Tema 6 cinética enzimática y regulación

Tema 6. Cinética enzimática. Ecuación de
Michaelis Menten. Factores que afectan a la
velocidad de reacción. Inhibición enzimática.
Regulación de la actividad enzimática.
Enzimas alostéricas. Modulación covalente

DPTO DE BIOQUÍMICA MÉDICA
Y BIOLOGÍA MOLECULAR
Prof. Juan Jiménez Carrasco

Catálisis enzimática
Para que cualquier reacción química tenga lugar, los reactantes deben chocar con una
energía y una orientación adecuadas.
Las enzimas:
1. Permiten que los reactantes (sustratos) se unan a su centro activo con una
orientación óptima para que la reacción tenga lugar.
2. Modifican las propiedades químicas del sustrato unido a su centro activo,
debilitando los enlaces existentes y facilitando la formación de otros nuevos.
El producto tendrá menor energía interna que el sustrato. Esta diferencia de energía
se denomina energía libre de Gibbs (∆Gº‘). Para que la transformación tenga lugar, el
sustrato (S) debe activarse o tener suficiente energía interna para pasar a un estado de
transición de alta energía (S*). La energía necesaria para que el sustrato se active se
denomina energía de activación.
Las enzimas aceleran la velocidad de la reacción disminuyendo la energía de
activación, sin modificar las condiciones del equilibrio y, al final de ella, se
recuperan sin modificarse.
El sustrato debe alcanzar un
estado transitorio de alta
energía que le permita
transformarse en producto, sin
pasar por este estado la
reacción no tiene lugar.

Velocidad de las reacciones enzimáticas

EA
Sin enzimas

EA

Con enzimas

La velocidad de una reacción no catalizada es
directamente proporcional a la concentración de sustrato
activado (S*): v = k [S*]
Cuanto mayor sea la energía de activación (EA) que
necesite el sustrato (S) para alcanzar el estado
transitorio (S*), más lenta será la reacción.
Cuanto más bajo sea el salto energético, más rápida
será la reacción.
En las reacciones catalizadas por enzimas, la
formación del complejo enzima-sustrato (ES) tiene la
ventaja de que estabiliza al sustrato en el estado
transitorio (S*), con un nivel energético más bajo que si
no estuviera catalizada. Es decir, necesitan menor
energía de activación (EA), lo que le permite
transformase en producto mucho antes: v = k [ES]
La enzima crea un microentorno donde la configuración
del sustrato activado (S*) es menos desfavorable
energéticamente.

Una enzima no tiene por qué actuar siempre a la misma velocidad. Su actividad puede estar
modulada por factores como: el pH, la Tª o la presencia de cofactores o coenzimas.


Cinética de las reacciones enzimática
La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por los
enzimas. Los estudios cinéticos proporcionan información directa acerca del mecanismo
de la reacción catalizada y de la especifidad de la enzima.
La velocidad de una reacción catalizada por un enzima puede medirse con relativa facilidad,
ya que no suele ser necesario purificar o aislar la enzima. La medida debe realizarse
utilizando siempre concentraciones de sustrato saturantes, una concentración de
enzima constante y condiciones óptimas de pH y Tª. Bajo estas condiciones:
Equilibrio

Reacción no
catalizada
Reacción
catalizada

Sustrato

1.- La velocidad de una reacción enzimática (V), al
igual que una reacción no enzimática, es
proporcional a la [S], pero se diferencia en que es
saturable y alcanza un máximo (Vmáx).

Tiempo

2.- La velocidad de la reacción enzimática
puede determinarse midiendo tanto la
aparición de la [P], como la desaparición
de la [S].

pH óptimo de un enzima

Arginasa

pH óptimo

Ureasa

pH óptimo

pH óptimo

El pH óptimo de una enzima necesariamente no tiene
que ser idéntico al pH de su entorno intracelular
normal. Por ello, los cambios de pH del medio puede
ser una forma de regulación intracelular de su
actividad.
Ej.: la pepsina gástrica tiene un pH óptimo a 1.5, la
ureasa lo tiene a pH 7 y la arginasa lo tiene a pH 10.

