El documento describe 10 proteínas globulares importantes: la hemoglobina, las inmunoglobulinas A, D, E, G y M, la alfa-1 antitripsina, la globulina fijadora de tiroxina, la ceruloplasmina y la gamma globulina. Cada proteína se describe brevemente, incluyendo su estructura, función y relevancia biológica o médica.
La hematopoyesis es el proceso de formación continua de células sanguíneas a partir de células madre en la médula ósea. Incluye la eritropoyesis, leucopoyesis y trombopoyesis. Está regulada por factores de crecimiento como la eritropoyetina y diversas interleucinas que estimulan la producción, diferenciación y maduración de eritrocitos, leucocitos y plaquetas de manera de mantener niveles adecuados en la sangre.
1.
Proteínas que contienen un grupo prostético hemo, con enlaces covalentes o no covalentes con la cadena polipeptídica.
El papel de este grupo está determinado por el medio creado por el arreglo particular de la estructura tridimensional de la proteína que lo contiene.
2.
Transporte de oxígeno (hemoglobina, hemocianina, clorocruorina, citoglobina etc.
Catálisis (peroxidasas),
Membranas de transporte activo (citocromos)
Transferencia de electrones (citocromo c).
La síntesis de hemoproteínas se da, principalmente, en el hígado.
3.
El hierro en el hemo tiene capacidad oxidativa-reductiva
Funciones de catálisis enzimática en la degradación de moléculas
Sirve como transportador
Uniones reversibles de O2
Membranas de transporte activo y transferencia de electrones (citocromo).
4.
En condiciones normales, un individuo adulto posee alrededor de 3-4 gr de hierro en forma de :
Hemoglobina = 80%
Mioglobina = 3-5%
Otras hemoproteínas =1%
Ferritina
Hemosiderina
5.
El grupo hemo es un grupo prostético que consiste en un anillo heterociclo orgánico denominado porfirina, en cuyo centro encontramos un átomo de hierro ferroso.
Por su parte, una hemoproteína es una proteína unida al grupo prostético hemo y que, en ausencia del mismo, no puede cumplir con sus funciones normales.
6.
El documento describe diferentes tipos de canales iónicos que se abren y cierran en respuesta a diversos estímulos. Los canales iónicos se diferencian por su selectividad iónica y regulación. Existen canales regulados por voltaje que responden al potencial de membrana, canales regulados por ligandos que se abren cuando se une una molécula, y canales activados por estrés controlados por fuerzas mecánicas. Todos estos canales controlan el paso de iones a través de la membrana celular.
Este documento describe los procesos de gluconeogénesis y glucogenolisis. La gluconeogénesis ocurre principalmente en el hígado y convierte precursores como propionato, glicerol y lactato en glucosa. Está regulada por enzimas como la piruvato carboxilasa, la fructosa-1,6-bifosfatasa y la glucosa-6-fosfatasa. La glucogenolisis libera glucosa almacenada como glucógeno en el hígado mediante la fosforilasa. La insulina y el glucagon
Este documento describe las inmunoglobulinas o anticuerpos, incluyendo su estructura, clasificación, características y localización. Explica que las inmunoglobulinas son proteínas producidas por células B que se unen a antígenos. Se dividen en cinco clases principales (IgG, IgA, IgM, IgE e IgD) que difieren en su estructura, función y concentración en el cuerpo. Al final, resume brevemente dónde se encuentra cada clase de inmunoglobulina.
El documento resume el sistema de complemento, incluyendo sus funciones, vías de activación, componentes y regulación. El complemento es un sistema de proteínas que se activa en cascada para marcar patógenos y facilitar su eliminación. Tiene tres vías de activación - clásica, alternativa y de lectinas - que convergen en la vía final común y forman el complejo de ataque a la membrana para lisar células. El complemento también media inflamación y opsonización para fagocitosis. Su actividad está regulada por receptores y proteín
Este documento introduce los conceptos básicos de la inmunología. Explica los orígenes de la inmunología como ciencia y define términos clave como antígeno, sistema inmune, respuesta inmune, inmunidad innata e inmunidad adaptativa. También describe los mecanismos de defensa del sistema inmune, incluyendo la fagocitosis, linfocitos B y T, y las respuestas humoral y celular.
Este documento introduce los conceptos básicos del metabolismo celular, incluyendo las funciones del metabolismo, las vías anabólicas y catabólicas, y los mecanismos de regulación del metabolismo a través de la actividad enzimática, la cantidad de enzimas, y el paso de sustancias a través de las membranas.
La hematopoyesis es el proceso de formación continua de células sanguíneas a partir de células madre en la médula ósea. Incluye la eritropoyesis, leucopoyesis y trombopoyesis. Está regulada por factores de crecimiento como la eritropoyetina y diversas interleucinas que estimulan la producción, diferenciación y maduración de eritrocitos, leucocitos y plaquetas de manera de mantener niveles adecuados en la sangre.
