Este documento resume los conceptos básicos sobre enzimas. Explica que las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores biológicos acelerando las reacciones químicas en los seres vivos. Detalla los componentes de un sistema enzimático incluyendo sustrato, enzima, coenzimas y factores como la temperatura y el pH. Además, describe las características, tipos, clases e inhibición de las enzimas.

1. CURSO: BIOQUÍMICA DptoDe QuímicaUFPS –2013Pedro Manuel Soto Guerrero
ENZIMAS

2. Sistema enzimático

4. Componentes de un sistema enzimático
1.-Sustrato
2.-Enzima
3.-Coenzimas
4.-Sustancias activadoras: T°C, pH

5. 1.-Sustrato
Es una molécula sobre la que actúa unaenzima.

6. Sustratos

7. 2.-ENZIMAS
Sonproteínaglobularqueactúacomobiocatalizador,esdecir, aceleranlasreaccionesbioquímicasenlosseresvivossinmodificarse.

8. Catalizador
Sustancia capaz de favorecer o acelerar una reacción química sin intervenir directamente en ella; al final de la reacción elcatalizadorpermanece inalterado.

10. 1.Sonproteínasqueposeenunefectocatalizadoralreducirlabarreraenergéticadeciertasreaccionesquímicas.
2.Influyensóloenlavelocidaddereacción.
3.Actúanenpequeñascantidades.
4.Formanuncomplejoreversibleconelsustrato.
5.Noseconsumenenlareacción,pudiendoactuarunayotravez.
6.Muestranespecificidadporelsustrato.
7.Suproducciónestádirectamentecontroladaporgenes.
Características de las enzimas

12. CARACTERÍSTICAS DE LAS ENZIMAS
1.-Como catalizadores:
-Aceleran la velocidad de las reacciones.
-Son eficaces en pequeñas cantidades.
-Su estado inicial es igual a su estado final.
-No alteran el equilibrio de las reacciones que catalizan.

13. CATALIZADOR
-Uncatalizadoresunasustanciaqueaumentalavelocidaddeunareacciónquímica,yquenosealteradeformapermanenteenlareacción.
-Uncatalizadoraceleralareacciónaldisminuirlaenergíadeactivación(Eslaenergíaquenecesitaunsistemaantesdepoderiniciarundeterminadoproceso,eslaenergíamínimanecesariaparaqueseproduzcaunareacciónquímicadada).

14. Energía de activación
Es laenergíaque necesita unsistemaantes de poder iniciar un determinado proceso.La energía de activación suele utilizarse para denominar la energía mínima necesaria para que se produzca unareacción químicadada.
Ejemplo:
Un ejemplo particular es el que se da en la combustión de una sustancia. Por sí solo el combustible y el comburente no producen fuego, es necesario un primer aporte de energía para iniciar la combustión.

15. Energía de activación

16. La enzima disminuye la energía de activación.
Tiempo de la reacción
E + S
E + P
Sin enzima
Con enzima
•La Eade la hidrólisis de la urea baja de 30 a 11 kcal/molcon la acción de las enzimas, acelerando la reacción

17. CARACTERISTICAS DE LAS ENZIMAS
2.-Como proteínas:
Son termolábiles, es decir, son sensibles a la temperatura.
Son muy específicas.
-La especificidad reside en unos aminoácidos específicos, que conforman 2 centros diferentes:
-El centro catalítico y el centro de unión al sustrato, que conjuntamente conforman el centro activo.

19. Tipos de enzimas

21. Cofactores enzimáticos
Algunasenzimasactúanconlaayudadeestructurasnoproteicas.Enfuncióndesunaturalezasedenominan:
1.Inorgánico.Puedenserionesomoléculasinorgánicas.
2.Orgánicos.Coenzima(moléculaorgánica,aquísepuedeseñalar,quemuchasvitaminasfuncionancomocoenzimas.
Apoenzima: parte proteica de la enzima (no activa).
Holoenzima: apoenzima+ cofactor.

22. Cofactor orgánico

24. Cofactores inorgánicos

25. Cofactores orgánicos

26. Factores que Modifican la Actividad Enzimática
a. Temperatura
b. Concentración del Sustrato
c. Concentración de la Enzima
d. pH

27. EFECTO DEL pH Y TEMPERATURA
1.EfectodelpH.AlcomprobarexperimentalmentelainfluenciadelpHenlavelocidaddelasreaccionesenzimáticasseobtienencurvasqueindicanquelasenzimaspresentanunpHóptimodeactividad.ElpHpuedeafectarsedevariasmaneras:
oElcentroactivopuedeconteneraminoácidoscongruposionizadosquepuedenvariarconelpH.
oLaionizacióndeaminoácidosquenoestánenelcentroactivopuedeprovocarmodificacionesenlaconformacióndelaenzima.
oElsustratopuedeverseafectadoporlasvariacionesdelpH.
Algunasenzimaspresentanvariacionespeculiares.Lapepsinadelestómago,presentaunóptimoapH=2,ylafosfatasaalcalinadelintestinoaunpH=12