Pepsina

% Actividad máxima del enzima

La mayoría de las enzimas tienen un pH característico,
llamado pH óptimo, en el que la enzima muestra su
actividad máxima. Por encima o por debajo del pH
optimo, su actividad catalítica disminuye.
Las enzimas, al ser proteínas, la relación del pH con
su actividad depende básicamente del comportamiento
ácido-base de esta. Como ligeros cambios del pH del
medio pueden provocar la desnaturalización de las
enzimas, los seres vivos han desarrollado sistemas
para mantener estable el pH intracelular: los sistemas
tampón o amortiguadores fisiológicos.


Tª óptima de un enzima
La Tª en la que la actividad catalítica de una enzima es máxima se denomina Tª óptima. En
general, el aumento de Tª acelera las reacciones químicas. Las reacciones catalizadas por
enzimas siguen la Ley general de Van´t Hoff: Por cada 10ºC de incremento de Tª, la
velocidad de reacción se duplica.
Pero las enzimas al ser proteínas, cuando superan ciertas Tª (50-60ºC), se desnaturalizan y
dejan de funcionar.
Existen algunas especies de bacterias y algas que habitan en fuentes de aguas termales
muy cálidas y, en el otro extremo, ciertas bacterias árticas presentan Tª óptimas cercanas a
00 C.


Efecto de la concentración de enzima sobre la
velocidad de catálisis enzimática

La actividad de una enzima se puede
estudiar in vitro, bajo condiciones
controladas.
Sí se trabaja a pH y Tª constantes y
bajo unas concentraciones de
sustrato saturantes, al variar la
concentración de enzima, podremos
observar como aumenta la [P] de la
reacción.


Cinética enzimática de Micaelis - Menten

Leonor Michaelis y Maud Menten (1913) propusieron un
modelo simple, que explica las características cinéticas de
enzimas sencillas (no sujetas a regulación), considerando:


Ecuación de Michaelis-Menten
Leonor Michaelis y Maud Menten, en 1913 dedujeron la
relación entre la velocidad máxima (Vmáx) de una
reacción catalizada enzimáticamente, la formación del
Vmáx
complejo enzima-sustrato (ES) y la formación de
producto (P). En condiciones de alta [S], todos los sitios
activos de la enzima se encontrarán saturados y, por
½ Vmáx
tanto, la velocidad de reacción alcanza su Vmáx.
En los enzimas que presentan este comportamiento se
asume la existencia de un complejo ES intermediario.
[Sustrato]
Así, al combinarse el enzima (E) con el sustrato (S) se
Km
forma rápidamente el complejo (ES), con una constante
de velocidad k1. En ese momento, el complejo ES puede:
1. Formar el producto (P) y regenerar el enzima (E), con
una constante de velocidad k3, en una reacción
mucho más lenta que la anterior, por lo que es la
etapa limitante de la reacción.
2. O puede disociarse de nuevo, generando nuevamente
Ecuación de
E y S, con una constante de velocidad k2.
V0 = Vmáx·[S] Michaelis- Menten
Km+[S]
Según este modelo, la velocidad (V0) de una reacción
catalizada enzimáticamente será: V0 = k3·[ES]
Si hacemos que la V0 = ½ Vmáx
Como el valor [ES] no es fácil de obtener, será necesario
una expresión equivalente, con valores conocidos,
Km = [S]
obtenidos por el desarrollo matemático o Ec. de
Michaelis-Menten

Ecuación de Michaelis-Menten

Unión al sustrato

Etapa catalítica

• El modelo de Michaelis Menten supone que S se une a E, formando un intermediario ES, que
luego reacciona y se descompone en P + E.
• También presupone que las [E], [S] y [ES] se encuentran todos en equilibrio, alcanzando una
concentración estacionaria de [ES] y que la descomposición del complejo [ES] en [E] + [P] es el
paso limitante de la velocidad de catálisis, ya que la constante de disociación de este complejo
[ES]  k3 (o Kcat) <<< k1
• En esta reacción, la proporción de [ES], en relación con el nº total de moléculas de Enzima total
[ET], es decir la relación [ES]/[ET], limita la velocidad inicial (V0) de la enzima, de manera que:
V0 = Kcat ·[ES]
• Puesto que E, S, y ES se encuentran en equilibrio químico, la enzima alcanza una velocidad
máxima (Vmáx) a concentraciones de sustrato [S] muy elevadas (saturantes), cuando [ES]  [ET].
Por lo que: Vmax = Kcat ·[ET].

