Las inmunoglobulinas son moléculas producidas por los linfocitos B que funcionan como anticuerpos para unirse a antígenos específicos. Están compuestas de cadenas pesadas y ligeras unidas por puentes disulfuro. Existen 5 clases principales (IgG, IgM, IgA, IgE, IgD) que se diferencian en su estructura y funciones como la opsonización, activación del complemento y citotoxicidad mediada por células.

1. Inmunoglobulinas

2. Contenido
▪ Introducción
▪ Estructura molecular
-Dominio Ig
-Cadenas de las inmunoglobulinas
-Fab y Fc
-Fc: región efectora
-Regiones determinantes de complementariedad
-Región Bisagra
▪ Isotipos de las inmunoglobulinas

3. Contenido
▪ Alotipos de las inmunoglobulinas
▪ Idiotipos de las inmunoglobulinas
▪ Clases de las inmunoglobulinas
-IgG
-IgM
-IgA
-IgE
-IgD
▪ Funciones efectoras mediadas por anticuerpo

4. Inmunoglobulinas
Son las moléculas específicas para antígeno
producidas por los linfocitos B, y el principal papel
de estas células en la respuesta inmune es, por
tanto, la síntesis de dichas moléculas (Regueiro, López, et
al, 2008)

5. Inmunoglobulinas
Funciones:
▪ Fijar antígenos extraños encontrados por el
hospedador
▪ Mediar funciones efectoras para neutralizar o
eliminar invasores externos.
Son secretadas por las células plasmáticas
(Kindt, Goldsby, 2007)

6. Estructura molecular
▪ Pueden encontrarse
(anticuerpos)
en
forma
soluble
▪ Ancladas a la membrana de los linfocitos B
constituyendo el receptor para antígeno
(BCR, B-cell receptor) de estas células.
(Regueiro, López, et al, 2008)

7. Dominio Ig
▪ Las cadenas pesadas y las ligeras están formadas
por una unidad estructural básica de 110
aminoácidos -dominio inmunoglobulina- que se
repite cuatro-cinco veces en las pesadas y dos veces
en las ligeras.
▪ Todas las proteínas que presentan este motivo en
su estructura pertenecen superfamilia de las
inmunoglobulinas.
▪ (Regueiro, López, et al, 2008)

8. Dominio Ig
Dominio Ig

9. Superfamilia de las inmunoglobulinas

10. Cadenas de las inmunoglobulinas
Los anticuerpos son
glicoproteínas formadas por:
▪ 2 cadenas ligeras (L)
▪ 2 cadenas pesadas (H)
Unidas por puentes
disulfuro.
(Levinson, 2004)

11. Cadenas de las inmunoglobulinas
▪ Una cadena L esta formada
por un dominio variable
(VL)
y
un
dominio
constante (CL)
▪ Las
cadenas
H
están
formadas por un dominio
variable (VH) y tres o cuatro
dominios constantes (CH)
(Levinson, 2004)

12. Cadenas de las inmunoglobulinas

13. Fab y Fc
Tiene dos zonas bien
diferenciadas:
▪ Zona de unión (Fab)
▪ Zona efectora (Fc)
(Gómez, 2013)

14. Fab y Fc
Cuando
se
corta
una
molécula
de
inmunoglobulina con distintas proteasas (p. ej.,
pepsina, papaína) se liberan dos fragmentos
proteicos -Fab (antigen binding fragment) y Fc
(crystallizable
fragment)
funcional
y
estructuralmente diferentes.
▪ Fab: capacidad de interaccionar específicamente
con antigeno
▪ Fc: funciones efectoras asociadas a isotipo del
anticuerpo. (Regueiro, López, et al, 2008)

16. Fab y Fc

17. Fc: región efectora
CH2:
Fijación
complemento
del
CH3: Unión a receptores
en la membrana de los
fagocitos

18. Fc: región efectora
▪ Cadenas Igμ y Igε
tienen
un
cuarto
dominio
constante
(CH4)
▪ CH4:
Unión
receptores
en
membrana
de
mastocitos.
a
la
los

19. Regiones determinantes de
complementariedad
▪ Las regiones variables de las cadenas L y H tienen
tres secuencias de aminoácidos hipervariables en
el extremo amino terminal (Levinson, 2004)
▪ Forman el sitio de unión con el antígeno y son
llamadas:
Regiones determinantes de
complementariedad
(Kindt, Goldsby, 2007)

20. Regiones determinantes de
complementariedad
La especificidad de los anticuerpos se deben a estas
regiones hipervariables (Levinson, 2004) .

