El documento describe las características y estructura de las proteínas. Las proteínas están formadas por cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Tienen estructura primaria, secundaria, terciaria y en algunos casos cuaternaria. Cumplen funciones como catalizadoras, estructurales, de transporte, reguladoras e inmunológicas entre otras. Se clasifican por su solubilidad y composición en proteínas simples y conjugadas.

1. PROTEÍNAS O
PRÓTIDOS

2. MAPAS
RESUMEN
Autora: Bazán Cabrera

3. Autora: Bazán Cabrera

4. COMENCEMOS

5. I. CARACTERÍSTICAS:
 Son compuestos cuaternarios formados por C,H,O,N. Algunas
pueden contener S, P, Fe, Mg, etc.
 Son macromoléculas cuyas unidades monoméricas son
moléculas simples denominadas aminoácidos.
 Son cadenas simples, no ramificadas,
de aminoácidos unidos uno con otro.
 Tienen elevado peso molecular.
C2932 H4724 N828 S8 Fe4 O840
 La mayoria son solubles en agua, otras
son insolubles y forman soluciones
 coloidales. a través de membranas
No dializan
semipermeables
 Tienen
un
alto
grado
de
especificidad: las proteínas suelen ser
específicas de cada organismo
 Se pueden desnaturalizar por acción
del calor, alcohol, pH u otras
sustancias
 Son anfóteros: disociándose como
Autora: Bazán Cabrera
ácidos o bases según el pH del medio.

6. ¿Cómo es la estructura de un
aminoácido?
Todos los aminoácidos están formados
por un grupo amino NH2 y un grupo
carboxilo COOH.
Amino
Carboxilo
Autora: Bazán Cabrera

7. Al átomo de C se une a cuatro
grupos químicos diferentes:
Grupo R
(cadena
lateral)
amino
hidrógeno
carboxilo
R es distinto para cada aminoácido
Autora: Bazán Cabrera

8. B) Clasificación de los aminoácidos
 Existen cerca de 300 aminoácidos en la naturaleza, pero solo
unos 20 forman parte de las proteínas . Se clasifican en dos
grupos:
 A. ESENCIALES :
Aminoácido que no se pueden sintetizar en el organismo, por lo
que se deben ingerir en la dieta. son ocho en el adulto y diez en
el niño . La arginina y la histidina solo se sintetizan en el adulto .
 B. NO ESENCIALES :
Aminoácidos que si pueden ser sintetizados en el organismo.
Autora: Bazán Cabrera

9. ESENCIALES
Valina
Leucina
Treonina
Triptófano
Metionina
Isoleucina
Fenilalanina
Lisina
Histidina *
Arginina*
NO
ESENCIALES
Alanina
Ac. aspártico
Ac. glutámico
Asparragina
Cisteina
Glicina
Glutamina
Tirosina
Prolina
Serina
* Son semiesenciales, ya que en el adulto si se sintetiza.
Autora: Bazán Cabrera

10. ¿Cómo se unen los
aminoácidos entre sí?
El grupo amino de un aminoácido se
une al grupo carboxilo de otro, se pierde
una molécula de agua formándose la
unión peptídica que es una función
amida.
Autora: Bazán Cabrera

11. Enlace peptídico
Enlace que une dos aminoácidos de forma
covalente.
Ocurre por reacción entre dos aminoácidos a
través de sus radicales carboxilo (COOH) y
amino (NH2).
R
R
R
R
OH - COOH + OH - COOH
CH - CONH - CH - COOH + H2O
H O
2
NH
2
NH
2
Aminoácido
HNH
Aminoácido
enlace peptídico
Dipéptido
Autora: Bazán Cabrera

12. Los enlaces peptídicos conectan los
aminoácidos formando cadenas lineales
Autora: Bazán Cabrera

13. Péptidos Principales
Nombre
Carnosina
Glutatión
Endorfinas
Angiotensina
II
Bradikinina
Ocitocina
Vasopresina
Gramicidina
Gastrina
Insulina
N°de Aa
2
3
5
8
9
9
9
10
17
51
Importancia Biológica
Regula en pH intramuscular
Coenzima de varias enzimas
Analgésico endógeno
Hipertensor arterial
Potente hipertensor
Causa contracción del útero
Hormona antidiurética
Antibiótico
Estimula secreción de HCl
Hormona pancreática.
Autora: Bazán Cabrera

14. IV. ESTRUCTURA PROTEICA
 Las
proteínas están formadas por cadenas
polipeptídicas. Según como se dispongan en el
espacio
pueden
tener
estructura
primaria,
secundaria, terciaria y cuaternaria.
Autora: Bazán Cabrera

