Este documento describe las enzimas, proteínas que catalizan reacciones químicas en los organismos vivos. Explica que las enzimas aceleran enormemente las reacciones metabólicas sin afectar el equilibrio químico. También describe cómo las enzimas disminuyen la energía de activación de las reacciones a través de su estructura tridimensional, permitiendo que las reacciones ocurran a velocidades fisiológicamente útiles. Finalmente, resume que las enzimas evolucionaron para catalizar de manera select
Determinacion cuantitativa de la actividad enzimatica del preparadoyuricomartinez
Este documento describe un laboratorio sobre la determinación cuantitativa de la actividad enzimática de un preparado enzimático puro. El objetivo es desarrollar una curva de calibración patrón y determinar la actividad enzimática en unidades. Explica conceptos clave como la cinética de reacciones químicas, el efecto de la temperatura en la velocidad de reacción, catalizadores como las enzimas, y la cinética de reacciones enzimáticas siguiendo el modelo de Michaelis-Menten.
La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones químicas catalizadas por enzimas. El estudio de la cinética enzimática permite explicar los detalles del mecanismo catalítico de las enzimas, su papel en el metabolismo y cómo su actividad puede ser controlada o inhibida. Las enzimas son proteínas que manipulan otras moléculas llamadas sustratos uniéndose a ellos en su centro catalítico.
Este documento describe cómo funcionan las enzimas y los modelos cinéticos para reacciones enzimáticas. Las enzimas son proteínas que catalizan reacciones biológicas bajando la energía de activación. Funcionan uniéndose al sustrato para formar un complejo enzima-sustrato del cual resultan los productos. Existen tres tipos de reacciones enzimáticas dependiendo de si la enzima y el sustrato son solubles o insolubles. Los modelos cinéticos de Michaelis-Menten y estado estacionario pseudo
Este documento describe las enzimas, incluyendo su estructura, clasificación, características y mecanismos de acción. Las enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas y se componen de cadenas de aminoácidos plegadas en una estructura tridimensional. Se clasifican de acuerdo al tipo de reacción que catalizan y están sujetas a regulación por factores como la temperatura, el pH y la concentración iónica. Su actividad puede verse afectada por inhibidores o modificada a través de
El documento describe los conceptos fundamentales del metabolismo. Explica que el metabolismo consiste en reacciones enzimáticas que permiten a las células obtener energía, fabricar moléculas y sintetizar compuestos necesarios. También describe los diferentes tipos de rutas metabólicas y los tres niveles en que se regula el metabolismo: alostérico, hormonal y de concentración enzimática. Finalmente, explica conceptos como oxidación, reducción y la importancia de moléculas como ATP, NAD, FAD y NADPH en las reacciones
El documento trata sobre las enzimas. Explica que las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores de las reacciones químicas en los seres vivos, aumentando la velocidad de dichas reacciones sin verse afectadas ellas mismas. También describe los diferentes tipos de inhibición enzimática, como la competitiva e irreversible, y explica cómo las enzimas reducen la energía de activación de las reacciones mediante la unión con sus sustratos.
Este documento presenta información sobre las enzimas. Sus objetivos son conocer la naturaleza de las enzimas, su nomenclatura, su mecanismo de acción y los factores que afectan su actividad. Explica que las enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas y describe sus características, clasificación, cinética enzimática y cómo factores como la concentración de sustrato, pH y temperatura influyen en su actividad.
Este documento trata sobre la cinética enzimática. Explica que las enzimas son capaces de catalizar reacciones químicas uniéndose a moléculas sustrato y transformándolas en productos. Describe diferentes mecanismos enzimáticos como de único sustrato o múltiples sustratos, y cómo se pueden medir las velocidades de reacción enzimática a través de ensayos. También analiza factores que afectan la actividad enzimática como la concentración salina, temperatura y pH. Finalmente, presenta
Determinacion cuantitativa de la actividad enzimatica del preparadoyuricomartinez
Este documento describe un laboratorio sobre la determinación cuantitativa de la actividad enzimática de un preparado enzimático puro. El objetivo es desarrollar una curva de calibración patrón y determinar la actividad enzimática en unidades. Explica conceptos clave como la cinética de reacciones químicas, el efecto de la temperatura en la velocidad de reacción, catalizadores como las enzimas, y la cinética de reacciones enzimáticas siguiendo el modelo de Michaelis-Menten.
La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones químicas catalizadas por enzimas. El estudio de la cinética enzimática permite explicar los detalles del mecanismo catalítico de las enzimas, su papel en el metabolismo y cómo su actividad puede ser controlada o inhibida. Las enzimas son proteínas que manipulan otras moléculas llamadas sustratos uniéndose a ellos en su centro catalítico.
Este documento describe cómo funcionan las enzimas y los modelos cinéticos para reacciones enzimáticas. Las enzimas son proteínas que catalizan reacciones biológicas bajando la energía de activación. Funcionan uniéndose al sustrato para formar un complejo enzima-sustrato del cual resultan los productos. Existen tres tipos de reacciones enzimáticas dependiendo de si la enzima y el sustrato son solubles o insolubles. Los modelos cinéticos de Michaelis-Menten y estado estacionario pseudo
Este documento describe las enzimas, incluyendo su estructura, clasificación, características y mecanismos de acción. Las enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas y se componen de cadenas de aminoácidos plegadas en una estructura tridimensional. Se clasifican de acuerdo al tipo de reacción que catalizan y están sujetas a regulación por factores como la temperatura, el pH y la concentración iónica. Su actividad puede verse afectada por inhibidores o modificada a través de
El documento describe los conceptos fundamentales del metabolismo. Explica que el metabolismo consiste en reacciones enzimáticas que permiten a las células obtener energía, fabricar moléculas y sintetizar compuestos necesarios. También describe los diferentes tipos de rutas metabólicas y los tres niveles en que se regula el metabolismo: alostérico, hormonal y de concentración enzimática. Finalmente, explica conceptos como oxidación, reducción y la importancia de moléculas como ATP, NAD, FAD y NADPH en las reacciones
El documento trata sobre las enzimas. Explica que las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores de las reacciones químicas en los seres vivos, aumentando la velocidad de dichas reacciones sin verse afectadas ellas mismas. También describe los diferentes tipos de inhibición enzimática, como la competitiva e irreversible, y explica cómo las enzimas reducen la energía de activación de las reacciones mediante la unión con sus sustratos.