1.
Proteínas que contienen un grupo prostético hemo, con enlaces covalentes o no covalentes con la cadena polipeptídica.
El papel de este grupo está determinado por el medio creado por el arreglo particular de la estructura tridimensional de la proteína que lo contiene.
2.
Transporte de oxígeno (hemoglobina, hemocianina, clorocruorina, citoglobina etc.
Catálisis (peroxidasas),
Membranas de transporte activo (citocromos)
Transferencia de electrones (citocromo c).
La síntesis de hemoproteínas se da, principalmente, en el hígado.
3.
El hierro en el hemo tiene capacidad oxidativa-reductiva
Funciones de catálisis enzimática en la degradación de moléculas
Sirve como transportador
Uniones reversibles de O2
Membranas de transporte activo y transferencia de electrones (citocromo).
4.
En condiciones normales, un individuo adulto posee alrededor de 3-4 gr de hierro en forma de :
Hemoglobina = 80%
Mioglobina = 3-5%
Otras hemoproteínas =1%
Ferritina
Hemosiderina
5.
El grupo hemo es un grupo prostético que consiste en un anillo heterociclo orgánico denominado porfirina, en cuyo centro encontramos un átomo de hierro ferroso.
Por su parte, una hemoproteína es una proteína unida al grupo prostético hemo y que, en ausencia del mismo, no puede cumplir con sus funciones normales.
6.
El documento describe diferentes tipos de canales iónicos que se abren y cierran en respuesta a diversos estímulos. Los canales iónicos se diferencian por su selectividad iónica y regulación. Existen canales regulados por voltaje que responden al potencial de membrana, canales regulados por ligandos que se abren cuando se une una molécula, y canales activados por estrés controlados por fuerzas mecánicas. Todos estos canales controlan el paso de iones a través de la membrana celular.
Este documento describe los procesos de gluconeogénesis y glucogenolisis. La gluconeogénesis ocurre principalmente en el hígado y convierte precursores como propionato, glicerol y lactato en glucosa. Está regulada por enzimas como la piruvato carboxilasa, la fructosa-1,6-bifosfatasa y la glucosa-6-fosfatasa. La glucogenolisis libera glucosa almacenada como glucógeno en el hígado mediante la fosforilasa. La insulina y el glucagon
Este documento describe las inmunoglobulinas o anticuerpos, incluyendo su estructura, clasificación, características y localización. Explica que las inmunoglobulinas son proteínas producidas por células B que se unen a antígenos. Se dividen en cinco clases principales (IgG, IgA, IgM, IgE e IgD) que difieren en su estructura, función y concentración en el cuerpo. Al final, resume brevemente dónde se encuentra cada clase de inmunoglobulina.
El documento resume el sistema de complemento, incluyendo sus funciones, vías de activación, componentes y regulación. El complemento es un sistema de proteínas que se activa en cascada para marcar patógenos y facilitar su eliminación. Tiene tres vías de activación - clásica, alternativa y de lectinas - que convergen en la vía final común y forman el complejo de ataque a la membrana para lisar células. El complemento también media inflamación y opsonización para fagocitosis. Su actividad está regulada por receptores y proteín
Este documento introduce los conceptos básicos de la inmunología. Explica los orígenes de la inmunología como ciencia y define términos clave como antígeno, sistema inmune, respuesta inmune, inmunidad innata e inmunidad adaptativa. También describe los mecanismos de defensa del sistema inmune, incluyendo la fagocitosis, linfocitos B y T, y las respuestas humoral y celular.
Este documento introduce los conceptos básicos del metabolismo celular, incluyendo las funciones del metabolismo, las vías anabólicas y catabólicas, y los mecanismos de regulación del metabolismo a través de la actividad enzimática, la cantidad de enzimas, y el paso de sustancias a través de las membranas.
El glucagón es una hormona de 29 aminoácidos producida en el páncreas que regula los niveles de glucosa en la sangre junto con la insulina. Se libera cuando los niveles de glucosa son bajos y estimula la producción hepática de glucosa a través de la gluconeogénesis y la movilización de glucógeno.
Este documento trata sobre el metabolismo de carbohidratos. Explica que el metabolismo consiste en reacciones bioquímicas que ocurren en las células y permiten funciones como el crecimiento y la reproducción. Se divide en catabolismo, que libera energía a través de procesos como la glucólisis, y anabolismo, que usa esa energía para construir componentes celulares. Las reacciones están organizadas en rutas metabólicas en las que las enzimas catalizan las transformaciones de un sustrato a otro producto.
Tema 64 Descripción del proceso del reconocimiento del antígeno por los linfo...Dian Alex Gonzalez
Los linfocitos B son los leucocitos de los cuales depende la inmunidad mediada por anticuerpos con actividad específica de fijación de antígenos. Las células B, que constituyen un 5 a 15% del total de linfocitos, dan origen a las células plasmáticas que producen anticuerpos.....