15. A. ESTRUCTURA PRIMARIA
 Determinada por la secuencia de aminoácidos en la
cadena polipeptídicaes, es decir informa sobre cuantos
aminoácidos hay de cada clase y en que orden se
encuentran.
 Es determinada genéticamente.
 Enlace implicado: PEPTÍDICO
Autora: Bazán Cabrera

16. B. ESTRUCTURA SECUNDARIA
 Se refiere a la disposición de la estructura primaria en el espacio.
 Enlace implicado: PUENTES DE HIDRÓGENO entre aminoácidos
cercanos.
 Existen tres tipos de estructura secundaria: α, β, γ.
1.
Hélice
α:
La
cadena
polipeptídica
toma
una
disposición
helicoidal.
Se
debe a la formación de
puentes de hidrógeno entre el
NH2 de un aminoácido y el
COOH de otro, distante de él
tres aminoácidos.
2.
Hoja plegada β: Los
puentes de hidrógeno se
forman
entre
los
aminoácidos cercanos
de
dos
cadenas
polipeptídicas paralelas.
3.
Al azar (γ): Los
segmentos de la
cadena
se
disponen
sin
adoptar
forma
definida.
Puentes de
hidrógeno
Autora: Bazán Cabrera

17. C. ESTRUCTURA TERCIARIA
 Informa sobre la forma que adopta en el espacio la proteína
completa (forma como la cadena polipeptídica se dobla y enrolla
entre sí).
GLOBULAR
 Forma esférica
 Soluble en agua
 Diversas funciones
 Ejm: albúmina
•
•
•
FILAMENTOSA
Forma alargada
Insoluble en agua
Función estructural
– Ejm: colágeno
Autora: Bazán Cabrera

18. D. ESTRUCTURA CUATERNARIA
 Informa sobre las relaciones espaciales entre las cadenas
polipeptídicas.
 No la poseen todas las proteínas. Se observa en las proteínas
formadas por 2 ó más cadenas polipeptídicas.
 Las proteínas con estructura cuaternarias son llamadas
OLIGOMÉRICAS y cada uno de sus componentes de estructura
terciaria se denominan PROTÓMEROS.
Autora: Bazán Cabrera

19. Los cuatro niveles de estructura
proteica
Autora: Bazán Cabrera

20. III. FUNCIONES
1.
CATALÍTICA
Muchas
proteínas
son
enzimas, es decir catalizan
reacciones químicas
2. ESTRUCTURAL
 Forman estructuras protectoras
externas.
 A nivel tisular:
 Queratina (uñas, piel, pelo, lana,
plumas, picos, caparazones
 Colágeno
(tejido conjuntivo,
cartílago).
• Elastina en la piel.
Autora: Bazán Cabrera

21. A nivel celular y molecular:
Lipoproteínas (membrana celular)
Dineína y tubulina (Cilios y flagelos)
Histonas y protaminas (empaquetamiento del
ADN en los cromosomas).
Algunas proteínas forman poros
membrana
celular
que
dejan
selectivamente a ciertas sustancias.
en la
pasar
Autora: Bazán Cabrera

22. 3. TRANSPORTE
Existen proteínas específicas que transportan determinados
elementos.
Transportan
•
•
•
O2:
Hemoglobina en la sangre.
Mioglobina en el músculo.
Hemocianina en la
hemolinfa de crustáceos y
moluscos.
Transportan
lípidos
 Lipoproteína
s: LDL y
HDL
Transportan Cu
 Ceruloplasmi
na
Transportan Fe
 Transferrina
Cu
Autora: Bazán Cabrera

23. 5. INMUNOLÓGICA:
4. RESERVA:
A)
Algunas proteínas almacenan
sustancias
 Ferritina, almacena Fe
 Caseína, suministra P
Reconocimiento
celular.
Las
células
de
defensas
reconocen
“sustancias extrañas” basándose en las
glucoproteínas de su superficie celular.
B) Síntesis de anticuerpos: Ciertas
células reaccionan ante la presencia de
células
o
moléculas
extrañas
sintetizando proteínas de defensa, como
las globulinas o anticuerpos.
Autora: Bazán Cabrera

24. 7. REGULADORA
Muchas hormonas son proteínas o péptidos
que regulan funciones biológicas.
 Insulina: metabolismo de la glucosa
 Prolactina: formación de leche
 Oxitocina: contracción uterina
 Las proteínas son la tercera alternativa,
8. ENERGÉTICA
después de los glúcidos y lípidos que el
organismo emplea para obtener energía.
 Ovoalbúmina del a clara de huevo,
proporciona una fuente de aminoácidos para
los embriones en desarrollo, o la caseina en
la leche
La oxidación de 1 g. de proteína produce
4,1 Kcal.
Autora: Bazán Cabrera

