Las enzimas son generalmente proteínas que catalizan reacciones químicas en los seres vivos, reduciendo la energía de activación necesaria. Existen dos tipos principales de inhibición enzimática: la inhibición competitiva, donde el inhibidor compite con el sustrato por el sitio activo de la enzima, y la inhibición no competitiva, donde el inhibidor se une a la enzima independientemente del sustrato e impide la acción catalítica. La sulfanilamida es un ejemplo de inhibidor competitivo de la enzima dihidrofolato
Este documento presenta un resumen del Capítulo 6 sobre las reglas básicas del metabolismo. Explica las leyes de la termodinámica y cómo la energía se transfiere y transforma a través de reacciones químicas en los sistemas biológicos. También define los conceptos de enzimas, ATP y vías metabólicas, y cómo las enzimas catalizan las reacciones mediante la reducción de la energía de activación. Además, describe los mecanismos de regulación del metabolismo, incluida la inhibición por retro
Este documento presenta un temario sobre enzimas y cinética enzimática. Se define una enzima y sus propiedades, y se explican términos relacionados como cofactor, coenzima y grupo prostético. Se describen el mecanismo de acción enzimática, los factores que afectan las reacciones enzimáticas y los métodos para medir la actividad enzimática. El objetivo es que los estudiantes comprendan qué son las enzimas, su función en los procesos biológicos y cómo catalizan las reacciones bioquímic
Este documento presenta información sobre biocatalizadores como las enzimas. Explica que las enzimas son proteínas globulares que aceleran reacciones químicas en los seres vivos y que actúan como catalizadores para reducir la energía de activación requerida en las reacciones metabólicas. También describe las características, estructura, tipos, clasificación y factores que regulan la actividad de las enzimas.
El documento trata sobre enzimas. Explica que las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores, modificando la velocidad de las reacciones químicas y rebajando la energía de activación requerida. También describe que las enzimas reducen la energía de activación necesaria para que ocurran las reacciones, acelerando así considerablemente las velocidades de las reacciones.
El documento describe las características generales de los enzimas. Los enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas y aceleran las reacciones que pueden ocurrir espontáneamente. Los enzimas funcionan de manera específica y óptima sólo dentro de un rango limitado de temperatura y pH.
El documento describe las funciones y propiedades de las enzimas. Las enzimas son proteínas que catalizan reacciones bioquímicas, acelerando su velocidad sin alterar el equilibrio. Actúan como catalizadores biológicos y tienen usos médicos y comerciales. Su actividad depende de factores como la concentración de sustrato, pH, temperatura y presencia de cofactores.
Las enzimas son generalmente proteínas que catalizan reacciones químicas en los seres vivos, reduciendo la energía de activación necesaria. Existen dos tipos principales de inhibición enzimática: la inhibición competitiva, donde el inhibidor compite con el sustrato por el sitio activo de la enzima, y la inhibición no competitiva, donde el inhibidor se une a la enzima independientemente del sustrato e impide la acción catalítica. La sulfanilamida es un ejemplo de inhibidor competitivo de la enzima dihidrofolato
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El documento describe las características generales de los enzimas. Los enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas y aceleran las reacciones que pueden ocurrir espontáneamente. Los enzimas funcionan de manera específica y óptima sólo dentro de un rango limitado de temperatura y pH.
El documento describe las funciones y propiedades de las enzimas. Las enzimas son proteínas que catalizan reacciones bioquímicas, acelerando su velocidad sin alterar el equilibrio. Actúan como catalizadores biológicos y tienen usos médicos y comerciales. Su actividad depende de factores como la concentración de sustrato, pH, temperatura y presencia de cofactores.
