biomoleculas umsnh

FACULTAD DE QUIMICOFARMACOBIOLOGIA

BIOQUIMICA I
QUIMICA BIOLOGICA
Ernesto Lucas Orbe

2010

UNIVERSIDAD MICHOACANA DE SAN NICOLAS DE HIDALGO

FACULTAD DE QUIMICOFARMACOBIOLOGIA

BIOQUIMICA I (QUIMICA BIOLOGICA)

PROFESOR: Q.F.B. SOSA RUIZ TELLITUD HILARIO

ALUMNO: LUCAS ORBE ERNESTO

Editorial orbe

Calle 5 # 297 col. Matamoros

Morelia, mich. Mex. Julio 2010

2

PRÓLOGO

Esta obra está elaborada con el propósito de realizar una recopilación de los
temas tratados y estudiados durante el sexto semestre de la carrera de
químicofarmacobiologia, retomando en ella los temas e investigándolos un poco
más a fondo para ayudar con ello en la complementación para una utilización a
futuro.

Dentro del desarrollo de la obra se tocaran los temas y subtemas correspondiente
a bioquímica I, la cual da un punto de vista químico del proceso biológico
realizado, en cada uno de los seres vivos y en las células que lo conforman.

En un contexto primario se desarrolla concretamente la conformación,
composición, la estructura fundamental y la importancia funcional de las proteínas,
carbohidratos y lípidos, así como de las moléculas que le derivas como son
enzimas y metabolitos.

Finalmente la importancia de estas biomoleculas fundamentales están resaltadas
en algunas de las principales reacciones del metabolismo catabólico.

Para la complementación de esta obra se muestran algunos ejercicios aplicados a
estos temas como son: determinaciones de puntos isoeléctricos de proteínas,
codificación de aminoácidos a partir de cadenas de nucleótidos, los productos de
reacciones para identificación de aminoácidos, etc.

3

INDICE
INTRODUCCION ...........................................................................................................................5
BIOQUIMICA (CAPITULO I) ..........................................................................................................6
CONCEPTO DE BIOQUIMICA ....................................................................................................7
BIOMOLECULAS ........................................................................................................................8
ACIDOS NUCLEICOS (CAPITULO II) ............................................................................................9
ACIDOS NUCLEICOS ...............................................................................................................10
TIPOS DE ACIDOS NUCLEICOS..............................................................................................10
CODIGO GENETICO ...............................................................................................................13
PROTEINAS (CAPITULO III) ........................................................................................................16
AMINOACIDOS.........................................................................................................................17
CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS ....................................................................................24
ENZIMAS .................................................................................................................................29

CLASIFICACION Y NOMENCLATURA DE LAS ENZIMAS .......................................................30
CINETICA ENZIMATICA ..........................................................................................................34
CARBOHIDRATOS (CAPITULO IV) .............................................................................................40
CLASIFICACION DE LOS CARBOHIDRATOS .........................................................................41
FUNCION DE LOS CARBOHIDRATOS.....................................................................................43
LIPIDOS (CAPITULO V) ...............................................................................................................45
CLASIFICACION DE LOS LIPIDOS .........................................................................................46
FUNCION DE LOS LIPIDOS ....................................................................................................51

METABOLISMO (CAPITULO VI) ..................................................................................................52
CATABOLISMO ........................................................................................................................53
BIOENERGIA Y ATP .................................................................................................................53
GLUCOLISIS ............................................................................................................................55

RUTA DE LAS PENTOSAS.......................................................................................................58
FORMACION DE ACETIL COENZIMA A..................................................................................60

CICLO DE KREBS O DE LOS ACIDOS TRICARBOXILICOS ....................................................62
CICLO DEL GLIOXILATO .........................................................................................................65
FOSFORILACION OXIDATIVA .................................................................................................66

EJERCICIOS (CAPITULO VII) ......................................................................................................68
GLOSARIO...................................................................................................................................73
REFERENCIAS ............................................................................................................................75

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INTRODUCCION

La bioquímica estudia la base molecular de la vida. En los procesos vitales
interaccionan un gran número de substancias de alto peso molecular o
macromoléculas con compuestos de menor tamaño, dando por resultado un
número muy grande de reacciones coordinadas que producen la energía que
necesita la célula para vivir, la síntesis de todos los componentes de los
organismos vivos y la reproducción celular.

Al conjunto de reacciones que suceden dentro de los seres vivos se le llama
metabolismo.

Actualmente se conoce a detalle la estructura tridimensional de las
macromoléculas de mayor importancia biológica, los ácidos nucleicos y las
proteínas, lo que ha permitido entender a nivel molecular sus funciones biológicas.

Gracias al conocimiento de la estructura de los ácidos nucleicos, se esclarecieron
los mecanismos de transmisión de la información genética de generación a
generación, y también los mecanismos de expresión de esa información, la cual
determina las propiedades y funciones de las células, los tejidos, los órganos y los
organismos completos.

Conocer a detalle la estructura de varias proteínas ha sido muy útil en la
elucidación de los mecanismos de las reacciones enzimáticas. Prácticamente
todas las reacciones que integran el metabolismo son reacciones enzimáticas.

El tipo de especie química y los mecanismos de acción que intervienen en el
almacenamiento, replicación y transferencia de la información genética, así como
las reacciones que forman el metabolismo son prácticamente idénticas, desde las
bacterias hasta los organismos superiores. No todas las células contienen y
expresan la misma información, pero las reacciones que sí llevan a cabo, utilizan
enzimas prácticamente idénticas. De hecho las diferencias y similitudes entre ellas
se han utilizado para establecer la secuencia de aparición de las especies. Los
virus tienen algunas variantes, por ejemplo; los cromosomas de los retrovirus
están constituidos por moléculas de ARN y en algunos fagos (virus que atacan a
las bacterias) tienen ADN de una sola cadena. Los virus no cuentan con un
metabolismo que les permita vivir en forma autónoma, sólo se pueden reproducir y
expresarse dentro de las células que invaden.

Las reacciones que constituyen el metabolismo están localizadas en determinadas
estructuras celulares que forman unidades discretas que se llaman organelos. Las
reacciones se llevan a cabo en los lugares en donde se encuentran las enzimas
que las catalizan. La célula no es un saco sin estructura, sino que es un sistema
muy complejo y altamente organizado.

5

BIOQUIMICA GENERALIDADES Capitulo I

CONCEPTO DE BIOQUÍMICA
La bioquímica es la ciencia que estudia los componentes químicos de los seres
vivos, especialmente las proteínas, carbohidratos, lípidos y ácidos nucleicos,
además de otras pequeñas moléculas presentes en las células. La bioquímica se
basa en el concepto de que todo ser vivo contiene carbono y en general las
moléculas biológicas están compuestas principalmente de carbono, hidrógeno,
oxígeno, nitrógeno, fósforo y azufre.
La bioquímica puede dividirse en tres aéreas principales:

1.- La química estructural de los componentes de la materia viva y la relación de la
función biológica con la estructura química.

2.- El metabolismo, la totalidad de las reacciones químicas que se producen en la
materia viva.
3.- La química de los procesos y las sustancias que almacenan y transmiten la
información biológica.

El tercer campo también es el área de la genética molecular, que pretende
conocer la herencia y la expresión de la información genética en términos
moleculares.

Historia de la bioquímica

El comienzo de la bioquímica puede ser el descubrimiento de la primera enzima, la
diastasa, en 1893 por Anselme Payen. En 1828 Friedrich Wöhler publicó un
artículo acerca de la síntesis de urea, probando que los compuestos orgánicos
pueden ser creados artificialmente, en contraste con la creencia, comúnmente
aceptada durante mucho tiempo, que la generación de estos compuestos era
posible sólo en el interior de los seres vivos.

Desde entonces, la bioquímica ha avanzado, especialmente desde la mitad del
siglo XX con el desarrollo de nuevas técnicas como la cromatografía, la difracción
de rayos X, marcaje por isótopos y el microscopio electrónico. Estas técnicas
abrieron el camino para el análisis detallado y el descubrimiento de muchas
moléculas y rutas metabólicas de las células, como la glucólisis y el ciclo de Krebs
(también conocido como ciclo del ácido cítrico).

Hoy, los avances de la bioquímica son usados en cientos de áreas, desde la
genética hasta la biología molecular, de la agricultura a la medicina.
Probablemente una de las primeras aplicaciones de la bioquímica fue la
producción de pan usando levaduras, hace 5.000 años.

7

BIOQUIMICA GENERALIDADES Capitulo I

El pilar fundamental de la investigación bioquímica se centra en las propiedades
de las proteínas, muchas de las cuales son enzimas. Por razones históricas la
bioquímica del metabolismo de la célula ha sido intensamente investigado, en
importantes líneas de investigación actuales (como el Proyecto Genoma, cuya
función es la de identificar y registrar todo el código genético humano), se dirigen
hacia la investigación del ADN, el ARN, la síntesis de proteínas, la dinámica de la
membrana celular y los ciclos energéticos

Biomoleculas

Las biomoléculas son las moléculas constituyentes de los seres vivos. Los cuatro
bioelementos más abundantes en los seres vivos son el carbono, hidrógeno,
oxígeno y nitrógeno, representando alrededor del 99% de la masa de la mayoría
de las células. Estos cuatro elementos son los principales componentes de las
biomoléculas debido a que:

1.-Permiten la formación de enlaces covalentes entre ellos, compartiendo
electrones, debido a su pequeña diferencia de electronegatividad. Estos enlaces
son muy estables, la fuerza de enlace es directamente proporcional a las masas
de los átomos unidos.