• Para la disociación del complejo [ES], la ley de acción de masas implica: Kd = [E]·[S]

[ES]

• Teniendo en cuenta que: [ET] = [E] + [ES],

• Puede demostrarse que: [ES] = __[S]___, donde Km = Kd , por tanto: V0 = Kcat [ET]·[S])

Km+[S]

[ET] Kd + [S])

• Puesto que Kcat corresponde a la Vmáx que se alcanza a altas [S], se obtiene la:
Ec. de Michaelis-Menten: V0 =

Vmáx·[S]

Km+[S]


Linearización de la ecuación de Michaelis-Menten:
Ecuación de Lineweaver-Burk o Doble Recíproca
Ec. de Michaelis
Menten

La ecuación de Michelis-Menten puede ser
transformada algebraicamente en otras formas,
que son más útiles para la expresión de los datos
experimentales.

(y = ax + b)

Ec. de
LineweaverBurk

Una de esas formas consiste en hallar los valores
recíprocos (inversos) de los valores de la
ecuación de Michaelis-Menten, con ello se
consigue una recta:

(y = a x + b)
Esta expresión es conocida con el nombre de
ecuación Lineweaver-Burk o doble recíproca y
al representarla gráficamente obtendremos una
gráfica lineal donde:
• La pendiente de la recta = Km/Vmáx
• El punto de corte en 0X = -1/Km
• El punto de corte en 0Y = 1/Vmáx

Importancia de la Km
La constante de Michaelis-Menten (Km) es un parámetro cinético importante por múltiples
razones:
• Km es la concentración de sustrato para la que la velocidad de reacción es la mitad
de la velocidad máxima. En efecto, si Km = [S], la ecuación de Michaelis-Menten se
reduce a: v = Vmáx /2.
• El valor de Km da idea de la afinidad del enzima por el sustrato: A menor Km, mayor
afinidad del enzima por el sustrato, y a mayor Km, menor afinidad. Este hecho tiene
fácil explicación si tenemos en cuenta que Km se define como (k2+k3/k1), donde las
reacciones 2 y 3 destruyen el complejo ES, mientras que la reacción 1 lo forma. Así, si Km
es grande, el complejo ES es inestable pues predomina la tendencia a destruirlo (poca
afinidad hacia el sustrato), y si Km es pequeña, el complejo ES será estable, ya que
predomina la tendencia a formarlo (gran afinidad hacia el sustrato).
• La Km del sustrato natural es menor que la de los
sustratos análogos. Si dos sustratos del mismo
enzima tienen distinta Km, el que presente mayor Km
tiene menor afinidad por el enzima, y la reacción
transcurre siempre a menor velocidad que con el
sustrato de menor Km, salvo a concentraciones
saturantes de sustrato, donde la v = Vmáx.
• Los valores de Km de muchos enzimas son
próximos a los de la concentración fisiológica de
sus sustratos, de forma que pequeñas variaciones en
la [S] pueden suponer grandes cambios en la velocidad
de toda una ruta metabólica.


Parámetros cinéticos característicos de una enzima
1. Velocidad inicial (v o V0): es el nº de moles de S transformados en P, por unidad de
tiempo, medidos antes de que se haya formado suficiente P como para permitir que
ocurra la reacción contraria (generalmente la [S] >>> [E]). La V0 es siempre
proporcional a la [E], no es constante y depende del estado estacionario del
complejo ES => V0 = k3 · [ES]
2. Nº de recambio o Turnover number (Kcat): es una constante que describe la rapidez
con que un enzima cataliza una reacción. Se define como el nº de moléculas de S
transformadas en P, por molécula de E y por unidad de tiempo, en condiciones de
saturación de sustrato. Como k3 es la limitante de la reacción en las enzimas
michaelianas, Kcat = k3. Es un valor constante para cada E y mide su eficiencia. Se
expresa en μmoles/min. V0 = Kcat · [ES]
3. Velocidad máxima (Vmáx): es la velocidad en la que todos los centros activos están
ocupados (saturados) con S. En la realidad no se alcanza al ser directamente
proporcional a la concentración de enzima total [ET]. Así, [ET] = [ELibre] + [ES]. Al
depender de la [ET], la Vmáx no es constante. Vmáx = Kcat · [ET]
4. Constante de Michaelis (Km): es la concentración de sustrato necesaria para alcanzar la
mitad de la Vmáx. Mide la afinidad o tendencia de la enzima a reaccionar con un
determinado sustrato. Puede variar mucho de un enzima a otro o en un mismo enzima,
cuando actúa sobre distintos sustratos.
• Una Km alta: indica una baja afinidad de la enzima por su sustrato
• Una Km baja: indica una alta afinidad de la enzima por su sustrato
DPTO
¡Los valores de Kcat, Km y Vmáx son únicos para cada enzima! DE BIOQUÍMICA MÉDICA

