2. ANTICUERPOS
ANTICUERPOS:
Glucoproteínas formadas por
el organismo como
respuesta al contacto con un
antígeno y que reacciona
específicamente contra él.
Se les conoce también como
INMUNOGLOBULINAS (Ig)
La mayoría son γ-globulinas,
pero otras pertenecen a la
fracción α o a la β.
3. Estructura del Anticuerpo:
Parte proteica: 4
cadenas polipeptídicas
unidas entre sí por
enlaces covalentes y
puentes disulfuro en
forma de “Y”:
2 cadenas “L”:
pequeñas.
2 cadenas “H”:
grandes.
Región bisagra: zona de
unión de los tres brazos
de la “Y”.
4. Estructura del Anticuerpo:
Cada cadena presenta varios
Dominios (Regiones de tamaño
uniforme):
– Región variable (V):
En el extremo amino-terminal
Secuencia de AA muy variable de unas
Ig a otras.
Solo una región V en la cadena (tanto
en las H como en las L)
– Regiones constantes (C):
El resto de la cadena.
Secuencia de AA muy parecida en todas
las Ig.
Las cadenas L tienen una región C
Las cadenas H tienen 3 o 4 regiones C.
5. Estructura del Anticuerpo:
En la región V hay:
– 3 CDR: Regiones
Determinantes de la
Complementariedad. Son
hipervariables.
– 4 FR: Regiones de armazón o
entramado.
El PARATOPE es una porción de
las CDR (Regiones Fab).
Las regiones Fc intervienen en
la fijación del complemento o la
unión a tejidos.
6. Clases de anticuerpos: IgG:
Monómero
Dos zonas de unión al
antígeno (dos fragmentos
Fab)
Cuatro subclases (Ig1, Ig2,
Ig3, Ig4)
La Ig más abundante en el
plasma (80%).
Bajo Pm Difunde bien a
otros líquidos corporales y
atraviesa la barrera
placentaria.
7. •Estructura básica de los anticuerpos
Centrifugado de la sangre
Fracción liquida: plasma
Moléculas pequeñas
Macromoléculas
Fibrina
Proteínas necesarias para la formación de coágulos
sanguíneos
•Fracción celular
Glóbulos rojos
Leucocitos
Plaquetas
8. Clases de anticuerpos: IgG:
Neutraliza toxinas
bacterianas
Activa el complemento
Sensibiliza y agrega
microorganismos para
estimular su fagocitosis
(opsonización).
Activa el complemento.
Es la Ig más importante
en la respuesta
inmunitaria secundaria
(linfocitos B2 de
memoria).
9. Clases de anticuerpos: IgM
Elevado Pm (“macroglobulina”)
Pentámero de Ig
Los 5 monómeros están unidos
por puentes disulfuro y la
“proteína j”
10 fragmentos fab para unión al
Ag
Confinada al espacio
intravascular
Eficaz en la aglutinación y citolisis
de microorganismos
Respuesta inmunitaria primaria:
Papel predominante (aparición
temprana)
10. Clases de anticuerpos: IgA
Dos subclases:
IgA1: Monomérica. En plasma
(poco abundante).
IgA2: Dimérica. Predominante
en secreciones externas (saliva,
lagrimal, nasal, leche materna, etc).
Monomeros unidos por
puentes disulfuro y proteína j
Tiene otra cadena
polipeptídica denominada
COMPONENTE SECRETOR
(sIgA), producida por las
células de las mucosas que la
protege de la proteolisis
enzimática y facilita su
transporte.
11. Clases de anticuerpos: IgA
Inhibe la adherencia de
los microorganismos a
la superficie de las
células de las mucosas,
por lo que es una
primera línea de
defensa frente a las
infecciones.
También es importante
en el procesamiento de
los antígenos
alimentarios en el
intestino.
12. Clases de anticuerpos: IgD
Monómero
Poco abundante en
plasma
Se encuentra en la
superficie de algunos
linfocitos B
sanguíneos
http://www.ugr.es/~eianez/inmuno/cap_05.htm
13. Clases de anticuerpos: IgE
Monómero
Baja concentración en plasma.
Se encuentra en la superficie de
los mastocitos y los basófilos
Es la mediadora de las
reacciones de hipersensibilidad
inmediata (alergias).
Confiere protección local frente
a ciertos patógenos grandes,
como helmintos: sirve para
reclutar células plasmáticas a
través de una reacción de
inflamación aguda.
Está aumentada en infecciones
parasitarias.
14. Funciones efectoras
•unión al antígeno
•Actividades biológicas
•Casi nunca destruyen o eliminan patógenos tan solo
con su unión a ellos
•Activar respuestas
16. Inmunoglobulina G
Mas abundante 80%
Dos cadenas pesadas gamma y dos ligeras kappa
Lamloda
Cuatro clases
Concentraciones sericas
IgG1, IgG2, IgG3, IgG4
Genes Ch de la linea germinal
90%-95% son homologas