Este documento presenta información sobre las enzimas. Sus objetivos son conocer la naturaleza de las enzimas, su nomenclatura, su mecanismo de acción y los factores que afectan su actividad. Explica que las enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas y describe sus características, clasificación, cinética enzimática y cómo factores como la concentración de sustrato, pH y temperatura influyen en su actividad.
Este documento trata sobre la cinética enzimática. Explica que las enzimas son capaces de catalizar reacciones químicas uniéndose a moléculas sustrato y transformándolas en productos. Describe diferentes mecanismos enzimáticos como de único sustrato o múltiples sustratos, y cómo se pueden medir las velocidades de reacción enzimática a través de ensayos. También analiza factores que afectan la actividad enzimática como la concentración salina, temperatura y pH. Finalmente, presenta
Este documento presenta información sobre la cinética enzimática y los ensayos para medir la actividad enzimática. Explica conceptos clave como la ecuación de Michaelis-Menten, que describe cómo la velocidad de una reacción enzimática depende de la concentración de sustrato. También cubre factores que pueden afectar la actividad enzimática, como la temperatura, el pH y la concentración salina. El objetivo del experimento descrito es medir la concentración de fósforo utilizando una curva de calibración es
Este documento trata sobre enzimas y su actividad enzimática. Explica que las enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas de manera específica y eficiente mediante la disminución de la energía de activación. Describe los componentes de una enzima, los mecanismos de acción enzimática, y factores que afectan su actividad como la temperatura, el pH y la concentración de sustrato. Además clasifica a las enzimas de acuerdo al tipo de reacción que catalizan.
El documento describe las características y tipos de catalizadores. Los catalizadores aceleran o retardan las reacciones químicas sin alterar el equilibrio energético. Existen dos tipos principales de catálisis: homogénea e heterogénea. Las enzimas son catalizadores biológicos que actúan en pequeñas cantidades y de forma específica para reducir la energía de activación de las reacciones. Las enzimas pueden desnaturalizarse por cambios en la temperatura o el pH.
Las enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas en las células, acelerándolas hasta millones de veces sin ser consumidas. Casi todos los procesos celulares requieren enzimas. Las enzimas se clasifican por la reacción que catalizan, como oxidorreductasas, transferasas e hidrolasas.
Las enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas en las células, acelerándolas hasta millones de veces sin ser consumidas. Casi todos los procesos celulares requieren enzimas. Las enzimas se clasifican por la reacción que catalizan, como oxidorreductasas, transferasas e hidrolasas.
Este documento discute la reactividad química y los mecanismos de reacción en química orgánica. Explica cómo la termodinámica y la cinética controlan si una reacción ocurre y su velocidad. También analiza factores como la energía de activación, los sustituyentes, el nucleófilo y el disolvente que afectan los mecanismos de sustitución SN1 y SN2. Finalmente, proporciona enlaces a recursos adicionales sobre mecanismos de reacción.
Este documento describe los conceptos básicos de la cinética química, incluyendo la velocidad de reacción, órdenes de reacción (cero, primer y segundo orden), factores que afectan la velocidad como la concentración y temperatura, energía de activación, y catalizadores. Explica cómo medir experimentalmente la velocidad de reacción y determinar el orden de una reacción.
1) El documento trata sobre la cinética y el equilibrio químico. Explica conceptos como la velocidad de reacción, factores que afectan la velocidad, teorías cinéticas, y el equilibrio químico.
2) Los factores que afectan la velocidad de reacción incluyen la naturaleza de los reactivos, la temperatura, el grado de subdivisión, la concentración de los reactivos, y la presencia de catalizadores.
3) El equilibrio químico se alcan
El documento resume los conceptos clave del metabolismo celular y del ser vivo. Explica que las células y los seres vivos son sistemas abiertos que intercambian materia y energía con el medio. Detalla los procesos catabólicos, anabólicos y anfibólicos, y explica el papel central del ATP como transportador de energía química en las reacciones metabólicas. Finalmente, introduce los conceptos de energía libre y acoplamiento energético entre reacciones exergónicas y endergónicas.
Para que ocurra una reacción química, las partículas deben colisionar con suficiente energía para romper enlaces. La velocidad de reacción depende de factores como la temperatura, concentración, y estado de división de los reactivos, así como la presencia de catalizadores. La energía de activación requerida para alcanzar el estado de transición es responsable de la transformación de los reactivos a los productos.
El documento trata sobre diferentes conceptos relacionados con las enzimas. Explica que la alosterismo es la modificación que sufren ciertas enzimas cuando se unen moléculas reguladoras, lo que puede activar, inhibir o modular su actividad. También describe la modificación covalente de enzimas mediante la unión reversible de grupos químicos, y los zimógenos o proenzimas inactivas que requieren un cambio estructural para activarse.
Este documento describe los modelos matemáticos de la cinética de la reacción enzimática. Explica la ecuación de velocidad inicial de Michaelis-Menten y los supuestos en los que se basa, como que la concentración de sustrato es mucho mayor que la de enzima y que la reacción está en equilibrio. También describe el significado de las constantes Km y Vmax de esta ecuación y compara los modelos de Michaelis-Menten y Briggs-Haldane.
El documento resume los conceptos fundamentales del metabolismo, incluyendo: 1) el metabolismo consiste en reacciones químicas encadenadas en la célula, 2) las reacciones metabólicas son catalizadas por enzimas y transferencia de energía a través de electrones o grupos fosfato, y 3) el ATP sirve como moneda energética almacenando y transfiriendo energía en las reacciones celulares.
Este documento resume los conceptos clave de la cinética química y la velocidad de reacción. Explica que la velocidad de reacción depende de factores como la concentración de los reactivos, la temperatura, y la presencia de catalizadores. También describe la teoría de las colisiones, el concepto de complejo activado, y cómo la energía de activación determina si una colisión entre moléculas será eficaz para iniciar una reacción química.
Bioenergetica y fosforilacion oxidativageriatriauat
Este documento describe los principios básicos de la bioenergética y la utilización de la energía biológica. Explica la termodinámica de la energía libre y cómo se utiliza en los sistemas biológicos. También describe la cadena de transporte de electrones en la mitocondria, incluida la bomba de protones y la fosforilación oxidativa para producir ATP.
