El documento describe las propiedades y características de las enzimas. Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores, acelerando las reacciones químicas y reduciendo la energía de activación requerida. Las enzimas son muy eficientes catalizadores y actúan de forma específica, regulada y reversible. Existen factores como el pH, la temperatura y los inhibidores que afectan la actividad enzimática.

1. 1
ENZIMAS
Son proteínas que actúan
como catalizadores:
• Modificando la
velocidad de la
reacción que catalizan
• Rebajando la energía
de activación de la
reacción que regulan.
ENZIMAS
B) CON ENZIMAS
ENZIMAS
Con enzimas
(línea discontinua)
Sin enzimas
ENZIMAS:
PROPIEDADES DE LAS REACCIONES
ENZIMÁTICAS
• EFICACIA DE LA CATÁLISIS
• Son los catalizadores más potentes: actúan en
concentraciones muy pequeñas
• La velocidad de catálisis es muy alta (108-1020 veces
que sin enzimas)
• El rendimiento es muy alto
• Las condiciones de reacción son suaves (fisiológicas)

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ENZIMAS:
PROPIEDADES DE LAS REACCIONES
ENZIMÁTICAS
• EFICACIA DE LA CATÁLISIS
• ESPECIFICIDAD Puede ser:
• Absoluta o de sustrato. (v.g. ureasa)
• Relativa o de reacción
• Estereospecificidad (v.g. D-aminooxidasas)
• De grupo (v.g. hexoquinasas)
• De clase (v.g. estearasas)
ENZIMAS:
PROPIEDADES DE LAS REACCIONES
ENZIMÁTICAS
• EFICACIA DE LA CATÁLISIS
• ESPECIFICIDAD
• REGULACIÓN
• REVERSIBILIDAD
• Mediante la cantidad de enzima, regulando la
expresión génica (transcripción)
• Mediante el control de la actividad enzimática
Mecanismos de irreversibilidad:
- Salto energético grande
- Compartimentación celular de algún paso, lo que
separa enzima y sustrato
• Nomenclatura histórica:
– SUSTRATO + ACTIVIDAD + SUFIJO(asa)
(v.g. glucoquinasa)
– SUSTRATO + SUFIJO(asa)
(v.g. ureasa)
– DONADOR + ACEPTOR + ACTIVIDAD +
SUFIJO(asa)
(v.g. oxalacetilaminotransferasa)
• Nomenclatura IUB (1972): 6 grupos según la
reacción catalizada
ENZIMAS
Nomenclatura
1. OXIDORREDUCTASAS
ENZIMAS
Nomenclatura
Sin transferencia de hidrógenos
• Regulan reacciones REDOX
• Existen dos tipos esenciales:
• Con transferencia de
hidrógenos
• Sin transferencia de
hidrógenos
Con transferencia de hidrógenos

3. 3
ENZIMAS
Nomenclatura
2. TRANSFERASAS • Transfieren grupos funcionales 3. HIDROLASAS
ENZIMAS
Nomenclatura
•Rotura de enlaces por medio de
agua
4. LIASAS
ENZIMAS
Nomenclatura
•Rotura o formación de
moléculas sin intervención de
agua.
•Suele producirse adición a
dobles enlaces: C=C, C=O,
C=N
5. ISOMERASAS
ENZIMAS
Nomenclatura
Cambio de posición de grupos
dentro de la molécula

4. 4
6. LIGASAS O SINTETASAS
ENZIMAS
Nomenclatura
Formación de enlaces con
rotura de ATP
Transformación del
complejo E-S en E-P
(enzima-productos)
Formación del
complejo enzima-
sustrato
Liberación de los
productos y de la
enzima
ENZIMAS
Mecanismo de actuación
ENZIMAS
Cinética enzimática
• Es la concentración de sustrato a la que la
velocidad de reacción es la mitad de la
velocidad máxima.
• Es una medida de la afinidad de la enzima
por el sustrato:
KM alta AFINIDAD baja

5. 5
ENZIMAS
Cinética enzimática
¿Cómo calcular la
velocidad máxima?
La velocidad enzimática aumenta con la T
hasta un valor crítico en el que la proteína
se inactiva por desnaturalización
ENZIMAS
Factores que influyen en la actividad enzimática
• Moduladores ambientales
– pH
Cada enzima tiene su pH óptimo de
actuación
Temperatura
– σ La concentración salina puede
llegar a precipitar una proteína e
inactivarla
ENZIMAS
Factores que influyen en la actividad
enzimática
• Moduladores ambientales
• Cocatalizadores
Algunas enzimas requieren la presencia de una molécula no
proteica para la catálisis: son las proteínas CONJUGADAS u
HOLOENZIMAS
APOENZIMA: parte proteica
Según la complejidad de la
porción no proteica:
• Cofactor
• Coenzima
• Grupo prostético
ENZIMAS
Factores que influyen en la actividad
enzimática
• Moduladores ambientales
• Cocatalizadores
• Activadores e Inhibidores
– REGULACIÓN ALOSTÉRICA
La unión no covalente de una
molécula a la enzima, en un
sitio diferente del centro
activo (sitio alostérico)
provoca un cambio
conformacional que modifica
la afinidad de la enzima por el
sustrato.
El regulador alostérico puede
ser activador o inhibidor

