Este documento describe las propiedades fundamentales de los aminoácidos y las proteínas. Explica que los aminoácidos son los bloques de construcción de las proteínas y que existen 20 aminoácidos estándar. Detalla las diferentes estructuras de las proteínas, incluyendo la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. También cubre conceptos como los enlaces peptídicos, puentes disulfuro, hélices alfa y láminas plegadas que estabilizan la estructura tridimensional de las proteín

1. FUNCION QCA GRUPO FUNCIONAL NOMBRE DEL
GRUPO
PREFIJO SUFIJO EJEMPLO
ALCOHOL - OH HIDROXI HIDROXI OL CH3- CH2-OH
ETANOL
ALDEHIDO -CHO FORMILO FORMIL AL CH3- CHO
ETANAL
CETONA -CO- CETO OXO ONA CH3- CO- CH3
PROPANONA
ÁCIDO
CARBOXILICO
-COOH CARBOXILO CARBOXI OICO CH3- COOH
ÁCIDO ETÇANOICO
ÉTER -O- ALQUILOXI NO TIENE OXI CH3- O- CH3
METOXIMETANO
ÉSTER -COOR CARBOXILATO DE
ALQUILO
NO TIENE ATO CH3- COO- CH3
ETANOATO DE METILO
AMIDA -CONH2 CARBOXAMIDA CARBAMOIL AMIDA CH3- CO NH2
ETANAMIDA
AMINA -NH2 AMINO AMINO AMINA CH3- CH2- NH2
ETILAMINA
HALOGENUROS DE
ALQUILO
-X (X= Cl, Br, I,F) HALO NOMBRE DEL
HALOGENO
NO TIENE CH3- Cl
CLOROMETANO

2. AMINOACIDOS
BIOQUÍMICA

3. • Es cualquier molecular orgánica que posee por lo menos
un grupo carboxilo (un acido orgánico) y un grupo amino
(una base orgánica).
• Forman a las proteínas.
• Existen 20 aminoácidos estándar que forman las
proteínas de la mayoría de los organismos.
Aminoácidos

4. • Algunos microorganismo evolucionaron para usar 22
aminoácidos (selenocisteína y la pirrolisina).
• La selenocisteína puede considerarse el aminoácido 21,
aunque solo se ha encontradoen algunas enzimas
codificadas por Escherichia coli (formato
deshidrogenada).

5. Fórmula general
• Carbono α, es un carbono quiral por lo tanto hay
enantiomeros (isomeros ópticos).

6. Estructura de una proteína
Los aminoácidos están unidos mediante "enlaces amida" denominados enlaces
peptídicos.
Las propiedades físicas y químicas de las proteínas se determinan a partir de los
aminoácidos que las forman.

7. Configuración:
• Hay dos tipos:
• d: dextrarotatorio
• L:levorotatorio
• Rotan la luz polarizada a
la derecha y a la
izquierda
respectivamente.

8. • La mayoria de los aminoacidos con actividad biológica
son los del tipo “l” (forman parte de las proteínas).
• Existen algunos casos de aa del tipo “d” con actividad
biológica, los cuales se han encontrado en vertebrados
superiores, invertebrados y bacterias.
Figura: Imágenes especulares de la alanina

9. Alanina
Acido
Aspártico
Arginina

10. Clasificación
• Aminoácidos con cadenas laterales no polares:
Alanina, valina, leucina, isoleucina, prolina, fenilalanina, metionina y
tripftofano.
• Aminoácidos con cadenas polares polares con carga en el pH
fisiológico.
Glicina, serina, cisteína, treonina, tirosina, asparagina y glutamina
• Aminoácidos con cadena lateral acida.
Ácido aspártico y acido glutámico
• Aminoácidos con cadenas laterales básicas.
Histidina, lisisna y arginina.

11. No
polares
Polares
Ácidos Básico

13. Las proteínas disueltas en solución acuosa
en su estructura terciaria ocultan en su
interior la parte hidrofobica de estas.

14. Aminoácidos esenciales
• Aminoácidos que el organismo no puede sintetizar y lo
tenemos que ingerir en la dieta. Esto quiere decir que
nuestro organismo puede sintetizar varios aminoácidos
a partir de lo que ingerimos.