Unidades de actividad enzimática
• Actividad de un enzima: son los moles de sustrato transformados por unidad de
tiempo. Se expresa en μmoles/min o unidades de actividad enzimática (U). Por lo
tanto, la cantidad de una enzima se expresa usando unidades de Velocidad.
• Katal (kat): 1 katal = 60·106 U, es la unidad del Sistema Internacional de Unidades
para actividad catalítica. Esta unidad es muy grande, de forma que suele utilizarse
submúltiplos, como el µkat (10-6 kat) o el ηkatal (10-9 kat).
• Actividad específica de un enzima: es la actividad enzimática por mg de proteínas
totales del tejido. Se expresa como μmoles/min/mg proteína o lo que es lo mismo
U/mg prot.
• Concentración de un enzima: es la cantidad de enzima por unidad de volumen, o
en su defecto la actividad enzimática por unidad de volumen U/ml. Muy útil la evaluación
de enzimas séricas: U/ml de suero.


Cinética de los enzima no michaelianos
Hay enzimas cuya cinética no obedece a la
ecuación de Michaelis-Menten. Se dice que su
cinética es “no michaeliana”.
Esto ocurre con los enzimas alostéricos, cuya
gráfica de saturación no es hiperbólica, sino
sigmoidal.
La cinética sigmoidal de estas enzimas, se
caracteriza por presentar una zona crítica
(cercana a la Km), donde pequeñas variaciones en
la [S] se traducen en grandes variaciones en la
velocidad de reacción.

V

1/2Vmax

Km

[S]


Reacciones multisustrato
Hasta ahora hemos visto reacciones del tipo S  P, con un solo sustrato que podría ajustarse a
reacciones catalizadas por algunas enzimas (isomerasas, hidrolasas, algunas liasas, etc.), pero
existen numerosas reacciones metabólicas catalizadas por enzimas en la que intervienen 2 o
más sustratos (multisustrato), en ellas los sustratos se pueden unir a la enzima de forma
simultánea o sucesiva y suelen generar varios productos.
Dos mecanismos explican este tipo de comportamiento (con reacciones bisustrato):
1. Mecanismo secuencial:
a) Al azar

b) Ordenada

2. Mecanismo de doble desplazamiento o de “ping-pong”:


Inhibición enzimática
Los inhibidores son moléculas, naturales o sintéticas, que ralentizan o detienen las
reacciones enzimáticas. Muchos fármacos actúan como inhibidores enzimáticos; por
ejemplo: El sildenafilo (viagra), inhibidor la fosfodiesterasa 5, sirve para tratar la disfunción
eréctil.
Las formas de inhibición enzimática pueden ser:
1. Inhibición Reversible: El inhibidor se une a la enzima por enlaces débiles. Se
caracterizan por una rápida disociación del complejo enzima-inhibidor, por lo que la
inhibición es transitoria. Alterando los parámetros cinéticos (Km y/o Vmáx). Las
principales formas de inhibición reversible son:
a) Competitiva
b) Acompetitiva
c) No competitiva
2. Inhibición Irreversible: El inhibidor se une fuertemente al enzima de tal forma que
el tiempo de disociación es muy largo, esto puede ocurrir tanto por uniones
covalentes como no covalentes pero en cualquier caso, resultan muy difíciles de
eliminar.
Cuando una enzima posee múltiples sustratos, sus inhibidores pueden mostrar distinto tipo
de inhibición, dependiendo del sustrato que se considere, ya que el sitio activo posee
diferentes lugares de unión, uno para cada sustrato y/o inhibidor.