22. Región Bisagra
▪ Existe una región no globular
de 10-60 aminoácidos entre el
primer y segundo dominios
constantes de las cadenas
pesadas
conocida
como
región bisagra
▪ Confiere flexibilidad a la
inmunoglobulina entre estas
dos regiones. (Regueiro, López, et
al, 2008)

23. Región bisagra

24. Isotipos de las inmunoglobulinas
▪ Isotipos: son determinantes de región constante
que en conjunto definen la clase y subclase de
cada cadena pesada (Kindt, Goldsby, 2007).
Existen 5 isotipos de cadena pesada:
▪ Cadena γ → Inmunoglobulina G (IgG)
▪ Cadena α → Inmunoglobulina A (IgA)
▪ Cadena μ → Inmunoglobulina M (IgM)
▪ Cadena δ → Inmunoglobulina D (IgD)
▪ Cadena ε → Inmunoglobulina E (IgE)

26. Isotipos de las inmunoglobulinas
La cadena ligera puede ser de dos tipos:
▪ Cadenas κ (kappa)
▪ Cadenas λ (lambda)
▪ Cada molécula de anticuerpo tiene 2 cadenas
2 cadenas
o
▪ Ambos tipos se encuentran en todas las
inmunoglobulinas pero cada clase solo contiene un
tipo de cadena pesada. (Levinson, 2004)

27. Alotipos de las inmunoglobulinas
▪ Los genes que codifican las inmunoglobulinas se
heredan en forma de alelos por lo que a cada uno de
este tipo de variante se le denomina variante alélica y
al conjunto de variantes alélicas, se le denomina
alotipo.
▪ Los alotipos, se sitúan en la región constante de las
cadenas pesadas y ligeras. (García, Aguado, et al, 2013)

28. Alotipos de las inmunoglobulinas
En el hombre se han descrito tres tipos
de alotipos:
▪ Gm en las cadenas g de las IgG (25
alotipos)
▪ Am en las cadenas a de las IgA2 (2
alotipos)
▪ Km en las cadenas ligeras k (3
alotipos)
(García, Aguado, et al, 2013)

29. Idiotipos de las inmunoglobulinas
▪ La secuencia de aminoácidos
única de los dominios VH y
VL
funcionan
como
determinantes antigénicos
▪ Cada determinante antigénico
individual
variable
de
se
la
conoce
región
como
Idiotipo (Kindt, Goldsby, 2007)

30. Idiotipos de las inmunoglobulinas
▪ Cada anticuerpo presenta múltiples idiotipos,
algunos son el verdadero sitio de unión de
antígeno, otros comprenden secuencias de la región
variable fuera del sitio de la unión.
▪ La suma de los idiotipos individuales se denomina
Idiotipo del anticuerpo (Kindt, Goldsby, 2007).

31. Clases de las inmunoglobulinas
Existen 5 clases de inmunoglobulinas
▪ Inmunoglobulina G (IgG)
▪ Inmunoglobulina A (IgA)
▪ Inmunoglobulina M (IgM)
▪ Inmunoglobulina D (IgD)
▪ Inmunoglobulina E (IgE)

32. IgG
▪ Es la clase mas abundante en el
suero
▪ Existen 4 subclases
que se
reconocen por diferencias en la
secuencia de la cadena γ: IgG1,
IgG2, IgG3 y IgG4
▪ Es el anticuerpo que predomina en
la respuesta inmune secundaria.
▪ Es el único anticuerpo que atraviesa
la placenta (Levinson, 2004)

33. IgG
▪ IgG1, IgG3 y IgG4 cruzan la placenta y tienen un
papel importante en la protección del feto
▪ Activan el complemento, IgG3 es el mas eficaz
▪ IgG4 no es capaz de activar el complemento
▪ Se unen a los receptores Fc de las células fagocíticas
mediando la opsonización (Kindt, Goldsby, 2007)