Este documento describe los principales descubrimientos en el campo de las reacciones antígeno-anticuerpo. En primer lugar, Pasteur demostró que la inmunidad se puede generar mediante la inoculación con bacterias atenuadas o preparaciones libres de bacterias. Luego, von Behring y Kitasato observaron que la inmunidad contra toxinas puede transferirse mediante el suero sanguíneo a otro individuo. Finalmente, se describen las principales características estructurales y funcionales de las inmunoglobulinas.
Los quilomicrones son lipoproteínas de baja densidad que se sintetizan en la mucosa intestinal después de ingerir alimentos ricos en grasas. Su función principal es transportar los ácidos grasos de la dieta a través de la linfa hasta la circulación sanguínea para ser utilizados por otras lipoproteínas como las VLDL, IDL, LDL y HDL. Los quilomicrones son menos densos que otras lipoproteínas debido a que están constituidos en un 80-90% por triglicéridos.
Este documento describe las células y tejidos del sistema inmune adaptativo. Explica que los linfocitos vírgenes emigran desde los órganos linfoides periféricos y reconocen antígenos, activando la respuesta adaptativa. También describe los diferentes tipos de células como linfocitos efectores, de memoria y plasmocitos, así como los órganos linfoides primarios como la médula ósea y el timo, y los secundarios como los ganglios linfáticos.
Este documento describe los aspectos clínicos de la enzimología. Resume el uso de pruebas enzimáticas para el diagnóstico clínico de condiciones como infartos de miocardio, enfermedades hepáticas y trastornos musculares. También describe las herramientas analíticas para medir metabolitos usando enzimas, así como aplicaciones de la terapia enzimática como el tratamiento de enfermedades genéticas y cáncer.
Las inmunoglobulinas o anticuerpos son proteínas en forma de Y producidas por los linfocitos B que reconocen y neutralizan antígenos. Existen 5 clases principales de anticuerpos: IgG, IgM, IgA, IgD e IgE, que difieren en su estructura, función y distribución en el cuerpo. Los anticuerpos contribuyen a la inmunidad mediante la neutralización de patógenos, la opsonización para su eliminación por fagocitos, y la lisis directa.
El documento habla sobre la hipouricemia y la gota. Explica que el ácido úrico se produce a partir del metabolismo de las purinas y puede causar hipouricemia o gota si los niveles son demasiado altos. Los tratamientos incluyen antiinflamatorios para combatir la inflamación y alopurinol o uricosúricos para reducir los niveles de ácido úrico. La colchicina se usa para tratar ataques agudos de gota.
El citocromo P450 (CYP P450) es una familia de proteínas heme que catalizan la oxidación de una gran variedad de sustancias en las células de mamíferos. Participan en el metabolismo de fármacos, hormonas, vitaminas y xenobióticos, convirtiéndolos en formas más solubles para su eliminación. Algunos de los citocromos P450 más importantes clínicamente son el CYP3A4, CYP2D6, CYP2C9 y CYP2C19.
El documento describe el proceso de catabolismo de proteínas y aminoácidos en el cuerpo humano. El nitrógeno de los aminoácidos se convierte en urea a través de la transaminación, desaminación oxidativa del glutamato y el ciclo de la urea en el hígado. El ciclo de la urea requiere de cinco enzimas para convertir el amoníaco y el dióxido de carbono en urea, la cual es excretada por los riñones. Los trastornos en las enzimas del ciclo de
El documento describe los principales procesos del metabolismo de carbohidratos como la glucólisis, la glucogenética y la gluconeogénesis. La glucólisis convierte la glucosa en piruvato a través de una serie de reacciones que producen ATP. La glucogenética implica la síntesis de glucógeno a partir de glucosa mediante la formación de UDP-glucosa y su incorporación en la cadena de glucógeno. La gluconeogénesis produce glucosa a partir de otras moléculas no carbohidratos en el hígado.
El documento resume las principales funciones de la sangre, incluyendo el transporte de oxígeno y nutrientes, regulación térmica y del equilibrio ácido-base, e inmunidad. Explica la composición de la sangre en términos de volumen plasmático, líquido intersticial y eritrocitos. Finalmente, describe brevemente los procesos de absorción y metabolismo del hierro, y la maduración de los eritrocitos.
Este documento describe los linfocitos T, sus diferentes poblaciones y funciones. Existen tres tipos principales de linfocitos T: los colaboradores, que regulan las respuestas inmunes; los efectores o citotóxicos, que destruyen células que expresan antígenos endógenos; y los linfocitos B, que producen anticuerpos para destruir antígenos exógenos. Los linfocitos T reconocen antígenos a través de receptores de membrana como el TCR y moléculas como CD4
La glucogénesis es el proceso por el cual el cuerpo sintetiza glucógeno a partir de glucosa, principalmente en el hígado y músculo. Esto permite almacenar carbohidratos para su uso posterior como energía. La glucogénesis es vital para mantener los niveles de glucosa en la sangre entre comidas y durante periodos de ayuno.
