
de la enzima.
 El inhibidor no competitivo puede
fijarse a la enzima libre o al complejo
ES y así impide que ocurra la reacción.

36. EFECTOS
 Vmáx : La inhibición no competitiva,
no puede superarse por el incremento
de la concentración del sustrato.
 Por este motivo, los inhibidores no
competitivos disminuyen la Vmáx de la
reacción.

37. EFECTOS
 Km : Los inhibidores no competitivos
no interfieren con la fijación del
sustrato a la enzima.
 Por este motivo la enzima manifiesta
la misma Km en presencia o en
ausencia de un inhibidor de este tipo.

39. EJEMPLOS
 Algunos actúan formando enlaces
covalentes con grupos específicos de
enzimas.
 El Pb forma enlaces covalentes con las
cadenas laterales de sulfhidrilo de la
cisteína en las proteínas.

40. UTILIDAD
 Por lo menos la mitad de los fármacos
vendidos en los Estados Unidos actúa
como inhibidores enzimáticos.

41. Enzimas en el diagnóstico
clínico.
 Las enzimas presentes en el plasma
se clasifican en dos grupos :
 Funcionales : desempeñan una función
conocida en el plasma por ejemplo las
enzimas de la coagulación.

42. Enzimas en el diagnóstico
clínico.
 Enzimas plasmáticas no funcionales :
No tienen una función conocida en el
plasma y por lo general son
indicadoras de daño tisular.