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Enzimas (Enfermeria 2010)
1.
 1 Características generales

• Los enzimas son proteínas que catalizan reacciones
                   p          q
  químicas en los seres vivos.
• Los enzimas son catalizadores, es decir, sustancias
  que, sin consumirse en una reacción, aumentan
  notablemente su velocidad.
• No hacen factibles las reacciones imposibles, sino
  que solamente aceleran las que espontáneamente
  podrían producirse.
• Ello hace posible que en condiciones fisiológicas
  tengan l
  t         lugar reacciones que sin catalizador
                        i             i      t li d
  requerirían condiciones extremas de presión,
  temperatura o pH.
2. Características de la enzima
   Ca acte st cas      ae     a

• Proteínas      altamente    especializadas
                                 p                como
  catalizadores.
• Macromoléculas.
• Son muy específicas respecto a sus sustratos
                                       sustratos.
• Funcionan en solución acuosa en condiciones
  limitadas de temperatura y pH.
• Su actividad depende de la integridad de su
  conformación.
• Hay enzimas que requieren de un grupo químico
  adicional llamado cofactor o coenzima.
Co acto es Coenzimas
Cofactores y Coe  as

• Son sustancias no proteicas, requeridos a veces por
  una enzima para su f
           i             función, puesto que colaboran
                             ió       t         l b
  en la catálisis.
• Los cofactores pueden ser iones inorgánicos como
  el F ++ M ++ M ++ Z ++ etc. C i un t
    l Fe++, Mg++, Mn++, Zn++ t Casi        tercio d l
                                               i de los
  enzimas conocidas requieren cofactores.
• Cuando se trata de una molécula orgánica se llama
  coenzima.
  coenzima Muchos de estas coenzimas se sintetizan
  a partir de vitaminas.
• Cuando los cofactores y las coenzimas se
  encuentran unidos covalentemente a la enzima se
                                             enzima,
  llaman grupos prostéticos.
cofactor



PROTEÍNA

                         coenzima


apoenzima o
apoproteína                grupo prostético




                  HOLOENZIMA
                       O
              PROTEINA CONJUGADA
Molécula de hemoglobina (proteína que transporta
                  g        (p       q      p
oxígeno) y su coenzima (el grupo hemo).
3 o e c atu a
3. Nomenclatura de las enzimas
                    as e    as

  Hay varias formas mediante las cuales se asigna un
  nombre a un enzima:

• nombres particulares
  Estos eran asignados por su descubridor. Al ir
  aumentando el número d enzimas conocidos, se
         t d     l ú        de     i         id
  hizo necesaria una nomenclatura sistemática que
  informara sobre la acción específica de cada enzima
                               p
  y los sustratos sobre los que actuaba.
• nombre sistemático
  El nombre sistemático de un enzima consta
  actualmente de 3 partes:
1.- el sustrato preferente
2.- el tipo de reacción realizado
3.- terminación "asa"

 Un ejemplo sería l
 U     j    l       í    la glucosa f f
                              l         fosfato
 isomerasa que cataliza la isomerización de la
 glucosa-6-fosfato en fructosa-6-fosfato.
• código de la comisión enzimática (enzyme
       g                                       (    y
  comission)
  El nombre de cada enzima puede ser identificado
  por un código numérico, encabezado por l
            ódi       éi          b    d      las l t
                                                  letras
  EC (enzyme commission), seguidas de cuatro
  números separados por puntos. El primer número
  indica a cual de las seis clases pertenece la enzima,
  el segundo se refiere a distintas subclases dentro de
  cada grupo el tercero y el cuarto se refieren a los
         grupo,
  grupos químicos específicos que intervienen en la
  reacción.
4. Clasificación de las enzimas


               CLASIFICACION INTERNACIONAL DE LAS ENZIMAS
                    TRANSFERENCIA DE ELECTRONES
 OXIDORREDUCTASAS
                    ( iones hidruro o átomos de hidrogeno
   TRANSFERASAS     TRANSFERENCIA DE GRUPOS
    HIDROLASAS      REACCIONES DE HIDRÓLISIS
                    ADICION DE GRUPOS A DOBLES ENLACES
      LIASAS
                    FORMACION DE DOBLES ENLACES
    ISOMERASAS      TRANSFERENCIA DE GRUPOS DENTRO DE UNA MOLECULA
                    FORMACION DE ENLACES ( C-C // C-S // C-O// C-N)
     LIGASAS
                    MEDIANTE REACCIONES ACOPLADAS DE ATP
5 Sitio ct o
5. S t o Activo