Las proteínas G son proteínas heterotriméricas compuestas de subunidades alfa, beta y gamma que transmiten señales externas al interior de la célula. Existen dos tipos principales, las proteínas G estimuladoras y las inhibidoras. Las proteínas G estimuladoras activan a la enzima adenilato ciclasa mientras que las inhibidoras la inactivan. Al recibir una señal externa, la proteína G cambia el GDP por GTP activándose y separándose en sus subunidades, lo que induce una cascada de
Este documento describe los orígenes y destinos de los aminoácidos en el cuerpo humano. La mayoría de los aminoácidos provienen de las proteínas ingeridas en la dieta, mientras que algunos pueden sintetizarse endógenamente. Los aminoácidos se utilizan para la síntesis de proteínas, biomoléculas como hormonas y neurotransmisores, o se degradan para producir energía, glucosa o ácidos grasos. El exceso de nitrógeno se elimina a través de la orina después de convertirse
Este documento resume las hemoglobinopatías, incluyendo las hemoglobinas normales (HbA, HbA2, HbF) y anormales (HbS en la enfermedad falciforme). Describe los síntomas y signos de la enfermedad falciforme y la hemoglobina C, así como los exámenes de diagnóstico, tratamiento y pronóstico de estas condiciones. También cubre otras hemoglobinopatías como la Hb Lepore y las talasemias.
La fagocitosis es un proceso mediante el cual células fagocíticas como macrófagos y neutrófilos ingieren y degradan partículas como bacterias y células dañadas. Esto ocurre a través de la extensión de pseudópodos para englobar la partícula, formando un fagosoma que luego fusiona con lisosomas para digerir su contenido. Las células fagocíticas generan especies reactivas de oxígeno para matar microbios de forma oxidativa durante la digestión.
Este documento describe los tipos principales de glóbulos blancos o leucocitos, incluyendo granulocitos como neutrófilos, eosinófilos y basófilos, y agranulocitos como monocitos y linfocitos. Explica los procesos de formación de leucocitos conocidos como leucopoyesis, que incluyen granulopoyesis, monopoyesis y linfopoyesis. También describe el proceso de formación de plaquetas a partir de megacariocitos en la médula ósea.
El documento proporciona información sobre las inmunoglobulinas o anticuerpos. Brevemente resume que:
1) Las inmunoglobulinas son proteínas producidas en respuesta a antígenos que actúan como anticuerpos.
2) Existen cinco clases principales de inmunoglobulinas - IgG, IgM, IgA, IgD e IgE - cada una con características y funciones diferentes.
3) Las inmunoglobulinas reconocen y unen antígenos de manera específica gracias a regiones variables únicas en cada molé
Este documento describe las características de la inmunoglobulina G (IgG), incluyendo su estructura, funciones y generalidades. La IgG es el anticuerpo más abundante en el suero sanguíneo y fluidos corporales, representando alrededor del 80% de las inmunoglobulinas totales. Posee una cadena pesada gamma y se presenta de forma monomérica. Es la única inmunoglobulina que atraviesa la barrera placentaria proveyendo inmunidad pasiva al feto. La IgG brinda protección contra bacterias y virus actuando a través de
El glucagón es una hormona de 29 aminoácidos producida en el páncreas que regula los niveles de glucosa en la sangre junto con la insulina. Se libera cuando los niveles de glucosa son bajos y estimula la producción hepática de glucosa a través de la gluconeogénesis y la movilización de glucógeno.
Este documento trata sobre el metabolismo de carbohidratos. Explica que el metabolismo consiste en reacciones bioquímicas que ocurren en las células y permiten funciones como el crecimiento y la reproducción. Se divide en catabolismo, que libera energía a través de procesos como la glucólisis, y anabolismo, que usa esa energía para construir componentes celulares. Las reacciones están organizadas en rutas metabólicas en las que las enzimas catalizan las transformaciones de un sustrato a otro producto.
Tema 64 Descripción del proceso del reconocimiento del antígeno por los linfo...Dian Alex Gonzalez
Los linfocitos B son los leucocitos de los cuales depende la inmunidad mediada por anticuerpos con actividad específica de fijación de antígenos. Las células B, que constituyen un 5 a 15% del total de linfocitos, dan origen a las células plasmáticas que producen anticuerpos.....
Este documento describe los principales descubrimientos en el campo de las reacciones antígeno-anticuerpo. En primer lugar, Pasteur demostró que la inmunidad se puede generar mediante la inoculación con bacterias atenuadas o preparaciones libres de bacterias. Luego, von Behring y Kitasato observaron que la inmunidad contra toxinas puede transferirse mediante el suero sanguíneo a otro individuo. Finalmente, se describen las principales características estructurales y funcionales de las inmunoglobulinas.
