Este documento describe las enzimas y su funcionamiento. Explica que las enzimas son catalizadores que aumentan la velocidad de las reacciones químicas sin modificar sus resultados. Actúan de forma específica uniendo sustratos a sitios activos en su estructura terciaria. La velocidad de una reacción catalizada depende de factores como la concentración de sustrato, temperatura y pH. También cubre la clasificación de enzimas en grupos como oxidorreductasas, transferasas e hidrolasas, e incluye de

1. ENZIMAS

3. Enzima
Sitio activo
Sustrato

7. ¿Cómo actúan las enzimas?
• Las enzimas son catalizadores y como tales aumentan la velocidad de
la reacción química, sin modificar su resultado.
• No modifican la energía de los reactivos ni de los productos pero sí
disminuyen la energía de activación, una especie de barrera
energética que deben pasar los reactivos para convertirse en
productos.

10. ¿ Una misma enzima cataliza las
distintas reacciones?
•No, las enzimas son específicas, cada una cataliza una
determinada reacción.

11. • La alta especificidad se debe a
que su estructura terciaria le
permite formar cavidades
llamadas sitios activos, lugar
donde se ubica el sustrato
durante el proceso de catálisis.

13. sustrato
Complejo
enzima-sustrato
productos

14. ¿La velocidad de una reacción
catalizada por una enzima es siempre
la misma?
No, depende de muchos factores entre los que se
cuentan:
•Concentración del sustrato
•Temperatura
•pH

15. Concentración de sustrato
•A mayor concentración de sustrato es mayor la
velocidad.
•Pero no aumenta indefinidamente, cuando no hay
más enzima para unirse al sustrato se alcanza la
velocidad máxima

17. pH
• Cada enzima tiene un pH óptimo en el cual la actividad enzimática es
máxima

18. Temperatura
• Cada enzima tiene una temperatura óptima en la cual su
actividad es máxima

19. De modo que …
• si variamos el pH o la temperatura, la velocidad de la reacción
catalizada por una enzima también varía.
• Los valores de pH y temperatura óptima son aquellos a los
cuales se alcanza la máxima actividad enzimática o la mayor
velocidad de reacción

20. Estado Nativo Estado Desnaturalizado
Desnaturalización de una Proteína
Se llama desnaturalización de las proteínas a la pérdida de las
estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y
cuaternaria), quedando la cadena polipeptídica reducida a un
polímero estadístico sin ninguna estructura tridimensional fija

21. Los cofactores enzimáticos suelen ser moléculas complejas,
que nuestro organismo no puede sintetizar, por lo general.
Por esa razón muchos cofactores enzimáticos deben ser, en
todo en parte, ingresados con la dieta; muchos de ellos son, por
lo tanto, vitaminas.
Ni todos los cofactores son vitamínicos ni todas las vitaminas
son cofactores enzimáticos

23. Modelo de Llave y Cerradura (Emil Fischer)
Substrato y enzima se acoplan de
forma estereospecífica,
de la misma manera que una
llave se ajusta a su cerradura.
Modelo aceptado durante mucho
tiempo; hoy se considera
insuficiente al no explicar
algunos fenómenos de la
inhibición enzimática.
Teorías de la Acción Enzimática

24. Modelo de Ajuste Inducido (Koshland)
Tanto la enzima como el
substrato sufren una
alteración en su estructura
por el hecho físico de la
unión.
Está mucho más de
acuerdo con todos los
datos experimentales
conocidos hasta el
momento.

25. Teorías de la acción enzimática, 3
La teoría del Ajuste Inducido se amplía en la actualidad
definiendo la acción enzimática como
Estabilización del Estado de Transición
Según lo cual, el Centro Activo enzimático es en realidad
complementario no al substrato o al producto, sino al
estado de transición entre ambos.

