Este documento trata sobre las enzimas. Explica que las enzimas son proteínas que aceleran las reacciones químicas uniéndose específicamente a sus sustratos. También menciona las excepciones de las ribozimas, que no son proteínas sino ARN. Además, describe las características y propiedades de las enzimas, los mecanismos de acción, factores que influyen en su actividad, tipos de inhibición enzimática y regulación de la actividad enzimática. Por último, introduce los conceptos de co

1. enzimas

3. ENZIMAS

5. • EXCEPCIÓN: RIBOZIMAS. En 1982, Thomas Cech,
y Sidney Altman las descubrieron. No eran
proteínas, sino ARN.
En 1989 les concedieron el premio Nobel de Química
5.1.B.-CARACTERÍSTICAS ENZIMAS

6. ENZIMAS
Llevan a cabo su función uniéndose de forma
específica al sustrato

7. ENZIMAS

9. ENZIMAS

10. ENZIMAS

12. ENZIMAS

13. ENZIMAS

14. ENZIMAS

15. ENZIMAS

16. ENZIMAS

17. ENZIMAS

18. Propiedades ENZIMAS
-Aceleran la velocidad de la reacción.
-No se consumen en el trascurso de la
reacción

19. Tabla 3.1 - Diferencias entre catalizadores biológicos y químicos
BIOLÓGICOS QUÍMICOS
Son específicos para una determinada
reacción química o para un grupo de
reacciones químicas a para un sustrato o
grupo de sustratos.
Aceleran cualquier reacción
inespecíficamente.
Son proteínas mayoritariamente ( hay
ARN (Ribozimas) con función
enzimática).
Son sustancias simples finamente
divididas.
Son saturables No son saturables.
Son altamente eficaces (son eficaces en
bajas concentraciones).
Son medianamente eficaces.
Puede ser regulada su actividad
catalítica.
No pueden ser regulados.
Son termolábiles y su actividad puede
variar también de acuerdo al pH del
medio.
No son termolábiles ni se alteran con
cambios de pH.

20. ENZIMAS: mecanismo acción.-
Se denomina estado de transición o estado
activado, aquél en el que la molécula de sustrato
tiene debilitados sus enlaces y tiene más
probabilidad de convertirse en producto.

21. ENZIMAS: mecanismo acción.-
La energía necesaria para alcanzar el estado de
activación se denomina ENERGIA DE
ACTIVACIÓN.

22. ENZIMAS: mecanismo acción.-
Las enzimas lo que hacen es bajar la energía de
activación. Con lo que aceleran la velocidad de la
reacción.

23. ENZIMAS

24. ENZIMAS

25. ENZIMAS

26. ENZIMAS

27. ENZIMAS

28. ENZIMAS

30. ENZIMAS

33. ENZIMAS

34. Modelos unión e-s

35. Cinética enzimática

37. ENZIMAS
Factores que influyen

41. REGULACIÓN ACTIVIDAD
ENZIMÁTICA.
• Activación enzimática.
• Inhibición enzimática
– Irreversible
– Reversible:
• Competitiva.
• Acompetitiva
– Enzimas alostéricas.
– Modificación covalente
– Rotura proteolítica de precursores
inactivos.

42. ACTIVACIÓN ENZIMÁTICA
• Un activador es una molécula que
al unirse al enzima (inactivo),
provoca cambios en su centro
activo y hace que funcione.
• A veces es el mismo sustrato el
que actúa como activador

43. Inhibición enzimática
• Un inhibidor es una sustancia que
disminuye o anula la actividad de
una enzima.
• Puede ser:
– Ión
– Una molécula orgánica.
– O el producto final de la reacción.

44. Inhibición enzimática
• Muchos inhibidores enzimáticos que
actúan como fármacos, antibióticos o
conservantes;
• otros pueden ser tóxicos, potentes
venenos.
• Por ejemplo, la aspirina (acetilsalicilato)
inhibe la enzima que cataliza el primer
paso en la síntesis de prostaglandinas,
implicadas en la producción del dolor.

