El documento es sobre las principales enzimas que se ven implicadas en nuestro metabolismo

1. Estructuras Supersecundarias
• alfa-helices y estructuras Beta conectadas a través de asas o lazos
• Algunas veces se utiliza el
termino “motivo” para describir
a estas estructuras
• alfa-alfa, Beta-Beta, Beta-alfa-Beta o
estructuras mas complejas, como el
motivo llamado de “Llave Griega” (“Greek
key”), o el Barril Beta (“beta-barrel”).

2. Dominios
• Son unidades estructurales
compactas, estables, dentro de
una proteina, formadas por
segmentos de una cadena
peptidica que se pliegan de
forma independiente, con una
estructura y funcion
distinguible de otras regiones
de la proteina y estabilizadas
por las mismas fuerzas que la
estructura terciaria.

3. DIFERENCIAS GLOBULARES FIBROSAS
Forma Esferoidal, de ovillo,
casi esférica.
Longitudinal,
alargada.
Cadena polipeptídica Plegada. Estirada.
Solubilidad Solubles. Insolubles.
Función Metabólica, unen
moléculas, dinámica.
Estructural, estática.
Ejemplo Mioglobina,
hemoglobina, Insulina
Colágeno, Queratina

5. TIPO SUB-TIPOS CARACTERÍSTICAS
Fibrosas
(Insoluble
s en agua)
Queratinas
Se encuentran en el pelo, la piel,
uñas, plumas, algodón y lana.
Colágenos
Son la clase más importante en el
tejido conectivo. Son
componentes de los tendones,
ligamentos, huesos y dientes..
Elastinas
Son los componentes de las
paredes de los vasos sanguíneos.
Globulares
(Se
dispersan
en agua
formando
coloides)
Albúminas
Forman parte de la estructura de
las moléculas que transportan
lípidos a través del entorno
acuosa de la sangre
Histonas
Se encuentran generalmente en
las células unidas a las
moléculasde DNA.
Globulinas
Son componentes de enzimas y
anticuerpos.
PROTEÍNAS SIMPLES

6. PROTEÍNAS CONJUGADAS
Tipo Características
Lipoproteínas
Ayudan a suspender y transportar los Iípidos a través del
torrente sanguíneo.
Glucoproteínas
Formadas por carbohidratos o derivados y proteínas. Ejemplo:
El interferón es una pequeña glucoproteína producida por las
células en respuesta a las infecciones virales: inhibe la
reproducción de virus interfiriendo la capacidad de éstos para
producir sus propias proteínas
Nucleoproteínas
Proteínas compuestas de ácidos nucleicos (DNA y RNA) y
proteínas
Hemoproteínas.
Contiene un grupo hemo, además de la parte proteínica de la
molécula. Ejemplos: hemoglobina y mioglobina
PROTEINA + COMPONENTE NO PROTEICO
SIN GPO P: APOPROTEINA
CON GPO P: HOLOPROTEINA
GRUPO PROSTÉTICO

7. ENZIMAS
M.C. Norarizbeth Lara Flores

8. Las enzimas son proteínas
• Catalizan reacciones químicas necesarias
para la sobrevivencia celular
• Sin las enzimas los procesos biológicos
serían tan lentos que las células no
podrían existir.
• Las enzimas pueden actuar dentro de la
célula , fuera de ésta, y en el tubo de
ensayo.
E + S ESEP  E + P
E E E E

9. La enzima disminuye la energía de activación
Tiempo de la reacción
E + S
E + P
Sin enzima
Con enzima
Es la energía que
necesita
un sistema antes de
poder iniciar un
determinado proceso.