28. Influyeenlaactividadenzimática.Elpuntoóptimorepresentaelmáximodeactividad.Atemperaturasbajas,lasenzimassehallan"muyrígidas"ycuandosesuperaunvalorconsiderable(mayorde50oC)laactividadcaebruscamenteporque,comoproteína,laenzimasedesnaturaliza.
La temperatura
Actividad enzimática

31. Pepsina1.5
Tripsina7.7
Catalasa7.6
Arginasa9.7
Fumarasa7.8
Ribonucleasa7.8
Enzima pH óptimo

32. Estructura globular
Hervir con HCl
Temperatura elevada
pH extremo
Funcionalidad
Inactiva

33. Concentración del sustrato

34. Muchasdelasenzimasposeenensunombreelsufijo“asa” unidoalnombredelsubstratodelareacciónquecataliza,porejemplo:
Ureasa:proteínacuyosustratoeslaurea.
Lactasa:proteínacuyosustratoeslalactosa.
Tambiénsueleutilizarseestesufijoaladescripcióndelareacciónquelaenzimacataliza:
Lactatodeshidrogenasa:Deshidrogena(lequitaHidrógenos)allactato.
Adenilatociclasa:Haceuncicloenlaadenina.
Nombre de las enzimas

35. 1.Oxidorreductasas
2.Transferasas
3.Hidrolasas
4.Liasas
5.Isomerasas
6.Ligasas
Clases de Enzimas: En función de la clase de reacción que cataliza, las enzimas se clasifican en 6 grandes grupos o clases:
La Unión Internacional de Bioquímica (IUB). Instituyó un esquema denominado sistemática para enzimas

36. Clase 1: OXIDORREDUCTASAS
Catalizanreaccionesdeoxidorreducción,esdecir, transferenciadehidrógeno(H)oelectrones(e-)deunsustratoaotro,segúnlareaccióngeneral.
Precisanlacolaboracióndelascoenzimasdeoxidorreducción(NAD+, NADP+,FAD)queaceptanocedenloselectronescorrespondientes.
Ejemplos:deshidrogenasas, peroxidasas,Oxidasas.
Deshidrogenasa alcohólica

38. Clase 2: TRANSFERASAS
Catalizanlatransferenciadeungrupoquímico(distintodelhidrógeno)deunamoléculadonadoraaotraaceptora,segúnlareacción.Entrelosgruposestáelamino,carboxilo, carbonilo,metilo,fosfato, acilo.
Hexoquinasa

40. Clase 3: Hidrolasas
Catalizan reacciones de hidrólisiscon la consiguiente obtención de monómeros a partir de polímeros.
Ejemplos: glucosidasas, lipasas, esterasas, fosfatasas, peptidasas.

42. Clase 4: Liasas
CatalizanreaccionesenlasqueseeliminangruposH2O,CO2yNH3paraformarundobleenlaceoañadirseaundobleenlace.
Ejemplos: descarboxilasas
Deshidratasas
Desaminasas

43. Clase 5: Isomerasas
Actúan sobre determinadas moléculas obteniendo o cambiando de ellas sus isómeros funcionales o de posición, es decir, catalizan los cambios de posición de un grupo en determinada molécula obteniendo formas isoméricas.

44. Clase 6: Ligasas
Catalizanlaformacióndeenlacesentredosmoléculas,estossonformadosaexpensasdelarupturadeunamoléculadealtovalorenergéticocomoelATP...

46. Clases de Enzimas

48. INHIBICIÓN ENZIMATICA
Existen una serie de sustancias, llamadas inhibidores, que inhiben o anulan la acción de las enzimas sin ser transformados por ellos. Su estudio resulta de gran utilidad a la hora de comprender los mecanismos de catálisis, la especificidad de los enzimas y otros aspectos de la actividad enzimática.
La inhibición enzimática puede ser irreversibleo reversible,esta última comprende a su vez tres tipos:
inhibición competitiva, acompetitiva y no competitiva.

49. INHIBICIÓN IRREVERSIBLE.
Algunos inhibidores se combinan de modo permanente con la enzima uniéndose covalentemente a algún grupo funcional esencial para la catálisis con lo que la enzima queda inactivada.
Ejemplo.
organofosforados tóxicos llamados venenos nerviosos, que se utilizan como insecticidas, actúan inhibiendo irreversiblemente al enzima acetilcolinesterasa. http://experto- ptc.blogspot.com

51. INHIBICIÓN REVERSIBLE.
Los inhibidores reversibles se combinan transitoriamente con la enzima, de manera parecida a como lo hacen los propios sustratos. Algunos inhibidores reversibles no se combinan con la enzima libre sino con el complejo enzima- sustrato.
Se distinguen tres tipos de inhibición reversible:

52. INHIBICIÓN COMPETITIVA.

53. INHIBICIÓN ACOMPETITIVA.
Complejo inactivo
E-S-I

54. INHIBICIÓN NO COMPETITIVA