Los quilomicrones son lipoproteínas de baja densidad que se sintetizan en la mucosa intestinal después de ingerir alimentos ricos en grasas. Su función principal es transportar los ácidos grasos de la dieta a través de la linfa hasta la circulación sanguínea para ser utilizados por otras lipoproteínas como las VLDL, IDL, LDL y HDL. Los quilomicrones son menos densos que otras lipoproteínas debido a que están constituidos en un 80-90% por triglicéridos.
Este documento describe las células y tejidos del sistema inmune adaptativo. Explica que los linfocitos vírgenes emigran desde los órganos linfoides periféricos y reconocen antígenos, activando la respuesta adaptativa. También describe los diferentes tipos de células como linfocitos efectores, de memoria y plasmocitos, así como los órganos linfoides primarios como la médula ósea y el timo, y los secundarios como los ganglios linfáticos.
Este documento describe los aspectos clínicos de la enzimología. Resume el uso de pruebas enzimáticas para el diagnóstico clínico de condiciones como infartos de miocardio, enfermedades hepáticas y trastornos musculares. También describe las herramientas analíticas para medir metabolitos usando enzimas, así como aplicaciones de la terapia enzimática como el tratamiento de enfermedades genéticas y cáncer.
Las inmunoglobulinas o anticuerpos son proteínas en forma de Y producidas por los linfocitos B que reconocen y neutralizan antígenos. Existen 5 clases principales de anticuerpos: IgG, IgM, IgA, IgD e IgE, que difieren en su estructura, función y distribución en el cuerpo. Los anticuerpos contribuyen a la inmunidad mediante la neutralización de patógenos, la opsonización para su eliminación por fagocitos, y la lisis directa.
El documento habla sobre la hipouricemia y la gota. Explica que el ácido úrico se produce a partir del metabolismo de las purinas y puede causar hipouricemia o gota si los niveles son demasiado altos. Los tratamientos incluyen antiinflamatorios para combatir la inflamación y alopurinol o uricosúricos para reducir los niveles de ácido úrico. La colchicina se usa para tratar ataques agudos de gota.
El citocromo P450 (CYP P450) es una familia de proteínas heme que catalizan la oxidación de una gran variedad de sustancias en las células de mamíferos. Participan en el metabolismo de fármacos, hormonas, vitaminas y xenobióticos, convirtiéndolos en formas más solubles para su eliminación. Algunos de los citocromos P450 más importantes clínicamente son el CYP3A4, CYP2D6, CYP2C9 y CYP2C19.
El documento describe el proceso de catabolismo de proteínas y aminoácidos en el cuerpo humano. El nitrógeno de los aminoácidos se convierte en urea a través de la transaminación, desaminación oxidativa del glutamato y el ciclo de la urea en el hígado. El ciclo de la urea requiere de cinco enzimas para convertir el amoníaco y el dióxido de carbono en urea, la cual es excretada por los riñones. Los trastornos en las enzimas del ciclo de
El documento describe los principales procesos del metabolismo de carbohidratos como la glucólisis, la glucogenética y la gluconeogénesis. La glucólisis convierte la glucosa en piruvato a través de una serie de reacciones que producen ATP. La glucogenética implica la síntesis de glucógeno a partir de glucosa mediante la formación de UDP-glucosa y su incorporación en la cadena de glucógeno. La gluconeogénesis produce glucosa a partir de otras moléculas no carbohidratos en el hígado.
El documento resume las principales funciones de la sangre, incluyendo el transporte de oxígeno y nutrientes, regulación térmica y del equilibrio ácido-base, e inmunidad. Explica la composición de la sangre en términos de volumen plasmático, líquido intersticial y eritrocitos. Finalmente, describe brevemente los procesos de absorción y metabolismo del hierro, y la maduración de los eritrocitos.
Este documento describe los linfocitos T, sus diferentes poblaciones y funciones. Existen tres tipos principales de linfocitos T: los colaboradores, que regulan las respuestas inmunes; los efectores o citotóxicos, que destruyen células que expresan antígenos endógenos; y los linfocitos B, que producen anticuerpos para destruir antígenos exógenos. Los linfocitos T reconocen antígenos a través de receptores de membrana como el TCR y moléculas como CD4
La glucogénesis es el proceso por el cual el cuerpo sintetiza glucógeno a partir de glucosa, principalmente en el hígado y músculo. Esto permite almacenar carbohidratos para su uso posterior como energía. La glucogénesis es vital para mantener los niveles de glucosa en la sangre entre comidas y durante periodos de ayuno.