10. Enzima
• la enzima acelera la velocidad de una
reacción química.
• Una enzima puede transformar 1000
moléculas de sustrato/ segundo
• Las enzimas tienen 3 propiedades:
▫ Especificidad por el sustrato
▫ Se inactivan por desnaturalización
▫ Pueden ser reguladas

11. • Las enzimas se unen a los reactivos
(sustratos) reduciendo la energía de
activación
• Cada enzima tiene una forma única
con un sitio o centro activo en el que
se une al sustrato
• Después de la reacción, enzimas y
productos se separan.
• Las moléculas enzimáticas no han
cambiado después de participar en la
reacción

12. Las enzimas cumplen su papel catalítico gracias a:
• Fijación estereoquímicamente complementaria
del sustrato
• Transformación catalítica del mismo
En ambas funciones participan:
• Cadenas laterales de los aminoácidos
• Grupos o moléculas no proteicas:
 Grupos prostéticos
 Iones metálicos
 Cofactores

13. Los siguientes hechos:
• Especificidad de la reacción enzimática
• Carácter homogéneo de la catálisis enzimática
Nos llevan a postular la existencia de un Centro
Activo en la molécula de enzima, capaz de:
• Fijar específicamente al substrato
• Transformarlo catalíticamente.

14. Enzima
Sitio activo
Sustrato

15. • Complementariedad geométrica
• Complementariedad de cargas, uniones
iónicas
• Modelos:
 Encaje inducido
 Llave – cerradura.
 Estado de transición
La unión del sustrato es muy
específica

16. Teorías de la acción enzimática, 1
Modelo de Llave y Cerradura (Emil Fischer)
Substrato y enzima se acoplan de forma estereospecífica,
de la misma manera que una llave se ajusta a su cerradura.
Modelo aceptado durante mucho tiempo; hoy se considera insuficiente al
no explicar algunos fenómenos de la inhibición enzimática

17. Teorías de la acción enzimática, 2
Modelo de Ajuste Inducido (Koshland)
Tanto la enzima como el substrato sufren una alteración en su estructura
por el hecho físico de la unión.
Está mucho más de acuerdo con todos los datos experimentales conocidos
hasta el momento.

18. Teorías de la acción enzimática, 3
La teoría del Ajuste Inducido se amplía en la actualidad
definiendo la acción enzimática como
Estabilización del Estado de Transición
Según lo cual, el Centro Activo enzimático es en realidad
complementario no al substrato o al producto, sino al
estado de transición entre ambos.

19. Una enzima puede unir dos sustratos en su sitio
activo

20. Coenzimas
• Las coenzimas son pequeñas moléculas
orgánicas, que se unen a la enzima.
• Las coenzimas colaboran en la reacción
enzimática recibiendo transitoriamente
algún grupo químico: H+ , OH, CH3 .
• La enzima sin la coenzima recibe el
nombre de APOENZIMA

21. El NAD es una coenzima aceptora de H
Sustrato
oxidado

24. Algunas enzimas requieren
metales para mejorar su
actividad COFACTOR
COFACTOR

26. Isoenzimas o Isozimas
• Son formas moleculares diferentes de una misma
enzima
• Catalizan la misma reacción
M4, M3H1, M2H2, M1H3 y H4
• Se diferencian por su movilidad electroforética

27. EC 2.7.1.1
Número Enzyme Commission:
Enzyme
Comission
Grupo Subgrupo
Nombre común (sustrato+”asa”): Hexokinasa
Clasificación y nomenclatura
ATP: hexosa fosfotransferasa
Nombre sistemático:
Donador Aceptor
Grupo transferido
Tipo de reacción catalizada
Enzimas

28. EC 1.  Oxidorreductasas
EC 2.  Transferasas
EC 3.  Hidrolasas
EC 4.  Liasas
EC 5.  Isomerasas
EC 6.  Ligasas
Clasificación de enzimas por Grupos
Clasificación y nomenclatura

29. Grupo 1: Oxidorreductasas
Catalizan reacciones de oxidorreducción, en que átomos de oxigeno ó hidrogeno son
trasladados entre moléculas:
En las reacciones redox, siempre tienen que estar presentes a la vez el aceptor y
el dador electrónico.
AH2 + B A + BH2
Clasificación y nomenclatura
Ared + Box Aox + Bred

