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Los Anticuerpos
Linfocito B liberando
Anticuerpos
 Los Ac o Ig son
glucoproteínas en
forma de Y producidas
por el sistema inmune
encargadas de
identificar y neutralizar
o eliminar las
sustancias dañinas o
agentes invasores
extraños al cuerpo,
llamados antígenos.
 Sintetizados por los
linfocitos B.
Estructura de las Ig
 Proteínas globulares de gran peso molecular.
 Formadas por dos tipos de cadenas proteicas (H y L).
 Hay dos cadenas idénticas largas o pesadas (heavy, H), formadas
por 440-550 a.aa y dos cadenas idénticas cortas o ligeras (light, L)
de de 220 a.a, formando una Y en las inmunoglobulinas más
sencillas. Estas cadenas están unidas entre sí por puentes disulfuro.
 Las cadenas H y L tienen una dominio variable (extremo amino de
las cadenas) formado aprox. por 110 a.a que es la que se une con el
antígeno. Esta región presenta una secuencia de aminoácidos
distinta en cada anticuerpo. 3 en las cadenas pesadas y 1 en la
cadenas ligera, también llamados dominios efectores (Fc). La región
variable de los anticuerpos que se une a los antígenos se le llama
paratopo. La región del antígeno al que se une es el epitopo
 Hay una región constante, igual en las inmunoglobulinas del mismo
tipo, con la función de unirse a fagocitos, linfocitos B, etc… 1 en
cada cadena
Cadenas pesadas H
Existen cinco tipos:
 Alfa a = IgA
 Delta d = IgD
 Epsilon e = IgE
 Gamma g = IgG
 Mu m = IgM
Estas cadenas son las que dan lugar a los cinco
isótopos de anticuerpos o inmunoglobulinas
existentes.
Cadenas Ligeras
 En los anticuerpos existen dos tipos de cadenas
ligeras L:
 (l) Lambda
 (k) Kappa
Las cadenas H y L presentan dos regiones o
dominios, diferenciados:
 El dominio variable (V), es el responsable
de reconocer al antígeno y unirse a él, ya
que ahí se encuentra el parátopo.
 El dominio constante (C) responsable
de las funciones biológicas de la Ig
En las cadenas H aparece una zona
denominada región bisagra, entre los dominios
constantes 1 y 2, permitiendo el movimiento de
los 2 brazos del Ac. 10-60 a.a
 Muy flexible.
 Ángulos distintos entre regiones V y C, y entre
los brazos de la Ig.
IgG
 Aprox. 80% en la sangre
 Producida en el bazo, ganglios linfáticos, médula ósea
 Más abundante en el suero
 Activan el complemento, IgG3 es el mas eficaz, IgG4 no es capaz de
activar el complemento
 Única Ig que puede puede atravesar la placenta en el hombre y
primates (100%) > gatos, perros (5%) > rumiantes, suidos, etc. y
un papel importante en la protección del feto
 Neutralización de toxinas y patógenos con gran efectividad
 Es la que circula en mayor cantidad
 Predomina en la respuesta secundaria.
 Se une a un gran número de células (cebada, MQ, Ptas., etc.) que
expresan receptores para ella, con la posibilidad de activarlas.
 Se encuentra en el calostro
 Existen 4 subclases que se reconocen por diferencias en la secuencia
de la cadena γ: IgG1, IgG2, IgG3 y IgG4
 Se unen a los receptores Fc de las células fagocíticas mediando la
opsonización
IgM:
 Pentámera
 Con polipéptido denominado cadena J (joining)
 Principal Ig de la respuesta inmune primaria
 La primera que se expresa en la superficie del linfocito B.
 Principal activadora del complemento.