2.- Permiten a los átomos de carbono la posibilidad de formar esqueletos
tridimensionales –C-C-C- para formar compuestos con número variable de
carbonos.

3.-Permiten la formación de enlaces múltiples (dobles y triples) entre C y C, C y O,
C y N, así como estructuras lineales ramificadas cíclicas, heterocíclicas, etc.

4.- Permiten la posibilidad de que con pocos elementos se den una enorme
variedad de grupos funcionales con propiedades químicas y físicas diferentes.

Clasificación de las biomoleculas

Según la naturaleza química, las biomoléculas pueden ser:

Biomoléculas inorgánicas: Son biomoléculas no formadas por los seres vivos, pero
imprescindibles para ellos, como el agua, la biomoléculas más abundante, los
gases (oxígeno, dióxido de carbono) y las sales inorgánicas: aniones como fosfato
(HPO4−), bicarbonato (HCO3−) y cationes como el amonio (NH4+).

Biomoléculas orgánicas o principios inmediatos: Son sintetizadas solamente por
los seres vivos y tienen una estructura a base de carbono. Están constituidas
principalmente por carbono, hidrógeno y oxígeno, y con frecuencia están también
presentes nitrógeno, fósforo y azufre. Pueden agruparse en cuatro grandes tipos:
ácidos nucleicos, proteínas, carbohidratos y lípidos.

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ACIDOS NUCLEICOS Capitulo II

ACIDOS NUCLEICOS

Los ácidos nucleicos son macromoléculas, polímeros formados por la repetición
de monómeros llamados nucleótidos, unidos mediante enlaces fosfodiéster. Se
forman, así, largas cadenas o polinucleótidos, lo que hace que algunas de estas
moléculas lleguen a alcanzar tamaños gigantes (de millones de nucleótidos de
largo).

El descubrimiento de los ácidos nucleicos se debe a Friedrich Miescher, quien en
el año 1869 aisló de los núcleos de las células una sustancia ácida a la que llamó
nucleína, nombre que posteriormente se cambió a ácido nucleico

Tipos de ácidos nucleicos

Existen dos tipos de ácidos nucleicos el acido ribonucleico (RNA) y el acido
desoxirribonucleico (ADN). Cada uno de ellos es una cadena polimérica, en la que
las unidades manoméricas están conectadas por enlaces covalentes. Las
estructuras de las unidades manoméricas del RNA y DNA son las siguientes:

-
Fosfato Fosfato
O P O -
O P O
O
5' O
5'
Base
O Base
4' 1' O
4' 1'
3' 2'
OH 3'
2'
O
Ribosa O 2'-desoxirribosa

RNA
DNA

En cada caso, la unidad manomérica contiene un azúcar de cinco carbonos, la
ribosa en el RNA y la 2’-desoxirribosa en el ADN. Los átomos de carbono se
designan con primas (1’,2’,3’, etc.) para diferenciarlo de los átomos de las bases.
La diferencia entre los dos azucares radica únicamente en el grupo hidroxilo 2’ de
la ribosa en el RNA, que esta sustituido por el hidrogeno en el DNA. La conexión
entre las sucesivas unidades manoméricas de los ácidos nucleicos se realiza
mediante un residuo fosfato unido al hidroxilo del carbono 5’ de una unidad y al
hidroxilo 3’ de la siguiente.

10


Formando así un enlace fosfodiéster entre los dos residuos de azúcar. De esta
forma, se construyen cadenas largas de ácidos nucleico, que a veces contiene
centenares de millones de unidades.

Los residuos de azúcar unidos mediante enlace fosfodiéster constituyen el
armazón de la molécula de acido nucleico. En sí, el armazón es una estructura
repetitiva, incapaz de codificar información. La importancia de los ácidos nucleicos
en el almacenamiento y la transmisión de la información derivan de que son
heteropolimeros. Cada monómero de la cadena contiene una base heterocíclica,
que siempre va unida al carbono 1’ del azúcar.

Las estructuras de las principales bases existentes en los ácidos nucleicos son las
siguientes:

PURINAS
NH2 O

N N
N NH

N N N NH2
N
H H
Adenina (A) Guanina (G)
(DNA/RNA) (DNA/RNA)

PIRIMIDINAS

NH2 O O

CH3
N HN HN

O N O N O N
H H H
Citosina (C) Timina (T) Uracilo (U)
(DNA/RNA) (DNA) (RNA)

Existen dos tipos de bases heterocíclicas, que se denominan purinas y pirimidinas.
El ADN tiene dos purinas, adenina y guanina, y dos pirimidinas, citosina y timina.
El RNA posee las mismas bases excepto que la timina esta sustituida por uracilo.

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Propiedades de los nucleótidos

Los nucleótidos son ácidos bastante fuertes, en los que la ionización primaria del
fosfato se produce con un valor de pKa de aproximadamente 1. Tanto la ionización
secundaria del fosfato como la protonacion o desprotonacion de algunos de los
grupos de las bases de los nucleótidos pueden observarse a valores de pH
bastante próximos a la neutralidad.

Las bases son capaces de experimentar una conversión entre formas tautomeras
o isómeros estructurales.

Como consecuencia de los sistemas de los dobles enlaces conjugados de los
anillos de purina y pirimidina, las bases y todos sus derivados absorben la luz en
la región del espectro ultravioleta cercano. Esta absorción depende del pH, debido
a las reacciones de ionización de las bases.

Estructura de los ácidos nucleicos

Estructura primaria de los ácidos nucleicos: formada por la secuencia de
nucleótidos. No existe ninguna restricción respecto a la secuencia de bases.

Estructura secundaria de los ácidos nucleicos: tridimensional, mantenida por
interacciones débiles. Modelo estructural de la doble hélice propuesto por Watson
y Crick. Se basaron en las experiencias de Chargaff en cuanto a la composición
de bases. Descubrió que la cantidad de adenina era igual a la de timina y que la
de citosina igual a la de guanina, basándose en difracción de rayos X. Propusieron
un modelo de cadenas antiparalelas ordenadas en una estructura helicoidal
dextrógira, el modelo de la doble hélice. Resultó que una timina siempre tenía
delante una adenina, y una citosina tenía una guanina. Además T-A tiene 2
puentes de hidrógeno y C-G tiene 3, por lo que las bases estarán formando
puentes de hidrógeno que dan estabilidad a la molécula. Al organizarse en una
hélice el esqueleto, que es hidrofílico, medio acuoso se queda hacia fuera con las
bases (hidrofóbicas) hacia dentro. La disposición de las bases es perpendicular al
eje de la hélice. Además de los puentes de hidrógeno otras interacciones débiles
aportan estabilidad: Interacciones hidrofóbicas de las bases, Fuerzas de Van der
Waals entre las bases, La carga negativa de los fosfatos.

Tipos de RNA

ARN mensajero. El ARN mensajero (ARNm o RNAm) lleva la información sobre la
secuencia de aminoácidos de la proteína desde el ADN, lugar en que está inscrita,

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hasta el ribosoma, lugar en que se sintetizan las proteínas de la célula. Es, por
tanto, una molécula intermediaria entre el ADN y la proteína y el apelativo de
"mensajero" es del todo descriptivo. En eucariotas, el ARNm se sintetiza en el
nucleoplasma del núcleo celular y de allí accede al citosol, donde se hallan los
ribosomas, a través de los poros de la envoltura nuclear.

ARN de transferencia. Los ARN de transferencia (ARNt o tRNA) son cortos
polímeros de unos 80 nucleótidos que transfiere un aminoácido específico al
polipéptido en crecimiento; se unen a lugares específicos del ribosoma durante la
traducción. Tienen un sitio específico para la fijación del aminoácido (extremo 3') y
un anticodón formado por un triplete de nucleótidos que se une al codón
complementario del ARNm mediante puentes de hidrógeno.

ARN ribosómico. El ARN ribosómico (ARNr o RNAr) se halla combinado con
proteínas para formar los ribosomas, donde representa unas 2/3 partes de los
mismos. En procariotas, la subunidad mayor del ribosoma contiene dos moléculas
de ARNr y la subunidad menor, una. En los eucariotas, la subunidad mayor
contiene tres moléculas de ARNr y la menor, una. En ambos casos, sobre el
armazón constituido por los ARNr se asocian proteínas específicas. El ARNr es
muy abundante y representa el 80% del ARN hallado en el citoplasma de las
células eucariotas. Los ARN ribosómicos son el componente catalítico de los
ribosomas; se encargan de crear los enlaces peptídicos entre los aminoácidos del
polipéptido en formación durante la síntesis de proteínas; actúan, pues, como
ribozimas.

Código genético

Desde que se demostró, que las proteínas eran producto de los genes, y que cada
gen estaba formado por fracciones de cadenas de ADN, los científicos llegaron a
la conclusión de que, debe haber un código genético, mediante el cual, el orden de
las cuatro bases nitrogenadas en el ADN, podría determinar la secuencia de
aminoácidos en la formación de polipéptidos. En otras palabras, debe haber un
proceso mediante el cual las bases nitrogenadas transmitan la información que
dicta la síntesis de proteínas. Este proceso podría explicar cómo los genes
controlan las formas y funciones de las células, tejidos y organismos. Como en el
ADN sólo hay cuatro tipos de nucleótidos, y, sin embargo, las proteínas se
constituyen con 20 clases diferentes de aminoácidos, el código genético no podría
basarse en que un nucleótido especificara un aminoácido. Las combinaciones de
dos nucleótidos sólo podrían especificar 16 aminoácidos (42 = 16), de manera que
el código debe estar formado por combinaciones de tres o más nucleótidos
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sucesivos. El orden de los tripletes, o como se han denominado, codones, podría
definir el orden de los aminoácidos en el polipéptido. Diez años después de que
Watson y Crick determinaran la estructura del ADN, el código genético fue
descifrado y verificado. Su solución dependió en gran medida de las
investigaciones llevadas a cabo sobre otro grupo de ácidos nucleicos, los ácidos
ribonucleicos (ARN). Se observó que la obtención de un polipéptido a partir del
ADN se producía de forma indirecta a través de una molécula intermedia conocida
como ARN mensajero (ARNm). Parte del ADN se desenrolla de su
empaquetamiento cromosómico, y las dos cadenas se separan en una porción de
su longitud. Una de ellas actúa como plantilla sobre la que se forma el ARNm (con
la ayuda de una enzima denominada ARN polimerasa).