• La reacción catalizada enzimáticamente tiene lugar
  en una zona d l enzima d
                de la    i   denominada sitio activo y
                                     i d iti       ti
  la molécula que es fijada en el sitio activo y sobre la
  cual actúa la enzima se denomina sustrato
• El sitio activo comprende

  (1) un sitio de unión formado por los aminoácidos
  q
  que están en contacto directo con el sustrato

  (2) un sitio catalítico, formado por los aminoácidos
  directamente implicados en el mecanismo de la
  reacción
Enzimas (Enfermeria 2010)
6 eca s o
6. Mecanismo de acc ó e
                acción enzimática
                            át ca

  Para que una reacción química tenga lugar, las
        q                   q         g    g ,
  moléculas de los reactantes deben chocar con una
  energía y una orientación adecuada.

  La actuación de la enzima permite:
• que los reactantes (sustratos) se unan a su sitio
  activo con una orientación óptima para que la
  reacción se produzca y
• modifica las propiedades químicas del sustrato
                 p p          q
  unido a su sitio activo, debilitando los enlaces
  existentes y facilitando la formación de otros
   ue os
  nuevos.
Hay dos modelos sobre la forma en que el sustrato
  se une al sitio activo de la enzima:

• el modelo llave-cerradura
  Este supone que la estructura del sustrato y la del
           p     q
  sitio activo son complementarias, de la misma forma
  que una llave encaja en una cerradura. Este modelo
  es válido en muchos casos pero no es siempre
                         casos,
  correcto.
Enzimas (Enfermeria 2010)
• el modelo del ajuste inducido
  En algunos casos, el sitio activo adopta la
  conformación idónea sólo en presencia del sustrato.
  La unión del sustrato al sitio activo de la enzima
  desencadena un cambio conformacional que da
  lugar a la formación del producto.
Enzimas (Enfermeria 2010)
Enzimas (Enfermeria 2010)
7. Comportamiento cinético de las e
   Co po ta e to c ét co       as enzimas
                                       as

• En las reacciones espontáneas, los productos
                            p         ,        p
  finales tienen menos energía libre de Gibbs (ΔG) que
  los reactantes. Por tanto, en las reacciones
  espontáneas se libera energía de Gibbs (ΔG<0)
                                            (ΔG<0).
• Sin embargo, el comienzo de la reacción requiere un
  aporte inicial de energía. Esta energía inicial que hay
  que suministrar a los reactantes para que la
  reacción transcurra se llama energía de activación
  (Ea).
  (Ea) Cuanto menor es la Ea más fácilmente
  transcurre la reacción.
Enzimas (Enfermeria 2010)
• La    acción   de   los    catalizadores   consiste,,
  precisamente, en disminuir la Ea. Los enzimas son
  catalizadores especialmente eficaces, ya que
  disminuyen la Ea aún más que los catalizadores
  inorgánicos.
• Por ejemplo, la descomposición del agua oxigenada
  (H2O2) para dar H2O y O2 puede ocurrir sin
  catalizador, con un catalizador inorgánico (platino),
  o con un enzima específica (catalasa) Las
                                      (catalasa).
  respectivas Ea para cada proceso son 18, 12 y 6
  Kcal/mol.
Enzimas (Enfermeria 2010)
LOS GRUPOS                                       Pueden interactuar de manera
                                                 transitoria con un sustrato activándolo
  CATÁLITICOS DE
    UNA ENZIMA                                     Disminuyen la energía de activación
  ( CADENAS LATERALES DE LOS                     de una reacción al proporcionar una
AMINOACIDOS, IONES, COENZIMAS)
                                                 ruta alternativa de menor energía
                                                                               g




                                   La energía requerida para disminuir la
                                 energía     de     activación      proviene
                                 generalmente de las interacciones débiles
                                 no covalentes entre sustrato y enzima

                                   la   formación  del   [ES] viene
                                 acompañada de una pequeña liberación de
                                 energía libre

                                  ENERGÍA DE FIJACIÓN

                           Es la principal fuente de energía libre para
                        disminuir la energía de activación de las
                        reacciones
Enzimas (Enfermeria 2010)
Ejemplo:
Enzimas (Enfermeria 2010)
Enzimas (Enfermeria 2010)
Enzimas (Enfermeria 2010)
Enzimas (Enfermeria 2010)
Enzimas (Enfermeria 2010)
Enzimas (Enfermeria 2010)
Enzimas (Enfermeria 2010)
8. Actividad enzimática

• La actividad de una enzima se determina midiendo la
  cantidad producto formado (o de sustrato
  consumido) por unidad de tiempo.