Este documento describe la cinética química, que estudia las velocidades de las reacciones químicas y sus mecanismos. Explica que la velocidad de una reacción depende de factores como la concentración y temperatura de los reactivos, su facilidad para entrar en contacto, y la presencia de catalizadores. También introduce conceptos como la energía de activación y la teoría de colisiones para explicar por qué no todas las colisiones entre moléculas resultan en una reacción.
Transferencia de energía en los sistemas vivosAndrea Soto
1. El documento explica conceptos clave de la termodinámica y el metabolismo. 2. El metabolismo se clasifica en anabolismo, como la gluconeogénesis, y catabolismo, como la glucólisis. 3. La energía se relaciona con la entalpía y la entropía, donde la energía libre determina la disponibilidad de energía para realizar trabajo.
Este documento habla sobre las proteínas. Explica que las proteínas son macromoléculas formadas por cadenas de aminoácidos que desempeñan funciones fundamentales en los seres vivos. Describe algunas de las funciones clave de las proteínas como enzimas, hormonas, transporte de oxígeno y defensa del cuerpo. También cubre propiedades de las proteínas como su solubilidad, carga eléctrica y capacidad amortiguadora, así como los efectos de la desnaturalización y el papel de las enz
Este documento trata sobre la cinética enzimática. Explica la ecuación de Michaelis-Menten, que describe cómo la velocidad de una reacción catalizada por una enzima depende de la concentración del sustrato. También cubre factores que afectan la velocidad de reacción enzimática como el pH, la temperatura y la concentración de enzima. Además, introduce conceptos como la constante de Michaelis Km y la velocidad máxima Vmax.
Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores de las reacciones metabólicas, permitiendo que ocurran a una velocidad adecuada a temperatura y pH corporales. Están compuestas de aminoácidos, algunos involucrados en la unión al sustrato y otros en la catalización de la reacción. Su actividad puede regularse a través de la temperatura, el pH, la inhibición o la activación.
Este documento presenta información sobre la cinética enzimática y los ensayos para medir la actividad enzimática. Explica conceptos clave como la ecuación de Michaelis-Menten, que describe cómo la velocidad de una reacción enzimática depende de la concentración de sustrato. También cubre factores que pueden afectar la actividad enzimática, como la temperatura, el pH y la concentración salina. El objetivo del experimento descrito es medir la concentración de fósforo utilizando una curva de calibración es
Este documento trata sobre enzimas y su actividad enzimática. Explica que las enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas de manera específica y eficiente mediante la disminución de la energía de activación. Describe los componentes de una enzima, los mecanismos de acción enzimática, y factores que afectan su actividad como la temperatura, el pH y la concentración de sustrato. Además clasifica a las enzimas de acuerdo al tipo de reacción que catalizan.
El documento describe las características y tipos de catalizadores. Los catalizadores aceleran o retardan las reacciones químicas sin alterar el equilibrio energético. Existen dos tipos principales de catálisis: homogénea e heterogénea. Las enzimas son catalizadores biológicos que actúan en pequeñas cantidades y de forma específica para reducir la energía de activación de las reacciones. Las enzimas pueden desnaturalizarse por cambios en la temperatura o el pH.
Las enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas en las células, acelerándolas hasta millones de veces sin ser consumidas. Casi todos los procesos celulares requieren enzimas. Las enzimas se clasifican por la reacción que catalizan, como oxidorreductasas, transferasas e hidrolasas.
Las enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas en las células, acelerándolas hasta millones de veces sin ser consumidas. Casi todos los procesos celulares requieren enzimas. Las enzimas se clasifican por la reacción que catalizan, como oxidorreductasas, transferasas e hidrolasas.
Este documento discute la reactividad química y los mecanismos de reacción en química orgánica. Explica cómo la termodinámica y la cinética controlan si una reacción ocurre y su velocidad. También analiza factores como la energía de activación, los sustituyentes, el nucleófilo y el disolvente que afectan los mecanismos de sustitución SN1 y SN2. Finalmente, proporciona enlaces a recursos adicionales sobre mecanismos de reacción.
Este documento describe los conceptos básicos de la cinética química, incluyendo la velocidad de reacción, órdenes de reacción (cero, primer y segundo orden), factores que afectan la velocidad como la concentración y temperatura, energía de activación, y catalizadores. Explica cómo medir experimentalmente la velocidad de reacción y determinar el orden de una reacción.
1) El documento trata sobre la cinética y el equilibrio químico. Explica conceptos como la velocidad de reacción, factores que afectan la velocidad, teorías cinéticas, y el equilibrio químico.
2) Los factores que afectan la velocidad de reacción incluyen la naturaleza de los reactivos, la temperatura, el grado de subdivisión, la concentración de los reactivos, y la presencia de catalizadores.
3) El equilibrio químico se alcan
El documento resume los conceptos clave del metabolismo celular y del ser vivo. Explica que las células y los seres vivos son sistemas abiertos que intercambian materia y energía con el medio. Detalla los procesos catabólicos, anabólicos y anfibólicos, y explica el papel central del ATP como transportador de energía química en las reacciones metabólicas. Finalmente, introduce los conceptos de energía libre y acoplamiento energético entre reacciones exergónicas y endergónicas.
Para que ocurra una reacción química, las partículas deben colisionar con suficiente energía para romper enlaces. La velocidad de reacción depende de factores como la temperatura, concentración, y estado de división de los reactivos, así como la presencia de catalizadores. La energía de activación requerida para alcanzar el estado de transición es responsable de la transformación de los reactivos a los productos.
El documento trata sobre diferentes conceptos relacionados con las enzimas. Explica que la alosterismo es la modificación que sufren ciertas enzimas cuando se unen moléculas reguladoras, lo que puede activar, inhibir o modular su actividad. También describe la modificación covalente de enzimas mediante la unión reversible de grupos químicos, y los zimógenos o proenzimas inactivas que requieren un cambio estructural para activarse.
Este documento describe los modelos matemáticos de la cinética de la reacción enzimática. Explica la ecuación de velocidad inicial de Michaelis-Menten y los supuestos en los que se basa, como que la concentración de sustrato es mucho mayor que la de enzima y que la reacción está en equilibrio. También describe el significado de las constantes Km y Vmax de esta ecuación y compara los modelos de Michaelis-Menten y Briggs-Haldane.