Tabla del código genético de acuerdo al aminoácido que produce cada codón
donde el inicio siempre es triptófano y stop el final de cada cadena de aminoácido.

Síntesis de proteínas

El ARN mensajero es el que lleva la información para la síntesis de proteínas, es
decir, determina el orden en que se unirán los aminoácidos.

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La síntesis o traducción tiene lugar en los ribosomas del citoplasma celular. Los
aminoácidos son transportados por el ARN de transferencia (ARNt), específico
para cada uno de ellos, y son llevados hasta el ARN mensajero (ARNm), dónde se
aparean el codón de éste y el anticodón del ARN de transferencia, por
complementariedad de bases, y de ésta forma se sitúa en la posición que les
corresponde.

Una vez finalizada la síntesis de una proteína, el ARN mensajero queda libre y
puede ser leído de nuevo. De hecho, es muy frecuente que antes de que finalice
una proteína ya está comenzando otra, con lo cual, una misma molécula de ARN
mensajero, está siendo utilizada por varios ribosomas simultáneamente.

Los ARNt desempeñan un papel central en la síntesis de las proteínas: La síntesis
proteica tiene lugar en el ribosoma, que se arma en el citosol a partir de dos
subunidades ribonucleoproteicas provenientes del nucléolo. En el ribosoma el
ARN mensajero (ARNm) se traduce en una proteína, para lo cual se requiere
también la intervención de los ARN de transferencia (ARNt). El trabajo de los ARNt
consiste en tomar del citosol a los aminoácidos y conducirlos al ribosoma en el
orden marcado por los nucleótidos del ARNm, que son los moldes del sistema

La síntesis de las proteínas comienza con la unión entre sí de dos aminoácidos y
continúa por el agregado de nuevos aminoácidos de a uno por vez en uno
extremos de la cadena.

Como se sabe la clave de la traducción reside en el código genético, compuesto
por combinaciones de tres nucleótidos consecutivos o tripletes en el ARNm. Los
distintos tripletes se relacionan específicamente con tipos de aminoácidos usados
en la síntesis de las proteínas. Cada triplete constituye un codón: existen en total
64 codones, 61 de los cuales sirven para cifrar aminoácidos y 3 para marcar el
cese de la traducción. Tal cantidad deriva de una relación matemática simple: los
cuatro nucleótidos (A, U, C y G) se combinan de a tres, por lo que pueden
generarse 64 (43).Dado que existen más codones, (61) que tipos de aminoácidos
(20), casi todos pueden ser reconocidos por más de un codón, por lo que algunos
tripletes a como "sinónimos". Solamente el triptófano y la metionina dos de los
aminoácidos menos frecuentes en las proteínas son codificados, cada uno, por un
solo codón.

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PROTEINAS Capítulo III

AMINOÁCIDOS

Un aminoácido, como su nombre indica, es una molécula orgánica con un grupo
amino (-NH2) y un grupo carboxílico (-COOH; ácido). Los aminoácidos más
frecuentes y de mayor interés son aquellos que forman parte de las proteínas. Dos
aminoácidos se combinan en una reacción de condensación que libera agua
formando un enlace peptídico. Estos dos "residuos" aminoacídicos forman un
dipéptido. Si se une un tercer aminoácido se forma un tripéptido y así,
sucesivamente, para formar un polipéptido. Esta reacción ocurre de manera
natural en los ribosomas, tanto los que están libres en el citosol como los
asociados al retículo endoplasmático.

Todos los aminoácidos componentes de las proteínas son alfa-aminoácidos, lo
que indica que el grupo amino está unido al carbono alfa, es decir, al carbono
contiguo al grupo carboxilo. Por lo tanto, están formados por un carbono alfa unido
a un grupo carboxilo, a un grupo amino, a un hidrógeno y a una cadena
(habitualmente denominada R) de estructura variable, que determina la identidad y
las propiedades de los diferentes aminoácidos; existen cientos de cadenas R por
lo que se conocen cientos de aminoácidos diferentes, pero sólo 20 forman parte
de las proteínas y tienen codones específicos en el código genético.

La unión de varios aminoácidos da lugar a cadenas llamadas polipéptidos o
simplemente péptidos, que se denominan proteínas cuando la cadena
polipeptídica supera los 50 aminoácidos o la masa molecular total supera las
5.000 uma.

Clasificación de los aminoácidos

Existen muchas formas de clasificar los aminoácidos; las tres formas que se
presentan a continuación son las más comunes.

Según las propiedades de su cadena

Los aminoácidos se clasifican habitualmente según las propiedades de su cadena
lateral:

Neutros polares, polares o hidrófilos : Serina (Ser, S), Treonina (Thr, T), Cisteína
(Cys, C), Asparagina (Asn, N), Glutamina (Gln, Q) y Tirosina (Tyr, Y).

Neutros no polares, apolares o hidrófobos: Glicina (Gly, G), Alanina (Ala, A),
Valina (Val, V), Leucina (Leu, L), Isoleucina (Ile, I), Metionina (Met, M), Prolina
(Pro, P), Fenilalanina (Phe, F) y Triptófano (Trp, W).

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Con carga negativa, o ácidos: Ácido aspártico (Asp, D) y Ácido glutámico (Glu, E).

Con carga positiva, o básicos: Lisina (Lys, K), Arginina (Arg, R) e Histidina (His,
H).

Aromáticos: Fenilalanina, Tirosina y Triptófano. (Ya incluidos en los grupos neutros
polares y neutros no polares).

Según su obtención: A los aminoácidos que necesitan ser ingeridos por el cuerpo
para obtenerlos se los llama esenciales; la carencia de estos aminoácidos en la
dieta limita el desarrollo del organismo, ya que no es posible reponer las células
de los tejidos que mueren o crear tejidos nuevos, en el caso del crecimiento. Para
el ser humano, los aminoácidos esenciales son: Valina, Leucina, Treonina, Lisina,
Triptófano, Histidina, Fenilalanina, Isoleucina, Arginina, Metionina.

A los aminoácidos que pueden ser sintetizados por el cuerpo se los conoce como
no esenciales y son: Alanina, Prolina, Glicina, Serina, Cisteína, Asparagina,
Glutamina, Tirosina, Ácido aspártico, Ácido glutámico.

Estructura de los aminoácidos

NO POLARES:
-
O
H3C
CH3 O O O
+
H3N O +
H3C NH3
- -
H3C O H3C O
-
H3C O + +
NH3 H3C NH3
Al anina Val ina Leuci na Isol eucina

O
+
- NH3
O O
+
-
H3N O
O O
H2+
N S -
- O
H3C O
+
NH3
Proli na N
Meti onina
H Feni lal anina
Triptofano

O
+
H3N -
O
Gl ici na

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POLARES:
+
NH3
O O
+ O
- NH3
O H2N O
HS O O -
O
-
- O +
O NH2 NH3
+
NH3
OH Cisteina Asparagina
Glutamina
Tirosina

+
O NH3

- H3C O
HO O
+ -
NH3 OH O
Serina Treonina

ACIDOS:
+ O
O NH3
+
NH3
O HO
HO
-
O -
O O
Acido Aspartico
Acido Glutamico

BASES:

NH O
NH2 -
O
+
H2N NH +
H3N
+
NH3 NH3

O O

- - N NH
O O
Lisina Arginina Histidina

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Punto isoeléctrico y pKa de los aminoácidos

El punto isoeléctrico es el pH al que una sustancia anfótera tiene carga neta cero.
El concepto es particularmente interesante en los aminoácidos y también en las
proteínas. A este valor de pH la solubilidad de la sustancia es casi nula. Para
calcularlo se deben utilizar los pKa.

pKa1 + pKa2
pI =
2

El pKa de un compuesto es el PH (logaritmo negativo de la concentración de
hidrogeniones) al cual la fracción no ionizada de este corresponde al 50% y el otro
50% está ionizada. Es necesario recordar que la fracción no ionizada es la que
puede penetrar a la célula.

Tabla de pKa de los 20 aminoácidos

AMINOACIDO pK1 pK2 pK3
Glicina 2.34 9.6
Alanina 2.34 9.69
Valina 2.32 9.62
Leucina 2.36 9.6
Isoleucina 2.36 9.6
Serina 2.21 9.15
Treonina 2.63 10.43
Metionina 2.28 9.21
Fenilalanina 1.83 9.13
Triptófano 2.83 9.39
Asparagina 2.02 8.8
Glutamina 2.17 9.13
Prolina 1.99 10.6
Cisteína 1.71 10.78 8.33
Histidina 1.82 9.17 6
Acido aspártico 2.09 9.82 3.86
Acido glutámico 2.19 9.67 4.25
Tirosina 2.2 9.11 10.07
Lisina 2.18 8.95 10.79
Arginina 2.17 9.04 12.48

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Reacciones de identificación de aminoácidos

Existen diversas reacciones que ayudan a la identificación de los aminoácidos
presentes en una solución o mezcla de ellos como las siguientes:

1.- reacción con ninhidrina, usada en la cromatografía de aminoácidos.

