El documento describe los componentes principales del citoesqueleto de las células eucariotas: microfilamentos, filamentos intermedios y microtubulos. Estos proporcionan estructura, forma a la célula y permiten el movimiento celular y de orgánulos. El citoesqueleto está compuesto de proteínas como actina, tubulina e intermedios que forman fibras dinámicas y se asocian con proteínas motoras y reguladoras.

1. Asociación Universidad Privada San Juan Bautista
Facultad de Ciencias de la Salud
Escuela Profesional de Medicina Humana
Curso de Biología Celular y Molecular
El citoesqueleto

2. • Citoplasma:
• Representa la masa celular de la célula
• Mezcla de macromoléculas y moléculas pequeñas
• Contiene 70% de agua y de 15-20% de proteínas por
peso.
• Citoplasma de las células eucarióticas:
– Citosol:metabolismo
– Citoesqueleto: sostén y movimiento celular

4. Citoesqueleto
• Esqueleto interno de las células.
• Consiste en una red de fibras que le
dan forma la célula y conecta
distintas partes celulares.
• Tiene funciones de soporte.
• Esta relacionado con el movimiento
celular.

5. Funciones de del citoesqueleto
• División celular.
• Movimiento de
orgánulos
internos .
• Regulación
metabólica.

6. Citoesqueleto

7. Citoesqueleto: el esqueleto de la célula
=
Células necesitan un
citoesqueleto para:
•Crear forma
•Cambiar forma
•Permitir movimiento
dinámica

8. Citoesqueleto
• Esta estructura está en continuo
cambio y está formada por tres
componentes principales:
–LOS MICROFILAMENTOS
–FILAMENTOS INTERMEDIOS
–MICROTUBULOS

9. Distribución del filamentos

10. CITOESQUELETO: actina, intermedios y microtúbulos

11. Citoesqueleto
• Además de los tres principales componentes, el
citoesqueleto esta contiene un conjunto de
proteínas que interactúan con los sistemas de
filamentos.
• Estas proteínas reciben el nombre de proteínas
accesorias, las cuales se clasifican en:
– PROTEINAS REGULADORAS: alargamiento y/o
acortamiento de los filamentos principales.
– PROTEINAS LIGADORAS
– PROTEINAS MOTORAS: Motilidad, contracción y
cambios de forma, trasladan macromoléculas y
organoides de un punto a otro del citoplasma.

12. Microtubulos
• Son filamentos o tubos
rectos y largos que se
alargan o acortan
añadiendo o
removiendo
subunidades pareadas
de la proteína tubulina.
• 20 a 25 nanómetros de
diámetro

13. Polimerización de la Tubulina

14. Centrosoma y los microtubulos
•
•
Los microtúbulos son estructuras
polares: un extremo ( el extremo más)
es capaz de crecer a gran velocidad
mientras que el otro extremo ( el
extremo menos) tiene tendencia a
perder subunidades si ni esta
estabilizado.
En la mayoría de células, el extremo
menos de los microtúbulos esta
estabilizado mediante la unión a una
estructura que recibe el nombre e
centrosoma, y los extremos de
crecimiento rápido están entonces
libres para añadir más moléculas de
tubulina

15. Los micortubulos pueden encontrar el centro de la
célula

16. Microtubulos
•
•
Dan anclaje a organelos celulares
y actúan como guías o rieles para
su desplazamiento.
Además, los microtúbulos son la
base del movimiento de flagelos y
cilios de las células que presentan
tales estructuras, y como veremos
en la mitosis, también guían el
desplazamiento de los
cromosomas vía la organización a
partir de los centriolos.

18. Asociación de los microtubulos con
proteínas motoras
Kinesina

19. Proteinas motoras asociadas

20. Asociaciones de microtubulos: Cilios y Flagelos

21. Asociaciones de microtubulos: centriolos y
centrosomas

23. Células pigmentarias de peces.

24. Los microtúbulos se ensamblan a partir de centros
organizadores
Centrosoma
colchicina, vincristina, vinblastina: inhiben polimerización de
tubulina
taxol : inhibe depolimerización de los microtúbulos

25. Microfilamentos
• Se sitúan principalmente
en la periferia celular,
debajo de la membrana y
están formados por
hebras de la proteína
actina la cual, forma
parte del cortex celular.
• Asociados a los
filamentos de miosina,
son los responsables de
la contracción muscular.