26. Una enzima puede unir dos sustratos en su sitio activo

27. NOMENCLATURA DE ENZIMAS
ATP: hexosa fosfotransferasa
Nombre sistemático:
Donador Aceptor
Grupo transferido
EC 2.7.1.1
Número sistemático
Enzyme
Comission
Grupo Subgrupo
Sub-subgrupo
Enzima
Nombre común: Hexokinasa

28. EC 1.x  Oxidorreductasas
EC 2.x  Transferasas
EC 3.x  Hidrolasas
EC 4.x  Liasas
EC 5.x  Isomerasas
EC 6.x  Ligasas
Clasificación de enzimas por Grupos
Clasificación y nomenclatura

29. Enzimas:
No. Clase Tipo de reacción
que catalizan
Ejemplo
1 Oxidorreductasas De óxido reducción
(transferencia de e-)
Deshidrogenasas
Peroxidasa
Oxidasas
Oxigenasas
Reductasas
Reducción: ganancia de electrones (hidrógeno o pérdida de
oxígeno)
Oxidación: pérdida de electrones (hidrógeno o ganancia de
oxígeno).
La Oxidación y la Reducción son reacciones acopladas (REDOX)

30. Grupo 1: Oxidorreductasas
Catalizan reacciones de oxidorreducción, en que átomos de
oxigeno ó hidrogeno son trasladados entre moléculas:
En las reacciones redox, siempre tienen que estar presentes a
la vez el aceptor y el dador electrónico.
AH2 + B A + BH2
Clasificación y nomenclatura
Ared + Box Aox + Bred

31. Nomenclatura del subgrupo en oxidorreductasas:
EC 1.1.x - Deshidrogenasas
EC 1.2.x - Oxidasas
EC 1.3.x - Peroxidasas
EC 1.4.x - Oxigenasas
EC 1.5.x - Hidroxilasas
EC 1.6.x - Reductasas
Clasificación y nomenclatura
Grupo 1: Oxidorreductasas
Aplicaciones: Ensayos de diagnostico clínico (glucosa oxidasa y colesterol oxidasa
Deslignificación ó Bioblanqueamiento

32. Enzimas:
No. Clase Tipo de reacción que
catalizan
Ejemplo
1 Oxidorreductasas De óxido reducción (transferencia de
e-)
Deshidrogenasas
Peroxidasa Oxidasas
Oxigenasas
Reductasas
2 Transferasas Transferencia de grupos Kinasas
Transaminasas

33. A-X + B A + B-X
Grupo 2: Transferasas
Catalizan reacciones de transferencia de átomos ó
grupo de átomos entre moléculas:
ATP: D-Hexosa Fosfotransferasa EC 2.7.1.1
Nombre común: hexokinasa
Clasificación y nomenclatura

34. Clasificación de subgrupo de las transferasas:
EC 2.1.x - Grupos monocarbonados
EC 2.2.x - Grupos aldehido o ceto
EC 2.3.x - Aciltransferasas
EC 2.4.x - Glicosiltransferasas
EC 2.5.x - Alquil- o Ariltransferasas
EC 2.6.x - Grupos nitrogenados
EC 2.7.x - Grupos fosfato
EC 2.8.x - Grupos sulfato
EC 2.9.x - Grupos selenio
Clasificación y nomenclatura
Grupo 2: Transferasas
Aplicaciones: Síntesis de oligosacáridos

35. No. Clase Tipo de reacción que
catalizan
Ejemplo
1 Oxidorreductasas De óxido reducción (transferencia de e-)
Deshidrogenasas
Peroxidasa Oxidasas
Oxigenasas
Reductasas
2 Transferasas Transferencia de grupos Kinasas
Transaminasas
3 Hidrolasas
Hidrólisis, con transferencia
de grupos funcionales del
agua
Pirofosfatasa
Tripsina
Aldolasa
Enzimas:

36. Grupo 3: Hidrolasas
Catalizan reacciones de hidrólisis y también su reverso. Son
las más comunes en el dominio de la tecnología enzimática:
A-B + H2O A-OH + H-B
No se suelen utilizar nombres sistemáticos en las
hidrolasas. Muchas de ellas conservan el nombre
Primitivo. Ejemplo: Quimosina EC 3.4.23.4.
Clasificación y nomenclatura

37. Clasificación de las hidrolasas:
3.1.-.- Esterasas (carboxilesterasas, fosfoesterasas, sulfoesterasas)
3.2.-.- Glicosidasas
3.3.-.- Éter hidrolasas
3.4.-.- Péptido hidrolasas
3.5.-.- Acil anhídrido hidrolasas
Grupo 3: Hidrolasas
Clasificación y nomenclatura