30. Nombre: Dador:Aceptor oxidorreductasa
Nombre común:
Glucosa oxidasa
b-D-Glucosa : O2 1-oxidorreductasa
Dador Aceptor
Clasificación y nomenclatura
Grupo 1: Oxidorreductasas

32. Nomenclatura del subgrupo en oxidorreductasas:
EC 1.1.x - Deshidrogenasas
EC 1.2.x - Oxidasas
EC 1.3.x - Peroxidasas
EC 1.4.x - Oxigenasas
EC 1.5.x - Hidroxilasas
EC 1.6.x - Reductasas
etc.
Clasificación y nomenclatura
Grupo 1: Oxidorreductasas

33. A-X + B A + B-X
Grupo 2: Transferasas
Catalizan reacciones de transferencia de átomos ó grupo de átomos
entre moléculas:
Dador: Aceptor Grupo transferido - transferasa
ATP: D-Hexosa Fosfotransferasa EC 2.7.1.1
Nombre común: hexokinasa
Clasificación y nomenclatura

35. Clasificación de subgrupo de las transferasas:
EC 2.1.x - Grupos monocarbonados
EC 2.2.x - Grupos aldehido o ceto
EC 2.3.x - Aciltransferasas
EC 2.4.x - Glicosiltransferasas
EC 2.5.x - Alquil- o Ariltransferasas
EC 2.6.x - Grupos nitrogenados
EC 2.7.x - Grupos fosfato
EC 2.8.x - Grupos sulfato
EC 2.9.x - Grupos selenio
Clasificación y nomenclatura
Grupo 2: Transferasas

36. Grupo 3: Hidrolasas
Catalizan incorporacion de agua (reacciones de hidrólisis) al sustrato o el
desdoblamiento del sustrato por medio de agua.
A-B + H2O A-OH + H-B
Clasificación y nomenclatura

37. Clasificación de las hidrolasas:
3.1.-.- Esterasas (carboxilesterasas, fosfoesterasas, sulfoesterasas)
3.2.-.- Glicosidasas
3.3.-.- Éter hidrolasas
3.4.-.- Péptido hidrolasas
3.5.-.- Acil anhídrido hidrolasas
etc.
Grupo 3: Hidrolasas
Clasificación y nomenclatura

38. REACCION DE LA GLUTAMINASA
Glutamina
Glutamato
Glutaminasa
NH4
+
+
+ H2O
Enzima Mitocondrial
Desdoblamiento del sustrato por medio del agua

39. Fumarato + H2O Malato
Fumarasa

40. caso particular  Péptido hidrolasas: clasificación común (no sistemática)
I. Según la situación del enlace atacado:
- Exopeptidasas (extremos de la cadena) (Peptidasas)
- Endopeptidasas (interior de la cadena) (Proteinasas)
II. Según el mecanismo catalítico:
- Serin proteinasas
- Tiol proteinasas
- Aspartil proteinasas
- Metaloproteinasas
Grupo 3: Hidrolasas
Clasificación y nomenclatura

41. Grupo 4: Liasas
Catalizan la unión o la ruptura de enlaces entre grupos de átomos del sustrato
(este grupo no incluye las hidrolasas, oxidoreducción):
A-B A + B
Clasificación y nomenclatura
Ejemplo
Nombre sistemático:
Histidina amonio-liasa (EC 4.3.1.3)
Nombre común:
Histidasa

42. Clasificación de las liasas:
4.1.x - Actúan sobre enlaces C-C
4.2.x - Actúan sobre enlaces C-O
4.3.x - Actúan sobre enlaces C-N
4.4.x - Actúan sobre enlaces C-S
4.5.x - Actúan sobre enlaces C-Haluro (S-, Cl-, Br-, I- At-)
4.6.x - Actúan sobre enlaces P-O
4.99.x - Otras liases
Clasificación y nomenclatura
Grupo 4: Liasas
Descarboxilasas, deshidratasas, sintetasas, desaminas