El documento resume los conceptos fundamentales del metabolismo, incluyendo: 1) el metabolismo consiste en reacciones químicas encadenadas en la célula, 2) las reacciones metabólicas son catalizadas por enzimas y transferencia de energía a través de electrones o grupos fosfato, y 3) el ATP sirve como moneda energética almacenando y transfiriendo energía en las reacciones celulares.
Este documento resume los conceptos clave de la cinética química y la velocidad de reacción. Explica que la velocidad de reacción depende de factores como la concentración de los reactivos, la temperatura, y la presencia de catalizadores. También describe la teoría de las colisiones, el concepto de complejo activado, y cómo la energía de activación determina si una colisión entre moléculas será eficaz para iniciar una reacción química.
Bioenergetica y fosforilacion oxidativageriatriauat
Este documento describe los principios básicos de la bioenergética y la utilización de la energía biológica. Explica la termodinámica de la energía libre y cómo se utiliza en los sistemas biológicos. También describe la cadena de transporte de electrones en la mitocondria, incluida la bomba de protones y la fosforilación oxidativa para producir ATP.
Este documento describe la cinética química, que estudia las velocidades de las reacciones químicas y sus mecanismos. Explica que la velocidad de una reacción depende de factores como la concentración y temperatura de los reactivos, su facilidad para entrar en contacto, y la presencia de catalizadores. También introduce conceptos como la energía de activación y la teoría de colisiones para explicar por qué no todas las colisiones entre moléculas resultan en una reacción.
Transferencia de energía en los sistemas vivosAndrea Soto
1. El documento explica conceptos clave de la termodinámica y el metabolismo. 2. El metabolismo se clasifica en anabolismo, como la gluconeogénesis, y catabolismo, como la glucólisis. 3. La energía se relaciona con la entalpía y la entropía, donde la energía libre determina la disponibilidad de energía para realizar trabajo.
Este documento habla sobre las proteínas. Explica que las proteínas son macromoléculas formadas por cadenas de aminoácidos que desempeñan funciones fundamentales en los seres vivos. Describe algunas de las funciones clave de las proteínas como enzimas, hormonas, transporte de oxígeno y defensa del cuerpo. También cubre propiedades de las proteínas como su solubilidad, carga eléctrica y capacidad amortiguadora, así como los efectos de la desnaturalización y el papel de las enz
Este documento trata sobre la cinética enzimática. Explica la ecuación de Michaelis-Menten, que describe cómo la velocidad de una reacción catalizada por una enzima depende de la concentración del sustrato. También cubre factores que afectan la velocidad de reacción enzimática como el pH, la temperatura y la concentración de enzima. Además, introduce conceptos como la constante de Michaelis Km y la velocidad máxima Vmax.
Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores de las reacciones metabólicas, permitiendo que ocurran a una velocidad adecuada a temperatura y pH corporales. Están compuestas de aminoácidos, algunos involucrados en la unión al sustrato y otros en la catalización de la reacción. Su actividad puede regularse a través de la temperatura, el pH, la inhibición o la activación.
Este documento trata sobre las enzimas y la cinética enzimática. Explica conceptos como la velocidad de reacción, los factores que determinan esta velocidad, las clasificaciones de enzimas, su función y cómo trabajan. También describe la ecuación de Michaelis-Menten, parámetros como Km y Vmax, y diferentes transformaciones gráficas de esta ecuación. Por último, aborda factores que afectan la actividad enzimática como el pH y la temperatura.
Enzimas Presentación para el conocimiento.pptxRobertoArias79
El documento trata sobre las enzimas y los cofactores. En resumen:
1) Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores de reacciones bioquímicas y requieren cofactores como coenzimas o iones metálicos para llevar a cabo su función.
2) La cinética de Michaelis-Menten estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas y explica conceptos como la concentración máxima de sustrato y la velocidad máxima de reacción.
3) Ex
Este documento trata sobre el metabolismo y la bioenergética. Explica conceptos clave como las leyes de la termodinámica, la energía de activación de las enzimas, y las tres etapas del metabolismo: catabolismo, conversión de energía, y anabolismo. También describe procesos como la glucólisis, el ciclo de Krebs, y la fosforilación oxidativa que permiten a las células obtener energía a partir de moléculas como la glucosa.
Este documento proporciona información sobre enzimas. Define las enzimas como proteínas que aceleran las reacciones químicas en los seres vivos. Explica las propiedades de las enzimas como su especificidad, eficiencia catalítica y mecanismo de acción. Además, clasifica las enzimas en seis clases principales y describe factores como el pH, la temperatura y la concentración de sustrato y enzima que afectan la velocidad de reacción enzimática.
El documento resume conceptos clave de bioenergética y metabolismo como la transformación de energía en los seres vivos, las leyes de la termodinámica y el concepto de entropía, las reacciones endergónicas y exergónicas, y cómo el metabolismo celular mantiene un estado alejado del equilibrio para realizar trabajo.
Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores de las reacciones bioquímicas, aumentando su velocidad hasta en un factor de 10^14. Las enzimas son altamente específicas y solo catalizan una reacción en particular, actuando mediante la unión del sustrato a su sitio activo y disminuyendo la energía de activación requerida para que ocurra la reacción.
Las enzimas son proteínas catalíticas que aceleran las reacciones químicas en el cuerpo. Contienen un sitio activo que une al sustrato y reduce la energía de activación de la reacción, lo que permite que ocurra más rápido. Las enzimas son altamente específicas y eficientes, y juegan un papel clave en regular las vías metabólicas a través de mecanismos como la regulación alostérica y la modificación covalente.
El documento describe el estudio de la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas. Explica cómo factores como la concentración de enzimas, sustratos, pH, temperatura y sales afectan la velocidad de la reacción. Además, presenta la ecuación de Michaelis-Menten que modela la velocidad de muchas reacciones enzimáticas.
Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores para acelerar las reacciones químicas en los seres vivos. Cada enzima tiene una estructura tridimensional única que le permite unirse a un sustrato específico y catalizar su conversión a productos. Las enzimas son sensibles a factores como la temperatura, pH y concentración de sustrato, y muchas necesitan cofactores para funcionar correctamente. Las enzimas trabajan juntas en rutas metabólicas para regular procesos vitales como la digestión.
