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Inmunoglobulinas
Contenido
▪ Introducción

▪ Estructura molecular
-Dominio Ig
-Cadenas de las inmunoglobulinas
-Fab y Fc
-Fc: región efectora
-Regiones determinantes de complementariedad
-Región Bisagra
▪ Isotipos de las inmunoglobulinas
Contenido
▪ Alotipos de las inmunoglobulinas

▪ Idiotipos de las inmunoglobulinas
▪ Clases de las inmunoglobulinas
-IgG
-IgM
-IgA
-IgE
-IgD
▪ Funciones efectoras mediadas por anticuerpo
Inmunoglobulinas
Son las moléculas específicas para antígeno
producidas por los linfocitos B, y el principal papel
de estas células en la respuesta inmune es, por
tanto, la síntesis de dichas moléculas (Regueiro, López, et
al, 2008)
Inmunoglobulinas
Funciones:
▪ Fijar antígenos extraños encontrados por el
hospedador
▪ Mediar funciones efectoras para neutralizar o
eliminar invasores externos.

Son secretadas por las células plasmáticas
(Kindt, Goldsby, 2007)
Estructura molecular
▪ Pueden encontrarse
(anticuerpos)

en

forma

soluble

▪ Ancladas a la membrana de los linfocitos B
constituyendo el receptor para antígeno
(BCR, B-cell receptor) de estas células.
(Regueiro, López, et al, 2008)
Dominio Ig
▪ Las cadenas pesadas y las ligeras están formadas
por una unidad estructural básica de 110
aminoácidos -dominio inmunoglobulina- que se
repite cuatro-cinco veces en las pesadas y dos veces
en las ligeras.

▪ Todas las proteínas que presentan este motivo en
su estructura pertenecen superfamilia de las

inmunoglobulinas.
▪ (Regueiro, López, et al, 2008)
Dominio Ig

Dominio Ig
Superfamilia de las inmunoglobulinas
Cadenas de las inmunoglobulinas
Los anticuerpos son
glicoproteínas formadas por:
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▪ 2 cadenas pesadas (H)
Unidas por puentes
disulfuro.
(Levinson, 2004)
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constante (CL)
▪ Las

cadenas

H

están

formadas por un dominio
variable (VH) y tres o cuatro
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Cadenas de las inmunoglobulinas
Fab y Fc
Tiene dos zonas bien
diferenciadas:
▪ Zona de unión (Fab)
▪ Zona efectora (Fc)
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Fab y Fc
Cuando
se
corta
una
molécula
de
inmunoglobulina con distintas proteasas (p. ej.,
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proteicos -Fab (antigen binding fragment) y Fc
(crystallizable
fragment)
funcional
y
estructuralmente diferentes.

▪ Fab: capacidad de interaccionar específicamente
con antigeno
▪ Fc: funciones efectoras asociadas a isotipo del
anticuerpo. (Regueiro, López, et al, 2008)
Inmunoglobulinas
Fab y Fc
Fc: región efectora

CH2:
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complemento

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en la membrana de los
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Fc: región efectora
▪ Cadenas Igμ y Igε
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(CH4)

▪ CH4:
Unión
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membrana
de
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a
la
los
Regiones determinantes de
complementariedad
▪ Las regiones variables de las cadenas L y H tienen
tres secuencias de aminoácidos hipervariables en
el extremo amino terminal (Levinson, 2004)
▪ Forman el sitio de unión con el antígeno y son
llamadas:

Regiones determinantes de
complementariedad
(Kindt, Goldsby, 2007)
Regiones determinantes de
complementariedad

La especificidad de los anticuerpos se deben a estas
regiones hipervariables (Levinson, 2004) .
Inmunoglobulinas
Región Bisagra
▪ Existe una región no globular
de 10-60 aminoácidos entre el
primer y segundo dominios
constantes de las cadenas
pesadas
conocida
como

región bisagra
▪ Confiere flexibilidad a la
inmunoglobulina entre estas
dos regiones. (Regueiro, López, et
al, 2008)
Región bisagra
Isotipos de las inmunoglobulinas
▪ Isotipos: son determinantes de región constante
que en conjunto definen la clase y subclase de
cada cadena pesada (Kindt, Goldsby, 2007).
Existen 5 isotipos de cadena pesada:
▪ Cadena γ → Inmunoglobulina G (IgG)
▪ Cadena α → Inmunoglobulina A (IgA)
▪ Cadena μ → Inmunoglobulina M (IgM)
▪ Cadena δ → Inmunoglobulina D (IgD)