45. Inhibición enzimática
• Inhibición irreversible.
• Inhibición reversible.
– Competitiva.
– Acompetitiva.

47. Inhibición irreversible
• Cianuro. Inhibe enzimas de la
cadena respiratoria (origen:
almendras amargas).
• DFP (Inhibe acetilcolinesterasa)
• Penicilina

50. ENZIMAS
Inhibidor competitivo

51. ENZIMAS
Inhibidor competitivo

53. ENZIMAS
Inhibidor no competitivo

54. ENZIMAS
Inhibidor no competitivo

55. ENZIMAS
Inhibidor no competitivo
•El inhibidor no compite con
el sustrato.
•Se une en un lugar diferente
del centro activo.
•La unión con el inhibidor
puede:
• cambia la forma del centro
activo y hace que el sustrato no
pueda unirse al enzima.
•O no permite la catálisis
•Este tipo de inhibición no se
supera si añadimos más
sustrato

56. ENZIMAS
Inhibidor no competitivo

57. ENZIMAS
Inhibidor acompetitivo

61. ENZIMAS
Inhibidor

62. Acompetitiva

63. ENZIMAS
enzimas alostéricas

64. Enzimas alostéricas

65. Concepto de Cooperatividad
• La unión de los sustratos al sitio activo de
una subunidad produce un cambio
conformacional que por contacto físico se
transmite a las subunidades vecinas,
facilitando las interacciones

66. Cooperatividad de unión de sustrato
homoalosterismo
• La enzima que se une al
sustrato de forma cooperativa
se comporta a bajas
concentraciones de sustrato
como si se uniera mal al
sustrato (Km elevada).
• Cuando aumentan las
concentraciones es cada vez
más eficaz.
• Las enzimas que actúan así
regulan las concentraciones de
sustrato en valores constantes
y contribuyen a la
honmeostasis.
Homoalosterismo extremo

70. NOMENCLATURA

72. ENZIMAS
tipos de enzimas

74. ENZIMAS
tipos de enzimas

76. ENZIMAS
Coenzimas

78. ENZIMAS
Coenzimas
∀
• Un coenzima es un cofactor orgánico
•
∀• Los coenzimas actúan como dadores o receptores de grupos
químicos, es decir, son transportadores de grupos químicos.
•
∀• A diferencia del apoenzima, el coenzima sí se modifica
durante la reacción.
•
∀• Los coenzimas no son específicos de un tipo de apoenzima, sino
que un mismo coenzima puede actuar con muchos tipo de apoenzimas.
•
∀• Muchos coenzimas son vitaminas o presentan vitaminas como
constituyentes de su estructura.
•

80. ENZIMAS
Coenzimas

85. ENZIMAS
Coenzimas

86. VITAMINAS
• Son Glúcidos, lípidos o nucleótidos que actúan como
coenzimas y Son nutrientes esenciales.
• Son imprescindibles en procesos metabólicos, para el
desarrollo y crecimiento de un organismos y el mantenimiento
de los tejidos.
• Se necesitan en muy pequeña cantidad.
• Son sustancias lábiles, que se alteran con facilidad con los
cambios de temperatura, luz o almacenamientos prolongados.
• En ocasiones se ingieren en forma de PROVITAMINAS
• El déficit de vitaminas en la dieta, puede generar trastornos y
enfermedades, incluso la muerte, que se denomina
AVITAMINOSIS, si la carencia es total, e HIPOVITAMINOSIS,
si la carencia es parcial.

87. 1.Vitaminas liposolubles, de naturaleza lipídica y
por tanto insolubles en agua y solubles en
disolventes orgánicos.. Una ingesta excesiva de
estas vitaminas produce una acumulación en el
hígado y trastornos de hipervitaminosis. Son:
A,D, E y K. No forman parte de cofactores
enzimáticos (salvo la K).
2. Vitaminas Hidrosolubles. Son solubles en agua,
y por tanto se difunden muy bien en la sangre y se
eliminan por la orina. Su exceso no produce
trastornos. Pertenencen a este grupo : Las
vitaminas del grupo B y la vitamina C.