6. 6
ENZIMAS
Factores que influyen en la actividad
enzimática
• Moduladores ambientales
• Cocatalizadores
• Activadores e Inhibidores
– REGULACIÓN ALOSTÉRICA
Las enzimas alostéricas son
grandes, oligoméricas y su cinética
no se ajusta a la curva de Michaelis-
Menten, por presentar
cooperativismo:
La unión del sustrato a un centro
activo favorece la unión de más
sustratos a los demás centros
activos de las demás subunidades.
ENZIMAS
Factores que influyen en la actividad
enzimática
• Moduladores ambientales
• Cocatalizadores
• Activadores e Inhibidores
– REGULACIÓN ALOSTÉRICA
TIPOS
ENZIMAS
Factores que influyen en la actividad
enzimática
• Moduladores ambientales
• Cocatalizadores
• Activadores e Inhibidores
– REGULACIÓN NO ALOSTÉRICA (ISOSTÉRICA)
• El inhibidor o activador actúa sobre el centro activo.
• La enzima muestra una cinética de Michaelis-Menten, aunque
alterada respecto de la gráfica normal.
• Puede ser:
• IRREVERSIBLE: si el enzima queda modificado
covalentemente, alterando su estructura terciaria. Su
reversión requiere la acción enzimática.
• REVERSIBLE: La inactivación no es permanente.
ENZIMAS
Factores que influyen en la actividad
enzimática
• INHIBICIÓN REVERSIBLE
– La inactivación no es permanente.
– Según su modo de actuación puede ser:
• Competitiva: se unen al centro activo del enzima
• Acompetitiva: se une al complejo E-S
• No competitiva: puede unirse a ambos
E + S E-S E-P
Ic Iac
Inc

7. 7
ENZIMAS
Factores que influyen en la actividad enzimática
• INHIBICIÓN REVERSIBLE:
CINÉTICA DE LA INHIBICIÓN
=
In
c
=
Ia
c
=Ic
KM
aparente
PendienteVmaxTipo
ENZIMAS
Factores que influyen en la actividad
enzimática
• INHIBICIÓN MIXTA: SUSTRATOS SUICIDAS
E + I EI EI* E’ + I*
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1. El inhibidor se fija a la enzima
2. La acción catalítica de la enzima convierte al inhibidor I en una especie
altamente reactiva I*
3. I* modifica covalentemente a la enzima, inactivándola de forma definitiva
al igual que un inhibidor irreversible.
• Es un modo de regulación que consiste en la
existencia de distintas formas moleculares de una
misma enzima que presentan o muestran
especificidad por el mismo sustrato y realizan la
misma función.
• Su distribución varía con los tejidos y la localización
subcelular, de forma que unas se encuentran en el
citoplasma, otras en las mitocondrias, algunas en
cloroplastos, etc.
• Se diferencian entre sí por su composición de
aminoácidos, al estar codificadas por genes distintos
(con un origen evolutivo común, por duplicación
génica)
ENZIMAS
Isoenzimas
• La lactato deshidrogenasa cataliza la transformación
de pirúvico a láctico, que se produce en condiciones
de anoxia, dando lugar a una fermentación a partir
de la glucosa.
ENZIMAS
Isoenzimas

8. 8
• Estas isoenzimas presentan carácterísticas cinéticas distintas. Está formada
por 5 isoenzimas, con el mismo peso molecular, con una estructura
tetramérica: combinaciones de 2 tipos de cadenas, M y H.
ENZIMAS
Isoenzimas
V máx pequeña
Especializado en el uso
aeróbico del pirúvico. Sólo se
emplea la ruta anaeróbica en
emergencias.
KM piruvato alta (afinidad
baja)H4
V máx alta
Tejido especializado en el uso
anaeróbico de la glucosa con
alta formación de lactato
KM piruvato baja (afinidad
alta)M4
LDH-1 (H4): en corazón, músculos y eritrocitos.
LDH-2 (H3M): en sistema retículoendotelial y leucocitos.
LDH-3 (H2M2): en pulmones.
LDH-4 (HM3): en riñones, placenta y páncreas.
LDH-5 (M4): en hígado y músculo esquelético.
ENZIMAS
Sistemas multienzimáticos
• Son asociaciones de enzimas que realizan funciones
complementarias, actuando de modo secuencial,
catalizando reacciones consecutivas: el producto de una
reacción es el sustrato de la siguiente.
• La eficacia de la reacción aumenta, al favorecer el
encuentro del enzima y el sustrato.
• Existen dos niveles de asociación:
– Complejos multienzimáticos: existe unión covalente entre las
enzimas. Generalmente estas enzimas no funcionan fuera del
complejo. Ej: sintetasa de ácidos grasos de levadura (7
enzimas)
– Asociación a membranas. Ej: cadena respiratoria en la
membrana mitocondrial interna.