Las enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas. En el siglo XIX, Pasteur descubrió los fermentos y Kühne acuñó el término enzima. Las enzimas actúan formando un complejo con su sustrato y catalizando su conversión a productos. Se clasifican según la reacción que catalizan y cumplen funciones esenciales en los organismos vivos.

1. ENZIMAS

2. HISTORIA
• En el siglo XIX, Louis Pasteur descubrió una fuerza
vital a la que llamó fermentos.
• En 1878, Wilhelm Kühne acuño el término enzima.
• En 1897, Eduard Buchner concluyó que la enzimas
actuaban inclusive aunque no hubiera elementos
vivos en las células.
• J. H. Northrop y W. M. Stanley, demostraron que
las proteínas puras podían ser enzimas.

3. ENZIMAS
• Las enzimas son sustancias de naturaleza proteica que
catalizan reacciones químicas, siempre que sea
termodinámicamente posible.
• Todas las enzimas son proteínas, sin embargo, pueden
estar formadas únicamente por cadenas polipeptídicas o
contener, además, otro grupo no proteico. En este último
caso, la parte proteica recibe el nombre de apoenzima,
mientras que la parte no proteica se denomina grupo
prostético o cofactor.
• La estructura de una enzima es similar a la de una proteína
y se describe en cuatro niveles diferentes: estructura
primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.

4. ENZIMAS
REACCIONES ENZIMÁTICAS:
• Las moléculas sobre las que actúa la enzima en el comienzo
del proceso son llamadas sustratos, y las convierte en
moléculas diferentes, los productos.
• Se realizan en tres etapas:
1) Se forma el complejo enzima-sustrato:
E+S<->ES
2) Se lleva a cabo la reacción: ES<->EP
3) Se libera el producto y la enzima: EP<->E+P
• Las enzimas catalizan alrededor de 4000 reacciones
bioquímicas distintas.

6. ENZIMAS
CARACTERÍSTICAS:
• Las enzimas poseen las mismas propiedades que
las proteínas: se desnaturalizan al ser sometidas a
cambios de pH, a variaciones de temperatura y a
elevadas concentraciones salinas y presentan un
alto grado de especificidad, tanto en la selección
de los sustratos como en la reacción que catalizan
sobre ellos.

7. ENZIMAS
CINÉTICA ENZIMÁTICA:
• Al aumentar la concentración de sustrato, aumenta también la
velocidad de la reacción.
• Los mecanismos de regulación empleados en el organismo son
la activación y la inhibición.
• En 1913, Leonor Michaelis y Maud Menten dedujeron una
ecuación que también lleva su nombre que permite calcular la
velocidad de una reacción enzimática para cualquier
concentración de sustrato, utilizando el valor de KM y de la
velocidad máxima:
 
 
S
K
S
v
v
M
máx




8. CLASIFICACIÓN
Se conocen alrededor de 2000
enzimas.
Existen varias formas de
nombrar a una enzima: nombres
sistemáticos o el código de la
Comisión Internacional de
Enzimas (IEC).
Según el tipo de reacción que
catalizan, las enzimas se
clasifican en seis clases:
1) Oxidorreductasas
2) Transferasas
3) Hidrolasas
4) Liasas
5) Isómerasas
6) Ligasas

9. DOGMA CENTRAL DE LA BIOLOGÍA
MOLECULAR
• Fue enunciado por Francis Crick en 1970
• Fue modificado posteriormente por el descubrimiento
de la transcripción inversa por parte de H. Temin en
1975

10. DOGMA CENTRAL DE LA BIOLOGÍA
MOLECULAR
MECANISMOS DE REPLICACIÓN Y FORMACIÓN DEL ADN:
•Helicasa y topoisomerasas, separan y desespiralizan las dos hebras de
ADN
•Polimerasa III, realiza la síntesis de las hebras complementarias sobre
cada una de las originales
•Primasa, sintetiza ARN complementario del ADN
MECANISMOS DE CORRECCIÓN DE ERRORES:
•Endonucleasas, que detectan errores y cortan la cadena anómala
•Exonucleasas, que eliminan el fragmento incorrecto
•ADN Polimerasas, que sintetizan la parte correspondiente al segmento
eliminado.
•ADN Ligasas, que unen el nuevo segmento al resto de la cadena.

11. DOGMA CENTRAL DE LA BIOLOGÍA
MOLECULAR
TRANSCRIPCIÓN:
• ARN polimerasa ADN dependiente, produce la síntesis de ADN
TRADUCCIÓN:
• Aminoacil-ARNt sintetasas, activa los aminoácidos uniéndolos a
una molécula específica de ARNt
• Peptidil transferasa, une los aminoácidos para formar el enlace
peptídico
TRANSCRIPCIÓN INVERSA:
• Transcriptasa inversa, obtiene ADN complementario a partir de
ARN mensajero

12. ENZIMAS DE RESTRICCIÓN
• El Premio Nobel de Medicina de 1978 fue concedido a los
Microbiólogos Werner Arber, Daniel Nathans y Hamilton Smith por el
descubrimiento de las endonucleasas de restricción, conduciendo al
desarrollo de la tecnología de ADN recombinante.
• El primer uso práctico fue la manipulación de la bacteria E. coli para
producir insulina humana para los diabéticos.
• Las enzimas de restricción son unas enzimas bacterianas cuya
finalidad es destruir el ADN procedente de bacteriófagos, y que tienen
la propiedad de cortar el ADN sólo en ciertas secuencias de
nucleótidos (palindrómicas).
• Existen 3 tipos de enzimas de restricción y se asigna un nombre a cada
una de ellas según el origen bacteriano del que provengan.

13. ENZIMAS DE RESTRICCIÓN
• Las enzimas de restricción cortan las dos cadenas del ADN en lugares
específicos, llamados sitios o diana de restricción.
• Algunas endonucleasas cortan las cadenas en el mismo lugar,
originando extremos romos. Otras cortan las dos cadenas en lugares
diferentes, originando extremos cohesivos o “pegajosos”.
• Las enzimas de restricción que tienen la misma secuencia de
reconocimiento y dejan el mismo extremo cohesivo, pero no cortan en
el mismo sitio, son llamadas Isoesquizómeros.
• Los fragmentos originados al cortar una molécula de ADN se separan
mediante electroforesis en gel, y se unen mediante la enzima ADN
ligasa a otra molécula de ADN transportadora, llamada vector.
• Se llama ADN recombinante, a las moléculas de ADN que resultan de
la unión del gen escogido y el vector.