26. Los filamentos de actina pueden determinar la forma
de la membrana celular

27. Organización de los monómeros de actina

28. Filamentos de actina: Microvellosidades y
esterocilios

29. Actina y miosina

30. Actina

31. Proteínas asociadas a filamentos de actina

32. Calponin homology–domain superfamily

34. Normalmente los filamentos de actina y los
microtúbulos actúan juntos polarizando la célula

35. Filamentos intermedios
 Formados polímeros
(proteinas) muy estables y
resistentes.
 Son abundantes en el
citoplasma de las células
sometidas a fuertes
tensiones mecánicas.
 Función consiste en
repartir las tensiones, que
de otro modo podrían
romper la célula.

36. Los FI son proteinas fibrosas que presentan dominios
establecidos

37. Organización molecular

38. Miosina es un ejemplo de filamento intermedio.
Toda miosina tiene 3 dominios:
•Cabeza
•Cuello
•Cola
con funciones diferentes
Asociadas con vesículas o
cara citoplasmática de
membrana celular
Empaquetadas lado por lado
formando un fino filamento
bipolar

39. Estructura de los filamentos
intermedios

40. Tipos de filamentos intermedios
 Neurofilamentos .
 Filamentos de desmina, en el músculo.
 Filamentos gliales, cerebro, médula espinal y sistema
nervioso periférico.
 Filamentos de vimentina tejido conjuntivo y en los vasos
sanguíneos.
 Queratinas epiteliales, (o filamentos de queratina o
también llamados tonofilamentos), en células epiteliales.
 Laminofilamentos, lámina nuclear, una delgada malla de
filamentos intermedios sobre la superficie interna de la
envoltura nuclear. Son los únicos que no se encuentran en
el citoplasma.

41. Relaciones entre dinámica y ensamblaje
FILAMENTOS INTERMEDIOS Y
ENFERMEDADES

42. • Hasta la fecha 86
distintas
enfermedades
humanas han sido
directamente
relacionadas con
los FIs.

43. Estas
enfermedades
obedecen a
mutaciones
de los genes
que codifican
este grupo de
proteínas

44. • Todas ellas
involucran
alteraciones en las
capacidades de las
proteínas para
poder realizar el
correcto ensamblaje
de los FIs.

45. Epidermolisis bullosa simple (EBS)
• Formación característica de
ampollas intraepidérmicas que
se debe a la citolisis en la región
subnuclear
de
los
queratinocitos basales.
• Presencia de tonofilamentos
agrupados de queratinas de las
células basales (K5 y K14). La
genética molecular confirmó
mutaciones en los genes KRT5 y
KRT14 como la alteración
subyacente en EBS.

46. EBS
• Los estudios de correlación
genética y fenotípica revelaron
que las formas más graves
obedecen a mutaciones en las
secuencias limítrofes de la ALFAhélice que parecen cruciales
durante el ensamblado de los
filamentos. Las mutaciones en
otras regiones de la hélice
central se toleran mejor.
• Demostró por primera vez que
los IF mantiene la integridad
mecánica para los tejidos

47. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America,
Vol. 102, No. 42,
Mutaciones de desmina: Miopatías
Estas mutaciones alteran el ensamblaje a diferentes estados de la formación
de UGF: involucrado en las miopatías de los músculos esquelético, cardiaco y
liso

48. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of
America, Vol. 102, No. 42,
10 sec
Variación en las capaciddes de
ensamblaje de diferentes
mutantes de desminas.
Formación de “ramas” y aumento
de diametro
1 min
60 min

49. Desordenes de los Neurofilamentos:
Enfermedad Charcot Marie Tooth
• Los neurofilamentos (NF-L,H y –M) parecen ser los
responsables de la
mantención del calibre
axonal.
• CMT es causado por una
mutación heredable de la
sub unidad NFL afectando el
ensamblaje y transporte de
los neurofilamentos.

50. Muchas Gracias