• Una molécula de enzima no tiene por qué actuar
  siempre a la misma velocidad. Su actividad puede
  estar modulada por:
   a) Concentración de enzima
   b) Concentración sustrato
   c) T
    ) Temperatura
               t
   d) pH
   e) Inhibidores
a) Co ce t ac ó de e
   Concentración   enzima
                        a

• La    actividad   enzimática    es    directamente
  proporcional a la concentración de la enzima,
  cuando se mantienen los otros factores ambientales
  constantes (temperatura y pH)
                            pH).
b) Concentración de sustrato

• Uno de los factores clave que afectan a la velocidad
                            q
  de una reacción catalizada por una enzima es la
  cantidad de sustrato presente, [S].
• La forma hiperbólica de esta curva se puede
               p                             p
  expresar algebraicamente mediante la ecuación de
  Michaelis- Menten:
                     V    * [S]
                  V = max
                   o Km + [S]
• donde
   Vmax = Velocidad máxima
   Vo = Velocidad inicial
   [S] = Concentración del sustrato
   Km = Constante de Michaelis-Menten
• Esta ecuación se puede transformar a una forma
                     p
  más útil de representar los datos experimentales, la
  ecuación denominada ecuación de Lineweaver-Burk

                 1     Km     1   1
                    =      *    +
                V
                  o
                      V
                       max
                             [S] Vmax
• Para las enzimas que obedecen la relación de
  Michaelis-Menten la gráfica de 1/Vo frente a 1/[S] da
  una línea recta
Enzimas (Enfermeria 2010)
Km UN PARÁMETRO CINÉTICO IMPORTANTE

• Para poder comparar una enzima con otra en cuanto
       p         p
  a su poder catalítico debe estandarizarse al estado
  estacionario
• En el estado estacionario la velocidad de formación
  y desaparición del complejo ES se igualan.


       S + E ↔[ES]→ E+P
                              K2
                   k1

                   k-1


• Se establece que Km = (k-1+k2)/k1
• Km es una relación de constantes de velocidad para
                                                p
  una determinada reacción.

• Km es la concentración de sustrato para la cual la
  velocidad de reacción es la mitad de la velocidad
  máxima. En efecto, si Km = [S], la ecuación de
  Michaelis-Menten se reduce a: v = Vmax/2.

• El valor de Km da idea de la afinidad de la enzima
  por el sustrato: A menor Km, mayor afinidad de la
  enzima por el sustrato, y a mayor Km, menor
  afinidad.
c) Temperatura

• En las reacciones catalizadas por enzimas los
                                      p
  aumentos de temperatura aceleran las reacciones.
  Sin embargo, al ser proteínas, a partir de cierta
  temperatura, se empiezan a desnaturalizar por el
      p       ,       p                          p
  calor. La temperatura a la cual la actividad catalítica
  es máxima se llama temperatura óptima.
d) pH

•   Los enzimas poseen grupos químicos ionizables (carboxilos -COOH;
    amino -NH2; tiol -SH, etc.) en las cadenas laterales de sus
    aminoácidos. Según el pH del medio, estos grupos pueden tener
    carga eléctrica positiva, negativa o neutra. Como la conformación de
    las proteínas depende, en parte, de sus cargas eléctricas, habrá un pH
    en el cual la conformación será la más adecuada para la actividad
    catalítica. Este es el llamado pH óptimo.
d) Inhibidores