15. Aminoácidos esenciales Aminoácidos no
esenciales
Histidina Alanina
Leucina Arginina
Isoleucina Asparagina
Lisina Acido Aspartico
Metionina Cisteína
Fenilalanina Glutamina
Treonina Acido glutámico
Triptofano Glicina
Valina Prolina
Serina
Tirosina
Aminoácidos esenciales en el ser humano

16. • El numero de aminoácidos escenciales
puede variar de organismo a organismo.
• Ejemplo: Escherichia coli (es una bacteria)
no tiene ningún aminoácidos esencial (o
sea que el puede sintetizar los 20
aminoácidos) a partir de lo que toma del
ambiente): los seres humanos requerimos
de 9 aminoácidos esenciales.

17. • Es un endulcolorante formado por la unión de dos
aminoácidos (Acido aspartico y fenilalanina) unidos por
enlace peptídico. Es 200 veces mas dulce que el azúcar
de caña (sacarosa). Los dos aminoácidos que forman el
aspartame se encuentran de manera natural en muchos
alimentos como las frutas y verduras.
Aspartame

18. • Este tipo de edulcolorantes se usa en una gran variedad
de productos dietéticas (refrescos, polvos para preparar
bebidas, yogurts, chicles, etc). No se ha demostrado
algún efecto nocivo sobe la salud.

19. La configuración (S) de los aminoácidos.
Casi todos los aminoácidos naturales tienen configuración (S), con estereoquímica
parecida a la del L-(-)-gliceraldehído, por lo que se denominan L-aminoácidos.
Excepto la glicina, todos los α aminoácidos son quirales. El centro quiral es el
átomo de carbono asimétrico α.

20. Aminoácidos estándar.
Hay veinte α-aminoácidos,
denominados aminoácidos
estándar, que prácticamente
se encuentran en todas las
proteínas.

21. Aminoácidos estándar.
Los aminoácidos estándar
difieren unos de o tros en la
estructura de las cadenas laterales
enlazadas a los átomos de
carbono α.

22. Formación zwitterión.
 A pesar de que generalmente los aminoácidos se
escriben con un grupo carboxílico (-COOH) y un
grupo amino (-NH2), su estructura real es iónica y
depende del pH.
 El grupo carboxílico pierde un protón, dando lugar a
un ión carboxilato, y el grupo amino se protona y da
lugar a un ión amonio. A esta estructura se le
denomina ión dipolar o zwitterión.

23. Curva de valoración de la glicina
El pH controla la carga de la
glicina: catiónica por debajo
de pH = 2.3; aniónica por
encima de pH = 9.6 y
zwitteriónica entre pH = 2.3
y 9.6. El pH isoeléctrico es
6.0.
El punto isoeléctrico es el
pH al que el aminoácido se
encuentra en equilibrio
entre las dos formas, como
el zwitterión dipolar con
una carga neta de cero.

24. Síntesis de Gabriel y malónica.
Uno de los mejores métodos para sintetizar aminoácidos consiste en combinar la
síntesis de Gabriel de aminas con la síntesis malónica de ácidos carboxílicos.
El éster N-ftalimidomalónico se alquila de
la misma forma que el éster malónico. La
hidrólisis y la descarboxilación da lugar a
un α-aminoácido racémico.

25. Síntesis de Strecker de alanina.
Mediante la síntesis de Strecker se puede obtener una gran
variedad de aminoácidos a partir de aldehídos apropiados.
El mecanismo es similar al de la formación de una
cianohidrina, excepto en que en la síntesis de Strecker el ión
cianuro ataca a la imina en lugar de al aldehído.

26. Mecanismo de la síntesis de Strecker.
Primero, el aldehído reacciona con amoniaco para formar una imina. La imina es un
análogo nitrogenado del grupo carbonilo y es electrofílica cuando se protona. El
ataque del ión cianuro a la imina protonada da lugar a α-aminonitrilo.
En un paso separado, la hidrólisis del α-aminonitrilo da lugar a un α-aminoácido

27. Enzima acilasa.
Una enzima acilasa (como la acilasa del riñón de cerdo o la carboxipeptidasa) sólo
desacila al aminoácido natural L
La mezcla resultante de D-aminoácido y de L-aminoácidos desacilados se
separa fácilmente

28. Reacción de un aminoácido con ninhidrina.
La ninhidrina es un reactivo común para visualizar las manchas o bandas
de los aminoácidos que se han separado por cromatografía o
electroforesis.
La ninhidrina produce el mismo colorante púrpura, independientemente
de la estructura del aminoácido original. La cadena lateral del aminoácido
se pierde en forma de aldehído. La ninhidrina se puede utilizar en la
detección de huellas dactilares dado que existen trazas de aminoácidos en
las secreciones de la piel

29. Estabilización por resonancia.
la estabilización por resonancia de una amida da lugar a su gran estabilidad, a la
disminución de basicidad del átomo de nitrógeno y a la rotación restringida
(carácter de doble enlace parcial) del enlace C-N.
En un péptido, el enlace amida se denomina enlace peptídico. Tiene seis átomos
en un plano: el C y el O del carbionilo, el N y su H, y los dos átomos de carbono
asociados.