Las enzimas son moléculas catalíticas que aceleran las reacciones químicas en el cuerpo. Poseen un sitio activo que une al sustrato y reduce la energía de activación de la reacción. Factores como la concentración del sustrato, el pH y la temperatura afectan la velocidad de la reacción enzimática, la cual sigue generalmente la cinética de Michaelis-Menten.
El documento trata sobre las enzimas. En 3 oraciones resume:
1) Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores biológicos acelerando las reacciones químicas sin ser consumidas en el proceso.
2) Las enzimas tienen alta especificidad por sus sustratos y solo catalizan reacciones específicas, actuando mejor a ciertos valores de pH y temperatura.
3) La actividad enzimática depende de la estructura del sitio activo y se ve afectada por factores ambientales como el pH y
Las enzimas son proteínas producidas por organismos vivos que actúan como catalizadores de reacciones químicas en los seres vivos. Cada enzima cataliza un tipo específico de reacción y está diseñada para un sustrato en particular. La actividad de las enzimas puede verse afectada por factores como el pH, la temperatura y la concentración de solventes.
Las enzimas son proteínas producidas por los organismos vivos que actúan como catalizadores para acelerar las reacciones químicas en las células. Son altamente específicas y reconocen sustratos particulares. La velocidad de la reacción depende inicialmente de la concentración del sustrato siguiendo una curva hiperbólica, pero llega a una velocidad máxima. Algunas enzimas son reguladas por inhibidores o moduladores alostéricos.
Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores de reacciones químicas en los seres vivos. Hans Buchner demostró en el siglo XIX que los procesos de la vida pueden ocurrir fuera de las células vivas al observar la fermentación en un extracto de levadura. Las enzimas reducen la energía de activación de las reacciones, aumentando su velocidad.
ACERTIJO DESCIFRANDO CÓDIGO DEL CANDADO DE LA TORRE EIFFEL EN PARÍS. Por JAVI...JAVIER SOLIS NOYOLA
El Mtro. JAVIER SOLIS NOYOLA crea y desarrolla el “DESCIFRANDO CÓDIGO DEL CANDADO DE LA TORRE EIFFEL EN PARIS”. Esta actividad de aprendizaje propone el reto de descubrir el la secuencia números para abrir un candado, el cual destaca la percepción geométrica y conceptual. La intención de esta actividad de aprendizaje lúdico es, promover los pensamientos lógico (convergente) y creativo (divergente o lateral), mediante modelos mentales de: atención, memoria, imaginación, percepción (Geométrica y conceptual), perspicacia, inferencia y viso-espacialidad. Didácticamente, ésta actividad de aprendizaje es transversal, y que integra áreas del conocimiento: matemático, Lenguaje, artístico y las neurociencias. Acertijo dedicado a los Juegos Olímpicos de París 2024.
2. introducción
• Catalisis:eficiente y selectiva, condición indispensable para
la vida
• reacciones químicas se realizan en un tiempo adecuado.
(oxidación de la glucosa)
• Las enzimas . Proteínas altamente especializadas,
extraordinario poder catalítico, especificidad y regulación,
trabajan en soluciones acuosas diluidas a moderada
temperatura y pH. Centrales en todo proceso bioquímico
(metabolismo). RNAs
• Importancia enfermedades desordenes genéticos
hereditarios, diagnostico, El efecto de las drogas se debe a
su interacción con las enzimas, son herramientas en
medicina, industria química, procesos alimentarios y
agricultura.
3. historia
• fabricación de pan, quesos y bebidas alcohólicas.
• A fines del 1700 Spallanzani, identifica la existencia de una
enzima que degrada la carne, por secreciones del estomago
• En 1800 la conversión del almidón en azúcar por la saliva y
varios extractos de plantas.
• En 1850 Louis Pasteur estudio la fermentación, dando origen
al termino "fermento”
4. • Los hermanos Buchner 1897, demostraron que la
fermentación de la glucosa podía ocurrir igual en ausencia
de células vivas.
• Frederick W. Kühne introduce el término “enzima” (in zime)
que significa sin levadura.
• las enzimas responsables de la fermentación recibien el
nombre de "zimase".
• Es posible el estudio de las fermentaciones fuera de los
organismos vivos.
• Se desvirtua el vitalismo, la investigación y el aislamiento de
nuevas enzimas y sus propiedades hacen crecer la
bioquímica
5. • 1926 Sumner cristalizo la primera enzima Ureasa y
postulo que todas las enzimas eran proteínas
(controversias)
• 1930 Northrop y Kunitz cristalizaron pepsina tripsina y
otras prt.
• Haldane: Enzimes, interacciones débiles E-S
• millares de ellas han sido purificadas y sus estructuras
y mecanismos químicos han sido elucidados.
6. La mayoría de enzimas son proteínas
•Excepto un pequeño numero de RNAs todas las
enzimas son proteínas. Su actividad catalítica
depende de la integridad de su conformación
nativa
•Si una enzima es denaturada, disociada en sus
subunidades o hidrolizada en sus AA
componentes, pierde su actividad catalítica.
•El mantenimiento de los niveles estructurales de
una proteína es fundamental para la actividad
catalítica
7. Enzimas: Catálisis Biológica
La catálisis es necesaria para que las reacciones bioquímicas
procedan a la velocidad requerida bajo condiciones
fisiológicas.
La aceleración es enorme algunas son 1 billon de veces más
rápida en presencia de la enzima.
Una reacción que toma horas, no sería útil
metabólicamente, en una bacteria que se divide en 20
minutos.
En los organismos vivos casi todas las reacciones son
catalizadas eficientemente y su producción es regulada
según la necesidad del organismo.
8. • MW: 12 000 - 106
• Algunas enzimas para su actividad, solo requieren de su
estructura protéica, otras, además requieren de un
cofactor (Fe+2
Mg+2
, Mn+2
, o Zn+2
o complejo orgánico ó
una molécula metalo-orgánica. (coenzimas, derivados
de vitaminas) que actúan como transportadores de
grupos funcionales.
• Grupo prostético = Unión coovalente de la coenzima
• Holoenzima = Apoenzima + Coenzima
• Apoenzima = Apoproteína
• En la regulación, las enzimas pueden ser glicosiladas o
fosforiladas o sufrir alguna otra modificación.