O O O

R O CO2 + H2O
OH
+ N + R COH
OH + -
H3N O
O OH O

Purpura de ruhemmans

2.- reacción de EBMAN

O

N S R O NH NH
OH
+ + - S R
H3N O
Isotiocinato de fenilo Feniltioidantoina del aminoacido

3.- reacción de SANGER
- -
O + O O + O
N N O
F R O NH
- HF OH
O
-
+
+ + - O
-
+ R
N H3N O N
O O
DNB-aminoacido
Dinitro-fluoro-benceno

4.- reducción con BH 4Li, reacción específica para carboxilo.

R O R

BH4Li + + -
H3N O H2N OH
Aminoalcohol

21


5.- cloruro de dansilo
H3C CH3
N
H3C CH3
N
R O
- HCl
+ + -
H3N O O S O

O S O R NH

Cl
HO O

6.- reacción con hidracina, reacción para carboxilos excepto el terminal.

O R2
- R2 O R1 O
R1 O
H2N NH2 + NH +
+
NH3 O H2N OH H2N NH NH2

7.- reacción de los tiogrupos

R SH + 2 NaOH R OH + Na2S + H2O

R= estructura del aminoacido
Pb(CH3COO)2 2 CH3COONa + PbS 

8.- reacción HOPKINS – COLE, especifica para triptófano.

1.- Acido Glioxilico
Triptofano solido (pp) negro
2.- H2SO4

Además de estas reacciones existen otras en las que intervienen enzimas por lo
que se denomina reacciones enzimáticas.

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Tabla de las enzimas que intervienen en las reacciones para la identificación de
aminoácidos por hidrólisis, donde se muestra a que aminoácidos corta y en la
posición que tiene que estar para tener actividad.

ENZIMA AMINOACIDOS QUE CORTA POSICION DEL Aa
Tripsina lisina y arginina 1
Pepsina Fenilalanina, tirosina, triptófano y leucina 1
Quimiotripsina pH = 7 Fenilalanina, tirosina, triptófano y leucina 1
Quimiotripsina pH > 7 Isoleucina, valina, triptófano y histidina 1
Fenilalanina, tirosina, triptófano, leucina,
Termolisina 2
isoleucina y valina
Bromuro de cianógeno Metionina 1
Hidroxilamina Asparagina 1
Hidroxilamina Glicina 2
Tiocianobenzoato Cisteína 2
Trombina Arginina 1
Trombina Prolina Dif. 2
Papaína Arginina y lisina 1
Bromelaina Lisina, alanina, tirosina y glicina 1
Carboxipeptidasa (A) Todo los carboxilos terminales

PROTEINAS

Las proteínas son macromoléculas formadas por cadenas lineales de
aminoácidos. El nombre proteína proviene de la palabra griega πρώτα ("prota"),
que significa "lo primero" o del dios Proteo, por la cantidad de formas que pueden
tomar.

Las proteínas desempeñan un papel fundamental para la vida y son las
biomoléculas más versátiles y más diversas. Son imprescindibles para el
crecimiento del organismo. Realizan una enorme cantidad de funciones diferentes,
entre las que destacan: Estructural (colágeno y queratina), Reguladora (insulina y
hormona del crecimiento), Transportadora (hemoglobina), Defensiva (anticuerpos),
Enzimática (sacarasa y pepsina), Contráctil (actina y miosina).

Las proteínas de todos los seres vivos están determinadas mayoritariamente por
su genética (con excepción de algunos péptidos antimicrobianos de síntesis no
ribosomal), es decir, la información genética determina en gran medida qué
proteínas tiene una célula, un tejido y un organismo.

Las proteínas se sintetizan dependiendo de cómo se encuentren regulados los
genes que las codifican. Por lo tanto, son susceptibles a señales o factores

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externos. El conjunto de las proteínas expresadas en una circunstancia
determinada es denominado proteoma.Las proteínas están formadas por
aminoácidos.

Clasificación de las proteínas

Según su forma

Fibrosas: presentan cadenas polipeptídica largas y una estructura secundaria
atípica. Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas. Algunos ejemplos de
éstas son queratina, colágeno y fibrina.

Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica
apretada o compacta dejando grupos hidrófobos hacia adentro de la proteína y
grupos hidrófilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes
polares como el agua. La mayoría de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas
y proteínas de transporte, son ejemplos de proteínas globulares.

Mixtas: posee una parte fibrilar (comúnmente en el centro de la proteína) y otra
parte globular (en los extremos).

Según su composición química

Simples u holoproteinas: su hidrólisis sólo produce aminoácidos. Ejemplos de
estas son la insulina y el colágeno (globulares y fibrosas).

Conjugadas o heteroproteínas: su hidrólisis produce aminoácidos y otras
sustancias no proteicas llamadas grupo prostético, como pueden ser
carbohidratos, lípidos, ácidos nucleicos, etc.

Estructura de las proteínas

Es la manera como se organiza una proteína para adquirir cierta forma. Presentan
una disposición característica en condiciones fisiológicas, pero si se cambian
estas condiciones como temperatura, pH, etc. pierde la conformación y su función,
proceso denominado desnaturalización. La función depende de la conformación y
ésta viene determinada por la secuencia de aminoácidos.

Para el estudio de la estructura es frecuente considerar una división en cuatro
niveles de organización, aunque el cuarto no siempre está presente.

Conformaciones o niveles estructurales de la disposición tridimensional:

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Estructura primaria: es la forma de organización más básica de las proteínas. Está
determinada por la secuencia de aminoácidos de la cadena proteica, es decir, el
número de aminoácidos presentes y el orden en que están enlazados por medio
de enlaces peptídicos. Las cadenas laterales de los aminoácidos se extienden a
partir de una cadena principal. Por convención, (coincidiendo con el sentido de
síntesis natural en RER) el orden de escritura es siempre desde el grupo amino-
terminal hasta el carboxilo-terminal.

Estructura secundaria: es el plegamiento regular local entre residuos
aminoacídicos cercanos de la cadena polipeptídica. Se adopta gracias a la
formación de enlaces de hidrógeno entre las cadenas laterales (radicales) de
aminoácidos cercanos en la cadena.

α-Hélice: Los aminoácidos en una hélice α están dispuestos en una estructura
helicoidal dextrógira, con unos 3.6 aminoácidos por vuelta. Cada aminoácido
supone un giro de unos 100° en la hélice, y los Carbonos α de dos aminoácidos
contiguos están separados por 1.5Å. La hélice está estrechamente empaquetada;
de forma que no hay casi espacio libre dentro de la hélice. Todas las cadenas
laterales de los aminoácidos están dispuestas hacia el exterior de la hélice.

El grupo N-H del aminoácido (n) puede establecer un enlace de hidrógeno con el
grupo C=O del aminoácido (n+4). De esta forma, cada aminoácido (n) de la hélice
forma dos puentes de hidrógeno con su enlace peptídico y el enlace peptídico del
aminoácido en (n+4) y en (n-4). En total son 7 enlaces de hidrógeno por vuelta.
Esto estabiliza enormemente la hélice. Esta dentro de los niveles de organización
de la proteína.

Algunos aminoácidos, llamados disruptores de hélices, pueden desestabilizar la
estructura helicoidal. Uno de ellos es la prolina, que al ser un iminoácido, el N de
su enlace peptídico no tiene unido un H para formar un enlace de hidrógeno con el
aminoácido en (n+4). Además el metileno unido al N del enlace peptídico también
provoca impedimentos estéricos que hacen que la hélice tienda a romperse en el
punto donde esté la prolina, aunque no lo hará si ésta es suficientemente larga y
estable. La glicina al tener una gran flexibilidad puesto que su cadena lateral es
sólo un H, suele estar en los acodamientos al final de la hélice.

β-Laminar: es una de las estructuras secundarias posibles adoptada por las
proteínas. Se forma por el posicionamiento paralelo de dos cadenas de
aminoácidos dentro de la misma proteína, en el que los grupos N-H de una de las
cadenas forman enlaces de hidrógeno con los grupos C=O de la opuesta. Es una
estructura muy estable que puede llegar a resultar de una ruptura de los enlaces
de hidrógeno durante la formación de la hélice alfa. Los grupos R de esta
estructura están posicionados sobre y bajo el plano de las láminas. Estos R no
deben ser muy grandes, ni crear un impedimento estérico, ya que se vería
afectada la estructura de la lámina.

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Tipos

Cadenas paralelas. Aquellas que ambas van de grupo amino a carboxilo.

Cadenas antiparalelas. Aquellas que unas van de amino a carboxilo y otra de
carboxilo a amino.

Los enlaces de hidrógeno aportan estabilidad a la proteína. Se presenta en las
proteínas fibrosas y en las globulares.

Estructura terciaria: es el modo en el que la cadena polipeptídica se pliega en el
espacio. Es la disposición de los dominios en el espacio. La estructura terciaria se
realiza de manera que los aminoácidos apolares se sitúan hacia el interior y los
polares hacia el exterior. Esta estructura es de forma globular.

La estructura terciaria de las proteínas está estabilizada por enlaces puentes
disulfuro entre Cys, puentes de hidrógeno entre cadenas laterales, interacciones
iónicas entre cadenas laterales, interacciones de van der Waals entre cadenas
laterales y el efecto hidrófobo (exclusión de las moléculas de agua, evitando su
contacto con los residuos hidrófobos, que quedan empaquetados en el interior de
la estructura).

Estructura cuaternaria: Esta estructura informa de la unión, mediante enlaces
débiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria,
para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas
recibe el nombre de protómero.
El número de protómeros varía desde dos como en la hexoquinasa, cuatro como
en la hemoglobina, o muchos como la cápsida del virus de la poliomielitis, que
consta de 60 unidades proteicas.