▪ Cadena ε → Inmunoglobulina E (IgE)
Inmunoglobulinas
Isotipos de las inmunoglobulinas
La cadena ligera puede ser de dos tipos:

▪ Cadenas κ (kappa)
▪ Cadenas λ (lambda)

▪ Cada molécula de anticuerpo tiene 2 cadenas
2 cadenas

o

▪ Ambos tipos se encuentran en todas las
inmunoglobulinas pero cada clase solo contiene un
tipo de cadena pesada. (Levinson, 2004)
Alotipos de las inmunoglobulinas
▪ Los genes que codifican las inmunoglobulinas se
heredan en forma de alelos por lo que a cada uno de
este tipo de variante se le denomina variante alélica y
al conjunto de variantes alélicas, se le denomina
alotipo.
▪ Los alotipos, se sitúan en la región constante de las

cadenas pesadas y ligeras. (García, Aguado, et al, 2013)
Alotipos de las inmunoglobulinas
En el hombre se han descrito tres tipos

de alotipos:
▪ Gm en las cadenas g de las IgG (25
alotipos)
▪ Am en las cadenas a de las IgA2 (2
alotipos)
▪ Km en las cadenas ligeras k (3
alotipos)
(García, Aguado, et al, 2013)
Idiotipos de las inmunoglobulinas
▪ La secuencia de aminoácidos
única de los dominios VH y
VL

funcionan

como

determinantes antigénicos
▪ Cada determinante antigénico
individual

variable

de

se

la

conoce

región

como

Idiotipo (Kindt, Goldsby, 2007)
Idiotipos de las inmunoglobulinas
▪ Cada anticuerpo presenta múltiples idiotipos,
algunos son el verdadero sitio de unión de
antígeno, otros comprenden secuencias de la región
variable fuera del sitio de la unión.
▪ La suma de los idiotipos individuales se denomina

Idiotipo del anticuerpo (Kindt, Goldsby, 2007).
Clases de las inmunoglobulinas
Existen 5 clases de inmunoglobulinas

▪ Inmunoglobulina G (IgG)
▪ Inmunoglobulina A (IgA)

▪ Inmunoglobulina M (IgM)
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IgG
▪ Es la clase mas abundante en el
suero
▪ Existen 4 subclases
que se
reconocen por diferencias en la
secuencia de la cadena γ: IgG1,
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▪ Es el anticuerpo que predomina en
la respuesta inmune secundaria.
▪ Es el único anticuerpo que atraviesa
la placenta (Levinson, 2004)
IgG
▪ IgG1, IgG3 y IgG4 cruzan la placenta y tienen un
papel importante en la protección del feto
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▪ Se unen a los receptores Fc de las células fagocíticas
mediando la opsonización (Kindt, Goldsby, 2007)
IgG

Defiende el
compartimiento tisular
IgM
▪ Representa el 5 al 10% del total de
las inmunoglobulinas (Kindt, Goldsby,
2007).

▪ Es la principal inmunoglobulina
producida en la respuesta inmune
primaria
▪ Se
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monomérica en la superficie de los
linfocitos B
▪ En el suero es un pentámero
formado por 5 unidades de IgM
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IgM
▪ El pentámero al tener 10 sitios de
reconocimiento antigénico, es la Ig
mas efectiva en la aglutinación y la
activación
del
complemento.
(Levinson, 2004)

▪ Es la primera inmunoglobulina
sintetizada por el feto

▪ Defiende
el
compartimento
vascular (Kindt, Goldsby, 2007)
IgA
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inmunoglobulinas. (Kindt, Goldsby, 2007)
▪ Cada molécula secretada de IgA es un
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J y un componente secretor.
▪ Es la principal inmunoglobulina en
secreciones como: el calostro, la
saliva, lagrimas, y las secreciones del
sistema respiratorio, intestinal y
genitourinario. (Levinson, 2004)
IgA
▪ La unión de IgA a antígenos de
superficie bacteriana y víricos
impide la fijación de los
patógenos
a
las
células
mucosas,
inhibiendo
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víricas
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▪ Defiende las puertas
entrada. (Kindt, Goldsby, 2007)

de
IgE
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μg/ml (Kindt, Goldsby, 2007)