 Se encuentra en el calostro
 Representa el 5 al 10% del total de las inmunoglobulinas
 Por ser pentámero, tiene 10 sitios de reconocimiento
antigénico,
 Ig mas efectiva en la aglutinación
 Primera Ig sintetizada por el feto
 Defiende el compartimento vascular
 Produce aglutinación y lisis de microorganismos
 V.G.: Ac Anti-A y Anti-B
IgD
 Se encuentra en la superficie del linfocito B
 Actúa como receptor de antígenos y transmisor
de señales hacia el interior de la célula en el
suero
 Alrededor del 0.2% de los Ac en la sangre
 Activación de las células B
 Tiene una concentración sérica de 30 μg/ml
IgE
 Media las reacciones de hipersensibilidad inmediata (anafiláctica) y
reacciones alérgicas
 La unión Ag-IgE libera a los mediadores responsables de inflamación y
alergia.
 Aumenta también, durante las invasiones parasitarias,
 Recubren ciertos parásitos estimulando su fagocitosis por parte de los
eosinófilos
 - 0.1% de los Ac de la sangre
 Reconocida por mastocitos, cebadas, basófilos, eosinófilos, células de
Langerhans; la IgE se une a ellos y funciona como receptor del Ag y/o
del alérgeno. La unión con los basóiflos procede a la liberación de
histamina
 Induce la liberación de aminas vasoactivas por estas células =) alergia.
 Concentración sérica : 0.3 μg/ml
 Se una a los receptores Fc en las membranas de los basófilos y
mastocitos , induciendo la liberación de sus gránulos (desgranulación),
es desgranulación es necesaria para la lucha antiparasitaria.
IgA
 Protege en forma importante a los epitelios,
 Ig que más producen los tejidos linfoides submucosos
 Más abundantes en las secreciones de los epitelios o glándulas
epiteliales anexas como: la saliva, sudor, moco, lagrimas,
y las secreciones del sistema respiratorio, intestinal y
genitourinario. .
 Dímero
 Producida por células plasmáticas de las mucosas y presente
las mismas.
 Cadena J, y componente de secreción: protege al dímero de su
posible digestión.
 Evita adherencia a superficies
 Constituye el 10 al 15% del total de las inmunoglobulinas.
 La unión de IgA a Ag de superficie bacteriana y víricos impide
fijación de los patógenos a las células mucosas, inhibiendo las
infecciones víricas y bacterianas.
 Defiende las puertas de entrada.
 Recubren ciertos parásitos estimulando su fagocitosis por
de los eosinófilos
Funciones efectoras
mediadas por anticuerpo
 Opsonización: promoción de la fagocitosis de Ag
por MQ y neutrófilos (defensa antibacteriana)
 Activación del complemento: importante para la
desactivación y eliminación de Ag y destrucción
de patógenos
 Citotoxicidad mediada por células
dependiente de anticuerpo: el Ac unido a
células blanco (p. ej. células infectadas por virus)
actúa como receptor que permite que la célula
atacante (células NK) reconozca y destruya la
célula blanc.
Reacción Ag-Ac
 Unión específica de un Ac con un Ag para inhibir o
demorar su toxicidad.
 REACCIÓN DE NEUTRALIZACIÓN: los Ac al unirse a
los antígenos bloquean su entrada en las células del
organismo, impidiendo así su actuación.
 REACCIÓN DE PRECIPITACIÓN: los Ag se hallan
disueltos en la sangre, (p.e., toxinas bacterianas) y al
unirse con el Ac forman
complejos insolubles que precipitan y que serán
posteriormente fagocitados.
 REACCIÓN DE AGLUTINACIÓN: cuando las moléculas de Ag se
hallan en la superficie de células extrañas al organismo, varios Ac se
unen a cada célula, a su vez, éstos establecen enlaces con otra
Provocando un entramado de complejos Ag-Ac que será fácilmente
reconocido y destruido por los fagocitos. Esta reacción también se
puede producir con los virus. Se produce en una persona cuando
recibe sangre de un grupo distinto al suyo: los GR del donante son
aglutinados por Ac presentes en la sangre del receptor.
 OPSONIZACIÓN: consiste en que la superficie de las bacterias u
otros gérmenes patógenos es recubierta por el Ac para que así sea
reconocido por los fagocitos (la región cte. de cada Ac se fija a
receptores presentes en la membrana de los fagocitos) y facilite la
captura y destrucción del germen invasor.