Desnaturalización de proteínas
Se llama desnaturalización de las proteínas a la pérdida de las estructuras de
orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando la cadena
polipeptídica reducida a un polímero estadístico sin ninguna estructura
tridimensional fija.

En una proteína cualquiera, la estructura nativa y la desnaturalizada tan sólo
tienen en común la estructura primaria, es decir, la secuencia de AA que la
componen. Los demás niveles de organización estructural desaparecen en la
estructura desnaturalizada.

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La desnaturalización provoca diversos efectos en la proteína: cambios en las
propiedades hidrodinámicas de la proteína: aumenta la viscosidad y disminuye el
coeficiente de difusión, una drástica disminución de su solubilidad, ya que los
residuos hidrofóbicas del interior aparecen en la superficie y la pérdida de las
propiedades biológicas.

Una proteína desnaturalizada cuenta únicamente con su estructura primaria. Por
este motivo, en muchos casos, la desnaturalización es reversible ya que es la
estructura primaria la que contiene la información necesaria y suficiente para
adoptar niveles superiores de estructuración. El proceso mediante el cual la
proteína desnaturalizada recupera su estructura nativa se llama renaturalización.
Esta propiedad es de gran utilidad durante los procesos de aislamiento y
purificación de proteínas, ya que no todas la proteínas reaccionan de igual forma
ante un cambio en el medio donde se encuentra disuelta. En algunos casos, la
desnaturalización conduce a la pérdida total de la solubilidad, con lo que la
proteína precipita. La formación de agregados fuertemente hidrofóbicos impide su
renaturalización, y hacen que el proceso sea irreversible.

Los agentes que provocan la desnaturalización de una proteína se llaman agentes
desnaturalizantes. Se distinguen agentes físicos (calor) y químicos (detergentes,
disolventes orgánicos, pH, fuerza iónica). Como en algunos casos el fenómeno de
la desnaturalización es reversible, es posible precipitar proteínas de manera
selectiva mediante cambios en: la polaridad del disolvente, la fuerza iónica, el pH y
la temperatura.

Métodos de purificación de proteínas

Para separar las moléculas, el bioquímico aprovecha las diferencias que existen
entre ellas. Tales diferencias pueden ser de solubilidad, tamaño, masa, carga
eléctrica o afinidad por las moléculas. En herramientas de la bioquímica se ha
presentado la electroforesis que utiliza las diferencias de carga para la separación.
Pero la electroforesis es principalmente una herramienta analítica, mas que un
medio de preparación de muestras. Aunque en ocasiones se utiliza para purificar
pequeñas cantidades de proteínas, su capacidad es limitada; la preparación de las
cantidades de sustancias necesarias para la caracterización y el estudio precisa
otros métodos. Para pasar desde las células o los tejidos a un material purificado
solemos utilizar otras técnicas entre las que destacan:

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Solubilidad: es una de las formas más antigua, simple y bastante eficaz para llevar
a cabo la separación de una mezcla de proteínas, donde se utiliza la solubilidad
diferente en disoluciones salinas concentradas.

Centrifugación zonal: se separan partículas con distinto coeficiente de
sedimentación por la acción de determinados tampones. Bajo fuerza centrifuga las
partículas comenzaran a sedimentar a través del gradiente, moviéndose cada
partícula a diferentes velocidades dependiendo de su masa.

Cromatografía: gran parte de la bioquímica moderna se basa en la utilización de
los métodos de la cromatografía en columna para separar las moléculas. Los
métodos cromatográficos comportan el paso de una solución (fase móvil) a través
de un medio (fase estacionaria) que presenta una absorción selectiva para los
distintos componentes disueltos. La rapidez con la que pasa cada componente de
la fase móvil depende de manera inversa de la fuerza con la que interactué con la
fase estacionaria. Métodos de cromatografía en columna:

Cromatografía de intercambio iónico: Es utilizada para separar moléculas de
acuerdo con su carga eléctrica. Se utilizan resinas de intercambio iónico, que son
polianiones o policationes.

Cromatografía de afinidad: es ideal para aislar una o unas pocas proteínas de una
mezcla compleja. Se aprovecha la fuerte interacción de algunas proteínas con
otras moléculas.

Cromatografía liquida de alta resolución: esta técnica puede presentar algunos
daños a productos sensibles, aun que es un proceso rápido y con alta resolución.

Filtración en gel: es un tipo de cromatografía en el que la base de la separación es
el tamaño molecular, en lugar de las propiedades químicas.

Es posible obtener membranas semipermeables con poros los suficientemente
grandes para permitir que las moléculas pequeñas pasen libremente pero que sea
una barrera para las proteínas y otras macromoléculas. Este tipo de membranas
se utilizan en:

Diálisis: se utiliza para eliminar las pequeñas moléculas contaminantes. Se coloca
una bolsa cerrada fabricada con una membrana y se sumerge en una mayor
disolución amortiguadora. Después de un tiempo los contaminantes de peso
molecular bajo salen fuera.

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Ultrafiltración: se utiliza para concentrar disoluciones de macromoléculas. Se
utiliza una membrana semipermeable, donde se le aplica presión para hacer salir
el disolvente y moléculas pequeñas a través de esta, concentrando las
macromoléculas o proteínas.

Salting in: es el fenómeno por el cual la concentración de sal aumenta la
solubilidad de la proteína.

Salting out: a altas fuerzas iónicas, la solubilidad de la proteína disminuye.

ENZIMAS

Las enzimas son moléculas de naturaleza proteica que catalizan reacciones
químicas, siempre que sea termodinámicamente posible (si bien no pueden hacer
que el proceso sea más termodinámicamente favorable). En estas reacciones, las
enzimas actúan sobre unas moléculas denominadas sustratos, las cuales se
convierten en moléculas diferentes denominadas productos. Casi todos los
procesos en las células necesitan enzimas para que ocurran a unas tasas
significativas. A las reacciones mediadas por enzimas se las denomina reacciones
enzimáticas.

Debido a que las enzimas son extremadamente selectivas con sus sustratos y su
velocidad crece sólo con algunas reacciones, el conjunto (set) de enzimas
sintetizadas en una célula determina el tipo de metabolismo que tendrá cada
célula. A su vez, esta síntesis depende de la regulación de la expresión génica.

Como todos los catalizadores, las enzimas funcionan disminuyendo la energía de
activación (ΔG ‡) de una reacción, de forma que se acelera sustancialmente la tasa
de reacción. Las enzimas no alteran el balance energético de las reacciones en
que intervienen, ni modifican, por lo tanto, el equilibrio de la reacción, pero
consiguen acelerar el proceso incluso millones de veces. Una reacción que se
produce bajo el control de una enzima, o de un catalizador en general, alcanza el
equilibrio mucho más deprisa que la correspondiente reacción no catalizada.

Al igual que ocurre con otros catalizadores, las enzimas no son consumidas por
las reacciones que catalizan, ni alteran su equilibrio químico. Sin embargo, las
enzimas difieren de otros catalizadores por ser más específicas. Las enzimas
catalizan alrededor de 4.000 reacciones bioquímicas distintas.

La actividad de las enzimas puede ser afectada por otras moléculas. Los
inhibidores enzimáticos son moléculas que disminuyen o impiden la actividad de
las enzimas, mientras que los activadores son moléculas que incrementan dicha
actividad. Asimismo, gran cantidad de enzimas requieren de cofactores para su

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actividad. Muchas drogas o fármacos son moléculas inhibidoras. Igualmente, la
actividad es afectada por la temperatura, el pH, la concentración de la propia
enzima y del sustrato, y otros factores físico-químicos.

Algunas enzimas son usadas comercialmente, por ejemplo, en la síntesis de
antibióticos y productos domésticos de limpieza. Además, son ampliamente
utilizadas en diversos procesos industriales, como son la fabricación de alimentos,
distinción de jeans o producción de biocombustibles.

Componentes

Sitio activo: es la zona de la enzima a la que se une el sustrato para ser
catalizado. La reacción específica que una enzima controla depende de un área
de su estructura terciaria. Dicha área se llama sitio activo y en ella ocurren las
actividades con otras moléculas. Debido a esto, el sitio activo puede sostener
solamente ciertas moléculas. Las moléculas del sustrato se unen al sitio activo,
donde tiene lugar la catálisis. La estructura tridimensional de éste es lo que
determina la especificidad de las enzimas. En el sitio activo sólo puede entrar un
determinado sustrato (ni siquiera sus isómeros). El acoplamiento es tal que E.
Fisher enunció: "el sustrato se adapta al centro activo o catalítico de una enzima
como una llave a una cerradura". El sitio activo está formado por las cadenas
laterales de residuos específicos, lo que ocasiona que tenga un arreglo
tridimensional particular, diferente al resto de la proteína

Sitio alostérico: Los sitios alostéricos son zonas de la enzima con capacidad de
reconocer y unir determinadas moléculas en la célula. Las uniones a las que dan
lugar son débiles y no covalentes, y generan un cambio en la conformación
estructural de la enzima que repercute en el sitio activo, afectando así a la
velocidad de reacción de la enzima. Las interacciones alostéricas pueden tanto
inhibir como activar enzimas, y son una forma muy común de controlar las
enzimas en las células.

Clasificación y nomenclatura

El nombre de una enzima suele derivarse del sustrato o de la reacción química
que cataliza, con la palabra terminada en -asa. Por ejemplo, lactasa proviene de
su sustrato lactosa; alcohol deshidrogenasa proviene de la reacción que cataliza
que consiste en "deshidrogenar" el alcohol; ADN polimerasa proviene también de
la reacción que cataliza que consiste en polimerizar el ADN.