43. Deshidratación de 2-fosfoglicerato para dar fosfoenolpiruvato:
2-fosfoglicerato deshidratasa

44. Grupo 5: Isomerasas
Catalizan reacciones de isomerización
moleculares (rearreglos intramoleculares)
Reacciones altamente reversibles
Nombres comunes: mutasa, epimerasa, aldo-ceto
isomerasa
Clasificación y nomenclatura
A B
Ejemplo:
Glucosa isomerasa (EC 5.3.1.5)

45. Isomerización aldo-ceto

46. 5.1.x - Rasemasas y Epimerasas
5.2.x - cis-Trans-Isomerasas
5.3.x - Oxidoreductasas Intramolecular
5.4.x - Transferasas Intramoleculares (mutases)
5.5.x - Liasas Intramoleculares
5.99.x - Otras Isomerasas
Grupo 5: Isomerasas
Clasificación y nomenclatura
Clasificación de las isomerasas:

47. Grupo 6: Ligasas
Catalizan la unión de dos grupos químicos a expensas
de la hidrólisis de un nucleótido trifosfato (ATP, GTP, etc.).
A + B + ATP A-B + ADP + Pi
Clasificación y nomenclatura
Ejemplo: Glutationa sintasa (EC 6.2.2.3)
Nombre sistémico:
G-L-glutamilo-L-cisteina:glicina ligase Pi

48. Grupo 6: Ligasas
Clasificación y nomenclatura
Clasificación de las ligasas:
6.1.x - Forman enlaces C-O
6.2.x - Forman enlaces C-S
6.3.x - Forman enlaces C-N
6.4.x - Forman enlaces C-C
6.5.x - Forman enlaces ésteres fosfóricos
6.6.x - Actúan sobre enlaces N-metal
Nombres comunes: carboxilasa, tionasa, sintetasa

49. • Son precursores inactivos
de enzimas.
• Función: proteger la
célula que los sintetiza.
• EJEMPLOS:
▫ Pepsinógeno
▫ Tripsinógeno
▫ Quimiotripsinógeno
▫ Procolágeno
▫ ….
PEPSINÓGENO
Proenzima o zimógeno

50. Proenzima o zimógeno
• Mecanismos de
proteólisis
• Algunas enzimas son
sintetizadas y
almacenadas como un
precursor inactivo en un
compartimiento celular,
y se activan por otra
enzima en el lugar o
momento en que deben
actuar. Ej:‡
Enzimas
digestivas‡

51. ACTIVACIÓN DEL PEPSINÓGENO
1. Liberación del
sitio
autocatalítico
por H+.
2. Autolisis de
parte de la
cadena
3. Pepsina
(activa)
4. Pepsina activa
otros
pepsinógenos
Caso de
retroalimentación
positiva

52. Tarea investigar que es:
Holoenzima
Grupo prostético

53. Cinética Enzimática
 La cinética enzimática es el análisis cuantitativo del efecto de cada uno de los
factores que intervienen en la actividad enzimática, que se evalúa a través de
la velocidad de la reacción catalizada.
Variables que influyen en la velocidad de una
reacción enzimática
1. Concentración de enzima
2. Concentración de substrato
3. pH
4. Temperatura
5. Efectores (Activadores e Inhibidores)

54. t
s
p
[ ]
Concepto de velocidad inicial

55. Efecto de la concentración de enzima: relación lineal
v
[E]
. . .. . . . .. . .

56. S
E
ES
P
EP
Ciclo catalítico
de una enzima
Una cinética lineal implica
un proceso regenerativo,
cíclico

57. v
[s]
Efecto de la concentración de substrato
.
.
.
. . . . .

58. E + S ES E + P
k+1
k-1
k+2
Una cinética hiperbólica implica un proceso saturante:
Hay un número limitado de sitios
en la enzima para fijar substrato;
una vez que están ocupados
todos, por mucho que aumente la
concentración de substrato, la
velocidad permanecerá constante
tendiendo a un valor asintótico
Kcat (constante
catalítica o número
de recambio):
número de
moléculas de
sustrato convertidas
en producto por
molécula de enzima,
por unidad de
tiempo.