30. Uniones disulfuro.
La cistina, dímero de la cisteína, se obtiene cuando dos residuos de cisteína se
oxidan y forman un puente disulfuro.
La oxidación suave enlaza dos moléculas de un tiol para formar un puente
disulfuro.

31. Oxidación de una cistina a ácido cisteico
La oxidación de una
proteína mediante la
ruptura de todas las
uniones disulfuro por el
ácido peroxifórmico,
oxidando la cisteína a
ácido cisteico.
Los puentes de cisteína,
cuando se reducen a la
forma tiol, tienen
tendencia a reoxidarse y
volver a formar puentes
disulfuro.

32. Cada grupo carbonilo peptídico se une mediante un enlace de hidrógeno a un
hidrógeno del grupo N-H de la siguiente vuelta de la hélice.
Las cadenas laterales se simbolizan por esferas verdes en el modelo molecular de la
figura

33. Reordenamiento de lámina plegada.
Cada grupo carbonilo peptídico está unido mediante enlace de hidrógeno al
hidrógeno del grupo N-H de una cadena peptídica adyacente.
Este ordenamiento puede hacer que se alineen muchas moléculas de péptidos unas
al lado de las otras, dando lugar a una lámina bidimensional.

34. Estructura terciaria de las proteínas globulares.
En la estructura terciaria de una proteína globular típica se mezclan segmentos de
hélice α con segmentos de enrollamiento al azar en los puntos donde se dobla la
hélice.

35. Estructuras de una proteína
La estructura primaria es la
estructura enlazada
covalentemente, incluyendo
la secuencia de aminoácidos
y los puentes disulfuro. La
estructura secundaria
incluye las áreas de hélices α,
láminas plegadas o
enrollamientos al azar. En la
estructura terciaria se
incluye la conformación total
de la molécula. En la
estructura cuaternaria se
incluye la asociación de dos o
más cadenas peptídicas de la
proteína activa.

36. LAS PROTEINAS
*

37. La relación estructura-función a nivel de
proteínas.
●Constitución de las proteínas.
●Estructuras primaria, secundaria,
terciaria y cuaternaria.
●Fuerzas que determinan y estabilizan la
estructura tridimensional de las
proteínas.
*

38. IMPORTANCIA DE LAS PROTEÍNAS
*

39. LOS AMINOÁCIDOS SON LOS PRINCIPALES
CONSTITUYENTES DE LAS PROTEÍNAS.
Deacuerdo a su composición se les denomina:
●Péptido: A la unión de un bajo número de aminoácidos.
●Oligopéptido: Si el número de aminoácidos que forma la molécula
no es mayor de 10.
●Polipéptido: Cuando es superior a 10.
●Proteína: Si el número es superior a 50 aminoácidos.
*

40. *

41. Dependiendo de la necesidad del cuerpo
Esenciales
●Valina (Val)
●Leucina (Leu)
●Treonina (Thr)
●Lisina (Lys)
●Triptófano (Trp)
●Histidina (His)
●Fenilalanina (Phe)
●Isoleucina (Ile)
●Metionina (Met)
No
esenciales
●Alanina (Ala)
●Prolina (Pro)
●Glicina (Gly)
●Serina (Ser)
●Cisteína (Cys)
●Asparagina (Asn)
●Glutamina (Gln)
●Tirosina (Tyr)
●Ácido aspártico (Asp)
●Ácido glutámico (Glu)
●Tirosina (Tyr)
*

42. PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS
*

43. ISOMERÍA DE LOS ALFA-AMINOÁCIDOS
*

44. ENLACE DE LAS PROTEÍNAS
*

45. Estructuras primaria, secundaria, terciaria y
cuaternaria de las proteínas.
*

46. ●Estructura primaria: es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Nos
indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden en que
dichos aminoácidos se encuentran. La función de una proteína depende de su
secuencia y de la forma que ésta adopte.
*

47. *

48. ●Estructura secundaria: organización en el espacio de la cadena polipeptídica
estabilizada por puentes de hidrógeno entre los elementos C=O y NH de los
enlaces peptídicos.
*

