Los enzimas son proteínas que actúan como catalizadores de reacciones químicas en organismos vivos. Funcionan de forma específica y bajo condiciones suaves de temperatura y pH. Los enzimas están formados por proteínas y coenzimas como NAD+, ATP y coenzima A, que transportan grupos entre reacciones. Factores como la temperatura, pH, concentración de sustrato e inhibidores afectan la actividad enzimática.

1. ENZIMAS

2. Los encimas son: BIOCATALIZADORES Los biocatalizadores son los catalizadores de las reacciones químicas que se producen dentro y fuera de las células de los organismos vivos. LOS CATALIZADORES Son substancias que rebajan a energía de activación, acelerando la velocidad de reacción, sin alterarse en el proceso No influyen en el equilibrio de las reacciones

3. substrato producto

4. substrato producto ENZIMA

5. Águeda Mª Barcia Iravedra I.E.S. Monte Castelo de Burela

7. Tipos de biocatalizadores ENZIMAS o FERMENTOS HORMONAS VITAMINAS

8. ENZIMAS o FERMENTOS Son proteínas globulares poseen un grado elevado de especificidad Por el substrato actúan en condiciones muy suaves de temperatura y pH son solubles en el agua

9. Pueden estar formados por : una proteína conxugada una proteína simple HOLOENZIMA = APOENZIMA + COFACTOR, GRUPO PROSTÉTICO o COENZIMA HOLOENZIMA = APOENZIMA + COENZIMA

10. Las apoenzimas están constituidos por tres tipos de aminoácidos Aminoácidos estructurales sin función dinámica Aminoácidos de fijación encargados de establecer enlaces débiles con el substrato Aminoácidos catalíticos que se unen al substrato para realizar su transformación en producto S

11. Aminoácidos de fijación Aminoácidos catalíticos CENTRO ACTIVO

12. COENZIMAS

13. Son moléculas no proteicas que se unen a los apoenzimas para formar una molécula activa (holoenzima) No son específicas del apoencima, pero si del tipo de reacción Se alteran durante la reacción regenerándose posteriormente NAD + + 2e - + 2 H + = NADH + H + NAD + + 2H = NADH + H +

14. Entre los coenzimas más conocidos tenemos NAD + NADP + FAD CoA CoA-SH ATP Actúan en reacciones de óxido-reducción actúa como transportador de radicales –acil Acetil-CoA actúa como transportador de grupos fosfato también es un transportador de energía

15. Águeda Mª NAD + NADP + FAD

16. AH 2 A NAD + NADH + H + FAD FADH 2 Ácido succínico Ácido fumárico COOH CH 2 CH 2 -COOH COOH CH CH-COOH

17. C 6 H 12 O 6 2CH 3 - CO - COOH GLICOSA ÁCIDO PIRÚVICO 2 NAD + 2 NADH + H + 2 ADP + Pi 2 ATP

18. C 6 H 12 O 6 2CH 3 - CO - COOH Ácido pirúvico 2CH 3 - CHOH - COOH Ácido láctico 2NADH + H + 2NADH + H + 2 NAD + 2 NAD + 2 ADP + Pi 2 ATP

19. Entre los coenzimas más conocidos tenemos NAD + NADP + FAD CoA CoA-SH ATP Actúan en reacciones de óxido-reducción actúa como transportador de radicales –acil Acetil-CoA actúa como transportador de grupos fosfato también es un transportador de energía

20. CoA CoA-SH

21. CH 3 - CO - COOH Ácido pirúvico CH 3 - CO –S-CoA Acetil CoA HS-CoA NAD + NADH + H + CO 2

22. Entre los coenzimas más conocidos tenemos NAD + NADP + FAD CoA CoA-SH ATP Actúan en reacciones de óxido-reducción actúa como transportador de radicales –acil acetil-CoA actúa como transportador de grupos fosfato también es un transportador de energía

23. ATP

24. AB A+B energía C+D CD AB A+B ADP + P ATP C+D CD

25. y y El ATP como transportador de energía

26. SUBSTRATO ENZIMA + ENZIMA-SUBSTRATO PRODUCTO + ENZIMA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA producto enzima substrato

27. SUBSTRATO ENZIMA + ENZIMA-SUBSTRATO PRODUCTO + ENZIMA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA producto enzima substrato

28. SUBSTRATO ENZIMA + ENZIMA-SUBSTRATO PRODUCTO + ENZIMA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA producto enzima substrato

29. producto Coenzima enzima S

30. CINÉTICA ENCIMÁTICA FACTORES QUE MODIFICAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA Temperatura El pH del medio Concentración del substrato Inhibición enzimática Enzimas alostéricos Concentración del enzima

31. Temperatura temperatura V El aumento de la temperatura favorece el movimiento de las moléculas y con el la probabilidad de que se encuentren entre ellas, como consecuencia aumenta la velocidad de reacción. Cuando la temperatura excede cierto límite se produce la desnaturalización del enzima y la actividad enzimática cesa. La temperatura a la que la velocidad de reacción es máxima TEMPERATURA ÓPTIMA V max se llama