59. Vm (velocidad máxima):
es la velocidad alcanzada
cuando todas las moléculas
de E se encuentran unidas a
S, para esto la [S] tiene que
ser muy alta (saturación).
Km (constante de
Michaelis-Menten):
es la [S] a la cual la enzima
alcanza la mitad de su Vm
(velocidad máxima)
Km esta relacionado inversamente con la afinidad de la enzima por el
sustrato.‡
la Vm es directamente proporcional a la cantidad total
de enzima: Vm= Kcat x [E]total
Kcat (constante catalítica o número de recambio):
número de moléculas de sustrato convertidas en producto por molécula de
enzima, por unidad de tiempo.
v
V s
K s
m


max
  
 
 
K
E S
ES
es
x
e x s
x
m   

0

60. Relación entre Km y Vmax
Michaelis y Menten
Concentración de Sustrato [S]
Velocidad
de
la
reacción
(v)
Km
Vmax
Vmax/2
La Km es la concentración de sustrato
donde se obtiene la mitad de la Vmax
v
V s
K s
mx
m



61. Concentración de Sustrato [S]
Velocidad
de
la
reacción
(v)
Km
Vmax
Vmax/2
A mayor Km, menor es la afinidad de la enzima por el sustrato
A menor Km mayor es la afinidad de la enzima por el sustrato

64. La Tabla 7.3 muestra los valores de kcat/Km para diversos sustratos de la
quimotripsina, una enzima digestiva secretada por el páncreas.
Tiene preferencia a romper enlaces cerca de cadenas laterales
hidrofóbicas y voluminosas

65. La mayoría de las reacciones bioquímicas incluyen múltiples sustratos
Representación de Cleland para reacciones bisustrato. (A) Reacción secuencial. El primer sustrato (NADH) se
une a la enzima y, después, se une el segundo sustrato (piruvato) para formar un complejo ternario compuesto
por dos sustratos y la enzima. A continuación tiene lugar la catálisis, en la que se forma un complejo ternario
compuesto por dos productos y la enzima. A continuación, se liberan los productos de forma secuencial. (B)
Doble desplazamiento. Se une el primer sustrato (aspartato) y se produce el primer paso catalítico, con lo que
se genera una enzima sustituida (E-NH3). A continuación, se libera el primer producto (oxalacetato). El
segundo sustrato (a-cetoglutarato) se une a la enzima sustituida. Se produce el segundo paso catalítico en el
que el NH3 se transfiere al sustrato para formar el producto final, glutamato, que se desprende de la enzima.

66. Factores que influyen en la
velocidad de la reacción E-S
• Concentración enzima:
▫ La velocidad de una reacion
enzimatica es directamente
proporcional a la
concentración de la enzima.
▫ + [E]= +Vreacción
• Concentración del sustrato:
▫ Aumento de concentración de
sustrato, la velocidad
aumenta hasta un maximo
que representa la
saturación de la enzima
• Temperatura:
▫ Amento de la T°, la velocidad
aumenta hasta una T°
optima, después disminuye la
velocidad de la reacción
(desnaturalización)
• pH:
▫ La velocidad de la reacción
llega a un máximo para un
pH optimo, adición de bases
o ácidos desnaturalizar o
inactivar la enzima y la
velocidad disminuye.