1.- Inhibidores Irreversibles
• Unión covalente entre un compuesto y la enzima.
• Este se une de manera irreversible al sitio activo de
   la enzima.
• Casi todos los inhibidores son sustancias tóxicas
   naturales o sintéticas, t l como:
      t   l      i téti    tales
              • Cianuro
              • Sarín
              • Penicilina
2.- Inhibidores reversibles
• U ió no covalente entre un compuesto y l enzima.
   Unión          l t     t            t   la   i
• El compuesto inhibidor puede unirse al sitio activo
   de la enzima o en otro sitio dejando libre el sitio
   activo.
• Este tipo de inhibidores pueden ser:
              • Competitivo
              • No competitivo
INHIBICION REVERSIBLE
          Competitiva                          No competitiva
El inhibidor compite con el          El inhibidor se fija a un sitio distinto
sustrato por el sitio activo de la   al sitio activo
enzima
Impide la formación del complejo     No se bloquea la formación del
enzima- sustrato                     complejo enzima-sustrato
Competitiva                           No competitiva
El inhibidor se parece al sustrato y   El inhibidor no se parece al
puede formar el complejo               sustrato
enzima-inhibidor

Impide la formación del complejo       No se bloquea la formación del
enzima- sustrato                       complejo enzima-sustrato

La enzima no puede unirse al           La enzima se inactiva al unirse al
sustrato                               inhibidor estando o no unido el
                                       sustrato

Puede anularse el efecto del           No se puede anular el efecto con
inhibidor aumentando la                el aumento del sustrato
concentración de enzima
Si aumenta la concentración de   El inhibidor disminuye la
sustrato, se minimiza la         concentración de enzima
probabilidad que se forme el
complejo enzima-inhibidor

La velocidad máxima de la        Por lo tanto disminuye la
reacción es norma                velocidad máxima

Aumenta Km                       No tiene efecto sobre Km
1/V
                                                1/V
               inhibidor
                                                      inhibidor



                            Sin inhibidor

                                            1/ Vmax                Sin inhibidor

                 1/ Vmax




-1/ Km                     1/S
                                            -1/ Km                1/S
9. Regulación de la actividad enzimática

• Dentro de las células se llevan a cabo infinidad de
  procesos metabólicos, todos ellos relacionados
  entre sí, de manera que deben estar controlados en
  forma precisa
        precisa.

• Para lograr esta coordinación metabólica es preciso
  disponer de mecanismos de control o regulación
  adecuados (enzimas reguladoras).
•    Existen    distintos     tipos   de    mecanismos
     regulatorios de la actividad enzimática:

    a) Control a nivel de sustrato
    b) Inhibición por retroalimentación
    c) Moduladores alostéricos
     )
    d) Regulación por modificación covalente
    e) Regulación genética
a) Control a nivel de sustrato
• Parte de la regulación enzimática se produce de una
                g                       p
  forma sencilla, mediante la interacción directa de los
  sustratos y los productos de cada reacción
  catalizada enzimáticamente con la propia enzima
                                             enzima.

• Sin embargo, el control a nivel de sustrato no es
  suficiente para la regulación de muchas rutas
  metabólicas.
b) Inhibición por retroalimentación
• Las enzimas suelen estar dispuestas en “líneas de
                               p
  ensamblaje” para llevar a cabo los pasos
  secuenciales necesarios en una ruta metabólica.

• Generalmente en estos casos el producto de la
  última reacción de la vía metabólica, actúa
  inhibiendo a las enzimas que intervienen en los
  primeros pasos, retroalimentación negativa.
El producto final es un
inhibidor de la enzima
reguladora,     la   cual
cataliza la primera etapa
comprometida.
c) Moduladores alostéricos
• Este tipo de regulación ocurre solo en las enzimas
         p       g
  alostéricas, que son enzimas que por lo general
  tienen estructura cuaternaria y además del sitio
  activo poseen otros capaces de reconocer efectores
         p              p
  o moduladores, que se denomina sitios alostéricos.


• Las enzimas alostéricas son proteínas con múltiples
  subunidades, con múltiples lugares activos (sitios
  activos y sitios alostéricos)
                              )
• Presentan cooperatividad de unión del sustrato
                 p
  (homoaloterismo) y una regulación de su actividad
  por otras moléculas efectoras (heteroalosterismo).

• La principal ventaja del control alostérico se
  encuentra en los efectores heteroalostéricos, que
  pueden ser inhibidores o activadores
                           activadores.

• Los moduladores alostéricos se fijan de forma no
                                     j
  covalente a las enzimas que regulan.
Enzimas (Enfermeria 2010)
d) Por modificación covalente

• Algunas enzimas están totalmente inactivas hasta
    g
  que la altera una modificación covalente.

• La enzima se une covalentemente a algún grupo
  químico y de esta forma se activa o se inactiva la
  enzima.