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0.3

▪ Media las reacciones de
hipersensibilidad inmediata
(anafiláctica)
▪ Participa en la defensa contra
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(Levinson, 2004)
IgE
▪ La IgE se una a los receptores Fc
en las membranas de los
basófilos
y
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induciendo la liberación de sus
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▪ Se liberan una diversidad de
mediadores
farmacológicamente activos y
aparecen las manifestaciones
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(Kindt, Goldsby, 2007)
IgD
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sérica de 30 μg/ml
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unida a membrana que
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función biológica efectora de
la IgD (Kindt, Goldsby, 2007).
Funciones efectoras mediadas por
anticuerpo
▪ Opsonización: promoción de la fagocitosis de
antígenos por macrófagos y neutrófilos (defensa
antibacteriana)
▪ Activación del complemento: importante para la
desactivación y eliminación de antígenos y
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▪ Citotoxicidad mediada por células dependiente de
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ej. células infectadas por virus) actúa como receptor
que permite que la célula atacante (células asesinas
naturales NK) reconozca y destruya la célula blanco
(Kindt, Goldsby, 2007).
Bibliografía
▪ Kindt Thomas, Goldsby Richard, Osborne Barbara.
Inmunologia de Kuby. Sexta edición. México D.F. McGrawHill; 2007.
▪ Levinson Warren. Microbiología e inmunología medicas.
Octava edición. España, Madrid. McGraw-Hill; 2004.
▪ Regueiro J. López C. González S. Martínez E. Inmunologia:
Patogenia y patologia del sistema inmune. Tercera edicion.
España, Madrid. Editorial Panamericana; 2008.
▪ Alberto Gómez Esteban. Inmunoglobulinas. Recuperado de:
http://www.veoapuntes.com/MEDICINA/2/INMUNOLOGIA/
T3.%20INMUNOGLOBULINAS.pdf
▪ F. García-Cozar, E. Aguado y J. Peña. Inmunoglobulinas.
Recuperado
de:
http://www.uco.es/grupos/inmunologiamolecular/inmunologia/tema03/etexto03.htm#alotipos