67. Efecto de la temperatura en la ENZIMA
Cada enzima tiene una temperatura óptima.
Temperatura
15º 40º 75º
Aumento de la
velocidad
Desnaturación
por calor
1. Aceleración de la
reacción según
Arrhenius
2. Desnaturalización
térmica de la proteína

68. Efecto del pH
pH
v
1. Sobre la fijación
del substrato al
centro activo:
- Grupos
disociables de la
enzima
- Grupos
disociables del
substrato
2. Sobre la
transformación
catalítica del
substrato
3. Sobre la
estructura de la
proteína enzimática

69. ORGANISMOS TERMÓFILOS
• Son organismos que viven a altas tº y realizan sus
reacciones enzimáticas a estas altas tº
• Ejemplos son los que viven en las aguas termales
• Es tema de investigación el aislamiento de las
enzimas de estos organismos para desarrollar
procesos industriales en condiciones más
extremas

70. Aspecto clínico
Los cambios en la Km pueden tener consecuencias fisiológicas
• La repercusión fisiológica de la Km se refleja en la sensibilidad de algunas
personas hacia el etanol.
• Ingerir pequeñas cantidades de alcohol, elevados efectos fisiológicos
hígado
síntomas
En consecuencia, se convierte menos acetaldehído en acetato; el
exceso de acetaldehído se escapa hacia la sangre y es responsable
de los efectos fisiológicos.
mayoría de la gente dos versiones de la
aldehído deshidrogenasa
Mitocondrial
Km baja
citoplasmática
Km elevada
personas
susceptibles Km de la enzima citoplasmática es alta, sólo alcanza una velocidad
catalítica elevada cuando la concentración de acetaldehído es muy alta.

71. Inhibición
enzimática

72. Los inhibidores isostéricos pueden ser de dos tipos:
1. Inhibidor reversible: establece un equilibrio con la enzima libre,
con el complejo enzima-substrato o con ambos:
E + I EI
2. Inhibidor irreversible: modifica químicamente a la enzima:
E + I E’
ES + I ESI

73. Inhibición reversible
(a) El inhibidor se fija al centro activo de la enzima libre,
impidiendo la fijación del substrato: Inhibición Competitiva
(b) El inhibidor se fija a la enzima independientemente de que lo
haga o no el substrato; el inhibidor, por tanto, no impide la
fijación del substrato a la enzima, pero sí impide la acción
catalítica: Inhibición No Competitiva
(c) El inhibidor se fija únicamente al complejo enzima-substrato
una vez formado, impidiendo la acción catalítica; este tipo
se conoce como Inhibición Anticompetitiva

74. Inhibición
Competitiva

75. Inhibidores Competitivos
• Compiten con el sustrato por el sitio activo de la
enzima
• Se une solo a la enzima libre
• V máx no se altera y K M cambia

76. Inhibición competitiva
Al aumentar la cantidad de
SUSTRATO el inhibidor
competitivo es desplazado y se
forma producto

78. E ES
EI
I
S
E + P
Características:
- Las fijaciones de substrato e inhibidor son mutuamente exclusivas
- A muy altas concentraciones de substrato desaparece la inhibición
- Por lo general, el inhibidor competitivo es un análogo químico del
substrato.
- El inhibidor es tan específico como el substrato
Se define una constante de
equilibrio de disociación del
inhibidor: Ki =
[E] [I]
[EI]

79. Km
Sin
inhibidor
Km
con
inhibidor
Sin inhibidor
Con inhibidor
El inhibidor competitivo
aumenta la Km

80. Inhibidor competitivo
su estructura es similar a la del sustrato
No se forma producto
Inhibidor competitivo
Análogo estructural

81. • metabolismo de los
nucleótidos para la
síntesis de DNA
• Metotrexato se
usa en la terapia de
algunos cánceres,
inhibiendo la
síntesis de DNA
Metotrexato y Dihidrofolato

82. Inhibición acompetitiva o
Incompetitiva

83. Inhibidor Incompetitivo
En este tipo de inhibición el inhibidor se enlaza al centro activo
pero solo después de que el sustrato lo haya hecho y, por tanto,
inhibidor y sustrato no compiten. De esta manera, aunque todo
el sustrato esté saturando la enzima y toda la enzima esté como
complejo ES, el inhibidor puede enlazarse produciendo un
complejo inactivo ESI.
Como I solo se une a ES estimula la formación de ES y, por
tanto, incrementa la unión del sustrato a la enzima,
disminuyendo Km . Sin embargo, el complejo ESI no conduce a
productos y Vm disminuye.

