Este documento trata sobre los aminoácidos, péptidos y enlace peptídico. Explica que los aminoácidos son los bloques de construcción de las proteínas y están formados por un átomo de carbono alfa unido a un grupo amino, un grupo carboxilo y una cadena lateral variable. Además, solo 20 aminoácidos están codificados genéticamente y forman las proteínas mediante enlaces peptídicos entre sus grupos amino y carboxilo. Finalmente, el documento analiza conceptos como los aminoácidos esenciales,

1. Tema 3
Proteínas 1
Aminoácidos,
Péptidos y enlace peptídico

2. Aminoácidos
1. Introducción
2. Los aminoácidos proteicos:
a) Son alfa-aminoácidos
b) Son L-aminoácidos ¿todos?.
c) Están codificados genéticamente
d) Se diferencian en la cadena lateral
3. Modificaciones postraduccionales
4. Funciones no proteicas de los aminoácidos
5. Aminoácidos esenciales
6. Comportamiento ácido-base de los aminoácidos.
Punto isoeléctrico

3. Una vez estudiado el tema de aminoácidos deberías:
• Conocer los 20 aminoácidos codificados genéticamente
• Entender la importancia de la quiralidad en los sistemas biológicos. Distinguir
entre isómeros L y D
• Conocer las principales funciones no proteicas de aminoácidos y sus
derivados
• Ser capaz de calcular el pI de un aminoácido y tener clara la información que
nos aporta este parámetro
• Tener claro el concepto de aminoácido esencial

4. Las proteínas están formadas por
aminoácidos
• Las proteínas:
– constituyen más del 50% del peso seco de las células
– tienen funciones muy variadas (catalítica, inmunológica, de
sostén, transportadora, etc.), reflejo de sus variadas
estructuras
– son cadenas lineales de aminoácidos
– se forman mediante combinaciones de 20(+2) aminoácidos
• Sólo los 20(+2) aminoácidos proteicos están
codificados genéticamente

5. Los aminoácidos proteicos son α-aminoácidos
Cadena lateral variable
Grupo amino
Carbono alfa
Grupo carboxilo

6. El carbono α de de todos los aminoácidos
proteicos, excepto el de la Gly, es asimétrico

7. Proyecciones de Fischer
Recuerda
Las series D y L se establecen por analogía con el gliceraldehído
Carbono 1
Carbono 2 (ó α)
(Asignatura de Compuestos orgánicos)

8. Configuración absoluta
De un C asimétrico
© 2004 John Wiley & Sons, Inc.
Voet Biochemistry 3e Page 73
Disposición espacial de los L-aminoácidos (“CORN crib”)

9. La actividad biológica depende de la disposición espacial de los sustituyentes
Menta Alcaravea, eneldo
Tomada de
Lehninger Principles of Biochemistry
Nelson D.L. And Cox M.M..
3rd Ed. Worth Publishers

10. Se pueden clasificar los aminoácidos por su
cadena lateral
• Apolar alifática
• Apolar aromática
• Polar sin carga (pH fisiológico)
• Cargada negativamente ( “ )
• Cargada positivamente ( “ )

11. Sólo los 20 aminoácidos proteicos están codificados genéticamente *
Segunda letra del
codón
Primera
letra
del
codón
Dos aminoácidos adicionales están codificados en el genoma
(pero en estos casos DEPENDE DE UN TRIPLETE + ESTRUCTURA SECUNDARIA DE mRNA):
- Selenocisteína (Sec, U): codón UGA
- Pirrolisina (Pyl, O): codón UAG

12. Códigos de Aminoácidos
Código de Códig Código de Códig
Aminoácido tres letras o una Aminoácido tres letras o una
letra letra
Alanina Ala A Leucina Leu L
Arginina Arg R Lisina Lys K
Asparagina Asn N Metionina Met M
Aspártico Asp D Fenilalanina Phe F
Cisteina Cys C Prolina Pro P
Glutámico Glu E Serina Ser S
Glutamina Gln Q Treonina Thr T
Glicina Gly G Triptófano Trp W
Histidina His H Tirosina Tyr Y
Isoleucina Ile I Valina Val V
Selenocisteina Sec U Pirrolisina Pyl O

13. Algunos aminoácidos de las proteínas son modificados postraduccionalmente
Carboxilación
Hidroxilación
Colágeno Protrombina
Entrecruzamiento
Elastina
Adición
de oligoelementos
Metilación
Histonas Selenoenzimas
Selenocisteína está codificada en el genoma (aa nº 21)
Tomada de
Lehninger Principles of Biochemistry
Nelson D.L. And Cox M.M..
3rd Ed. Worth Publishers