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  • 2. Contenido ▪ Introducción ▪ Estructura molecular -Dominio Ig -Cadenas de las inmunoglobulinas -Fab y Fc -Fc: región efectora -Regiones determinantes de complementariedad -Región Bisagra ▪ Isotipos de las inmunoglobulinas
  • 3. Contenido ▪ Alotipos de las inmunoglobulinas ▪ Idiotipos de las inmunoglobulinas ▪ Clases de las inmunoglobulinas -IgG -IgM -IgA -IgE -IgD ▪ Funciones efectoras mediadas por anticuerpo
  • 4. Inmunoglobulinas Son las moléculas específicas para antígeno producidas por los linfocitos B, y el principal papel de estas células en la respuesta inmune es, por tanto, la síntesis de dichas moléculas (Regueiro, López, et al, 2008)
  • 5. Inmunoglobulinas Funciones: ▪ Fijar antígenos extraños encontrados por el hospedador ▪ Mediar funciones efectoras para neutralizar o eliminar invasores externos. Son secretadas por las células plasmáticas (Kindt, Goldsby, 2007)
  • 6. Estructura molecular ▪ Pueden encontrarse (anticuerpos) en forma soluble ▪ Ancladas a la membrana de los linfocitos B constituyendo el receptor para antígeno (BCR, B-cell receptor) de estas células. (Regueiro, López, et al, 2008)
  • 7. Dominio Ig ▪ Las cadenas pesadas y las ligeras están formadas por una unidad estructural básica de 110 aminoácidos -dominio inmunoglobulina- que se repite cuatro-cinco veces en las pesadas y dos veces en las ligeras. ▪ Todas las proteínas que presentan este motivo en su estructura pertenecen superfamilia de las inmunoglobulinas. ▪ (Regueiro, López, et al, 2008)
  • 9. Superfamilia de las inmunoglobulinas
  • 10. Cadenas de las inmunoglobulinas Los anticuerpos son glicoproteínas formadas por: ▪ 2 cadenas ligeras (L) ▪ 2 cadenas pesadas (H) Unidas por puentes disulfuro. (Levinson, 2004)
  • 11. Cadenas de las inmunoglobulinas ▪ Una cadena L esta formada por un dominio variable (VL) y un dominio constante (CL) ▪ Las cadenas H están formadas por un dominio variable (VH) y tres o cuatro dominios constantes (CH) (Levinson, 2004)
  • 12. Cadenas de las inmunoglobulinas
  • 13. Fab y Fc Tiene dos zonas bien diferenciadas: ▪ Zona de unión (Fab) ▪ Zona efectora (Fc) (Gómez, 2013)
  • 14. Fab y Fc Cuando se corta una molécula de inmunoglobulina con distintas proteasas (p. ej., pepsina, papaína) se liberan dos fragmentos proteicos -Fab (antigen binding fragment) y Fc (crystallizable fragment) funcional y estructuralmente diferentes. ▪ Fab: capacidad de interaccionar específicamente con antigeno ▪ Fc: funciones efectoras asociadas a isotipo del anticuerpo. (Regueiro, López, et al, 2008)
  • 17. Fc: región efectora CH2: Fijación complemento del CH3: Unión a receptores en la membrana de los fagocitos
  • 18. Fc: región efectora ▪ Cadenas Igμ y Igε tienen un cuarto dominio constante (CH4) ▪ CH4: Unión receptores en membrana de mastocitos. a la los
  • 19. Regiones determinantes de complementariedad ▪ Las regiones variables de las cadenas L y H tienen tres secuencias de aminoácidos hipervariables en el extremo amino terminal (Levinson, 2004) ▪ Forman el sitio de unión con el antígeno y son llamadas: Regiones determinantes de complementariedad (Kindt, Goldsby, 2007)
  • 20. Regiones determinantes de complementariedad La especificidad de los anticuerpos se deben a estas regiones hipervariables (Levinson, 2004) .
  • 22. Región Bisagra ▪ Existe una región no globular de 10-60 aminoácidos entre el primer y segundo dominios constantes de las cadenas pesadas conocida como región bisagra ▪ Confiere flexibilidad a la inmunoglobulina entre estas dos regiones. (Regueiro, López, et al, 2008)
  • 24. Isotipos de las inmunoglobulinas ▪ Isotipos: son determinantes de región constante que en conjunto definen la clase y subclase de cada cadena pesada (Kindt, Goldsby, 2007). Existen 5 isotipos de cadena pesada: ▪ Cadena γ → Inmunoglobulina G (IgG) ▪ Cadena α → Inmunoglobulina A (IgA) ▪ Cadena μ → Inmunoglobulina M (IgM) ▪ Cadena δ → Inmunoglobulina D (IgD) ▪ Cadena ε → Inmunoglobulina E (IgE)
  • 26. Isotipos de las inmunoglobulinas La cadena ligera puede ser de dos tipos: ▪ Cadenas κ (kappa) ▪ Cadenas λ (lambda) ▪ Cada molécula de anticuerpo tiene 2 cadenas 2 cadenas o ▪ Ambos tipos se encuentran en todas las inmunoglobulinas pero cada clase solo contiene un tipo de cadena pesada. (Levinson, 2004)
  • 27. Alotipos de las inmunoglobulinas ▪ Los genes que codifican las inmunoglobulinas se heredan en forma de alelos por lo que a cada uno de este tipo de variante se le denomina variante alélica y al conjunto de variantes alélicas, se le denomina alotipo. ▪ Los alotipos, se sitúan en la región constante de las cadenas pesadas y ligeras. (García, Aguado, et al, 2013)
  • 28. Alotipos de las inmunoglobulinas En el hombre se han descrito tres tipos de alotipos: ▪ Gm en las cadenas g de las IgG (25 alotipos) ▪ Am en las cadenas a de las IgA2 (2 alotipos) ▪ Km en las cadenas ligeras k (3 alotipos) (García, Aguado, et al, 2013)