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Ac

  • 1.
  • 2. Los Anticuerpos Linfocito B liberando Anticuerpos  Los Ac o Ig son glucoproteínas en forma de Y producidas por el sistema inmune encargadas de identificar y neutralizar o eliminar las sustancias dañinas o agentes invasores extraños al cuerpo, llamados antígenos.  Sintetizados por los linfocitos B.
  • 3. Estructura de las Ig  Proteínas globulares de gran peso molecular.  Formadas por dos tipos de cadenas proteicas (H y L).  Hay dos cadenas idénticas largas o pesadas (heavy, H), formadas por 440-550 a.aa y dos cadenas idénticas cortas o ligeras (light, L) de de 220 a.a, formando una Y en las inmunoglobulinas más sencillas. Estas cadenas están unidas entre sí por puentes disulfuro.  Las cadenas H y L tienen una dominio variable (extremo amino de las cadenas) formado aprox. por 110 a.a que es la que se une con el antígeno. Esta región presenta una secuencia de aminoácidos distinta en cada anticuerpo. 3 en las cadenas pesadas y 1 en la cadenas ligera, también llamados dominios efectores (Fc). La región variable de los anticuerpos que se une a los antígenos se le llama paratopo. La región del antígeno al que se une es el epitopo  Hay una región constante, igual en las inmunoglobulinas del mismo tipo, con la función de unirse a fagocitos, linfocitos B, etc… 1 en cada cadena
  • 4. Cadenas pesadas H Existen cinco tipos:  Alfa a = IgA  Delta d = IgD  Epsilon e = IgE  Gamma g = IgG  Mu m = IgM Estas cadenas son las que dan lugar a los cinco isótopos de anticuerpos o inmunoglobulinas existentes.
  • 5. Cadenas Ligeras  En los anticuerpos existen dos tipos de cadenas ligeras L:  (l) Lambda  (k) Kappa
  • 6. Las cadenas H y L presentan dos regiones o dominios, diferenciados:  El dominio variable (V), es el responsable de reconocer al antígeno y unirse a él, ya que ahí se encuentra el parátopo.  El dominio constante (C) responsable de las funciones biológicas de la Ig
  • 7. En las cadenas H aparece una zona denominada región bisagra, entre los dominios constantes 1 y 2, permitiendo el movimiento de los 2 brazos del Ac. 10-60 a.a  Muy flexible.  Ángulos distintos entre regiones V y C, y entre los brazos de la Ig.
  • 8. IgG  Aprox. 80% en la sangre  Producida en el bazo, ganglios linfáticos, médula ósea  Más abundante en el suero  Activan el complemento, IgG3 es el mas eficaz, IgG4 no es capaz de activar el complemento  Única Ig que puede puede atravesar la placenta en el hombre y primates (100%) > gatos, perros (5%) > rumiantes, suidos, etc. y un papel importante en la protección del feto  Neutralización de toxinas y patógenos con gran efectividad  Es la que circula en mayor cantidad  Predomina en la respuesta secundaria.  Se une a un gran número de células (cebada, MQ, Ptas., etc.) que expresan receptores para ella, con la posibilidad de activarlas.  Se encuentra en el calostro  Existen 4 subclases que se reconocen por diferencias en la secuencia de la cadena γ: IgG1, IgG2, IgG3 y IgG4  Se unen a los receptores Fc de las células fagocíticas mediando la opsonización
  • 9. IgM:  Pentámera  Con polipéptido denominado cadena J (joining)  Principal Ig de la respuesta inmune primaria  La primera que se expresa en la superficie del linfocito B.  Principal activadora del complemento.  Se encuentra en el calostro  Representa el 5 al 10% del total de las inmunoglobulinas  Por ser pentámero, tiene 10 sitios de reconocimiento antigénico,  Ig mas efectiva en la aglutinación  Primera Ig sintetizada por el feto  Defiende el compartimento vascular  Produce aglutinación y lisis de microorganismos  V.G.: Ac Anti-A y Anti-B