12. Las enzimas se nombran y clasifican en por la reacción que
catalizan
Sustrato (o algún nombre que describe su actividad) + asa
ureasa
DNA polimerasa
Función en general pepsina ( pepsis = digestion)
Lisosima (Lisis bacterial)
Honorificas Enzima de Warburg
Triviales Hexokinasa
Ambiguedades …
13. Nomenclature Committee of the International Union of
Biochemistry and Molecular Biology (
www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme)
Nomenclatura sistemática numérica con cuatro partes o
niveles que identifica la enzima con reacción que cataliza
La enzima Fosfatasa ácida es la 3.1.1.2
1 1 3
pNO2Φ - P + H2O pNO2Φ - OH + P
H +
2
Fosfatasa ácida
14.
15. Como trabajan las enzimas
Bajo condiciones biológicas (pH, T° , [ ]s ), las reacciones
no catalizadas, son muy lentas, además muchos procesos
son termodinamicamente desfavorables, la formación de un
intermediario inestable cargado o el choque de dos
moléculas con la orientación precisa, la digestión, señales
nerviosas, o contracción muscular, no ocurrirían a la
velocidad requerida sin catálisis.
La enzima provee el medio para que la reacción ocurra
rápidamente (sitio activo) . La superficie del sitio activo esta
limitada por AA con sustituyentes que fijan el sustrato y
ejecutan la reacción.
ES. “secuestra” al S de la solución e inicia la cinética y el
mecanismo de reacción.
16.
17. Las enzimas afectan la velocidad de
reacción pero no el equilibrio
E + S ES EP E + P
Definir: Equilibrio de reacción y Velocidad de reacción
En cualquier reacción:
GS °´ > GP °´
ΔG°´ = GP°´ – GS°´ = (-)
ΔG°´= - RTlnKeq
Keq = [P]/[S]
refleja la diferencia de las
energías libres de sus
estados basales. la posición
y dirección del equilibrio no
es afectado por la catalisis.
18. Un equilibrio favorable no indica que la conversión de S a P ocurra a una
velocidad detectable, la velocidad de reacción depende de un parámetro
totalmente diferente, La barrera de energía entre S y P, es la energía
requerida para alinear los grupos reactantes, formación de cargas
transitorias inestables, rearreglo de enlaces y otras transformaciones
requeridas para que la reacción proceda en cada direccion.
Para que ocurra la reacción las moléculas deben pasar esta barrera y deben
llegar a un punto con un nivel de energía mas alto después del cual decae
para ir a S o a P con igual probabilidad.
19. Este es el llamado estado de transición , no es una especie quimica con
alguna estabilidad significante y no debe confundirse con un estado
intermediario como ES o EP, es un momento molecular fugaz en que se
rompen o forman enlaces y ha procedido un desarrollo de cargas para el
punto preciso en el cual cae a sustrato o a producto en iguales
probabilidades.
Energía de activación ? La velocidad de una reacción es el reflejo de su
energía de activación. Una alta E* tiene v baja.
20. La velocidad puede ser incrementada por incrementos de temperatura y o
presión ello se debe al incremento del número de moléculas con suficiente
energía para sobrepasar la barrera.
La energía de activación puede ser disminuida por catalizadores, que
incrementan la velocidad por que disminuyen la energía de activación.
21. La bidireccionalidad de la ecuación indica que cualquier enzima que cataliza
S a P también cataliza P a S , el rol de las enzimas es acelerar la
interconversión de S y P. la enzima no es modificada en este proceso y el
punto de equilibrio no es afectado , el equilibrio se alcanza más rápido por
que se aumenta la velocidad.
C12 H22O11 + 12O2 12CO2 + 11H2O
Esta conversión tiene un ΔG°´ grande y negativo, en el equilibrio la cantidad
de sucrosa es insignificante, la sucrosa es un compuesto estable la barrera
de energía de activación que debe superarse antes de unir sucrosa y oxigeno
es muy alta, la sucrosa puede almacenarse en un container con oxigeno casi
indefinidamente sin reaccionar. En la célula la sucrosa es fácilmente
degradada a CO2 y H2O en una serie de reacciones enzimáticas, las
enzimas no solo aceleran las reacciones sino las organizan y controlan para
que la energía liberada sea reconvertida en otras formas químicas, en un
tiempo determinado y sean disponibles por la célula para otros fines.
22. Intermediarios menos estables pueden ocurrir, la interconversión de dos
intermediarios secuenciales constituye un paso de la reacción , cuando hay
varios pasos la velocidad del proceso la determina el paso con energía de
activación más alta paso de velocidad limitante, que puede variar con las
condiciones de la reacción, en muchas enzimas los pasos pueden tener
energías similares luego todos limitan la velocidad parcialmente.
Cualquier reacción puede tener varios pasos que involucran la formación y
desaparición de intermediarios con un tiempo de vida mayor que una
vibración molecular 10-13
s
ES, EP en el ejemplo ocupan valles en el diagrama de reacción coordinada
23. Las energías de activación son barreras de energía para las reacciones
químicas, son cruciales para la vida misma. Sin estas barreras los
complejos macromoleculares podrían revertir espontáneamente a formas
moleculares simples y las estructuras complejas y altamente ordenadas y
procesos metabólicos de las células no existirían.
En la evolución las enzimas se han desarrollado para disminuir la energía
de activación selectivamente para reacciones que son necesarias para la
supervivencia celular.
24. La velocidad de las reacciones y el equilibrio tienen
definiciones termodinámicas precisas
El equilibrio de una reacción esta ligado a energía libre ΔG°´ y las
velocidades a energía de activación ∆G‡
Como se relaciona ΔG°´ con Keq. (Ya lo estudiamos).
La velocidad esta determinada por la [R]s y por una constante de velocidad
(k) , V representa la cantidad de S que reacciona por unidad de tiempo.
para: S P, V = k [S],
Si V solo depende de [S], es una reacción de primer orden k es una cte. de
proporcionalidad que refleja la probabilidad de reacción bajo condiciones
dadas pH , T°, P°, k es una constante de primer orden s-1
. Si k es 0.03
indica que el 3% de S se convierte en P en 1 s. otra con un k de 2 000 s-1
puede ocurrir en una fracción de segundo.
25. Si V depende de la [ ] de dos diferentes compuestos o si la reacción
es entre 2 moléculas del mismo compuesto, la reacción es de segundo
orden y k es una constante de velocidad de segundo orden con
unidades de M-1
y s-1
V = k [S1] [S2]
De la teoría del estado de transición:
k = e-∆G°‡/RT
k cte. de Boltzmann y h cte de Planck
La relación entre k y ∆G°‡
es inversa y exponencial,
establece que a menor energía de activación mayor
velocidad de reacción. ¿Cómo las enzimas incrementan V?
kT
h
26. Principios que explican el poder catalítico y especificidad
de las enzimas.