1) El documento describe conceptos clave del metabolismo celular como las vías metabólicas, metabolitos y enzimas. 2) Las enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas en el metabolismo y permiten que ocurran a bajas temperaturas. 3) Existen diferentes tipos de metabolismo como el catabolismo, anabolismo y metabolismo intermediario que involucran la conversión de biomoléculas.
enzimas-naturaleza-y-funcion de las enzimas en la naturalezaMauraFrancisco
Las enzimas son proteínas que aceleran las reacciones químicas en el cuerpo sin alterar el equilibrio de la reacción. Funcionan bajando la energía necesaria para iniciar una reacción. Factores como la temperatura, pH y concentración de sustrato afectan la actividad de las enzimas. La cinética de Michaelis-Menten describe cómo la velocidad de una reacción enzimática depende de la concentración de sustrato. Existen inhibidores que se unen a las enzimas y disminuyen su actividad
El documento trata sobre las enzimas. Explica que las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores, modificando la velocidad de las reacciones que regulan y rebajando la energía de activación necesaria. También describe algunos factores que influyen en la actividad enzimática como el pH, la temperatura, la concentración de sustrato y la presencia de cocatalizadores, activadores e inhibidores.
El documento describe conceptos clave sobre el metabolismo y las enzimas. Explica que el metabolismo consiste en reacciones químicas catalizadas por enzimas que transforman biomoléculas. Las enzimas son proteínas que aceleran las reacciones metabólicas al disminuir la energía de activación requerida, sin ser consumidas en el proceso. Las enzimas muestran alta especificidad y están sujetas a regulación por factores como el pH, la temperatura y los inhibidores o activadores.
Las enzimas son macromoléculas proteínicas que actúan como catalizadores en las reacciones químicas que ocurren constantemente en los seres vivos. Permiten que estas reacciones ocurran rápidamente en condiciones moderadas de temperatura, pH y presión. Están compuestas de una porción proteica y, en algunos casos, una porción no proteica llamada coenzima. Cada enzima tiene un sitio activo específico que le permite unirse a su sustrato de manera selectiva y catalizar una reacción quí
Este documento trata sobre el metabolismo celular y del ser vivo. Explica que las células y los organismos son sistemas abiertos que intercambian materia y energía con su entorno, manteniéndose en equilibrio dinámico. También habla sobre las enzimas, cómo catalizan reacciones bioquímicas de forma específica y cómo factores como la temperatura, el pH, los cofactores y la concentración de sustrato afectan su actividad. Por último, explica conceptos como la energía celular, las vitaminas y consideraciones
Las enzimas son proteínas que catalizan todas las reacciones bioquímicas, acelerando sustancialmente las tasas de reacción sin alterar los equilibrios químicos. Funcionan como catalizadores biológicos y tienen muchos usos médicos y comerciales. Factores como la concentración del sustrato, la concentración de la enzima, la temperatura y el pH afectan la actividad enzimática.
Las enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas en los seres vivos, acelerando las reacciones y reduciendo la energía necesaria. Cada enzima tiene un sitio activo único que se une al sustrato de manera específica. La velocidad de una reacción catalizada por una enzima depende de factores como la concentración de sustrato, el pH, y la temperatura, y alcanza un máximo en condiciones óptimas para cada enzima.
Las enzimas son proteínas que aceleran las reacciones químicas en el cuerpo. Funcionan como catalizadores sin ser consumidas en las reacciones. Su actividad depende de factores como la temperatura, el pH y la concentración de sustrato. Están compuestas de aminoácidos que forman una estructura tridimensional con un sitio activo donde se une el sustrato. Algunas requieren cofactores como iones metálicos o coenzimas para funcionar.
Este documento trata sobre enzimas y su actividad enzimática. Las enzimas son catalizadores proteicos que aceleran las reacciones químicas disminuyendo la energía de activación requerida. Reconocen sustratos específicos y permiten que los equilibrios químicos se establezcan rápidamente. Su actividad depende de mantener su conformación nativa.