• El grupo que más frecuentemente interviene en este
  tipo de regulación es el grupo fosfato (P)
    p           g                   g p          ( )
  (fosforilación y desfosforilación )
Enzimas (Enfermeria 2010)
• Otro tipo de activación enzimática covalente es la
         p
  ruptura proteolítica.

• Pertenecen a este grupo la tripsina quimotripsina la
                              tripsina, quimotripsina,
  elastasa y la carboxipeptidasa.

• Todas se sintetizan en el páncreas en su forma
  inactiva, moléculas ligeramente más grandes,
  cataliticamente inactivas, denominadas zimógenos.
                           ,                 g
• Los zimógenos deben romperse proteolíticamente
  en el intestino para producir las enzimas activas.

• E t enzimas se d
  Estas       i    degradan t
                        d tras h b cumplido sus
                               haber     lid
  fines, por lo que no ponen en peligro el tejido
  intestinal.
e) Regulación genética

• Involucra el control a nivel del ADN.

• El ADN es la molécula que almacena la información
  para la síntesis de proteínas de acuerdo al siguiente
  flujo de información:



• De manera que si podemos impedir el pasaje de ADN
  a ARN (t
    ARNm (transcripción) i
                  i ió ) impedimos l síntesis d l
                               di     la í t i de la
  enzima y por ende no se catalizará la reacción en la
  que dicha enzima interviene.

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Enzimas (Enfermeria 2010)