  • 10. IgD  Se encuentra en la superficie del linfocito B  Actúa como receptor de antígenos y transmisor de señales hacia el interior de la célula en el suero  Alrededor del 0.2% de los Ac en la sangre  Activación de las células B  Tiene una concentración sérica de 30 μg/ml
  • 11. IgE  Media las reacciones de hipersensibilidad inmediata (anafiláctica) y reacciones alérgicas  La unión Ag-IgE libera a los mediadores responsables de inflamación y alergia.  Aumenta también, durante las invasiones parasitarias,  Recubren ciertos parásitos estimulando su fagocitosis por parte de los eosinófilos  - 0.1% de los Ac de la sangre  Reconocida por mastocitos, cebadas, basófilos, eosinófilos, células de Langerhans; la IgE se une a ellos y funciona como receptor del Ag y/o del alérgeno. La unión con los basóiflos procede a la liberación de histamina  Induce la liberación de aminas vasoactivas por estas células =) alergia.  Concentración sérica : 0.3 μg/ml  Se una a los receptores Fc en las membranas de los basófilos y mastocitos , induciendo la liberación de sus gránulos (desgranulación), es desgranulación es necesaria para la lucha antiparasitaria.
  • 12. IgA  Protege en forma importante a los epitelios,  Ig que más producen los tejidos linfoides submucosos  Más abundantes en las secreciones de los epitelios o glándulas epiteliales anexas como: la saliva, sudor, moco, lagrimas, y las secreciones del sistema respiratorio, intestinal y genitourinario. .  Dímero  Producida por células plasmáticas de las mucosas y presente las mismas.  Cadena J, y componente de secreción: protege al dímero de su posible digestión.  Evita adherencia a superficies  Constituye el 10 al 15% del total de las inmunoglobulinas.  La unión de IgA a Ag de superficie bacteriana y víricos impide fijación de los patógenos a las células mucosas, inhibiendo las infecciones víricas y bacterianas.  Defiende las puertas de entrada.  Recubren ciertos parásitos estimulando su fagocitosis por de los eosinófilos
  • 13. Funciones efectoras mediadas por anticuerpo  Opsonización: promoción de la fagocitosis de Ag por MQ y neutrófilos (defensa antibacteriana)  Activación del complemento: importante para la desactivación y eliminación de Ag y destrucción de patógenos  Citotoxicidad mediada por células dependiente de anticuerpo: el Ac unido a células blanco (p. ej. células infectadas por virus) actúa como receptor que permite que la célula atacante (células NK) reconozca y destruya la célula blanc.
  • 14. Reacción Ag-Ac  Unión específica de un Ac con un Ag para inhibir o demorar su toxicidad.  REACCIÓN DE NEUTRALIZACIÓN: los Ac al unirse a los antígenos bloquean su entrada en las células del organismo, impidiendo así su actuación.  REACCIÓN DE PRECIPITACIÓN: los Ag se hallan disueltos en la sangre, (p.e., toxinas bacterianas) y al unirse con el Ac forman complejos insolubles que precipitan y que serán posteriormente fagocitados.
  • 15.  REACCIÓN DE AGLUTINACIÓN: cuando las moléculas de Ag se hallan en la superficie de células extrañas al organismo, varios Ac se unen a cada célula, a su vez, éstos establecen enlaces con otra Provocando un entramado de complejos Ag-Ac que será fácilmente reconocido y destruido por los fagocitos. Esta reacción también se puede producir con los virus. Se produce en una persona cuando recibe sangre de un grupo distinto al suyo: los GR del donante son aglutinados por Ac presentes en la sangre del receptor.  OPSONIZACIÓN: consiste en que la superficie de las bacterias u otros gérmenes patógenos es recubierta por el Ac para que así sea reconocido por los fagocitos (la región cte. de cada Ac se fija a receptores presentes en la membrana de los fagocitos) y facilite la captura y destrucción del germen invasor.