Este documento describe las funciones y propiedades de las enzimas. Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores para aumentar enormemente la velocidad de las reacciones bioquímicas. Funcionan mediante la unión a sustratos específicos en su sitio activo, lo que reduce la energía de activación requerida para la reacción. Algunas enzimas también requieren cofactores como iones metálicos o moléculas orgánicas llamadas coenzimas para su actividad catalítica.
Este documento trata sobre las enzimas. Brevemente, explica que las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores, rebajando la energía necesaria para que las reacciones bioquímicas ocurran. También describe algunas propiedades clave de las reacciones enzimáticas, como su alta eficiencia, especificidad y capacidad de regulación. Por último, resume los principales factores que influyen en la actividad enzimática, como el pH, la temperatura, los cofactores y la regulación alostérica o isoestérica
El documento habla sobre las enzimas. Explica que son macromoléculas proteínicas que actúan como catalizadores en las reacciones químicas que ocurren constantemente en los seres vivos. Gracias a las enzimas, estas reacciones pueden ocurrir rápidamente y de manera eficiente en condiciones moderadas de temperatura, pH y presión. También clasifica las enzimas en diferentes grupos dependiendo del tipo de reacción que catalizan y describe algunas de sus propiedades como la especificidad, la presencia de coenz
El documento describe las propiedades y características de las enzimas. Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores, acelerando las reacciones químicas y reduciendo la energía de activación requerida. Las enzimas son muy eficientes catalizadores y actúan de forma específica, regulada y reversible. Existen factores como el pH, la temperatura y los inhibidores que afectan la actividad enzimática.
Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores de reacciones químicas en los seres vivos, controlando la velocidad de dichas reacciones y haciendo posible que ocurran a temperaturas que no dañen al organismo. Cada enzima cataliza un tipo específico de reacción sobre un sustrato determinado. Las enzimas pueden catalizar miles de reacciones por minuto y permanecen intactas tras cada reacción, pudiendo catalizar muchas más. La actividad de las enzimas depende de factores como el
Ppt enzimas el control de las actividades celularesRamiodiaz
Este documento describe las reacciones básicas que ocurren en las células, incluida la ingestión de nutrientes, eliminación de desechos, crecimiento y reproducción. Explica que las células obtienen energía del alimento para llevar a cabo estas funciones a través de reacciones metabólicas, y que las enzimas actúan como catalizadores para controlar estas reacciones de manera eficiente. También describe cómo el ATP se utiliza para almacenar y transportar energía en la célula.
Las enzimas son catalizadores biológicos que aceleran reacciones químicas en los organismos vivos. Son proteínas que actúan uniéndose selectivamente a sustratos específicos para formar complejos enzima-sustrato que disminuyen la energía de activación de la reacción, acelerándola. Factores como la temperatura, pH y concentración de enzimas y sustratos afectan la actividad enzimática.
Este documento trata sobre la tecnología enzimática. Explica factores que afectan la actividad enzimática como la temperatura, pH y concentración de sustrato. También cubre la producción de enzimas, procesos enzimáticos, efectores enzimáticos como activadores e inhibidores, reacciones con múltiples sustratos y la inmovilización de enzimas para su reutilización.
Las enzimas son proteínas que aceleran las reacciones químicas sin modificarse ellas mismas. Se clasifican por su nombre sistemático según el sustrato que catalizan y por un código numérico. Requieren cofactores como iones o coenzimas para funcionar. Su actividad depende del pH, la temperatura y los cofactores. Existen mecanismos de inhibición enzimática reversibles como la competitiva o no competitiva e irreversibles.
El documento describe los conceptos básicos del crecimiento microbiano y el metabolismo. Explica que el crecimiento requiere la formación de estructuras complejas y una fuente de energía. Luego detalla las tres clases principales de energía que pueden utilizar los microorganismos (luz, sustancias inorgánicas, sustancias orgánicas) y los tipos de microorganismos asociados a cada fuente de energía (fotótrofos, litótrofos, heterótrofos/organótrofos). Finalmente, explica brevemente el
1) El documento describe conceptos clave del metabolismo celular como las vías metabólicas, metabolitos y enzimas. 2) Las enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas en el metabolismo y permiten que ocurran a bajas temperaturas. 3) Existen diferentes tipos de metabolismo como el catabolismo, anabolismo y metabolismo intermediario que involucran la conversión de biomoléculas.