Muchos fármacos son inhibidores enzimáticos


Inhibición reversible competitiva
En la inhibición reversible, el inhibidor (I) se
une de forma transitoria al enzima (E),
mediante enlaces de tipo débil al enzima,
por lo que puede disociarse rápida y
fácilmente.
En este tipo de inhibición, el lnhibidor (I)
suele poseer una estructura similar al
sustrato (S), compitiendo por acceder al
mismo centro activo del enzima. Por ello
solo puede unirse al enzima libre (nunca
al complejo ES). Como el sustrato y el
inhibidor no pueden unirse a la vez a la
misma enzima:
• Si se eleva la [S], se puede superar la
inhibición.
• No modifica la Vmáx (Vmáx(i) = Vmáx)
• Aumenta la Km, (K’m(i) > Km)
Ej.: La intoxicación con metanol, se trata
con etanol (mismo enzima: ADH)

Inhibición reversible acompetitiva
En este tipo de inhibición, el I y el S no
compiten por el centro activo del E (de
ahí que se le llame inhibición acompetitiva).
El inhibidor (I) solo se une al complejo
ES ya formado, produciendo un complejo
inactivo ESI estable.

complejo
inactivo ESI

• Como el complejo ESI no forma
producto (P)  disminuye la Vmáx
• El inhibidor y el aumento del
complejo ESI, afectan a la disociación
del sustrato  disminuye la Km.
• En la representación de dobles
inversos, como la Vmax y la Km se
modifican en la misma proporción, se
obtienen rectas paralelas y, por tanto,
presentan la misma pendiente.


Inhibición reversible no competitiva
En este tipo de inhibición, la unión del I se
realiza en un sitio distinto del centro activo
del E (sitio alostérico), por lo que no
compite con el S, El I, por tanto, no impide
la unión del S al centro activo del E, pero
sí reduce su acción catalítica. Por ello, el
inhibidor (I) puede fijarse tanto a la
enzima libre, como al complejo ES. Es
decir, reduce la actividad del E, y no
afecta a su unión con el S (no cambia
su afinidad).
• Esta inhibición no se supera
elevando la [S], pero el I se puede
eliminar por dilución o diálisis.
• Al haber menos E disponible, la
Vmáx disminuye (Vmáx(i) < Vmáx)
• En este tipo de Inhibición, la Km no
se modifica (Km = Km(i))


Inhibición irreversible
En la inhibición irreversible, el inhibidor (I) se une tan fuertemente a la enzima que el
tiempo de disociación del complejo (EI) es muy lento o no se produce. Generalmente
ocurren por uniones covalentes, aunque también pueden ser no covalentes. Modifican la
estructura química a nivel de los residuos aminoácidos, o los grupos funcionales, necesarios
para la actividad catalítica. Suelen ser tóxicos naturales o sintéticos.
En muchos casos la interacción del inhibidor se produce compitiendo con el sustrato, por el
centro activo del enzima, lo que lleva a la disminución de la Vmáx y un aumento de la Km
aparente (del inhibidor). Este proceso es irreversible porque aunque se aumente la [S], este
es incapaz de desplazar al inhibidor del centro activo.

Los inhibidores suicidas son un caso particular de inhibidores irreversibles, son sustratos
modificados que unidos al centro activo del enzima lo transforma en una especie química
muy reactiva que modifica covalentemente al enzima, inactivándola. Tienen, por tanto, la
especificidad del inhibidor competitivo y la potencia de los inhibidores irreversibles.
Actualmente se utilizan como fármacos dirigidos contra enzimas específicas. No presentan
actividad hasta que se unen al centro activo de ellas, por lo que suelen ser muy efectivos.
• La penicilina modifica covalentemente una transpeptidasa responsable de la síntesis de la
pared celular bacteriana.
• El alopurinol es un análogo estructural de la hipoxantina que inhibe la xantina oxidasa de
forma irreversible, impidiendo que se forme ácido úrico, responsable de la gota
• La aspirina modifica covalentemente una ciclooxigenasa de la ruta de síntesis de las
prostaglandinas involucradas en fenómenos de inflamación y dolor.

Enzimas reguladores
En el metabolismo celular hay grupos de enzimas que funcionan conjuntamente, en rutas
secuenciales, para realizar un proceso metabólico determinado (Por ej.: Conversión de
glucosa en lactato en el músculo esquelético). En ellas, el producto de la reacción del primer
enzima se convierte en el sustrato de la siguiente y así sucesivamente.
La mayor parte de los enzimas de una ruta metabólica siguen las características hasta
ahora descritas. Sin embargo, en cada ruta hay algún enzima que fija la velocidad de la
secuencia global, ya que catalizan la reacción más lenta, constituyendo el paso limitante de
la velocidad de la ruta. Estos son los enzimas reguladores, que además muestran una
actividad catalítica mayor o menor, en función de ciertas señales o formas de síntesis.
Enzimas reguladores:
• Enzimas alostéricos, por unión reversible, no covalente, de compuestos
reguladores (moduladores o efectores alostéricos), metabolitos o cofactores.
• Enzimas regulados por modificaciones covalentes reversibles.
• Enzimas regulados por su síntesis inactiva: Zimógenos
Los enzimas reguladores suelen estar formados por varias subunidades y en algunos casos
el sitio o sitios reguladores y el sitio activo, se encuentran en subunidades diferentes.