Las proteínas G son proteínas heterotriméricas compuestas de subunidades alfa, beta y gamma que transmiten señales externas al interior de la célula. Existen dos tipos principales, las proteínas G estimuladoras y las inhibidoras. Las proteínas G estimuladoras activan a la enzima adenilato ciclasa mientras que las inhibidoras la inactivan. Al recibir una señal externa, la proteína G cambia el GDP por GTP activándose y separándose en sus subunidades, lo que induce una cascada de
Este documento describe los orígenes y destinos de los aminoácidos en el cuerpo humano. La mayoría de los aminoácidos provienen de las proteínas ingeridas en la dieta, mientras que algunos pueden sintetizarse endógenamente. Los aminoácidos se utilizan para la síntesis de proteínas, biomoléculas como hormonas y neurotransmisores, o se degradan para producir energía, glucosa o ácidos grasos. El exceso de nitrógeno se elimina a través de la orina después de convertirse
Este documento resume las hemoglobinopatías, incluyendo las hemoglobinas normales (HbA, HbA2, HbF) y anormales (HbS en la enfermedad falciforme). Describe los síntomas y signos de la enfermedad falciforme y la hemoglobina C, así como los exámenes de diagnóstico, tratamiento y pronóstico de estas condiciones. También cubre otras hemoglobinopatías como la Hb Lepore y las talasemias.
La fagocitosis es un proceso mediante el cual células fagocíticas como macrófagos y neutrófilos ingieren y degradan partículas como bacterias y células dañadas. Esto ocurre a través de la extensión de pseudópodos para englobar la partícula, formando un fagosoma que luego fusiona con lisosomas para digerir su contenido. Las células fagocíticas generan especies reactivas de oxígeno para matar microbios de forma oxidativa durante la digestión.
Este documento describe los tipos principales de glóbulos blancos o leucocitos, incluyendo granulocitos como neutrófilos, eosinófilos y basófilos, y agranulocitos como monocitos y linfocitos. Explica los procesos de formación de leucocitos conocidos como leucopoyesis, que incluyen granulopoyesis, monopoyesis y linfopoyesis. También describe el proceso de formación de plaquetas a partir de megacariocitos en la médula ósea.
El documento proporciona información sobre las inmunoglobulinas o anticuerpos. Brevemente resume que:
1) Las inmunoglobulinas son proteínas producidas en respuesta a antígenos que actúan como anticuerpos.
2) Existen cinco clases principales de inmunoglobulinas - IgG, IgM, IgA, IgD e IgE - cada una con características y funciones diferentes.
3) Las inmunoglobulinas reconocen y unen antígenos de manera específica gracias a regiones variables únicas en cada molé
Este documento describe las características de la inmunoglobulina G (IgG), incluyendo su estructura, funciones y generalidades. La IgG es el anticuerpo más abundante en el suero sanguíneo y fluidos corporales, representando alrededor del 80% de las inmunoglobulinas totales. Posee una cadena pesada gamma y se presenta de forma monomérica. Es la única inmunoglobulina que atraviesa la barrera placentaria proveyendo inmunidad pasiva al feto. La IgG brinda protección contra bacterias y virus actuando a través de
Las inmunoglobulinas son glicoproteínas producidas por los linfocitos B que pueden reconocer y unirse a sustancias extrañas al organismo llamadas antígenos. Están formadas por cuatro cadenas polipeptídicas, dos pesadas y dos ligeras, unidas entre sí. Cumplen funciones como facilitar la eliminación de antígenos, activar el sistema del complemento y mediar la respuesta inmune. Existen cinco clases principales de inmunoglobulinas.
Existen 5 tipos básicos de inmunoglobulina: IgG, IgM, IgA, IgD, IgE. La inmunoglobulina IgM son los anticuerpos más grandes y se encuentran en la sangre y líquido linfático, siendo el primer tipo producido en respuesta a una infección. La IgM se presenta como un pentámero de cinco unidades unidas que le otorgan diez sitios de unión al antígeno. La estructura de la IgM depende de las cadenas pesadas y ligeras unidas por puentes disulfuro que le
Las proteínas son moléculas complejas formadas por cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Cumplen funciones estructurales, enzimáticas y de transporte en los seres vivos. Están formadas por 20 aminoácidos diferentes y adquieren su estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria mediante el plegamiento de la cadena polipeptídica. Algunas proteínas importantes son la insulina, la hemoglobina, las inmunoglobulinas y las proteínas chaperonas.
Las proteínas son moléculas complejas formadas por cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Existen 20 aminoácidos comunes que se utilizan para construir las proteínas. Las proteínas tienen cuatro niveles de estructura (primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria) que determinan su forma y función. Algunas proteínas importantes son las enzimas, las hormonas, las proteínas de transporte y las proteínas estructurales.
Las proteínas son moléculas complejas formadas por cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Existen 20 aminoácidos comunes que se combinan en diferentes secuencias para formar las proteínas. Estas cumplen múltiples funciones estructurales y metabólicas importantes para los seres vivos como formar parte de membranas, músculos y tejidos, actuar como enzimas en reacciones metabólicas o como transportadoras de oxígeno en la hemoglobina.