  • 2. 1. 1 Características generales • Los enzimas son proteínas que catalizan reacciones p q químicas en los seres vivos. • Los enzimas son catalizadores, es decir, sustancias que, sin consumirse en una reacción, aumentan notablemente su velocidad. • No hacen factibles las reacciones imposibles, sino que solamente aceleran las que espontáneamente podrían producirse. • Ello hace posible que en condiciones fisiológicas tengan l t lugar reacciones que sin catalizador i i t li d requerirían condiciones extremas de presión, temperatura o pH.
  • 3. 2. Características de la enzima Ca acte st cas ae a • Proteínas altamente especializadas p como catalizadores. • Macromoléculas. • Son muy específicas respecto a sus sustratos sustratos. • Funcionan en solución acuosa en condiciones limitadas de temperatura y pH. • Su actividad depende de la integridad de su conformación. • Hay enzimas que requieren de un grupo químico adicional llamado cofactor o coenzima.
  • 4. Co acto es Coenzimas Cofactores y Coe as • Son sustancias no proteicas, requeridos a veces por una enzima para su f i función, puesto que colaboran ió t l b en la catálisis. • Los cofactores pueden ser iones inorgánicos como el F ++ M ++ M ++ Z ++ etc. C i un t l Fe++, Mg++, Mn++, Zn++ t Casi tercio d l i de los enzimas conocidas requieren cofactores. • Cuando se trata de una molécula orgánica se llama coenzima. coenzima Muchos de estas coenzimas se sintetizan a partir de vitaminas. • Cuando los cofactores y las coenzimas se encuentran unidos covalentemente a la enzima se enzima, llaman grupos prostéticos.
  • 5. cofactor PROTEÍNA coenzima apoenzima o apoproteína grupo prostético HOLOENZIMA O PROTEINA CONJUGADA
  • 6. Molécula de hemoglobina (proteína que transporta g (p q p oxígeno) y su coenzima (el grupo hemo).
  • 7. 3 o e c atu a 3. Nomenclatura de las enzimas as e as Hay varias formas mediante las cuales se asigna un nombre a un enzima: • nombres particulares Estos eran asignados por su descubridor. Al ir aumentando el número d enzimas conocidos, se t d l ú de i id hizo necesaria una nomenclatura sistemática que informara sobre la acción específica de cada enzima p y los sustratos sobre los que actuaba.
  • 8. • nombre sistemático El nombre sistemático de un enzima consta actualmente de 3 partes: 1.- el sustrato preferente 2.- el tipo de reacción realizado 3.- terminación "asa" Un ejemplo sería l U j l í la glucosa f f l fosfato isomerasa que cataliza la isomerización de la glucosa-6-fosfato en fructosa-6-fosfato.
  • 9. • código de la comisión enzimática (enzyme g ( y comission) El nombre de cada enzima puede ser identificado por un código numérico, encabezado por l ódi éi b d las l t letras EC (enzyme commission), seguidas de cuatro números separados por puntos. El primer número indica a cual de las seis clases pertenece la enzima, el segundo se refiere a distintas subclases dentro de cada grupo el tercero y el cuarto se refieren a los grupo, grupos químicos específicos que intervienen en la reacción.
  • 10. 4. Clasificación de las enzimas CLASIFICACION INTERNACIONAL DE LAS ENZIMAS TRANSFERENCIA DE ELECTRONES OXIDORREDUCTASAS ( iones hidruro o átomos de hidrogeno TRANSFERASAS TRANSFERENCIA DE GRUPOS HIDROLASAS REACCIONES DE HIDRÓLISIS ADICION DE GRUPOS A DOBLES ENLACES LIASAS FORMACION DE DOBLES ENLACES ISOMERASAS TRANSFERENCIA DE GRUPOS DENTRO DE UNA MOLECULA FORMACION DE ENLACES ( C-C // C-S // C-O// C-N) LIGASAS MEDIANTE REACCIONES ACOPLADAS DE ATP
  • 11. 5 Sitio ct o 5. S t o Activo • La reacción catalizada enzimáticamente tiene lugar en una zona d l enzima d de la i denominada sitio activo y i d iti ti la molécula que es fijada en el sitio activo y sobre la cual actúa la enzima se denomina sustrato
  • 12. • El sitio activo comprende (1) un sitio de unión formado por los aminoácidos q que están en contacto directo con el sustrato (2) un sitio catalítico, formado por los aminoácidos directamente implicados en el mecanismo de la reacción
  • 14. 6 eca s o 6. Mecanismo de acc ó e acción enzimática át ca Para que una reacción química tenga lugar, las q q g g , moléculas de los reactantes deben chocar con una energía y una orientación adecuada. La actuación de la enzima permite: • que los reactantes (sustratos) se unan a su sitio activo con una orientación óptima para que la reacción se produzca y • modifica las propiedades químicas del sustrato p p q unido a su sitio activo, debilitando los enlaces existentes y facilitando la formación de otros ue os nuevos.
  • 15. Hay dos modelos sobre la forma en que el sustrato se une al sitio activo de la enzima: • el modelo llave-cerradura Este supone que la estructura del sustrato y la del p q sitio activo son complementarias, de la misma forma que una llave encaja en una cerradura. Este modelo es válido en muchos casos pero no es siempre casos, correcto.
  • 17. • el modelo del ajuste inducido En algunos casos, el sitio activo adopta la conformación idónea sólo en presencia del sustrato. La unión del sustrato al sitio activo de la enzima desencadena un cambio conformacional que da lugar a la formación del producto.