38. No. Clase Tipo de reacción que
catalizan
Ejemplo
1 Oxidorreductasas De óxido reducción (transferencia de e-)
Deshidrogenasas
Peroxidasa Oxidasas
Oxigenasas
Reductasas
2 Transferasas Transferencia de grupos Kinasas
Transaminasas
3 Hidrolasas Hidrólisis, con transferencia de grupos
funcionales del agua
Pirofosfatasa
Tripsina
Aldolasa
4 Liasas Lisis de un substrato,
generando un doble enlace, o
Adición de un substrato a un
doble enlace de un 2o.
substrato
(Sintasas)
Descarboxilasa
pirúvica
Enzimas:

39. Grupo 4: Liasas
Catalizan reacciones reversibles de remoción de grupo de
átomos del sustrato (este grupo no incluye las hidrolasas):
A-B A + B
Clasificación y nomenclatura
Ejemplo
Nombre sistemático:
Histidina amonio-liasa (EC 4.3.1.3)
Nombre común:
Histidasa

40. Clasificación de las liasas:
4.1.x - Actúan sobre enlaces C-C
4.2.x - Actúan sobre enlaces C-O
4.3.x - Actúan sobre enlaces C-N
4.4.x - Actúan sobre enlaces C-S
4.5.x - Actúan sobre enlaces C-Haluro (S-, Cl-, Br-, I- At-)
4.6.x - Actúan sobre enlaces P-O
4.99.x - Otras liases
Clasificación y nomenclatura
Aplicaciones: Pectato liasa – Remueve los compuestos indeseables (ceras,
pectinas, proteínas) en fibras en la industria textil – “bioscouring”
Grupo 4: Liasas

41. No. Clase Tipo de reacción que
catalizan
Ejemplo
1 Oxidorreductasas De óxido reducción (transferencia de e-)
Deshidrogenasas
Peroxidasa Oxidasas
Oxigenasas
Reductasas
2 Transferasas Transferencia de grupos Kinasas
Transaminasas
3 Hidrolasas Hidrólisis, con transferencia de grupos
funcionales del agua
Pirofosfatasa
Tripsina
Aldolasa
4 Liasas Lisis de un substrato, generando un
doble enlace, o
Adición de un substrato a un doble
enlace de un 2o. substrato
(Sintasa)
(Sintasas)
Descarboxilasa
pirúvica
5 Isomerasas Transferencia de grupos en
el interior de las moléculas
para dar formas isómeras
Mutasas
Epimerasas
Racemasas
Enzimas:

42. Grupo 5: Isomerasas
Catalizan reacciones de isomerización moleculares
Clasificación y nomenclatura
A B
Ejemplo:
Glucosa isomerasa (EC 5.3.1.5)

43. 5.1.x - Rasemasas y Epimerasas
5.2.x - cis-Trans-Isomerasas
5.3.x - Oxidoreductasas Intramolecular
5.4.x - Transferasas Intramoleculares (mutasas)
5.5.x - Liasas Intramoleculares
5.99.x - Otras Isomerasas
Grupo 5: Isomerasas
Clasificación y nomenclatura
Clasificación de las isomerasas:

44. No. Clase Tipo de reacción que
catalizan
Ejemplo
1 Oxidorreductasas De óxido reducción (transferencia de e-)
Deshidrogenasas
Peroxidasa Oxidasas
Oxigenasas
Reductasas
2 Transferasas Transferencia de grupos Kinasas
Transaminasas
3 Hidrolasas Hidrólisis, con transferencia de grupos
funcionales del agua
Pirofosfatasa
Tripsina
Aldolasa
4 Liasas Lisis de un substrato, generando un
doble enlace, o
Adición de un substrato a un doble
enlace de un 2o. substrato
(Sintasa)
(Sintasas)
Descarboxilasa pirúvica
5 Isomerasas Transferencia de grupos en el
interior de las moléculas para
dar formas isómeras
Mutasas
Epimerasas
Racemasas
6 Ligasas Formación de enlaces C-C,
C-S, C-O y C-N. Mediante
reacciones de condensación,
acopladas a la ruptura del ATP
Sintetasas
Enzimas:

45. Grupo 6: Ligasas
Catalizan la unión de dos grupos químicos a expensas
de la hidrólisis de un nucleótido trifosfato (ATP, GTP, etc.).
A + B + ATP A-B + ADP + Pi
Clasificación y nomenclatura
Ejemplo: Glutationa sintasa (EC 6.2.2.3)
Nombre sistémico:
G-L-glutamilo-L-cisteina:glicina ligase

46. Grupo 6: Ligasas
Clasificación y nomenclatura
Clasificación de las ligasas:
6.1.x - Forman enlaces C-O
6.2.x - Forman enlaces C-S
6.3.x - Forman enlaces C-N
6.4.x - Forman enlaces C-C
6.5.x - Forman enlaces ésteres fosfóricos
6.6.x - Actúan sobre enlaces N-metal

47. INHIBICIÓN ENZIMÁTICA
Son sustancias que
disminuyen, neutralizan
o regulan la actividad
enzimática.
son
INHIBIDORES
IRREVERSIBLES REVERSIBLES
El inhibidor se une
covalentemente al
enzima y la inutiliza
permanentemente
COMPETITIVA
NO COMPETITIVA
ACOMPETITIVA
(suelen ser
Unión del I al centro activo
Unión del I al un lugar
diferente al centro activo
(alosterismo)

48. Inhibidor:
Efector que hace disminuir la actividad enzimática, a través de
interacciones con el centro activo u otros centros específicos
(alostéricos).
Esta definición excluye todos aquellos agentes que inactivan a
la enzima a través de desnaturalización de la molécula enzimática
Inhibición Enzimática

49. 1. Inhibidor reversible: establece un equilibrio con la enzima libre,
con el complejo enzima-substrato o con ambos:
E + I EI
2. Inhibidor irreversible: modifica químicamente a la enzima:
E + I E’
ES + I ESI

50. E ES
EI
I
S
E + P
Inhibición
Competitiva
Las fijaciones de substrato e inhibidor son
mutuamente exclusivas; el complejo EI no es productivo

51. E ES
EI
I
S
E + P
I
ESI
S
Inhibición
No Competitiva
El inhibidor se fija
indistintamente a la
enzima libre E y al
complejo enzima-substrato
ES; ni el complejo EI ni el
complejo ESI son
productivos

52. E ES
S
E + P
I
ESI
Inhibición
Anticompetitiva
El inhibidor sólo puede fijarse al
complejo ES;
el complejo ESI no es productivo

53. Inhibición Irreversible
- Los inhibidores irreversibles reaccionan con un grupo
químico de la enzima, modificándola covalentemente
E + I E’
- A diferencia de la inhibición reversible, el efecto de los
inhibidores irreversibles depende del tiempo de actuación
del inhibidor.
- Los inhibidores irreversibles son, por lo general, altamente
tóxicos.

54. Algunos tipos de inhibidores irreversibles
1. Reactivos de grupos -SH
2. Organofosfóricos
3. Ligandos de metales
4. Metales pesados

55. Malonato Deshidrogenasa del ácido succínico
Sulfas Infecciones microbianas
Antihipertensores: Captopril y Enalopril
Alopurinol Controla la gota
Fluoruracilo Cáncer
Inhibidores Competitivos

57. ISOENZIMAS
 Diferentes formas moleculares de una
misma enzima.
Catalizan la misma reacción, actuando sobre
el mismo sustrato para dar el mismo producto
 Son sintetizadas por genes diferentes
 Tienen diferente composición aminoacídica
por lo que pueden separarse por electroforesis.

58.  Son utilizadas en clínica para determinar
el origen del tejido dañado
 Se encuentran ubicadas en diferentes
compartimentos de la célula ó en diferentes
tejidos.
Dos isoenzimas presentan en general
diferentes valores de Km y Vmáx.

59. Lactato deshidrogenasa (LDH)
Presenta 5 isoenzimas con distinta
composición en cuanto a sus subunidades
y c/u es específica de un tejido.
H4 H3M H2M2 HM3 M4
LDH-1 (H4): en el corazón y eritrocitos.
LDH-2 (H3M): en el sistema retículoendotelial y
leucocitos.
LDH-3 (H2M2): en los pulmones.

60. Ejemplo de isoenzima: Glucoquinasa y
hexoquinasa
Hexoquinasa
Glucoquinasa
Actividad
enzimática
Km. hexq Km. glucq [glucosa mmol/l