Las enzimas se clasifican en seis grupos de acuerdo a la función que realizan:

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1.-Oxidorreductasas: catalizan reacciones de oxido-reducción o redox. Precisan la
colaboración de las coenzimas de oxido-reducción (NAD+, NADP+, FAD) que
aceptan o ceden los electrones correspondientes. Tras la acción catalítica, estas
coenzimas quedan modificadas en su grado de oxidación, por lo que deben ser
recicladas antes de volver a efectuar una nueva reacción catalítica. Ejemplos:
deshidrogenasas, peroxidasas.

2.- Transferasas: transfieren grupos activos (obtenidos de la ruptura de ciertas
moléculas) a otras sustancias receptoras. Suelen actuar en procesos de
interconversión de monosacáridos, aminoácidos, etc. Ejemplos: transaminasas,
quinasas.

3.- Hidrolasas: catalizan reacciones de hidrólisis con la consiguiente obtención de
monómeros a partir de polímeros. Actúan en la digestión de los alimentos,
previamente a otras fases de su degradación. La palabra hidrólisis se deriva de
hidro (agua) y lisis (disolución). Ejemplos: glucosidasas, lipasas, esterasas.

4.- Liasas: catalizan reacciones en las que se eliminan grupos H 2O, CO2 y NH 3
para formar un doble enlace o añadirse a un doble enlace. Ejemplos:
descarboxilasas, liasas.

5.- Isomerasas: actúan sobre determinadas moléculas obteniendo de ellas sus
isómeros funcionales o de posición, es decir, catalizan la racemización y cambios
de posición de un grupo en determinada molécula obteniendo formas isoméricas.
Suelen actuar en procesos de interconversión. Ejemplo: epimerasas (mutasa).

6.- Ligasas: catalizan la degradación o síntesis de los enlaces denominados
"fuertes" mediante el acoplamiento a moléculas de alto valor energético como el
ATP. Ejemplos: sintetasas, carboxilasas.

Enzimas alostéricas

Son invariablemente proteínas con múltiples subunidades, con múltiples lugares
activos. Presentan cooperatividad de unión del sustrato (homoalosterismo) y una
regulación de su actividad con otras moléculas efectoras (heteroalosterismo).

Cofactores y coenzimas

Cofactor: es un componente no proteico, termoestable y de bajo peso molecular,
necesario para la acción de una enzima. El cofactor se une a una estructura

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proteica denominada apoenzima, y a este complejo se le denomina holoenzima.
Entre los cofactores mencionables se encuentran: Iones metálicos (Fe2+, Cu2+, K+,
Mn2+, Mg2+, entre otros) y moléculas orgánicas (flavin, hemo, etc.). Aquellos
cofactores que están fuertemente unidos a la apoenzima son denominados grupos
prostéticos; en otros casos los que están unidos débilmente a la apoenzima y
actúan fundamentalmente como uno de los sustratos específicos de la reacción,
se llaman coenzimas.

El ion metálico puede actuar como: centro catalítico primario, grupo puente para
reunir el sustrato y la enzima, formando un complejo de coordinación o como
agente estabilizante de la conformación de la proteína enzimática en su forma
catalíticamente activa.

Las enzimas que precisan de iones metálicos se llaman a veces metaloenzimas.

Coenzimas: son cofactores orgánicos no proteicos, termoestables, que unidos a
una apoenzima constituyen la holoenzima o forma catalíticamente activa de la
enzima. Tienen en general baja masa molecular (al menos comparada con la
apoenzima) y son claves en el mecanismo de catálisis, por ejemplo, aceptando o
donando electrones o grupos funcionales, que transportan de un enzima a otro.

A diferencia de las enzimas, las coenzimas se modifican y consumen durante la
reacción química; por ejemplo, el NAD+ se reduce a NADH cuando acepta dos
electrones (y un protón) y por tanto se agota; cuando el NADH libera sus
electrones se recupera el NAD + , que de nuevo puede actuar como coenzima.
Muchas vitaminas y sus derivados actúan como coenzimas como es el caso de la
riboflavina.

Las coenzimas más comunes son:

FAD (Flavín adenín dinucleótido): transferencia de electrones y protones.

FMN (Flavín mononucleótido): transferencia de electrones y protones.

NAD+ (nicotín adenín dinucleótido): transferencia de electrones y protones.

NADP+ (nicotín adenín dinucleótido fosfato): transferencia de electrones y
protones.

Coenzima A: transferencia de grupos acetilo (por ejemplo, en la descarboxilación
del ácido pirúvico) y de grupos acilo en general.

Coenzima Q: transferencia de electrones en la cadena respiratoria.

Coenzima B12: transferencia de grupos metilo o hidrógenos entre moléculas.

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TPP (Pirofosfato de tiamina): transferencia de grupos aldehído; forma parte, entre
otros, del complejo piruvato deshidrogenasa.

Vitamina C

PLP (fosfato de piridoxal): transferencia de grupos amino.

PMP (fosfato de piridoxamina): transferencia de grupos amino.

FH4 (ácido tetrahidrofólico): transferencia de grupos formilo, metenilo y metileno.

Biocitina: transferencia de dióxido de carbono.

Ácido lipoico: transferencia de hidrógenos, grupos acilo y metilamina.

Especificidad

Las enzimas suelen ser muy específicas tanto del tipo de reacción que catalizan
como del sustrato involucrado en la reacción. La forma, la carga y las
características hidrofílicas/hidrofóbicas de las enzimas y los sustratos son los
responsables de dicha especificidad. Las enzimas también pueden mostrar un
elevado grado de estereoespecificidad, regioselectividad y quimioselectividad.

Algunas de estas enzimas que muestran una elevada especificidad y precisión en
su actividad son aquellas involucrados en la replicación y expresión del genoma.
Estas enzimas tienen eficientes sistemas de comprobación y corrección de
errores, como en el caso de la ADN polimerasa, que cataliza una reacción de
replicación en un primer paso, para comprobar posteriormente si el producto
obtenido es el correcto. Este proceso, que tiene lugar en dos pasos, da como
resultado una media de tasa de error increíblemente baja, en torno a 1 error cada
100 millones de reacciones en determinadas polimerasas de mamíferos. Este tipo
de mecanismos de comprobación también han sido observados en la ARN
polimerasa, en la ARNt aminoacil sintetasa y en la actividad de selección de los
aminoacil-tRNAs.

Aquellas enzimas que producen metabolitos secundarios son denominadas
promiscuas, ya que pueden actuar sobre una gran variedad de sustratos. Por ello,
se ha sugerido que esta amplia especificidad de sustrato podría ser clave en la
evolución y diseño de nuevas rutas biosintéticas.

Modelos

Llave-cerradura

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Las enzimas son muy específicas, como sugirió Emil Fisher en 1894. En base a
sus resultados dedujo que ambas moléculas, enzima y sustrato, poseen
complementariedad geométrica, es decir, sus estructuras encajan exactamente
una en la otra, por lo que ha sido denominado como modelo de la "llave-
cerradura", refiriéndose a la enzima como a una especie de cerradura y al sustrato
como a una llave que encaja de forma perfecta en dicha cerradura. Sin embargo,
si bien este modelo explica la especificidad de las enzimas, falla al intentar
explicar la estabilización del estado de transición que logran adquirir las enzimas.

Ajuste inducido

En 1958 Daniel Koshland sugiere una modificación al modelo de la llave-
cerradura: las enzimas son estructuras bastante flexibles y así el sitio activo podría
cambiar su conformación estructural por la interacción con el sustrato. Como
resultado de ello, la cadena aminoacídica que compone el sitio activo es moldeada
en posiciones precisas, lo que permite a la enzima llevar a cabo su función
catalítica. En algunos casos, como en las glicosidasas, el sustrato cambia
ligeramente de forma para entrar en el sitio activo. El sitio activo continua dicho
cambio hasta que el sustrato está completamente unido, momento en el cual
queda determinada la forma y la carga final.

Cinética enzimática

Estudia la velocidad de las reacciones químicas que son catalizadas por las
enzimas. El estudio de la cinética y de la dinámica química de una enzima permite
explicar los detalles de su mecanismo catalítico, su papel en el metabolismo, cómo
es controlada su actividad en la célula y cómo puede ser inhibida su actividad por
fármacos o venenos o potenciada por otro tipo de moléculas.

La reacción catalizada por una enzima utiliza la misma cantidad de sustrato y
genera la misma cantidad de producto que una reacción no catalizada. Al igual
que ocurre en otros tipos de catálisis, las enzimas no alteran en absoluto el
equilibrio de la reacción entre sustrato y producto. 1 Sin embargo, al contrario que
las reacciones químicas, las enzimas se saturan. Esto significa que a mayor
cantidad de sustrato, mayor número de centros catalíticos estarán ocupados, lo
que incrementará la eficiencia de la reacción, hasta el momento en que todos los
sitios posibles estén ocupados. En ese momento se habrá alcanzado el punto de
saturación de la enzima y, aunque se añada más sustrato, no aumentará más la
eficiencia.

Las dos propiedades cinéticas más importantes de una enzima son: el tiempo que
tarda en saturarse con un sustrato en particular y la máxima velocidad de reacción
que pueda alcanzar. El conocimiento de estas propiedades hace posible
hipotetizar acerca del comportamiento de una enzima en el ambiente celular y
predecir cómo responderá frente a un cambio de esas condiciones.