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Las enzimas son proteínas que aceleran las reacciones químicas en el cuerpo sin alterar el equilibrio de la reacción. Funcionan bajando la energía necesaria para iniciar una reacción. Factores como la temperatura, pH y concentración de sustrato afectan la actividad de las enzimas. La cinética de Michaelis-Menten describe cómo la velocidad de una reacción enzimática depende de la concentración de sustrato. Existen inhibidores que se unen a las enzimas y disminuyen su actividad
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Las enzimas son macromoléculas proteínicas que actúan como catalizadores en las reacciones químicas que ocurren constantemente en los seres vivos. Permiten que estas reacciones ocurran rápidamente en condiciones moderadas de temperatura, pH y presión. Están compuestas de una porción proteica y, en algunos casos, una porción no proteica llamada coenzima. Cada enzima tiene un sitio activo específico que le permite unirse a su sustrato de manera selectiva y catalizar una reacción quí
Este documento trata sobre el metabolismo celular y del ser vivo. Explica que las células y los organismos son sistemas abiertos que intercambian materia y energía con su entorno, manteniéndose en equilibrio dinámico. También habla sobre las enzimas, cómo catalizan reacciones bioquímicas de forma específica y cómo factores como la temperatura, el pH, los cofactores y la concentración de sustrato afectan su actividad. Por último, explica conceptos como la energía celular, las vitaminas y consideraciones
Las enzimas son proteínas que catalizan todas las reacciones bioquímicas, acelerando sustancialmente las tasas de reacción sin alterar los equilibrios químicos. Funcionan como catalizadores biológicos y tienen muchos usos médicos y comerciales. Factores como la concentración del sustrato, la concentración de la enzima, la temperatura y el pH afectan la actividad enzimática.
Las enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas en los seres vivos, acelerando las reacciones y reduciendo la energía necesaria. Cada enzima tiene un sitio activo único que se une al sustrato de manera específica. La velocidad de una reacción catalizada por una enzima depende de factores como la concentración de sustrato, el pH, y la temperatura, y alcanza un máximo en condiciones óptimas para cada enzima.
Las enzimas son proteínas que aceleran las reacciones químicas en el cuerpo. Funcionan como catalizadores sin ser consumidas en las reacciones. Su actividad depende de factores como la temperatura, el pH y la concentración de sustrato. Están compuestas de aminoácidos que forman una estructura tridimensional con un sitio activo donde se une el sustrato. Algunas requieren cofactores como iones metálicos o coenzimas para funcionar.
Este documento trata sobre enzimas y su actividad enzimática. Las enzimas son catalizadores proteicos que aceleran las reacciones químicas disminuyendo la energía de activación requerida. Reconocen sustratos específicos y permiten que los equilibrios químicos se establezcan rápidamente. Su actividad depende de mantener su conformación nativa.
Este documento describe las funciones y propiedades de las enzimas. Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores para aumentar enormemente la velocidad de las reacciones bioquímicas. Funcionan mediante la unión a sustratos específicos en su sitio activo, lo que reduce la energía de activación requerida para la reacción. Algunas enzimas también requieren cofactores como iones metálicos o moléculas orgánicas llamadas coenzimas para su actividad catalítica.
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El documento describe las propiedades y características de las enzimas. Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores, acelerando las reacciones químicas y reduciendo la energía de activación requerida. Las enzimas son muy eficientes catalizadores y actúan de forma específica, regulada y reversible. Existen factores como el pH, la temperatura y los inhibidores que afectan la actividad enzimática.
Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores de reacciones químicas en los seres vivos, controlando la velocidad de dichas reacciones y haciendo posible que ocurran a temperaturas que no dañen al organismo. Cada enzima cataliza un tipo específico de reacción sobre un sustrato determinado. Las enzimas pueden catalizar miles de reacciones por minuto y permanecen intactas tras cada reacción, pudiendo catalizar muchas más. La actividad de las enzimas depende de factores como el
Ppt enzimas el control de las actividades celularesRamiodiaz
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Las enzimas son catalizadores biológicos que aceleran reacciones químicas en los organismos vivos. Son proteínas que actúan uniéndose selectivamente a sustratos específicos para formar complejos enzima-sustrato que disminuyen la energía de activación de la reacción, acelerándola. Factores como la temperatura, pH y concentración de enzimas y sustratos afectan la actividad enzimática.
Este documento trata sobre la tecnología enzimática. Explica factores que afectan la actividad enzimática como la temperatura, pH y concentración de sustrato. También cubre la producción de enzimas, procesos enzimáticos, efectores enzimáticos como activadores e inhibidores, reacciones con múltiples sustratos y la inmovilización de enzimas para su reutilización.
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La era precámbrica comenzó hace 4 millones de años y se cuenta hasta hace 570 millones de años. Durante este período se creó el complejo basal propio de la Guayana venezolana, al sur del país; también en Los Andes; en la cordillera norte de Perijá, estado de Zulia; y en el Baúl, estado de Cojedes.
Las heridas son lesiones en el cuerpo que dañan la piel, tejidos u órganos. Pueden ser causadas por cortes, rasguños, punciones, laceraciones, contusiones y quemaduras. Se clasifican en:
Heridas abiertas: la piel se rompe y los tejidos quedan expuestos (ej. cortes, laceraciones).
Heridas cerradas: la piel no se rompe, pero hay daño en los tejidos subyacentes (ej. contusiones).
El tratamiento incluye limpieza, aplicación de antisépticos y vendajes, y en algunos casos, suturas. Es crucial vigilar las heridas para prevenir infecciones y asegurar una curación adecuada.
El documento publicado por el Dr. Gabriel Toro aborda los priones y las enfermedades relacionadas con estos agentes infecciosos. Los priones son proteínas mal plegadas que pueden inducir el plegamiento incorrecto de otras proteínas normales en el cerebro, llevando a enfermedades neurodegenerativas mortales. El Dr. Toro examina tanto la estructura y función de los priones como su capacidad para propagarse y causar enfermedades devastadoras como la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob, la encefalopatía espongiforme bovina (conocida como "enfermedad de las vacas locas"), y el síndrome de Gerstmann-Sträussler-Scheinker. En el documento, se exploran los mecanismos moleculares detrás de la replicación de los priones, así como las implicaciones para la salud pública y la investigación en tratamientos potenciales. Además, el Dr. Toro analiza los desafíos y avances en el diagnóstico y manejo de estas enfermedades priónicas, destacando la necesidad de una mayor comprensión y desarrollo de terapias eficaces.
7. ALCALOIDES 2013-2014.docxinforme de practica en alaboratorio
ENZIMAS quimica biologica. ..,....,.,..,
1. SEGUNDA PARTE : ENZIMAS
• Resumiendo para que una reacción biológica
se ponga en marcha hace falta energía que
puede ser provista por moléculas
aportadoras(ATP) a través de reacciones
directas o acopladas.
• Hace falta que la reacción tenga cierta
velocidad dada por las enzimas.
