El anticuerpo es una glicoproteína que se une específicamente a un antígeno. Su estructura consiste en cuatro cadenas polipeptídicas, dos cadenas pesadas y dos cadenas ligeras. La región variable de las cadenas determina el reconocimiento del antígeno, mientras que la región constante determina las funciones como la activación del complemento, la fagocitosis y la mediación de la hipersensibilidad. Los anticuerpos juegan un papel importante en la prevención, diagnóstico y tratamiento de en

1. RESUMEN
El anticuerpo esuna glicoproteína quese une a un antígeno específico. Su estructura consta de
cuatro cadenas poli peptídicas y el monómero de Ig que es la unidad básica que constituye un
anticuerpo, las dos cadenas con mayor entalpia molecular se denominan cadena pesada (H), y
las dos cadenas con menor peso molecular se denominan cadenas ligeras (L). la región de la
cadena ligera de Ig y la cadena pesada que cambia mucho cerca de la secuencia de
aminoácidos N-terminal se denomina región variable, La región relativamente estable de la
secuencia de aminoácidos C-terminal, llamada región constante (C)La función de un
anticuerpo está estrechamente relacionada con su estructura. La función primaria de un
anticuerpo es el reconocimiento y la unión específica de un antígeno, además de activar el
complemento para producir un complejo de ataque a la membrana que interrumpa la
destrucción de la célula,condicionar la fagocitosis y la ADCC y mediar la hipersensibilidad
tipo I.
Palabras Clave: Inmunoglobulina, complejo antígeno-anticuerpo, sistema inmune,
antigenecidad
ABSTRACT
The antibody is a glycoprotein that binds to a specific antigen. Its structure consists of four
polypeptide chains and the Ig monomer that is the basic unit that constitutes an antibody, the
two chains with the highest molecular enthalpy are called heavy chain (H) and the two chains
with lower molecular weight are called light chains (L),.the region of the light chain of Ig and
the heavy chain that changes a lot near the N-terminal amino acid sequence is called the variable
region, the relatively stable region of the C-terminal amino acid sequence, called the constant
region (C). The function of an antibody is closely related to its structure., the primary function
of an antibody is the recognition and specific binding of an antigen, in addition to activating the
complement to produce a complex of attack to the membrane that interrupts the destruction of
the cell,condition phagocytosis and ADCC and mediate type I hypersensitivity
Keywords: Immunoglobulin, antigen-antibody complex, immune system, antigenicity
ANTICUERPOS
AUTOR: FuentesMendozaLuisEnrique
ESTUDIANTE DE LA ESCUELA DE MDICINA-UNIVERSIDADTÉCNICA DEMANABÍ
MAIL: luisfuentes_14@hotmail.com
COAUTOR: DR. Jorge Cañarte
DOCENTE DE LA FACULTAD DE CIENCIASDE LA SALUD-UNIVERSIDADTÉCNICA DEMANABÍ

2. INTRODUCCIÓN
Los anticuerpos son una clase de
inmunoglobulinas que se unen
específicamente a un antígeno. El
anticuerpo se clasifica en una lectina,
una estatina, una antitoxina, una lisina,
una opsonina, un anticuerpo
neutralizante, un anticuerpo de unión
al complemento, y similares de acuerdo
con la forma de reacción de los
mismos. Los anticuerpos se clasifican
en anticuerpos normales (anticuerpos
naturales), como los anticuerpos anti-A
y anti-B en el tipo de sangre tipo ABO, y
los anticuerpos inmunológicos como los
anticuerpos antimicrobianos. (1)
Según la fuente del antígeno reactivo,
se divide en un anticuerpo heterólogo,
un anticuerpo heterófilo, un
aloanticuerpo y un autoanticuerpo. De
acuerdo con el estado de aglutinación
de la reacción del antígeno, se divide en
un anticuerpo IgM completo, un
anticuerpo IgG incompleto y
similares. Los anticuerpos son
ampliamente utilizados en la práctica
médica. Para la prevención, diagnóstico
y tratamiento de enfermedades tienen
un cierto papel importante (2)
ESTRUCTURA
En primer lugar, la estructura básica de
los anticuerpos.
Se descubrió mediante análisis de
estructura de difracción de cristales de
rayos X que la Ig consta de cuatro
cadenas polipeptídicas, y el número de
enlaces disulfuro entre cadenas del sur
entre las cadenas peptídicas es diferente.
Ig puede formar una estructura en forma
de "Y", llamada monómero de Ig, que
es la unidad básica que constituye un
anticuerpo. (3)
Cadenas pesadas y ligeras.
La molécula de Ig natural contiene
cuatro cadenas polipeptídicas
heterólogas, en donde las dos cadenas
con mayor entalpia molecular se
denominan cadena pesada (H), y las dos
cadenas con menor peso molecular se
denominan cadenas ligeras (L). . La
composición de aminoácidos de las dos
cadenas H y las dos cadenas L en la
misma molécula de Ig es idéntica. (4)
1. La cadena pesada tiene un peso
molecular de 50 000 a 75,000 y consta
de 450 a 550 residuos de aminoácidos.
La región constante de la cadena pesada
tiene una composición de aminoácidos