  • 20. 7. Comportamiento cinético de las e Co po ta e to c ét co as enzimas as • En las reacciones espontáneas, los productos p , p finales tienen menos energía libre de Gibbs (ΔG) que los reactantes. Por tanto, en las reacciones espontáneas se libera energía de Gibbs (ΔG<0) (ΔG<0). • Sin embargo, el comienzo de la reacción requiere un aporte inicial de energía. Esta energía inicial que hay que suministrar a los reactantes para que la reacción transcurra se llama energía de activación (Ea). (Ea) Cuanto menor es la Ea más fácilmente transcurre la reacción.
  • 22. • La acción de los catalizadores consiste,, precisamente, en disminuir la Ea. Los enzimas son catalizadores especialmente eficaces, ya que disminuyen la Ea aún más que los catalizadores inorgánicos. • Por ejemplo, la descomposición del agua oxigenada (H2O2) para dar H2O y O2 puede ocurrir sin catalizador, con un catalizador inorgánico (platino), o con un enzima específica (catalasa) Las (catalasa). respectivas Ea para cada proceso son 18, 12 y 6 Kcal/mol.
  • 24. LOS GRUPOS Pueden interactuar de manera transitoria con un sustrato activándolo CATÁLITICOS DE UNA ENZIMA Disminuyen la energía de activación ( CADENAS LATERALES DE LOS de una reacción al proporcionar una AMINOACIDOS, IONES, COENZIMAS) ruta alternativa de menor energía g La energía requerida para disminuir la energía de activación proviene generalmente de las interacciones débiles no covalentes entre sustrato y enzima la formación del [ES] viene acompañada de una pequeña liberación de energía libre ENERGÍA DE FIJACIÓN Es la principal fuente de energía libre para disminuir la energía de activación de las reacciones
  • 34. 8. Actividad enzimática • La actividad de una enzima se determina midiendo la cantidad producto formado (o de sustrato consumido) por unidad de tiempo. • Una molécula de enzima no tiene por qué actuar siempre a la misma velocidad. Su actividad puede estar modulada por: a) Concentración de enzima b) Concentración sustrato c) T ) Temperatura t d) pH e) Inhibidores
  • 35. a) Co ce t ac ó de e Concentración enzima a • La actividad enzimática es directamente proporcional a la concentración de la enzima, cuando se mantienen los otros factores ambientales constantes (temperatura y pH) pH).
  • 36. b) Concentración de sustrato • Uno de los factores clave que afectan a la velocidad q de una reacción catalizada por una enzima es la cantidad de sustrato presente, [S].
  • 37. • La forma hiperbólica de esta curva se puede p p expresar algebraicamente mediante la ecuación de Michaelis- Menten: V * [S] V = max o Km + [S] • donde Vmax = Velocidad máxima Vo = Velocidad inicial [S] = Concentración del sustrato Km = Constante de Michaelis-Menten
  • 38. • Esta ecuación se puede transformar a una forma p más útil de representar los datos experimentales, la ecuación denominada ecuación de Lineweaver-Burk 1 Km 1 1 = * + V o V max [S] Vmax • Para las enzimas que obedecen la relación de Michaelis-Menten la gráfica de 1/Vo frente a 1/[S] da una línea recta
  • 40. Km UN PARÁMETRO CINÉTICO IMPORTANTE • Para poder comparar una enzima con otra en cuanto p p a su poder catalítico debe estandarizarse al estado estacionario • En el estado estacionario la velocidad de formación y desaparición del complejo ES se igualan. S + E ↔[ES]→ E+P K2 k1 k-1 • Se establece que Km = (k-1+k2)/k1
  • 41. • Km es una relación de constantes de velocidad para p una determinada reacción. • Km es la concentración de sustrato para la cual la velocidad de reacción es la mitad de la velocidad máxima. En efecto, si Km = [S], la ecuación de Michaelis-Menten se reduce a: v = Vmax/2. • El valor de Km da idea de la afinidad de la enzima por el sustrato: A menor Km, mayor afinidad de la enzima por el sustrato, y a mayor Km, menor afinidad.
  • 42. c) Temperatura • En las reacciones catalizadas por enzimas los p aumentos de temperatura aceleran las reacciones. Sin embargo, al ser proteínas, a partir de cierta temperatura, se empiezan a desnaturalizar por el p , p p calor. La temperatura a la cual la actividad catalítica es máxima se llama temperatura óptima.
  • 43. d) pH • Los enzimas poseen grupos químicos ionizables (carboxilos -COOH; amino -NH2; tiol -SH, etc.) en las cadenas laterales de sus aminoácidos. Según el pH del medio, estos grupos pueden tener carga eléctrica positiva, negativa o neutra. Como la conformación de las proteínas depende, en parte, de sus cargas eléctricas, habrá un pH en el cual la conformación será la más adecuada para la actividad catalítica. Este es el llamado pH óptimo.
  • 44. d) Inhibidores 1.- Inhibidores Irreversibles • Unión covalente entre un compuesto y la enzima. • Este se une de manera irreversible al sitio activo de la enzima. • Casi todos los inhibidores son sustancias tóxicas naturales o sintéticas, t l como: t l i téti tales • Cianuro • Sarín • Penicilina