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Cinética de michaelis-menten

Describe la velocidad de reacción de muchas reacciones enzimáticas. Su nombre
es en honor a Leonor Michaelis y Maude Menten. Este modelo sólo es válido
cuando la concentración del sustrato es mayor que la concentración de la enzima,
y para condiciones de estado estacionario, o sea que la concentración del
complejo enzima-sustrato es constante.

Para determinar la velocidad máxima de una reacción enzimática, la concentración
de sustrato [S] se aumenta hasta alcanzar una velocidad constante de formación
de producto. Esa es la velocidad máxima (Vmax) de la enzima. En ese caso, los
sitios activos de la enzima están saturados con sustrato.

Diagrama de velocidad de reacción y constante de Michaelis-Menten.

La velocidad V indica el número de reacciones por segundo que son catalizadas
por una enzima. Con concentraciones crecientes de sustrato [S], la enzima va
acercándose asintóticamente su velocidad máxima Vmax, pero nunca la alcanza.
Por esta razón, no hay un [S] determinado para la Vmax. De todas formas, el
parámetro característico de la enzima está definido por la concentración de
sustrato a la cual se alcanza la mitad de la velocidad máxima (Vmax/2).

Constante y ecuación de Michaelis-menten

Entonces, aunque la concentración de sustrato a V max no puede ser medida
exactamente, las enzimas pueden ser caracterizadas por la concentración de
sustrato a la cual la velocidad de reacción es la mitad de la velocidad máxima.
Esta concentración de sustrato se conoce como constante de Michaelis-Menten
(KM).

Esta constante representa (para enzimas que exhiben una cinética de Michaelis-
Menten simple), la constante de disociación (la afinidad del complejo enzima-
sustrato (ES) por el sustrato). Valores bajos indican que el complejo ES está unido

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muy fuertemente y raramente se disocia sin que el sustrato reaccione para dar
producto.

Así para estos casos, se obtendrá una diferente KM, según el sustrato específico,
en que actúe cada enzima (como sucede en el caso de enzimas que actúan en
sustratos análogos); y las condiciones de reacción en que se realice las
mediciones.

VMax [s]
V=
Km + [s]

Donde V es la velocidad de reacción, Km es la constante de Michaelis-Menten,
Vmax es la velocidad máxima, y [S] es la concentración de sustrato.

Lineweaver-Burk

El diagrama de Lineweaver-Burk se emplea como herramienta gráfica para
calcular los parámetros cinéticos de una enzima.

Su utilidad consiste en que el recíproco de la cinética de Michaelis-Menten es
fácilmente representable y que de él emanan mucha información de interés.

Cuyo recíproco es:

Donde V es la velocidad de reacción, Km es la constante de Michaelis-Menten,
Vmax es la velocidad máxima, y [S] es la concentración de sustrato.

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La representación gráfica de Lineweaver-Burk permite identificar el Km y V max; el
punto de corte con el eje de ordenadas es el equivalente a la inversa de V max, y el
de abscisas es el valor de -1/Km.

Inhibición enzimática

La actividad enzimática puede ser disminuida o eliminada por la acción de ciertas
sustancias a las cuales se les conoce con el nombre de inhibidores enzimáticos.
Mediante el uso de inhibidores enzimáticos se ha obtenido información muy
valiosa sobre la conformación del centro activo de algunas enzimas.

Las distintas formas de interacción se traducen en varios tipos de inhibición
perfectamente diferenciables experimentalmente.

Inhibición enzimática reversible: en este tipo de inhibición, el inhibidor interactúa
con la enzima o con el complejo enzima-sustrato de una manera reversible.

Inhibición enzimática irreversible: se produce generalmente por modificación
covalente de la enzima.

Inhibición competitiva: el inhibidor está relacionado estructuralmente con el
sustrato; estos análogos del sustrato compiten con el sustrato real por el centro
activo de la enzima; el grado de inhibición depende de la relación inhibidor-
sustrato más que de la concentración del inhibidor.

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1/V E+I
E+S

1/[s]
Inhibicion competitiva

Inhibición no competitiva: la unión del inhibidor con la enzima se realiza en un sitio
diferente a su centro activo; el inhibidor puede reaccionar con la enzima libre o con
el complejo enzima-sustrato. Una inhibición no competitiva se presenta, con
frecuencia, en enzimas que contienen grupos -SH.

1/V E+I

E+S

1/[s]
Inhibicion no competitiva

Inhibición acompetitiva: el inhibidor reacciona solamente con el complejo enzima-
sustrato. Este tipo de inhibiciones se presentan frecuentemente en reacciones bi-
sustrato; es muy poco frecuente en reacciones de un solo sustrato.

38


1/V E+I

E+S

1/[s]
Inhibicion acompetitiva

Regulación enzimática

El metabolismo consiste en una serie de reacciones catalizadas por enzimas,
donde los productos de una reacción se convierten en los reactivos de la
siguiente, lo que se conoce como vías metabólicas. Las células deben poder
regular estas vías metabólicas y lo hacen a través de reguladores enzimáticos.
Los inhibidores naturales regulan el metabolismo mientras que los artificiales son
utilizados por la medicina, para destruir plagas, etc.

39

CARBOHIDRATOS Capítulo IV

CARBOHIDRATOS

Los glúcidos, carbohidratos, hidratos de carbono o azucares son moléculas
orgánicas compuestas por carbono, hidrógeno y oxígeno. Son solubles en agua y
se clasifican de acuerdo a la cantidad de carbonos o por el grupo funcional que
tienen adherido. Son la forma biológica primaria de almacenamiento y consumo de
energía. Otras biomoléculas energéticas son las grasas y, en menor medida, las
proteínas.

Los glúcidos pueden sufrir reacciones de esterificación, aminación, reducción,
oxidación, lo cual otorga a cada una de las estructuras una propiedad especifica,
como puede ser de solubilidad.

Los glúcidos tienen enlaces químicos difíciles de romper llamados covalentes,
mismos que poseen gran cantidad de energía, que es liberada al romperse estos
enlaces. Una parte de esta energía es aprovechada por el organismo consumidor,
y otra parte es almacenada en el organismo.

En la naturaleza se encuentran en los seres vivos, formando parte de
biomoléculas aisladas o asociadas a otras como las proteínas y los lípidos.

Clasificación de los carbohidratos

Los carbohidratos se clasifican de acuerdo:

En base al grupo funcional los monosacáridos se clasifican en dos grupos:

Aldosas: Contienen en su estructura un grupo formilo (grupo de aldehídos). Como
la glucosa.

Cetosas: Contienen en su estructura un grupo oxo (grupo de cetonas).como la
fructosa.

Por el número de átomos de carbono los monosacáridos se clasifican en:

Triosas: tres átomos de carbono, ejemplo: gliceraldehido.

Tetrosas: cuatro átomos de carbono, ejemplo: eritrosa.

Pentosas: cinco átomos de carbono, ejemplo: ribosa.

Hexosas: seis átomos de carbono, ejemplo: glucosa.

41


De acuerdo al número de azucares que lo conforman:

Monosacáridos: están formados por una sola molécula, no pueden ser
hidrolizados a glúcidos más pequeños. La fórmula química general de un
monosacárido no modificado es (CH 2O) n, donde n es cualquier número igual o
mayor a tres, su límite es de 7 carbonos. Los monosacáridos poseen siempre un
grupo carbonilo en uno de sus átomos de carbono y grupos hidroxilo en el resto,
por lo que pueden considerarse polialcoholes.

Glucosa: es una aldohexosa conocida también conocida con el nombre de
dextrosa. Es el azúcar más importante. Es conocida como “el azúcar de la
sangre”, ya que es el más abundante, además de ser transportada por el torrente
sanguíneo a todas las células de nuestro organismo. Es el carbohidrato de reserva
de los humanos y se realiza en el hígado. El aumento en el torrente sanguíneo de
produce hiperglucemia, mientras que la disminución produce una hipoglucemia.

Galactosa: no se encuentra libre, forma parte de la lactosa de la leche. En las
glándulas mamarias se sintetiza para formar parte de la leche materna. Existe una
enfermedad conocida como galactosemia, que es la incapacidad del individuo
para metabolizar la galactosa. Este problema se resuelva eliminando la galactosa
de la dieta, pero si la enfermedad no es detectada oportunamente el indivuduo
puede morir.

Fructosa: también se conoce como azúcar de frutas o levulosa. Este es el más
dulce de los carbohidratos. Tiene casi el doble dulzor que el azúcar de mesa
(sacarosa).

Ribosa: es una aldopentosa presente en el adenosin trifosfato (ATP) que es una
molécula de alta energía química, la cual es utilizada por el organismo. La ribosa y
uno de sus derivados, la desoxirribosa, son componentes de los ácidos nucleicos
ARN y ADN respectivamente.

Disacáridos: Los disacáridos son glúcidos formados por dos moléculas de
monosacáridos y, por tanto, al hidrolizarse producen dos monosacáridos libres.
Los dos monosacáridos se unen mediante un enlace covalente conocido como
enlace glucosídico, tras una reacción de deshidratación que implica la pérdida de
un átomo de hidrógeno de un monosacárido y un grupo hidroxilo del otro
monosacárido, con la consecuente formación de una molécula de H 2O, de manera
que la fórmula de los disacáridos no modificados es C 12H 22O11.

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Sacarosa: Este disacárido está formado por una unidad de glucosa y otra de
fructuosa, y se conoce comúnmente como azúcar de mesa. La sacarosa se
encuentra libre en la naturaleza; se obtiene principalmente de la caña de azúcar.

Lactosa: Es un disacárido formado por glucosa y galactosa. Es el azúcar de la
leche.