4. COENZIMAS
• Porción no proteica de la enzima que
intervienen activamente experimentando los
cambios que compensan las transformaciones
sufridas por los sustratos ej:
• Oxdidorreductasas:
• Sustrato oxidado y enz coenzima reducida
• -----sustrato reducido + enz coenzima oxidada)
5. COENZIMAS
• OTRO EJ: TRANSFERASAS
• SUPONGAMOS ESTA REACCIÓN
• SUSTRATO-NH2+SUSTRATO CETOCOOH
• EN ESTA REACCIÓN SE VA A PRODUCIR UNA DOBLE
TRANSFERENCIA DE GRUPOS ATÓMICOS (NH2-CETO)
• ESTA REACCIÓN NO ES DIRECTA NECESITA DE UNA
ENZIMA Y SU COENZIMA
• 1-SUSTRATO –NH2-COOH +ENZ-COENZIMA----
SUSTRATOCETOCOOH+ENZ-COENZIMA NH2
• 2-ENZ-COENZIMA NH2+SUSTRATO CETOCOOH ----
• SUSTRATO AMINOCOOH +ENZ-COENZIMA
+SUSTRATOCETOCOOH
6. COENZIMAS
• MUCHAS DE LAS COENZIMAS TIENEN
ESTRUCTURA NUCLEOTÍDICA Y OTRAS
PROVIENEN DE LAS VITAMINAS
HIDROSOLUBLES DEL GRUPO B
7. COENZIMAS
NOMBRE VITAMINA
CORRESPONDIENTE
REACCIÓN QUE CATALIZA
PIROFOSFATO DE TIAMINA TIAMINA-B1 DESCARBOXILACIÓN OXIDATIVA DE ALFA
CETOÁCIDOS
FOSFATO DE PIRIDOXAL PIRIDOXINA-B6 TRANSAMINACIÓN
BIOTINA BIOTINA-B7-BH CARBOXILACIÓN –TRANSCARBOXILACIÓN
FLAVINADENINMONONUCLEÓTIDO
(FMN)
RIVOFLAVINA O B2 DESHIDROGENASAS
FLAVINADENINDINONUCLEÓTIDO
(FAD)
RIVOFLAVINA O B2 DESHIDROGENASAS
NICOTINADENINDINUCLEÓTIDO
(NAD)
NICOTINA O B5 O NIACINA DESHIDROGENASAS
NICOTINADENINDINUCLEÓTIDOFOSFATO
(NADP)
NICOTINA O B5 O NIACINA DESHIDROGENASAS
COENZIMA A ACIDO PANTOTÉNICO ACETILCOENZIMA
(TRANSPORTADORA DE GRUPOS ACILOS)
ACIDO TETRAHIDROFÓLICO ACIDO FOLICO SÍNTESIS DE PURINAS
COENZIMA B12 CIANOCOBALAMINA O B12 SÍNTESIS DE PURINAS
11. METALOENZIMAS
• PARA ALGUNAS ENZIMAS ES INDISPENSABLE LA
PRESENCIA DE IONES METÁLICOS: PARA SU ACTIVIDAD
CATALÍTICA,MANTENIMIENTO DE LAS ESTRUCTURA
TERCIARIA Y CUATERNARIA
• EJ:MG:LAS QUE USAN ATP COMO ACOPLADOR
• CA:LO REQUIEREN O SON ACTIVADAS EN SU
PRESENCIA: ENZIMAS DEL SISTEMA DE COAGULACIÓN
O HEMOSTASIA
• FE: CATALASAS O PEROXIDASAS, CITOCROMOS
• CU:CITOCROMOS OXIDASAS
• OTRAS ENZIMAS REQUIEREN ANIONES :EJ CLORURO
POR LA AMILASA
12. FUNCIONAMIENTO DE LA ENZIMA
• DIJIMOS ANTES QUE LA ENZIMA SE UNE AL
SUSTRATO PARA FORMAR E-S DISMINUYENDO SU
ENERGÍA DE ACTIVACIÓN
• EL LUGAR DONDE SE UNE LA ENZIMA AL
SUSTRATO SE LLAMA SITIO DE UNIÓN QUE
PUEDEN SER UNO O VARIOS Y LUEGO AL UNIRSE
CONFORMAN UNA ESTRUCTURA TERCIARIA QUE
FACILITA LA UNIÓN DE LA EZ EN SU SITIO
CATALÍTICO.LA COENZIMA FAVORECE ESTA UNIÓN
14. ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
• LAS ENZIMAS SE PUEDEN MEDIR A TRAVÉS DE:
SUSTRATO CONSUMIDO,PRODUCTO FORMADO,
VARIACIÓN DE SU COENZIMA