3. diferente y un orden de disposición, y su
antigenicidad también es diferente. Por
consiguiente, 12 puede dividirse en
cinco clases, a saber, IgM, IgD, IgG,
IgA e IgE, y las cadenas pesadas
correspondientes son una cadena μ, una
cadena δ, una cadena γ, una cadena α y
una cadena ε, respectivamente. (5)
2. La cadena ligera tiene un peso
molecular de aproximadamente 25,000
y consiste en 214 residuos de
aminoácidos. Las cadenas ligeras se
pueden dividir en dos tipos, cadena
kappa (κ) y cadena lambda (λ). En
consecuencia, lg se puede dividir en dos
tipos, a saber, un tipo κ y un tipo λ. La
forma de las dos cadenas ligeras en una
molécula de Ig es siempre la misma.
Existen diferentes tipos de Ig tanto en el
tipo κ como en el tipo λ. El mismo
cuerpo puede tener moléculas de Ig tipo
κ y tipo λ, y la proporción de los dos
tipos de cadenas ligeras en diferentes
especies es diferente. (6)
Regiones variables y constantes.
Al analizar las secuencias de
aminoácidos de diferentes cadenas
pesadas y ligeras de Ig, se encontró que
las secuencias de aminoácidos de las
cadenas pesadas y ligeras cerca del
extremo N varían mucho, y las otras
secuencias de aminoácidos parciales son
relativamente constantes.
Por lo tanto, la región de la cadena
ligera de Ig y la cadena pesada que
cambia mucho cerca de la secuencia de
aminoácidos N-terminal se denomina
región variable (V), que representa 1/4
y 1/2 de las cadenas pesada y ligera,
respectivamente; (7)
La región relativamente estable de la
secuencia de aminoácidos C-terminal,
llamada región constante (C), representa
3/4 y 1/2 de las cadenas pesada y ligera,
respectivamente.
FUNCIÓN
La función de un anticuerpo está
estrechamente relacionada con su
estructura. La diferencia en la
composición de aminoácidos y el orden
de la región V y la región c del mismo
anticuerpo determina la diferencia en la
función (8)
1. Neutralizar las toxinas y prevenir la
invasión de patógenos.
El reconocimiento y la unión específica
de un antígeno es la función primaria de
un anticuerpo, y la estructura que
realiza esta función es la región V del
anticuerpo, en donde el sitio de CDR
desempeña un papel decisivo en el
reconocimiento y la unión de antígenos
específicos. (9)

4. Los anticuerpos tienen monómeros,
dímeros y pentámeros, por lo que el
número de epítopos de unión varía de
un día a otro. La cantidad de
anticuerpos que se unen a un epítopo se
denomina valencia de unión a antígeno.
(10)
El monómero de Ig se une a dos
epítopos y es bivalente. SIgA es un
dímero que se une a cuatro epítopos y es
tetravalente. IgM es un pentámero, que
en teoría puede unir 10 antígenos, y
debería tener una valencia de 10. Sin
embargo, debido al impedimento
estérico de la estereoconfiguración, la
IgM solo puede unir 5 epítopos, por lo
que es de 5 valencias. (11)
2. Activa el complemento para producir
un complejo de ataque a la membrana
que interrumpa la destrucción de la
célula
Después de la unión de IgG1 ~ 3 e IgM
humana al antígeno correspondiente, los
sitios de unión del complemento en los
dominios CH2 y CH3 pueden exponerse
debido a cambios conformacionales,
activando así el sistema del
complemento a través de la ruta clásica,
dando como resultado múltiples
funciones efectoras, incluyendo IgM,
IgG1 e IgG3. omplemento. (12)
3.Condiciona la fagocitosis y la ADCC.
La IgG puede unirse a las células con
receptores correspondientes en su
superficie a través de su segmento Fc,
produciendo diferentes efectos
biológicos. (13)
La opsonización se refiere a la unión de
los segmentos Fc de los anticuerpos IgG
(especialmente IgG1 e IgG3) a los
receptores Fc correspondientes en la
superficie de los neutrófilos y
macrófagos, mejorando así la
fagocitosis de las células fagocíticas. 2.
Citotoxicidad mediada por células
dependiente de anticuerpos .(14)
4. Mediar la hipersensibilidad tipo I.
anticuerpos IgE para la célula madre, a
través de su porción Fc de unión de la
IgE a los mastocitos y los receptores de
Fc de superficie celular basófilos con
alta afinidad, que la sensibilización.
Cuando el mismo alérgeno ingresa
nuevamente al cuerpo, puede unirse
directamente a una IgE específica en la
superficie de las células diana
sensibilizadas, lo que incita a estas
células a sintetizar y liberar sustancias
biológicamente activas, lo que causa
hipersensibilidad de tipo I. (15)

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