Enzimas alostéricas
Las enzimas alostéricas son aquellos cuya actividad
está regulada por la unión de distintos efectores a
sitios diferentes (centros alostéricos) al que se une el
sustrato (centro activo). Son muy importantes por estar
situados en puntos clave (encrucijadas) de las rutas
metabólicas.
• Los efectores o moduladores los pueden activar
(positivos) o inhibir (negativos), induciendo un
cambio conformacional del centro activo, que facilita o
inhibe la actividad enzimática.
• La mayoría de los enzimas alostéricos son
multímeros. Es decir, están compuestos por varias
subunidades funcionales o protómeros..
• Presentan cooperatividad, el enzima puede estar en
dos conformaciones distintas con diferente actividad
enzimática (estados conformacionales R y T). La
unión de un efector a una subunidad altera el
equilibrio entre ambas conformaciones y el cambio
conformacional se transmite a una o todas las
subunidades vecinas. Como consecuencia de estos
fenómenos los enzimas alostéricos presentan curvas
sigmoidales, al representar V0 frente a [S], por lo
que no se ajustan a la cinética de Michaelis-Menten
(curvas hiperbólicas).


Moduladores de los enzimas alostéricos

Son moduladores o efectores
alostéricos positivos (o
activadores), las moléculas
que favorecen la forma R de la
enzima, actuando sobre una
región del enzima distinta del
centro activo, estimulando su
actividad. El propio sustrato de
la reacción es, a menudo, un
modulador positivo.

Son moduladores o efectores
negativos, las moléculas que
favorecen la forma T de la
enzima, disminuyendo su
actividad. Si estos moduladores
actúan en lugares distintos del
centro activo del enzima se les
llaman inhibidores alostéricos.
El producto final de la reacción
es, a menudo, un modulador
negativo.

Enzimas regulados por modificación covalente reversible
Algunos enzimas pasan de una forma menos activa a otra más activa uniéndose
covalentemente a un grupo químico de pequeño tamaño como el Pi (fosforilación),
AMP (adenilación), grupos uridilo (uridilación), ADP ribosa (ADP- ribosilación), grupos
metilo (metilación), etc.
También se da el caso inverso, en el que un enzima muy activo se desactiva al liberar
algún grupo químico (defosforilación, desadenilación, etc).
En general, las formas fosforilada de las enzimas de las rutas catabólicas
(degradativas) del metabolismo, son más activas que las defosforiladas, mientras que
en las rutas anabólicas (biosintesis) ocurre lo contrario.
Modulación covalente
reversible:
• Fosforilación
• Adenililación
• Uridililación
• ADP-ribosilación
• Metilación


Activación proteolítica: Zimógenos
Algunos enzimas se sintetizan en forma inactiva, proenzimas o zimógenos, para evitar
su acción en el propio tejido que lo sintestiza. Posteriormente, estos se activan en el
lugar donde tienen que realizar su función catalítica. Es característico de los enzimas
digestivos.

La enteropeptidasa inicia la cascada de activación de los zimógenos pancreáticos, en los
primeros tramos del intestino delgado, activando al tripsinógeno en tripsina, que después
será la encargada de activar al resto de zimógenos (proelastasa, quimotripsinógeno,
procarboxipeptidasa, prolipasa, al propio tripsinógeno, etc), en sus correspondientes
DPTO DE
formas activas (elastasa, quimotripsina, carboxipeptidasa, lipasas, tripsina, etc). BIOQUÍMICA MÉDICA


Regulación de la actividad enzimática
• Regulación general:
•

Las propias concentraciones de S y P

•

El pH y la Tª

•

Los cofactores y coenzimas

• Regulación específica:
1. Alosterismo y cooperatividad
• Moduladores positivos
• Moduladores negativos
2. Modificación covalente:
• Fosforilación
• ADP-Ribosilación
• Uridilación
• Otros…
3. Síntesis de formas inactivas: Zimógenos
4. Compartimentación celular: Isoenzimas
5. Control de la expresión de Enzimas
• Enzimas constitutivos
• Enzimas inducibles


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