Las enzimas tienen un enorme poder catalítico.
27. De otro lado, las enzimas son muy específicas, ¿cómo se explica
este enorme selectivo incremento de velocidad?
Respuestas:
En primer lugar:
Durante la reacción enzimatica se producen rearreglos de los
enlaces coovalentes. Muchos tipos de reacciones químicas se dan
entre S y E, grupos funcionales ( R-AA, M+
, CO), pueden formar un
enlace covalente con S y activarlo para la reacción.
Un grupo de S puede ser transferido a E
En muchos casos todo esto se da en el centro activo
Las interacciones coovalentes entre E y S disminuyen la energía de
activación, por que proveen una vía de reacción alternativa de
menor energía
28. En segundo lugar:
Entre E y S se producen interacciones no coovalentes.
Mucho de la energía requerida para disminuír la energía de
activación deriva de ellas.
La interacción entre E y S en ES esta mediado por las mismas
fuerzas que estabilizan la estructura de proteínas (H-H)
Estas interacciones están acompañadas por la liberación de
una pequeña cantidad de energía que provee un grado de
estabilidad para la interacción,
Esta energía es la energía de unión ΔGB, es la principal fuente
de energía libre usada por las enzimas para disminuir la
energía de activación de las reacciones enzimáticas.
29. Dos principios fundamentales explican como las enzimas
usan la energía de unión no covalente.
1.- Mucho del poder catalítico de las enzimas es derivado de
la energía libre liberada en formar muchos enlaces e
interacciones débiles entre E y S. Esta energía de unión
contribuye a la especificidad y a la catálisis.
2.- Las interacciones débiles son optimas en el estado de
transición de una reacción, los sitios activos no son
complementarios a los sustratos per se sino a los estados
de transición a través de los cuales el sustrato pasa para ser
convertido en producto
30. Las interacciones débiles entre E y S son óptimas en el estado
de transicion.
Qué hacen las enzimas para disminuír la energía de activación?
La formación de ES no es explicita
31. Emil Fisher 1894 E es
estructuralmente complementaria
a S , El Modelo llave cerradura,
Tuvo mucha influencia en el
desarrollo de la bioquímica, pero
puede ser engañoso para
aplicarlo en catálisis enzimática
Esta fijación tan precisa, explica
la especificidad pero no la
catálisis. Por el contrario tendría
una pobre actividad catalítica.
NADP+
THF
32. Consideremos la reacción: ruptura de una barra de metal magnetizada.
Para reaccionar debe llegar al
estado de transición (debe
doblarse), la fijación en el sitio
activo, estabiliza a S y se lo impide
desestabiliza
33. Polanyi (1921), Aldane (1930) y Pauling (1946) Noción de catálisis
enzimática moderna
Para catalizar las reacciones las E deben ser complementarias al
estado de transición,
En la fig. anterior (c) S se une a E, pero solo un grupo de las
posibles interacciones magnéticas pueden formar ES.
S unido debe sufrir un incremento de G° para llegar al estado de
transición
El incremento de G° presenta la barra en una conformación
doblada y parcialmente rota, esta G° es compensada por las
interacciones magnéticas (energía de unión) que se forman entre
la E y S en el estado de transición.
Estas interacciones pueden estar lejos del punto de ruptura,
estas interacciones entre el sitio activo y partes del S que no
reaccionan proveen algo de la energía, necesaria para la catálisis.
34. Este pago de energía se traduce en una baja energía de
activación y mayor velocidad de reacción.
Las E trabajan en un esquema análogo al de la ruptura de la
barra
En ES, se forman algunas interacciones pero una interacción
total se obtiene cuando el S alcanza el estado de transición
La G° (energía de unión) liberada por la formación de estas
interacciones compensa la energía requerida para llegar al
tope del pico de energía.
Σ ΔG‡
desfavorable ( + ) y ΔGB favorable ( - ) = energía de
activación neta menor.
La enzima en el estado de transición no es una especie
estable sino por un breve período de tiempo en el que S pasa
por encima del pico de energía.
36. Las interacciones de unión débiles entre E y S proveen la
fuerza sustancial que dirige la catálisis enzimática
Las interacciones débiles que se forman únicamente en el
estado de transición son la que contribuyen en forma
primaria en la catálisis.
Una enzima debe proporcionar grupos funcionales para
interacciones iónicas, H-H y otras y también precisar la
posición de estos grupos de tal manera que la energía de
unión sea óptima en el estado de transición.
La unión adecuada se da por la ubicación de S en el sitio
activo, donde el agua es removida con eficacia.
37. La energía de unión contribuye a la especificidad de la
reacción y a la catálisis
Cuantitativamente, la energía de unión da cuenta de la gran
aceleración producida por las enzimas?.
De la ecuación de Arrhenius se puede calcular que se requiere
un ΔG ‡
menor de 5.7 kJ/mol para acelerar una reacción de
primer orden por un factor de 10 en condiciones intracelulares.
La energía promedio de una interacción débil está entre 4 – 30
kJ/mol.
La energía total disponible de varias de estas interacciones es
suficiente para disminuír la energía de activación en 60 – 100
kJ/mol lo que permite explicar el gran incremento de velocidad
observado para muchas enzimas
38. La energía de unión también da la especificidad
Si un sitio activo tiene grupos funcionales arreglados en
forma óptima para formar una variedad de interacciones
débiles con un S en el estado de transición, la enzima no es
capaz de interactuar en el mismo grado con otra molécula
S-OH ---- O=C – Glu – E
S’- R pobre sustrato para E
Cualquier molécula con un grupo funcional extra para el
cual la E no tiene bolsa o sitio de unión es excluído de la E
La especificidad es derivada de la formación de las
interacciones débiles entre E y su S específico.
39. Importancia de la energía de unión, en la reacción …
Rerreglos en los grupos carbonilos e hidroxilo en C1 y C2, sin embargo mas del
80% del incremento de la velocidad se debe a las interacciones del grupo
fosfato de C3 en el centro activo.
Los principios generales efectuados por las enzimas pueden ser reconocidos
por los diferentes mecanismos catalíticos.