25. 9. CONTRÁCTILES
10. CATALÍTICAS
11. AMORTIGUADORA
12. MANTENIMIENTO
DE LA VOLEMIA Y
HEMOSTASIA
La
actina y la miosina, se encuentran en
células musculares y permiten que los
músculos se contraigan.
Las enzimas, catalizadores químicos que
modifican y controlan la velocidad de las
reacciones en la célula.
Son sustancias buffers o “tampones”,
debido a que pueden neutralizar ácidos
y bases, regulando el pH sanguíneo.
Proteínas especiales mantienen constante
el volumen sanguíneo.
Autora: Bazán Cabrera

26. V. CLASIFICACIÓN DE LAS
PROTEÍNAS
Las proteínas pueden ser: por su
solubilidad y por su composición
A. POR SU SOLUBILIDAD:
1. Solubles en el agua:
Ej. albúmina.
2. Insolubles en el agua:
 Ej. escleroproteínas.
Autora: Bazán Cabrera

27. B.
POR SU COMPOSICIÓN:
1.
PROTEÍNAS SIMPLES:
Cuando al hidrolizarse liberan únicamente
aminoácidos. Comprende los siguientes grupos:
 Albúmina: constituyen el grupo más
común e importante de proteínas
simples: son solubles en agua. Ejm:
ovoalbúmina del huevo, lactoalbúmina
de la leche, seroalbúmina del suero,
leucosina del trigo.
 Globulinas: Insolubles en agua. Ejm:
lactoglobulina
de
la
leche,
ovoglobulina de la clara de huevo,
seroglobulina
de
la
sangre,
fibrinógeno de la sangre, miosina del
músculo.
 Glutelinas: En semillas vegetales.
Ejm: gluteína del gluten.

Autora: Bazán Cabrera

28. En
semillas
vegetales. Ejm: gliadina del
trigo , hordeína del centeno,
zeína del maíz.
 Prolaminas:
Son
proteínas
básicas. Se hallan asociadas a
los ácidos nucleicos formando
las
nucleoproteínas.
Ejm:
globina.
 Histonas:
Asociadas a
ácidos nucléicos en algunas
especies. Ejm: salmina del
salmón,
clupeina
del
arenque, escombrina de la
caballa.
 Protaminas:
 Escleroproteínas: Tienen funciones
estructurales y de protección. Son
insolubles en el agua . Ejm:
queratina de los pelos y uñas,
colágeno de los huesos, tendones
y cartílagos ; elastina del tejido
conectivo.
Autora: Bazán Cabrera

29. 2. PROTEÍNAS CONJUGADAS:
Son aquellas proteínas que al hidrolizarse liberan aminoácidos
(apoproteínas) y otras sustancias no proteicas ( grupo prostético) .
La unión de la apoproteína y del grupo prostético se denomina
holoproteíca.
 Glucoproteínas:
proteínas
unidas
a
carbohidratos
.
Ej.
Mucina.
 Lipoproteínas: Proteínas unidas a
lípidos . Se les encuentra en la
yema de huevo, ribosomas.
 Cromoproteínas:
Proteínas
combinadas
con pigmento.
Ej.
Hemoglobina
,
mioglobina, citocromos.
Autora: Bazán Cabrera

30. Nucleoproteínas: Proteínas unidas
con
ácidos
nucleicos.
Se
hallan
constituyendo los cromosomas. Los virus
pueden
ser
considerados
como
nucleoproteínas.
Metaloproteínas: Proteínas unidas a
metales . Ej. ceruloplasmina. Que contiene
cobre.
Fosfoproteínas: Proteínas unidas al
ácido fosfórico . Ej. caseína de la leche.
Autora: Bazán Cabrera

31. DESNATURALIZACIÓN DE UNA
PROTEÍNA
Es la alteración de las características biológicas de
una proteína debido a cambios de el medio: pH,
temperatura , iones, presión, electricidad, detergentes,
metales pesados, etc. que alteran su estructura
cuaternaria, terciaria y secundaria pero no la
primaria.
Al desnaturalizarse una proteína pierde su actividad
biológica.
Autora: Bazán Cabrera

32. GRUPOS
Muchas proteínas contienen
unidadesPROSTÉTICOS
orgánicas
o
inorgánicas que son parte
integrante de la molécula ,pero
que no son aminoácidos:
GRUPOS
PROSTÉTICOS,
propios de una proteína
conjugada .
Los
grupos
prostéticos
pueden ser iones metálicos
como : Fe++ , Zn++ , Mn++ , Mg++,
Cu++ ; o un compuesto
orgánico como : lípido,
carbohidrato, etc.
Autora: Bazán Cabrera

33. ¡MIL
GRACIAS!
Autora: Bazán Cabrera