14. Funciones no proteicas de aminoácidos y sus derivados
• Glu y Gly son neurotransmisores
• Precursores de aminas con actividad biológica: histamina, serotonina,
dopamina, epinefrina y norepinefrina
• Precursores de bases nitrogenadas y otros compuestos (parte de la
molécula)
• Precursores de algunas hormonas vegetales (auxinas)
• Fuente de energía

15. Algunos aminoácidos no codificados genéticamente son intermediarios metabólicos
Ornitina
Citrulina
Tomada de
Lehninger Principles of Biochemistry
Nelson D.L. And Cox M.M..
3rd Ed. Worth Publishers

16. También existen en las células (pero no en las proteínas) aminoácidos
que no son alfa aminoácidos
H3+N-CH2-CH2-SO3- Taurina Neurotransmisor
Forma parte de sales biliares
H3+N-CH2-CH2-COO- β-Alanina Intermediario metabólico
Neurotransmisor inhibidor
H3+N-CH2-CH2-CH2-COO- GABA

17. Aminoácidos esenciales
• Aquellos aminoácidos proteicos que no pueden ser
sintetizados por un organismo se dice que son aminoácidos
esenciales para él.
• Estos aminoácidos tienen que ser aportados como
nutrientes.
• Para el ser humano son esenciales hasta 10 aminoácidos
proteicos. Entre ellos se encuentran Arg e His, que
podemos sintetizar, aunque en cantidades insuficientes.
• Los demás aminoácidos esenciales para el ser humano son:
Lys, Ile, Leu, Val, Met, Phe, Trp, Thr

18. Aminoácidos esenciales y no esenciales en
humanos.
Esencial No esencial
Arg* Ala
His Asn
Ile Asp
Leu Cys
Lys Glu
Met Gln
Phe Gly
Thr Pro
Trp Ser
Val Tyr
*Aunque los mamíferos sintetizan arginina, hidrolizan la mayor parte para formar urea

19. Piensa si las frases siguientes son ciertas o falsas (2 min):
1. Será difícil disolver los aminoácidos en agua.
2. Los aminoácidos de nuestro organismo son tomados de los aminoácidos
presentes en los alimentos.
3. Puedo tamponar el pH de una disolución utilizando aminoácidos, tanto en
valores de pH ácidos como en valores básicos.

20. Comportamiento ácido-base de los
aminoácidos

21. Los aminoácidos son anfóteros a pH fisiológico
Este estado iónico es improbable Cuando el valor de pH es próximo a 7
los grupos amino y carboxilo están ionizados
¿Cómo podemos cambiar la carga neta de un aminoácido?
(Anfótero: molécula que puede reaccionar como ácido o como base)

22. Los aminoácidos son “zwitteriones” a
determinado pH
También grupos
Atento a los ejes titulables en la cadena
lateral

23. Valoración de glicina
Intervalos de tamponamiento

24. Determinación del punto isoeléctrico en aminoácidos con cadena
lateral disociable
Cadena lateral básica
Cadena lateral ácida

25. El aminoácido histidina tiene capacidad de tamponamiento a pH fisiológico:
las proteínas contribuyen al mantenimiento de un pH estable
pKa1 1.8
pKa2 9.2
pKaR 6.0
¿A qué grupo corresponde cada valor de pKa?
¿Cuál de los tres tiene interés fisiológico?

26. • ¿A qué valores de pH tendrá L-Ser carga negativa?

27. En resumen:
1-) Las biomoléculas más abundantes en las células son las proteínas. Estas proteínas están formadas por
aminoácidos, que se unen unos a otros formando cadenas lineales. (CONOCIMIENTO PREVIO A ESTA
ASIGNATURA)
2-) Los distintos aminoácidos pueden aportar a las proteínas propiedades muy diversas. Por eso es
importante conocer las características de los distintos aminoácidos. Todos los aminoácidos de las
proteínas:
- Son alfa aminoácidos
- Son L-aminoácidos (cuando existen estereosiómeros)
- Se diferencian en una zona de la molécula que conocemos como cadena lateral
- Tienen comportamiento ácido-base relevante cuando están libres
3-) Podemos encontrar 22 aminoácidos distintos en las proteínas. Incorporación a proteínas según el
código genético (y plegamiento de ARNm en dos casos).
4-) Algunos aminoácidos tienen funciones muy importantes para el ser humano, estando libres (sin
formar parte de proteínas).
5-) Diez aminoácidos tienen que ser aportados NECESARIAMENTE por los alimentos (para el ser
humano): Aminoácidos esenciales.