40. Que se requiere para que una reacción tenga lugar
Los Factores físicos y termodinámicos que afectan a ΔG ‡
, que es
la barrera para la reacción, pueden incluir:
1.- La entropía (libertad de movimiento) de moléculas en solución,
reduce la posibilidad que puedan reaccionar juntas.
2.- La capa de solvatación de enlaces de hidrógeno del agua que
rodean y ayudan a estabilizar la mayoría de biomoléculas en
solución acuosa.
3.- La distorción del S que puede ocurrir en muchas reacciones.
4.- La necesidad de un apropiado alineamiento de grupos
catalíticos funcionales en la E.
41. La energía de unión puede cubrir todas estas barreras. Como?
Primero una gran restricción en los movimientos relativos de dos
sustratos que van a reaccionar o la reducción de la entropía es un
beneficio obvio en unión de estos con la E.
La energía de unión mantiene a los S en apropiada orientación
para reaccionar, contribuye a la catálisis, ya que las coliciones
efectivas en solución son escasas,
Los S pueden ser alineados en forma precisa en la E a través de
muchas interacciones débiles, entre cada S y grupos
estratégicamente localizados en la enzima engarzando las
moléculas de S en sus posiciones apropiadas.
Algunos estudios muestran que limitando el movimiento de dos
reactantes puede producirse incrementos en la velocidad en
muchos ordenes de magnitud.
42. Segundo la formación de enlaces débiles entre S y E también
produce la desolvatación del S. las interacciones E y S reemplazan
la mayoría o todas los H-H entre S y Agua
Tercero La energía de unión que involucra enlaces débiles
formados solo en el estado de transición de la reacción, ayudan a
compensar termodinámicamente cualquier distorsión,
redistribución de electrones primaria, que S debe sufrir para
reaccionar.
Finalmente las E sufren un cambio conformacional cuando se unen
a S inducido por múltiples interacciones débiles con S, esto es
referido como fijación inducida, mecanismo postulado por
Koshland 1958 ubica grupos funcionales específicos en la enzima
en una posición apropiada para la catálisis, permite la formación
de interacciones débiles en el estado de transición. La nueva
conformación enzimática tiene propiedades catalíticas
incrementadas
43. Modelo de Koshland (1958). Hipótesis de la fijación inducida, el
sustrato es inducido a tomar una configuración que se
aproxima al estado de transición. Es un hecho común de la
unión reversible de ligandos a proteínas y de E y S
La enzima no solo acepta el sustrato, sino que produce una
distorsión del sustrato en una configuración que se asemeja al
estado de transición.
hexokinasa
44. Grupos catalíticos específicos contribuyen a la catálisis
La energía de unión para formar ES contribuye al mecanismo
catalítico
Una vez que el sustrato esta unido a la E, posicionado
adecuadamente, los grupos catalíticos funcionales ayudan al
clivaje o formación de enlaces a través de una variedad de
mecanismos:
Catalisis acido base, covalente ion metal
45. Catálisis ácido-base general;
La transferencia de uno o varios
protones es común en las
reacciones bioquímicas.
Algunas reacciones involucran la
formación de un intermediario
cargado e inestable, que se rompe
rápidamente en sus especies
reactantes.
Los intermediarios cargados, se
pueden estabilizar transfiriendo
protones a o del S, o intermediario
para formar una especie que se
descomponga en productos más
fácilmente que en reactantes.
46. En modelos reacciones no-enzimáticas la transferencia de
protones puede involucrar solo los constituyentes del agua o
algún otro donador o aceptor débiles de protones.
La catálisis que usa H+
, H3O+
ó OH-
del agua se denomina Catálisis
ácido-base específica
Si los protones son transferidos entre un intermediario y el agua,
más rápido que la ruptura del intermediario para dar sus
reactantes, el intermediario es estabilizado cada vez que se
forma, no se produce ninguna catálisis adicional mediada por
otro donador o aceptor de protones.
En muchos casos el agua no es suficiente.
47. Catálisis ácido-base general, la transferencia de protones es
mediada por otra clase de moléculas diferentes al agua.
Para reacciones no enzimáticas en soluciones acuosas, esto
ocurre solamente cuando la reacción de ruptura del
intermediario inestable para dar sus moléculas reactantes es
más rápida que la transferencia de protones a o del agua,
muchos ácidos orgánicos débiles pueden suplementar al agua
como donador de protones; ó bases orgánicas débiles pueden
servir como aceptores de protones.
49. En el sitio activo de la enzima, donde el agua no esta
disponible como donador o aceptor de protones, la catalisis
ácido base general es crucial, las cadenas laterales de algunos
AA pueden actuar como donadores y aceptores de protones,
estos grupos deben estar precisamente posicionados para
permitir la transferencia de protones, incrementando la
velocidad de las reacciones en el orden de 102
a 105
.
50.
51. Catálisis covalente
Implica la formación de un enlace covalente transitorio entre E y
S.
H2O
A-B -------> A + B
Reacción enzimática con un grupo nucleofílico X:
A-B + :X-E ------>A-X-E + B ------->A + B + :X-E
H2O
Esto altera la ruta de la reacción y se produce catálisis solo cuando
la nueva ruta tiene energía de activación menor que la ruta no
catalizada.
Varias cadenas laterales de AA y los grupos funcionales de algunos
cofactores sirven como nucleófilos para la formación de enlaces
covalentes con los S.
Al final de la reacción se regenera E.
El enlace covalente puede activar al sustrato para promover la
52. Catálisis ion-metal
Los metales pueden estar intimamente unidos a la E, ó pueden
ser tomados de la solución junto con el sustrato:
Las interacciones iónicas entre un metal fijado a la E y el S
pueden ayudar la orientación de S para la reacción o para
estabilizar los estados de transición de la reacción, cargados.
Las interacciones de unión débiles entre el metal y el sustrato,
tienen un uso similar al de la energía de unión
Además los metales pueden facilitar las reacciones
de oxido-reducción por sus cambios reversibles en los estados de
oxidación de los iones metálicos.
53. Muchas E emplean una combinación de estrategias catalíticas.
La quimotripsina: Catálisis ácido base general
El primer paso es el clivaje del enlace peptídico acompañado de
la formación de un enlace coovalente entre Ser y parte de S; la
reacción es incrementada por una catálisis básica general por
otros grupos de E