  • 45. 2.- Inhibidores reversibles • U ió no covalente entre un compuesto y l enzima. Unión l t t t la i • El compuesto inhibidor puede unirse al sitio activo de la enzima o en otro sitio dejando libre el sitio activo. • Este tipo de inhibidores pueden ser: • Competitivo • No competitivo
  • 46. INHIBICION REVERSIBLE Competitiva No competitiva El inhibidor compite con el El inhibidor se fija a un sitio distinto sustrato por el sitio activo de la al sitio activo enzima Impide la formación del complejo No se bloquea la formación del enzima- sustrato complejo enzima-sustrato
  • 47. Competitiva No competitiva El inhibidor se parece al sustrato y El inhibidor no se parece al puede formar el complejo sustrato enzima-inhibidor Impide la formación del complejo No se bloquea la formación del enzima- sustrato complejo enzima-sustrato La enzima no puede unirse al La enzima se inactiva al unirse al sustrato inhibidor estando o no unido el sustrato Puede anularse el efecto del No se puede anular el efecto con inhibidor aumentando la el aumento del sustrato concentración de enzima
  • 48. Si aumenta la concentración de El inhibidor disminuye la sustrato, se minimiza la concentración de enzima probabilidad que se forme el complejo enzima-inhibidor La velocidad máxima de la Por lo tanto disminuye la reacción es norma velocidad máxima Aumenta Km No tiene efecto sobre Km
  • 49. 1/V 1/V inhibidor inhibidor Sin inhibidor 1/ Vmax Sin inhibidor 1/ Vmax -1/ Km 1/S -1/ Km 1/S
  • 50. 9. Regulación de la actividad enzimática • Dentro de las células se llevan a cabo infinidad de procesos metabólicos, todos ellos relacionados entre sí, de manera que deben estar controlados en forma precisa precisa. • Para lograr esta coordinación metabólica es preciso disponer de mecanismos de control o regulación adecuados (enzimas reguladoras).
  • 51. Existen distintos tipos de mecanismos regulatorios de la actividad enzimática: a) Control a nivel de sustrato b) Inhibición por retroalimentación c) Moduladores alostéricos ) d) Regulación por modificación covalente e) Regulación genética
  • 52. a) Control a nivel de sustrato • Parte de la regulación enzimática se produce de una g p forma sencilla, mediante la interacción directa de los sustratos y los productos de cada reacción catalizada enzimáticamente con la propia enzima enzima. • Sin embargo, el control a nivel de sustrato no es suficiente para la regulación de muchas rutas metabólicas.
  • 53. b) Inhibición por retroalimentación • Las enzimas suelen estar dispuestas en “líneas de p ensamblaje” para llevar a cabo los pasos secuenciales necesarios en una ruta metabólica. • Generalmente en estos casos el producto de la última reacción de la vía metabólica, actúa inhibiendo a las enzimas que intervienen en los primeros pasos, retroalimentación negativa.
  • 54. El producto final es un inhibidor de la enzima reguladora, la cual cataliza la primera etapa comprometida.
  • 55. c) Moduladores alostéricos • Este tipo de regulación ocurre solo en las enzimas p g alostéricas, que son enzimas que por lo general tienen estructura cuaternaria y además del sitio activo poseen otros capaces de reconocer efectores p p o moduladores, que se denomina sitios alostéricos. • Las enzimas alostéricas son proteínas con múltiples subunidades, con múltiples lugares activos (sitios activos y sitios alostéricos) )
  • 56. • Presentan cooperatividad de unión del sustrato p (homoaloterismo) y una regulación de su actividad por otras moléculas efectoras (heteroalosterismo). • La principal ventaja del control alostérico se encuentra en los efectores heteroalostéricos, que pueden ser inhibidores o activadores activadores. • Los moduladores alostéricos se fijan de forma no j covalente a las enzimas que regulan.
  • 58. d) Por modificación covalente • Algunas enzimas están totalmente inactivas hasta g que la altera una modificación covalente. • La enzima se une covalentemente a algún grupo químico y de esta forma se activa o se inactiva la enzima. • El grupo que más frecuentemente interviene en este tipo de regulación es el grupo fosfato (P) p g g p ( ) (fosforilación y desfosforilación )
  • 60. • Otro tipo de activación enzimática covalente es la p ruptura proteolítica. • Pertenecen a este grupo la tripsina quimotripsina la tripsina, quimotripsina, elastasa y la carboxipeptidasa. • Todas se sintetizan en el páncreas en su forma inactiva, moléculas ligeramente más grandes, cataliticamente inactivas, denominadas zimógenos. , g
  • 61. • Los zimógenos deben romperse proteolíticamente en el intestino para producir las enzimas activas. • E t enzimas se d Estas i degradan t d tras h b cumplido sus haber lid fines, por lo que no ponen en peligro el tejido intestinal.
  • 62. e) Regulación genética • Involucra el control a nivel del ADN. • El ADN es la molécula que almacena la información para la síntesis de proteínas de acuerdo al siguiente flujo de información: • De manera que si podemos impedir el pasaje de ADN a ARN (t ARNm (transcripción) i i ió ) impedimos l síntesis d l di la í t i de la enzima y por ende no se catalizará la reacción en la que dicha enzima interviene.