49. Estructuras secundarias
Estructura en alfa hélice
●Hay 3.6 aminoácidos por cada
vuelta, y cada vuelta tiene 5.4
ángstrom. Esta estructura fue
propuesta por Linus Pauling en 1951.
Hoja plegada o estructura beta.
●En esta disposición los aminoácidos
no forman una hélice sino una
cadena en forma de zigzag,
denominada disposición en lámina
plegada.
*

50. *

51. ●Estructura terciaria: se refiere a los plegamientos que tienen la cadena
proteica, por encima de la estructura secundaria, que determinan la forma
tridimensional total de la proteína.
●Estos plegamientos se originan por interacciones particulares entre los grupos
R de los aminoácidos que los forman, por ejemplo el puente disulfuro que se
origina por interacción entre los azufres de los grupos R de la cisteína, o los
puentes de hidrógeno.
*

52. *

53. ●Estructura cuaternaria: solo la tienen las proteínas formadas por varias
cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, unidas mediante enlaces débiles
(no covalentes), para formar un complejo proteico. Cada cadena polipeptídica
recibe el nombre de protómero.
*

54. FUERZAS DE ATRACCIÓN EN LAS PROTEÍNAS.
Tipo de enlace Fuerza (kcal/mol)
Covalente
-50 a –100
Iónico o salino
-1 a –80
Puentes de Hidrógeno
-3 a –6
Van der Waals
-0,5 a –1
Hidrofóbico
-0,5 a –3
*

55. *

56. EN RESÚMEN
●Las proteínas son biopolímeros (llamados polipéptidos) de L-amino ácidos.
●Los aminoácidos en las proteínas se unen entre sí mediante enlaces peptídicos.
●Solo los L-aminoácidos se utilizan para hacer proteínas (salvo raras excepciones
de las proteínas de la pared celular de las bacterias que contienen D-aminoácidos.
●El orden o secuencia de aminoácidos de las proteínas las distingue unas de otras.
●La secuencia de aminoácidos determina la forma tridimensional de la proteína.
●Alteraciones de la secuencia de aminoácidos de una proteína cambia su forma
tridimensional.
●La diferencia entre los términos polipéptido y proteína es que el primero hace
referencia a una cadena de aminoácidos. Por otra parte, una proteína es una cadena
de aminoácidos después de su plegamiento y otras modificaciones. Las proteínas
pueden consistir en mas de una cadena de polipéptidos.
●Las proteínas tienen una gran cantidad de funciones en el cuerpo, como son la de
catalizar reacciones, proporcionar integridad estructural, participar en el transporte
de moléculas, facilitar el movimiento, la unión de moléculas y otras.
*

57. *

58. DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS GLOBULARES
Determinados cambios ambientales producen la
desnaturalización ó desplegado de la proteína, con pérdida
de sus propiedades específicas.
FACTORES QUE INFLUYEN:
• Calentamiento por encima de su temperatura de
desnaturalización térmica
• pH fuertemente ácido ó básico
• Presencia de alcohol ó urea
RENATURALIZACIÓN: Restaurando las condiciones
fisiológicas se revierte el proceso

59. DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
Consiste en la pérdida de todas las estructuras de
orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria)
quedando la proteína reducida a un polímero estadís
Consecuencias inmediatas son:
- Disminución drástica de la solubilidad de la
proteína, acompañada frecuentemente de
precipitación
- Pérdida de todas sus funciones biológicas
- Alteración de sus propiedades hidrodinámica

60. Temperatura (uu.arbitrarias)
0 2 4 6 8 10 12
Viscosidadintrínseca,[]
0
1
LA DESNATURALIZACIÓN ES UN PROCESO
COOPERATIVO

61. DESNATURALIZACIÓN TÉRMICA DE LA RIBONUCLEASA
“Bioquímica” Stryer, Berg y Tymoczko Ed. Reverté, S.A.
2003
Desnaturalización
Renaturalización
Molécula nativa Molécula desnaturalizada

63. DINÁMICA DE LAS PROTEÍNAS GLOBULARES
Las proteínas globulares son estructuras dinámicas, sufren
movimientos que se han agrupado en tres clases:
1. Vibraciones y oscilaciones de átomos ó grupos
2. Movimientos concertados de elementos estructurales
(hélices, por ej.)
3. Movimientos de dominios completos, apertura y cierre de
hendiduras.
Los dos últimos son bastante más lentos y están implicados
en las funciones catalíticas de las enzimas.

64. www.dspace.espol.edu.ec/bitstream/.../2/Clase03%20-%20Proteinas
https://docs.google.com/presentation/d/1P6F4m.../embed?hl=es