Revision bibliografica de inmunoglobulina (IgA)SophiaOchoa2
Las inmunoglobulinas o anticuerpos, son estructuras glicoprotéicas formadas por dos cadenas pesadas y dos ligeras, que son de carácter efector en el sistema inmunitario. La inmunoglobulina A es la principal línea de protección frente a casos de infecciones, impide el encuentro cargas patógenas a las células del epitelio; además, neutraliza a las toxinas, tanto de manera intra como extracelular.
Este documento describe las funciones y propiedades de los aminoácidos y las proteínas. Explica que los aminoácidos son los monómeros que se polimerizan para formar cadenas polipeptídicas de proteínas. Describe los 20 aminoácidos comunes que se encuentran en las proteínas y clasifica 8 como esenciales y 12 como no esenciales. Además, explica las estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de las proteínas.
Este documento describe las funciones y propiedades de los aminoácidos y las proteínas. Explica que los aminoácidos son los monómeros que se polimerizan para formar cadenas proteicas. Describe los 20 aminoácidos comunes en las proteínas y clasifica 8 como esenciales y 12 como no esenciales. Además, explica las estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de las proteínas.
Este documento describe las funciones y propiedades de los aminoácidos y las proteínas. Explica que los aminoácidos son los monómeros que se polimerizan para formar cadenas proteicas. Describe los 20 aminoácidos comunes en las proteínas y clasifica 8 como esenciales y 12 como no esenciales. Además, explica las estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de las proteínas.
Este documento describe las funciones y propiedades de los aminoácidos y las proteínas. Explica que los aminoácidos son los monómeros que se polimerizan para formar cadenas polipeptídicas que componen las proteínas. También enumera los 20 aminoácidos comunes que se encuentran en las proteínas y clasifica algunos como esenciales y otros como no esenciales. Además, describe las diferentes estructuras que pueden adoptar las proteínas, como la estructura primaria, secundaria, terciaria y
Este documento describe las funciones y propiedades de los aminoácidos y las proteínas. Explica que los aminoácidos son los monómeros que se polimerizan para formar cadenas proteicas mediante enlaces peptídicos. Además, enumera los 20 aminoácidos comunes que se encuentran en las proteínas y clasifica algunos como esenciales y otros como no esenciales. Finalmente, detalla las diferentes estructuras que pueden adoptar las proteínas, incluyendo las estructuras primaria, secundaria,
El documento proporciona información sobre los aminoácidos y las proteínas. Explica que los aminoácidos son los monómeros que se unen para formar cadenas polipeptídicas de proteínas. Describe los 20 aminoácidos comunes que se encuentran en las proteínas y clasifica algunos como esenciales y no esenciales. También brinda detalles sobre la estructura, tipos y funciones de diferentes proteínas como la albúmina, insulina e inmunoglobulinas.
Este documento describe las funciones y propiedades de los aminoácidos y las proteínas. Explica que los aminoácidos son los monómeros que se polimerizan para formar cadenas polipeptídicas que componen las proteínas. Describe los 20 aminoácidos comunes que se encuentran en las proteínas y clasifica 8 como esenciales y 12 como no esenciales. Además, explica las diferentes estructuras y funciones de las proteínas en el cuerpo.
Este documento describe las funciones y propiedades de los aminoácidos y las proteínas. Explica que los aminoácidos son los monómeros que se polimerizan para formar cadenas polipeptídicas de proteínas. Describe los 20 aminoácidos comunes y clasifica 8 como esenciales y 12 como no esenciales. También describe la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de las proteínas y algunos tipos como albúminas, globulinas, colágenos y elastinas.
Este documento describe las funciones y propiedades de los aminoácidos y las proteínas. Explica que los aminoácidos son los monómeros que se polimerizan para formar cadenas polipeptídicas de proteínas. Describe los 20 aminoácidos comunes y clasifica 8 como esenciales y 12 como no esenciales. También describe la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de las proteínas, así como algunos tipos importantes como las enzimas, hormonas, inmunoglobulinas y
Este documento describe las funciones y propiedades de los aminoácidos y las proteínas. Explica que los aminoácidos son los monómeros que se polimerizan para formar cadenas polipeptídicas de proteínas. Describe los 20 aminoácidos comunes y clasifica algunos como esenciales y otros como no esenciales. También describe la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de las proteínas, así como algunos tipos importantes como las enzimas, hormonas, inmunoglobulinas
Este documento trata sobre las proteínas. Explica que las proteínas están formadas por cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Detalla los 20 aminoácidos comunes que componen la mayoría de proteínas y clasifica algunos como esenciales y otros como no esenciales. Además, describe las diferentes estructuras que pueden adoptar las proteínas como la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. Finalmente, menciona algunos tipos importantes de proteínas como las en
El documento describe las características fundamentales de los aminoácidos y las proteínas. Explica que los aminoácidos son las unidades monoméricas que se polimerizan para formar cadenas polipeptídicas de proteínas. También detalla que existen 20 aminoácidos comunes en las proteínas y clasifica algunos como esenciales y no esenciales. Además, explica las diferentes estructuras que pueden adoptar las proteínas (primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria) y algunos tipos importantes
El documento presenta los resultados de una práctica de laboratorio sobre la observación de células vegetales del corcho usando un microscopio. El objetivo era observar la estructura celular vegetal y aprender el uso correcto del microscopio. Las células del corcho se observan con forma de panal y con paredes celulares dobles vacías. Se concluye que se logró diferenciar la estructura celular vegetal usando correctamente el microscopio en diferentes aumentos.