  • 29. Idiotipos de las inmunoglobulinas ▪ La secuencia de aminoácidos única de los dominios VH y VL funcionan como determinantes antigénicos ▪ Cada determinante antigénico individual variable de se la conoce región como Idiotipo (Kindt, Goldsby, 2007)
  • 30. Idiotipos de las inmunoglobulinas ▪ Cada anticuerpo presenta múltiples idiotipos, algunos son el verdadero sitio de unión de antígeno, otros comprenden secuencias de la región variable fuera del sitio de la unión. ▪ La suma de los idiotipos individuales se denomina Idiotipo del anticuerpo (Kindt, Goldsby, 2007).
  • 31. Clases de las inmunoglobulinas Existen 5 clases de inmunoglobulinas ▪ Inmunoglobulina G (IgG) ▪ Inmunoglobulina A (IgA) ▪ Inmunoglobulina M (IgM) ▪ Inmunoglobulina D (IgD) ▪ Inmunoglobulina E (IgE)
  • 32. IgG ▪ Es la clase mas abundante en el suero ▪ Existen 4 subclases que se reconocen por diferencias en la secuencia de la cadena γ: IgG1, IgG2, IgG3 y IgG4 ▪ Es el anticuerpo que predomina en la respuesta inmune secundaria. ▪ Es el único anticuerpo que atraviesa la placenta (Levinson, 2004)
  • 33. IgG ▪ IgG1, IgG3 y IgG4 cruzan la placenta y tienen un papel importante en la protección del feto ▪ Activan el complemento, IgG3 es el mas eficaz ▪ IgG4 no es capaz de activar el complemento ▪ Se unen a los receptores Fc de las células fagocíticas mediando la opsonización (Kindt, Goldsby, 2007)
  • 35. IgM ▪ Representa el 5 al 10% del total de las inmunoglobulinas (Kindt, Goldsby, 2007). ▪ Es la principal inmunoglobulina producida en la respuesta inmune primaria ▪ Se encuentra en forma monomérica en la superficie de los linfocitos B ▪ En el suero es un pentámero formado por 5 unidades de IgM mas una cadena J (Levinson, 2004)
  • 36. IgM ▪ El pentámero al tener 10 sitios de reconocimiento antigénico, es la Ig mas efectiva en la aglutinación y la activación del complemento. (Levinson, 2004) ▪ Es la primera inmunoglobulina sintetizada por el feto ▪ Defiende el compartimento vascular (Kindt, Goldsby, 2007)
  • 37. IgA ▪ Constituye el 10 al 15% del total de las inmunoglobulinas. (Kindt, Goldsby, 2007) ▪ Cada molécula secretada de IgA es un dimero mas una molécula de cadena J y un componente secretor. ▪ Es la principal inmunoglobulina en secreciones como: el calostro, la saliva, lagrimas, y las secreciones del sistema respiratorio, intestinal y genitourinario. (Levinson, 2004)
  • 38. IgA ▪ La unión de IgA a antígenos de superficie bacteriana y víricos impide la fijación de los patógenos a las células mucosas, inhibiendo las infecciones víricas y bacterianas. ▪ Defiende las puertas entrada. (Kindt, Goldsby, 2007) de
  • 39. IgE ▪ Concentración sérica μg/ml (Kindt, Goldsby, 2007) : 0.3 ▪ Media las reacciones de hipersensibilidad inmediata (anafiláctica) ▪ Participa en la defensa contra determinados parásitos. (Levinson, 2004)
  • 40. IgE ▪ La IgE se una a los receptores Fc en las membranas de los basófilos y mastocitos , induciendo la liberación de sus gránulos (desgranulación) ▪ Se liberan una diversidad de mediadores farmacológicamente activos y aparecen las manifestaciones alérgicas ▪ La desgranulación es necesaria para la lucha antiparasitaria. (Kindt, Goldsby, 2007)
  • 41. IgD ▪ Tiene una concentración sérica de 30 μg/ml ▪ Junto con la IgM, es la principal inmunoglobulina unida a membrana que expresan células B maduras ▪ Aun no se identifica una función biológica efectora de la IgD (Kindt, Goldsby, 2007).
  • 42. Funciones efectoras mediadas por anticuerpo ▪ Opsonización: promoción de la fagocitosis de antígenos por macrófagos y neutrófilos (defensa antibacteriana) ▪ Activación del complemento: importante para la desactivación y eliminación de antígenos y destrucción de patógenos ▪ Citotoxicidad mediada por células dependiente de anticuerpo: el anticuerpo unido a células blanco (p. ej. células infectadas por virus) actúa como receptor que permite que la célula atacante (células asesinas naturales NK) reconozca y destruya la célula blanco (Kindt, Goldsby, 2007).
  • 43. Bibliografía ▪ Kindt Thomas, Goldsby Richard, Osborne Barbara. Inmunologia de Kuby. Sexta edición. México D.F. McGrawHill; 2007. ▪ Levinson Warren. Microbiología e inmunología medicas. Octava edición. España, Madrid. McGraw-Hill; 2004. ▪ Regueiro J. López C. González S. Martínez E. Inmunologia: Patogenia y patologia del sistema inmune. Tercera edicion. España, Madrid. Editorial Panamericana; 2008. ▪ Alberto Gómez Esteban. Inmunoglobulinas. Recuperado de: http://www.veoapuntes.com/MEDICINA/2/INMUNOLOGIA/ T3.%20INMUNOGLOBULINAS.pdf ▪ F. García-Cozar, E. Aguado y J. Peña. Inmunoglobulinas. Recuperado de: http://www.uco.es/grupos/inmunologiamolecular/inmunologia/tema03/etexto03.htm#alotipos