• EN LUGAR DE HABLAR DE CONCENTRACIÓN(ES MUY
PEQUEÑA) HABLAMOS DE ACTIVIDAD QUE SE EXPRESA
EN UNIDADES INTERNACIONALES : UNA UNIDAD
INTERNACIONAL ES LA CANTIDAD DE ENZIMA QUE
CATALIZA UN MICROMOL DE SUSTRATO POR MINUTO
• O EL KATAL QUE CORRESPONDE UNA UNIDAD A LA
CANTIDAD DE ENZIMA QUE CATALIZA 1 MOL DE
SUSTRATO CATALIZADO EN UN SEGUNDO
16. • CONCENTRACIÓN DEL SUSTRATO
• Para determinar la velocidad máxima de una
reacción enzimática, la concentración de
sustrato, ([S]) se aumenta hasta alcanzar una
velocidad constante, de formación de
producto. Esa es la velocidad máxima (Vmax)
de la enzima. En ese caso, los sitios activos de
la enzima están saturados con sustrato
19. FACTORES QUE MODIFICAN LA
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
• LA VELOCIDAD DE LA REACCIÓN SIEMPRE ES DIRECTAMENTE
PROPORCIONAL A LA ENZIMA
• LA CONCENTRACIÓN DE SUSTRATO : AL PRINCIPIO AUMENTA LA
ACTIVIDAD PERO LUEGO LA ACTIVIDAD ALCANZA UN ESTADO
ESTACIONARIO: HIPERBOLA
• TEMPERATURA: AL SER PROTEÍNAS LAS ENZIMAS TIENEN UNA
TEMPERATURA ÓPTIMA DE ACCIÓN QUE ES CARACTERÍSTICA DEL
ORGANISMO QUE TRATEMOS EN LOS HUMANOS LA TEMPERATURA
OPTIMA ES 37 0C.POR DEBAJO LA ATIVIDAD SE ENCUENTRA
DISMINUÍDA Y POR ENCIMA LA ACTIVIDAD SE PIERDE POR
DESNATURALIZACIÓN DE LA ENZIMA
• pH: EL pH TAMBIÉN DEBE SER EL OPTIMO PARA CADA SISTEMA
• TIEMPO: LA ACCIÓN ENZIMÁTICA NO ES INSTANTÁNEA TAMBIÉN
DEPENDE DEL TIPO DE ENZIMA
20. REGULACIÓN DE SU ACTIVIDAD
• VÍA METABOLICA: SE LLAMA A UNA SERIE DE
REACCIONES BIOLÓGICAS QUE OCURREN EN
ETAPAS DONDE CADA UNA DE ELLAS ES
CATALIZADA POR UNA ENZIMA DIFERENTE Y
CADA PASO QUE FORMA UN NUEVO
PRODUCTO QUE A SU VEZ ES SUSTRATO DEL
QUE SIGUE EJ:
• A+B-------C+D------E+F -------G*
21. ENZIMAS ALOSTÉRICAS
• En la reacción del ejemplo anterior cuando la
concentración de G aumente mucho, esta influirá
sobre la primera enzima para que disminuya la
actividad.(feed-back o retroalimentación negativa)
• También puede suceder que se acumule el mismo
sustrato el primero ej: A y entonces aumente la
actividad enzimática de la primera reacción para
sacar el sustrato del medio
• A este tipo de regulación se llama alostérica y ocurre
en un lugar distinto del sitio catalítico, sitio alostérico
y el inhibidor o activador es el agente modificador o
modulador
24. REGULACIÓN POR MODIFICACIÓN
COVALENTE
• Básicamente, consiste en modificar la
conformación de una enzima, como consecuencia
de la unión reversible, de tipo covalente, que se
establece entre grupos químicos de la proteína y
una molécula de bajo peso molecular.