Oligosacaridos: están compuestos por entre tres y nueve moléculas de
monosacáridos que al hidrolizarse se liberan. No obstante, la definición de cuan
largo debe ser un glúcido para ser considerado oligo o polisacárido varía según los
autores. Según el número de monosacáridos de la cadena se tienen los
trisacáridos (como la rafinosa ), tetrasacárido (estaquiosa), pentasacáridos, etc.

Los oligosacáridos se encuentran con frecuencia unidos a proteínas, formando las
glicoproteínas, como una forma común de modificación tras la síntesis proteica.
Estas modificaciones post traduccionales incluyen los oligosacáridos de Lewis,
responsables por las incompatibilidades de los grupos sanguíneos, el epítope alfa-
Gal responsable del rechazo hiperagudo en xenotrasplante y O-GlcNAc
modificaciones.

Polisacáridos: son cadenas, ramificadas o no, de más de diez monosacáridos. Los
polisacáridos representan una clase importante de polímeros biológicos. Su
función en los organismos vivos está relacionada usualmente con estructura o
almacenamiento. El almidón es usado como una forma de almacenar
monosacáridos en las plantas, siendo encontrado en la forma de amilosa y la
amilopectina (ramificada). En animales, se usa el glucógeno en vez de almidón el
cual es estructuralmente similar pero más densamente ramificado. Las
propiedades del glucógeno le permiten ser metabolizado más rápidamente, lo cual
se ajusta a la vida activa de los animales con locomoción. La celulosa y la quitina
son ejemplos de polisacáridos estructurales.

Funciones de los carbohidratos

Los glúcidos desempeñan diversas funciones, entre las que destacan la
energética y la estructural.

Glúcidos energéticos: Los mono y disacáridos, como la glucosa, actúan como
combustibles biológico, aportando energía inmediata a las células; es la
responsable de mantener la actividad de los músculos, la temperatura corporal, la

43


tensión arterial, el correcto funcionamiento del intestino y la actividad de las
neuronas.

Glúcidos estructurales: Algunos polisacáridos forman estructuras esqueléticas muy
resistentes, como las celulosa de las paredes de células vegetales y la quitina de
la cutícula de los artrópodos.

Otras funciones: la ribosa y la desoxirribosa son constituyentes básicos de los
nucleótidos, monómeros del ARN y del ADN. Los oligosacáridos del glicocáliz
tienen un papel fundamental en el reconocimiento celular.

Metabolismo de los carbohidratos

Las principales rutas metabólicas de los glúcidos son:

Glicólisis: Oxidación de la glucosa a piruvato.

Gluconeogénesis: Síntesis de glucosa a partir de precursores no glucídicos.

Glucogénesis: Síntesis de glucógeno.

Ciclo de las pentosas: Síntesis de pentosas para los nucleótidos.

En el metabolismo oxidativo encontramos rutas comunes con los lípidos como son
el ciclo de Krebs y la cadena respiratoria. Los oligo y polisacáridos son
degradados inicialmente a monosacáridos por enzimas llamadas glucósido
hidrolasas. Entonces los monosacáridos pueden entrar en las rutas catabólicas de
los monosacáridos.

La principal hormona que controla el metabolismo de los hidratos de carbono es la
insulina.

44

LIPIDOS Capitulo V

LIPIDOS

Los lípidos son un conjunto de moléculas orgánicas, la mayoría biomoléculas,
compuestas principalmente por carbono e hidrógeno y en menor medida oxígeno,
aunque también pueden contener fósforo, azufre y nitrógeno, que tienen como
característica principal el ser hidrofóbicas o insolubles en agua y sí en disolventes
orgánicos como la bencina, el alcohol, el benceno y el cloroformo. En el uso
coloquial, a los lípidos se les llama incorrectamente grasas, ya que las grasas son
sólo un tipo de lípidos procedentes de animales. Los lípidos cumplen funciones
diversas en los organismos vivientes, entre ellas la de reserva energética
(triglicéridos), la estructural (fosfolípidos de las bicapas) y la reguladora
(esteroides).

Los Lípidos también funcionan para el desarrollo de la Materia gris, el metabolismo
y el crecimiento.

Los lípidos son biomoléculas muy diversas; unos están formados por cadenas
alifáticas saturadas o insaturadas, en general lineales, pero algunos tienen anillos
(aromáticos). Algunos son flexibles, mientras que otros son rígidos o semiflexibles
hasta alcanzar casi una total flexibilidad molecular; algunos comparten carbonos
libres y otros forman puentes de hidrógeno.

La mayoría de los lípidos tiene algún tipo de carácter polar, además de poseer una
gran parte apolar o hidrofóbico ("que le teme al agua" o "rechaza al agua"), lo que
significa que no interactúa bien con solventes polares como el agua. Otra parte de
su estructura es polar o hidrofílica ("que ama el agua" o "que tiene afinidad por el
agua") y tenderá a asociarse con solventes polares como el agua; cuando una
molécula tiene una región hidrófoba y otra hidrófila se dice que tiene carácter
anfipático. La región hidrófoba de los lípidos es la que presenta solo átomos de
carbono unidos a átomos de hidrógeno, como la larga "cola" alifática de los ácidos
grasos o los anillos de esterano del colesterol; la región hidrófila es la que posee
grupos polares o con cargas eléctricas, como el hidroxilo (–OH) del colesterol, el
carboxilo (–COO –) de los ácidos grasos, el fosfato (–PO4–) de los fosfolípidos, etc.

Clasificación de los lípidos

Los lípidos son un grupo muy heterogéneo que usualmente se clasifican en dos
grupos, atendiendo a que posean en su composición ácidos grasos (lípidos
saponificables) o no lo posean (lípidos insaponificables).

46

LIPIDOS Capitulo V

Lípidos saponificables

Simples: Lípidos que sólo contienen carbono, hidrógeno y oxígeno.

Acilglicéridos: cuando son sólidos se les llama grasas y cuando son líquidos a
temperatura ambiente se llaman aceites.

Céridos (ceras)

Complejos: Son los lípidos que además de contener en su molécula carbono,
hidrógeno y oxígeno, también contienen otros elementos como nitrógeno, fósforo,
azufre u otra biomolécula como un glúcido. A los lípidos complejos también se les
llama lípidos de membrana pues son las principales moléculas que forman las
membranas celulares.

Fosfolípidos, fosfoglicéridos, fosfoesfingolípidos, glucolípidos, cerebrósidos,
Gangliósidos.

Lípidos insaponificables

Terpenoides, Esteroides, Eicosanoides

Lípidos saponificables

Ácidos grasos

Son las unidades básicas de los lípidos saponificables, y consisten en moléculas
formadas por una larga cadena hidrocarbonada con un número par de átomos de
carbono (12-24) y un grupo carboxilo terminal. La presencia de dobles enlaces en
el ácido graso reduce el punto de fusión. Los ácidos grasos se dividen en
saturados e insaturados.

Saturados: sin dobles enlaces entre átomos de carbono; por ejemplo, ácido
láurico, ácido mirístico, ácido palmítico, acido margárico, ácido esteárico, ácido
araquídico y ácido lignogérico.

Insaturados: se caracterizan por poseer dobles enlaces en su configuración
molecular. Éstas son fácilmente identificables, ya que estos dobles enlaces hacen
que su punto de fusión sea menor que en el resto. Se presentan ante nosotros
como líquidos, como aquellos que llamamos aceites. Este tipo de alimentos
disminuyen el colesterol en sangre y también son llamados ácidos grasos
esenciales. Los animales no son capaces de sintetizarlos, pero los necesitan para
desarrollar ciertas funciones fisiológicas, por lo que deben aportarlos en la dieta.
La mejor forma y la más sencilla para poder enriquecer nuestra dieta con estos

47

LIPIDOS Capitulo V

alimentos, es aumentar su ingestión, es decir, aumentar su proporción respecto
los alimentos que consumimos de forma habitual. Por ejemplo, ácido palmitoleico,
ácido oleico, ácido elaídico, ácido linoleico, ácido linolénico y ácido araquidónico y
acido nervónico.

Propiedades de los ácidos grasos:

Carácter Anfipático: ya que el ácido graso está formado por un grupo carboxilo y
una cadena hidrocarbonada, esta última es la que posee la característica
hidrófoba; siendo responsable de su insolubilidad en agua.

Punto de fusión: depende de la longitud de la cadena y de su número de
insaturaciones, siendo los ácidos grasos insaturados los que requieren menor
energía para fundirse.

Esterificación: los ácidos grasos pueden formar ésteres con grupos alcohol de
otras moléculas

Saponificación: por hidrólisis alcalina los ésteres formados anteriormente dan lugar
a jabones (sal del ácido graso).

Autooxidación: los ácidos grasos insaturados pueden oxidarse espontáneamente,
dando como resultado aldehídos donde existían los dobles enlaces covalentes.

Acilglicéridos

Los acilglicéridos o acilgliceroles son ésteres de ácidos grasos con glicerol
(glicerina), formados mediante una reacción de condensación llamada
esterificación. Una molécula de glicerol puede reaccionar con hasta tres moléculas
de ácidos grasos, puesto que tiene tres grupos hidroxilo.

Según el número de ácidos grasos que se unan a la molécula de glicerina, existen
tres tipos de acilgliceroles:

Monoglicéridos: sólo existe un ácido graso unido a la molécula de glicerina.

Diacilglicéridos: la molécula de glicerina se une a dos ácidos grasos.

Triacilglicéridos: llamados comúnmente triglicéridos, puesto que la glicerina está
unida a tres ácidos grasos; son los más importantes y extendidos de los tres.

Los triglicéridos constituyen la principal reserva energética de los animales, en los
que constituyen las grasas; en los vegetales constituyen los aceites. El exceso de
lípidos es almacenado en grandes depósitos en el tejido adiposo de los animales.

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