32. TEMPERATURA ÓPTIMA V max Temperatura Velocidad

33. CINÉTICA ENZIMÁTICA FACTORES QUE MODIFICAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA Temperatura El pH del medio Concentración del substrato Inhibición enzimática Enzimas alostéricos Concentración del enzima

34. El pH del medio pH V Cuando se exceden tanto por enzima como por debajo estos límites, el enzima se desnaturaliza y deja de actuar Todos los enzimas actúan en márgenes muy estrechos de pH Entre estos límites hay un pH en el que la actividad enzimática es mayor. pH óptimo El pH óptimo varía de unos enzimas a otros

35. O pH del medio pH óptimo Velocidad ácido básico

36. CINÉTICA ENCIMÁTICA FACTORES QUE MODIFICAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA Temperatura El pH del medio Concentración del substrato Inhibición enzimática Enzimas alostéricos Concentración del enzima

37. Concentración del enzima Concentración del substrato La velocidad de reacción se cuantifica por el número de moléculas de substrato transformadas en la unidad de tiempo. La velocidad de una reacción enzimática aumenta según se eleva la concentración del substrato hasta alcanzar la V máx., a partir de se momento [S] V V max. se mantiene constante. La V máx. se alcanza cuando todo el enzima está ocupado por el substrato

38. Leonor Michaelis Maud Menten [S] V V max. 1/2 V max. K M CONSTANTE DE MICHAELIS-MENTEN La eficacia de un enzima se mide por la velocidad de transformación del substrato en producto. Para expresar la eficacia de un enzima se utiliza la K M que mide la afinidad del enzima por el substrato. K M constante de Michaelis-Menten, es la concentración del substrato necesaria para alcanzar la mitad de la V max.

39. CINÉTICA ENZIMÁTICA FACTORES QUE MODIFICAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA Temperatura El pH del medio Concentración del substrato Inhibición enzimática Enzimas alostéricos Concentración del enzima

40. Inhibición enzimática Los inhibidores son determinadas substancias que disminuyen o anulan la actividad enzimática, y pueden ser : Irreversibles o venenos Reversibles No competitivos Competitivos

41. Irreversibles o venenos Son compuestos que se unen de manera permanente al centro activo de un enzima anulando su capacidad catalítica. producto enzima substrato substrato inhibidor

42. Irreversibles o venenos Son compuestos que se unen de manera permanente al centro activo de un enzima anulando su capacidad catalítica. enzima substrato inhibidor

43. Reversibles No competitivos Competitivos Se unen temporalmente al enzima impiediendo su acción. y pueden ser

44. producto Inhibidores reversibles competitivos Se puede anular inhibición aumentando la concentración del substrato. Son aquellos que se unen al centro activo porque son semejantes al substrato enzima substrato inhibidor substrato substrato substrato substrato

45. Inhibidores reversibles no competitivos Se unen al enzima fuera del centro activo, pero deforman el enzima. enzima inhibidor substrato enzima

46. CINÉTICA ENZIMÁTICA FACTORES QUE MODIFICAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA Temperatura El pH del medio Concentración del substrato Inhibición enzimática Enzimas alostéricos Concentración del enzima

47. sitio Enzimas alostéricos ALLO otro STEREO Los enzimas alostéricos tienen “otro sitio” además del centro activo.

48. El “otro sitio” se llama, Centro activo Centro regulador centro o sitio regulador o alostérico efector o modulador y a el se une el activa la actividad del enzima o inhibe enzima substrato modulador

49. Los enzimas alostéricos presentan dos conformaciones estables, una inactiva y otra activa, pasando de una a otra por la unión del modulador al centro regulador INACTIVA ACTIVA enzima enzima

50. Los enzimas alostéricos pueden ser de dos tipos : Los activados por el modulador En este caso el modulador puede ser el substrato inhibidos por el modulador En este caso el modulador puede ser el producto enzima enzima modulador enzima enzima modulador

51. cuando se activa una de las unidades transmite el efecto a las otras cadenas (transmisión alostérica), aumentando considerablemente la velocidad de reacción. Muchos enzimas alostéricos están formados por más de una cadena peptídica (estructura cuaternaria), cada unidad tiene su centro activo

52. ESPECIFICIDAD DE LOS ENZIMAS De acción el enzima solo realiza un determinado tipo de reacción De substrato En este caso la especificidad puede ser: Absoluta De grupo cuando el enzima solo reconoce un tipo de substancias cuando o enzima actúa sobre diferentes moléculas pero con el mismo enlace químico sacarasa peptidasas que rompen enlaces peptídicos Hidrolizan la sacarosa

53. Águeda Mª Barcia Iravedra I.E.S. Monte Castelo de Burela NOMENCLATURA DE LOS ENZIMAS Los enzimas toman el nombre del subtrato sobre el que actúan, del tipo de acción que realizan o de ambos a la vez Siempre se le añade la terminación – asa como por ejemplo: Sacarasa ADN sintetasa Aminoacil-ARNt-sintetasa Ribulosa-1,5 difosfato-carboxilasa

54. CLASIFICACIÓN DE LOS ENZIMAS Oxidoreductasas Transferasas Hidrolasas Liasas Isomerasas Ligasas y Sintetasas

55. Fin