• Un ej es la glucógeno fosforilada ez que participa
en la degradación de glucógeno cuando esta
fosforilada es activa y se llama fosforilasa A la B
es inactiva y está desfosforilada.
25. INHIBIDORES ENZIMÁTICOS
• EXISTEN AGENTES QUÍMICOS CAPACES DE
INHIBIR LA ACTIVIDAD CATALÍTICA DE LAS
ENZIMAS .
• SE PUEDEN CLASIFICAR EN:
• INHIBIDORES IRREVERSIBLES:TODA SUSTANCIA
QUE PRODUZCA UN CAMBIO PERMANENTE EN
LA MOLÉCULA QUE LLEVE A UN DETERIORO DE
SU ACTIVIDAD EJ: ORGANOFOSFORADOS Y
ACETILCOLINESTERASA
26. INHIBIDORES ENZIMÁTICOS
• REVERSIBLES: EL CAMBIO NO ES PERMANENTE
PUEDE SER:
• COMPETITIVO:EL INHIBIDOR TIENE SEMEJANZA
ESTRUCTURAL CON EL SUSTRATO Y LA ENZIMA
TIENE MAYOR AFINIDAD CON UNO QUE CON
OTRO EJ: SUCCINATO Y MALONATO –EZ
SUCCINATODESHIDROGENASA
• EL INHIBIDOR SE UNE AL SITIO ACTIVO.LA
INHIBICIÓN ES SUPERADA AUMENTANDO LA
CONCENTRACIÓN DEL SUSTRATO EN EL MEDIO
• EJ:PABA –AC FÓLICO Y SULFAMIDA ANTIBIOTICOS
27. INHIBIDORES ENZIMÁTICOS
• NO COMPETITIVO:SON COMPUESTOS QUE SE
UNEN A OTRO SITIO DISTINTO DEL SITIO
ACTIVO Y BLOQUEAN LA ACTIVIDAD
ENZIMATICA EJ CIANURO –FE –CITOCROMO-
HEMOGLOBINA
• ACOMPETITIVO: EL INHIBIDOR SE UNE AL
COMPLEJO ENZIMA- SUSTRATO
28. DEFINICIONES IMPORTANTES
• TODAS LAS ENZIMAS ESTÁN DETERMINADAS GENÉTICAMENTE Y SU
ALTERACIÓN EN UNA VÍA METABÓLICA SE TRADUCE EN UNA
ENFERMEDAD .
• LAS ENZIMAS EN SU MAYORÍA SON INTRACELULARES Y ESTÁN UBICADAS
SUBCELULARMENTE DE ACUERDO AL LUGAR DONDE SE PRODUCE LA VIA
METABÓLICA JUNTO A TODAS LAS DEMÁS PARTICIPANTES
• ALGUNAS ENZIMAS ESTÁN EN ESTADO INACTIVO EJ: PEPSIMÓGENO- EZ DE
COAGULACIÓN SE LLAMAN ZIMÓGENOS ,DEBEN SER ACTIVADOS ES DECIR
SEPARADOS O CORTADOS EN 2 TROZOS PARA TENER ACTIVIDAD
• ISOENZIMAS: DIFERENTES FORMAS MOLECULARES DE LA ENZIMA QUE
CATALIZAN AL MISMO SUSTRATO O REACCIÓN.GENERALMENTE SON DE
DISTINTOS TEJIDOS EJ: AMILASA SALIVAL O PANCREÁTICA
• EN EL LABORATORIO SE PUEDEN DETERMINAR LA ACTIVIDAD ENZIMAS
COMO RECURSO PARA ESTUDIAR DISTINTAS PATOLOGÍAS EJ
TRANSAMINASAS, FOSFATASA ALCALINA PARA ESTUDIAR ENFERMEDADES
HEPÁTICAS