28. Bibliografía del tema
• Capítulo 5 de “Bioquímica”, Mathews C.K. Y van Holde K.E. Ed.
Interamericana Mc Graw-Hill
• Capítulo 5 de “Bioquímica”, Mathews C.K., van Holde K.E. Y Ahern
K.G. Ed. Pearson Educación (Addison Wesley)
• Capítulo 4 de “Bioquímica”, Voet D. y Voet J.G. Ed. Omega
• Capítulo 5 de “Principios de Bioquímica Lehninger”, Nelson D.L. Y
Cox M.M. Ed. Omega

29. Material complementario

30. Carbono asimétrico. Molécula quiral
Estos aspectos los veréis en: Tomada de
“Comuestos Orgánicos y su Caracterización” Lehninger Principles of Biochemistry
Nelson D.L. And Cox M.M..
3rd Ed. Worth Publishers

31. Molécula aquiral
Tomada de
Lehninger Principles of Biochemistry
Nelson D.L. And Cox M.M..
3rd Ed. Worth Publishers

32. Tomada de
Lehninger Principles of Biochemistry
Nelson D.L. And Cox M.M..
3rd Ed. Worth Publishers

33. Las moléculas asimétricas
tienen actividad óptica
© 2004 John Wiley & Sons, Inc.
Voet Biochemistry 3e Page 72
Diagrama esquemático de un polarímetro.

34. Polarímetro

35. Aminoácidos con grupos R alifáticos
Glicina Gly - G 2.4 9.8
Alanina Ala - A 2.4 9.9 pKa’s
Valina Val - V 2.2 9.7
Leucina Leu - L 2.3 9.7
Isoleucin
Ile - I 2.3 9.8
a

36. Aminoácidos con grupos R polares
Aminoácidos No-Aromaticos con Grupos R Hidroxilados
Serina Ser - S 2.2 9.2 ~13
Treonina Thr - T 2.1 9.1 ~13
Aminoácidos con grupos R conteniendo Azufre
Cisteina Cys - C 1.9 10.8 8.3
Metionina Met-M 2.1 9.3

37. Aminoácidos Ácidos y sus Amidas
Ácido
Asp - D 2.0 9.9 3.9
Aspártico
Asparagina Asn - N 2.1 8.8
Ácido
Glu - E 2.1 9.5 4.1
Glutámico
Glutamina Gln - Q 2.2 9.1

38. Aminoácidos Básicos
Arginina Arg - R 1.8 9.0 12.5
Lisina Lys - K 2.2 9.2 10.8
Histidin
His - H 1.8 9.2 6.0
a

39. Aminoácidos Aromáticos y Prolina
Fenilalanina Phe - F 2.2 9.2
Tirosina Tyr - Y 2.2 9.1 10.1
Triptófano Trp-W 2.4 9.4
Prolina Pro - P 2.0 10.6

40. Aminoácidos Proteicos Adicionales
Selenocisteina (Sec, U)
Pirrolisina (Pyl, O)

41. Voet Biochemistry 3e Page 75
© 2004 John Wiley & Sons, Inc.
Fórmula estructural de L-alanina.

42. Configuraciones R y S

43. Las prioridades para la nomenclatura RS de estereoisómeros se basa en el número atómico
Tomada de
Lehninger Principles of Biochemistry
Nelson D.L. And Cox M.M..
3rd Ed. Worth Publishers

44. © 2004 John Wiley & Sons, Inc. Algunos aminoácidos tienen dos centros quirales
Voet Biochemistry 3e Page 75
Diagramas de projección de Newman de los
estereoisómeros de la treonina e isoleucina presentes
en las proteinas.

45. Algunos sistemas biológicos distinguen entre
dos átomos de H unidos al mismo átomo de carbono
© 2004 John Wiley & Sons, Inc.
Voet Biochemistry 3e Page 75
Estructuras proquirales en el etanol.

46. Funciones no proteicas de aminoácidos y sus derivados
Glu y Gly son neurotransmisores
Parkinson
Depresión
Estrés

47. Funciones no proteicas de aminoácidos y sus derivados
Reacciones
alérgicas
Hormona vegetal