84. Inhibidor Incompetitivo
• Se une a un lugar diferente del sitio activo de la
enzima
• Se une sólo al complejo enzima-sustrato
• Los efectos que tiene: disminuye el valor de Km y
también el de Vmáx

85. E ES
S
E + P
I
ESI
Inhibición
Anticompetitiva
El inhibidor sólo puede fijarse al complejo ES;
el complejo ESI no es productivo

86. Inhibición No
Competitiva

87. Inhibidor No Competitivo
• Se une a un lugar diferente del sitio activo la
enzima
• Se une a la enzima libre y también al complejo
enzima-sustrato
• Por acción del inhibidor disminuye la Vm pero el
valor de Km no se altera

88. Inhibición NO competitiva

89. Inhibidor NO competitivo
El inhibidor NO competitivo se une a la enzima en un sitio diferente del sitio
activo

91. E ES
EI
I
S
E + P
I
ESI
S
Inhibición
No Competitiva
El inhibidor se fija indistintamente a la enzima libre E
y al complejo enzima-substrato ES; ni el complejo EI
ni el complejo ESI son productivos

92. Inhibición Irreversible
- Los inhibidores irreversibles reaccionan con un grupo
químico de la enzima, modificándola covalentemente
- Su acción no se describe por una constante de equilibrio Ki,
sino por una constante de velocidad ki:
E + I E’
- A diferencia de la inhibición reversible, el efecto de los
inhibidores irreversibles depende del tiempo de actuación
del inhibidor.
- Los inhibidores irreversibles son, por lo general, altamente
tóxicos.

93. Inhibidores Irreversibles
• Producen inactivación permanente de la
actividad enzimática
• Se interfiere con el normal desarrollo de una
reacción o vía metabólica

94. Algunos tipos de inhibidores irreversibles
1. Reactivos de grupos -SH
2. Organofosfóricos
3. Ligandos de metales
4. Metales pesados

95. Inhibición enzimática alosterica

96. Enzimas Alostéricas
• Son enzimas cuya estructura proteica está formada
de varias subunidades
• No se rigen por la cinética de M - M
• Además del sitio o centro activo tienen sitios
alostéricos o de regulación
• Sitio activo/sustratos;
• Sitio alostérico/moduladores o reguladores
• La relación entre la velocidad de reacción y la
concentración de sustrato sigue cinética sigmoídea

97. ENZIMAS ALOSTÉRICOS
• Son proteínas:
▫ OLIGOMÉRICAS (con varias
subunidades)
▫ Con centros reguladores:
 Para unión de un ACTIVADOR
 Para unión de un INHIBIDOR
▫ Y centro activo (en una o en
varias subunidades)
• Formas:
▫ R: forma activa (se forma
product0)
▫ T: forma inactiva

99. • Las enzimas alostéricas
presentan estructura
cuaternaria.
• Tienen diferentes sitios
activos, unen mas de una
molécula de sustrato
• La unión del sustrato es
cooperativa
• la curva de velocidad
presenta una forma
sigmoidal
ENZIMAS ALOSTÉRICOS

100. Concepto de Cooperatividad
• La unión de los sustratos al sitio activo de
una subunidad produce un cambio
conformacional que por contacto físico se
transmite a las subunidades vecinas,
facilitando las interacciones
• Modelos de unión: secuencial y concertado
• Ejemplos: unión Hb-O2, enzimas alostéricas
y sus sustratos

101. Moduladores Alostéricos
• También reciben el nombre de efectores y
pueden ser positivos o negativos
• Se unen al sitio alostérico que puede estar en la
misma subunidad que tiene al sitio activo o en
las subunidades regulatorias
• Su unión produce un cambio conformacional
que afecta al sitio activo

104. Efector positivo
Efector negativo
Tiene subunidades
catalíticas para los
sustratos y
subunidades
regulatorias para los
efectores