34. IgG
Defiende el
compartimiento tisular

35. IgM
▪ Representa el 5 al 10% del total de
las inmunoglobulinas (Kindt, Goldsby,
2007).
▪ Es la principal inmunoglobulina
producida en la respuesta inmune
primaria
▪ Se
encuentra
en
forma
monomérica en la superficie de los
linfocitos B
▪ En el suero es un pentámero
formado por 5 unidades de IgM
mas una cadena J (Levinson, 2004)

36. IgM
▪ El pentámero al tener 10 sitios de
reconocimiento antigénico, es la Ig
mas efectiva en la aglutinación y la
activación
del
complemento.
(Levinson, 2004)
▪ Es la primera inmunoglobulina
sintetizada por el feto
▪ Defiende
el
compartimento
vascular (Kindt, Goldsby, 2007)

37. IgA
▪ Constituye el 10 al 15% del total de las
inmunoglobulinas. (Kindt, Goldsby, 2007)
▪ Cada molécula secretada de IgA es un
dimero mas una molécula de cadena
J y un componente secretor.
▪ Es la principal inmunoglobulina en
secreciones como: el calostro, la
saliva, lagrimas, y las secreciones del
sistema respiratorio, intestinal y
genitourinario. (Levinson, 2004)

38. IgA
▪ La unión de IgA a antígenos de
superficie bacteriana y víricos
impide la fijación de los
patógenos
a
las
células
mucosas,
inhibiendo
las
infecciones
víricas
y
bacterianas.
▪ Defiende las puertas
entrada. (Kindt, Goldsby, 2007)
de

39. IgE
▪ Concentración sérica
μg/ml (Kindt, Goldsby, 2007)
:
0.3
▪ Media las reacciones de
hipersensibilidad inmediata
(anafiláctica)
▪ Participa en la defensa contra
determinados
parásitos.
(Levinson, 2004)

40. IgE
▪ La IgE se una a los receptores Fc
en las membranas de los
basófilos
y
mastocitos
,
induciendo la liberación de sus
gránulos (desgranulación)
▪ Se liberan una diversidad de
mediadores
farmacológicamente activos y
aparecen las manifestaciones
alérgicas
▪ La desgranulación es necesaria
para la lucha antiparasitaria.
(Kindt, Goldsby, 2007)

41. IgD
▪ Tiene una concentración
sérica de 30 μg/ml
▪ Junto con la IgM, es la
principal inmunoglobulina
unida a membrana que
expresan células B maduras
▪ Aun no se identifica una
función biológica efectora de
la IgD (Kindt, Goldsby, 2007).

42. Funciones efectoras mediadas por
anticuerpo
▪ Opsonización: promoción de la fagocitosis de
antígenos por macrófagos y neutrófilos (defensa
antibacteriana)
▪ Activación del complemento: importante para la
desactivación y eliminación de antígenos y
destrucción de patógenos
▪ Citotoxicidad mediada por células dependiente de
anticuerpo: el anticuerpo unido a células blanco (p.
ej. células infectadas por virus) actúa como receptor
que permite que la célula atacante (células asesinas
naturales NK) reconozca y destruya la célula blanco
(Kindt, Goldsby, 2007).

43. Bibliografía
▪ Kindt Thomas, Goldsby Richard, Osborne Barbara.
Inmunologia de Kuby. Sexta edición. México D.F. McGrawHill; 2007.
▪ Levinson Warren. Microbiología e inmunología medicas.
Octava edición. España, Madrid. McGraw-Hill; 2004.
▪ Regueiro J. López C. González S. Martínez E. Inmunologia:
Patogenia y patologia del sistema inmune. Tercera edicion.
España, Madrid. Editorial Panamericana; 2008.
▪ Alberto Gómez Esteban. Inmunoglobulinas. Recuperado de:
http://www.veoapuntes.com/MEDICINA/2/INMUNOLOGIA/
T3.%20INMUNOGLOBULINAS.pdf
▪ F. García-Cozar, E. Aguado y J. Peña. Inmunoglobulinas.
Recuperado
de:
http://www.uco.es/grupos/inmunologiamolecular/inmunologia/tema03/etexto03.htm#alotipos