Este documento describe una práctica de laboratorio realizada por una estudiante de bioquímica en la Universidad Técnica de Machala sobre la observación de células vegetales de la epidermis de la cebolla usando un microscopio. El objetivo era observar las estructuras celulares vegetales y aprender a usar correctamente el microscopio. La estudiante describió los materiales, procedimiento, observaciones realizadas de las células en diferentes aumentos, y concluyó que ahora podía determinar la estructura de una célula vegetal y re
Este documento presenta una comparación entre las células procariotas y eucariotas. Señala que ambas comparten la membrana plasmática y la pared celular. Sin embargo, las células procariotas son más pequeñas, carecen de citoesqueleto y retículo endoplasmático, y comprenden bacterias y cianobacterias, mientras que las células eucariotas son organismos mayores que poseen citoesqueleto y retículo endoplasmático.
El microscopio ha tenido un papel fundamental en el desarrollo de la ciencia. Se remonta al siglo XVI cuando los hermanos Jansen inventaron el primer microscopio compuesto en Holanda. Más tarde, Antonie van Leeuwenhoeck observó bacterias, glóbulos rojos y espermatozoides con sus propios microscopios de alta potencia. En el siglo XVII, Robert Hooke usó un microscopio para observar por primera vez células en un trozo de corcho, mientras que Marcelo Malpighi estudió tejidos vivos. Hoy
La célula vegetal se distingue de otras células por poseer una pared celular, cloroplastos y carecer de centriolos. La pared celular incluye una pared primaria y secundaria más densa, y permite la turgencia pero no el crecimiento. Los cloroplastos contienen clorofila y realizan la fotosíntesis. Las células vegetales también contienen vacuolas, plasmodesmos, y su ADN se encuentra en la cromatina dentro del núcleo.
Este documento describe un procedimiento para extraer ADN de forma casera utilizando hígado de pollo, agua salada, detergente, enzimas como jugo de piña y alcohol. Se licúa el hígado, se añade detergente y enzimas y luego alcohol, lo que permite separar el ADN del resto de componentes celulares. Al precipitar en el alcohol, se puede observar el ADN extraído.
Este documento contiene la información de tres prácticas de laboratorio realizadas en la Universidad Técnica de Machala sobre temas de biología y química. La primera práctica simula la Teoría del Big Bang usando reacciones químicas. La segunda demuestra que el grafito conduce la electricidad. Y la tercera muestra que una solución de NaCl y agua puede conducir una corriente eléctrica al formar un electrolito.
Las enzimas son biocatalizadores proteicos que aceleran las reacciones químicas del metabolismo celular. Cada enzima es específica para un sustrato y funciona de manera eficiente a bajas temperaturas sin dañarse a sí misma. Las enzimas juegan un papel fundamental en los procesos anabólicos y catabólicos que permiten la vida a nivel celular.
El documento describe los ácidos nucleicos ADN y ARN. El ADN contiene la información genética y se encuentra en el núcleo, mientras que el ARN ayuda al ADN a utilizar esta información y se encuentra tanto en el núcleo como en el citoplasma. El ARN copia segmentos del ADN durante un proceso llamado transcripción y luego el ARN mensajero dirige la síntesis de proteínas a través de un proceso llamado traducción.
Las proteínas tienen estructuras terciarias y cuaternarias complejas. Existen diferentes tipos de proteínas como glucoproteinas, lipoproteinas, metaloproteinas y fosfoproteínas que contienen grupos funcionales como azúcares, lípidos, metales o fosfatos unidos covalentemente.
El documento proporciona información sobre las vitaminas, incluyendo su definición, tipos (liposolubles y hidrosolubles), funciones y fuentes. Explica las vitaminas A, D, E, K, C y las del complejo B, describiendo sus propiedades químicas, funciones en el cuerpo, fuentes alimenticias y requerimientos diarios. También cubre trastornos relacionados con la deficiencia de vitaminas como el escorbuto y la pelagra.
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TRABAJO DE INVESTIGACIÓN
BIOLOGÍA
NOMBRE:Pérez Cedillo Glenda Estefanía.
CURSO:V 01.
FECHA:03/01/2013.
DOCENTE: Bioquímico García Carlos McG.
PROTEINAS GLOBULARES
Entre las proteínas globulares más conocidas tenemos la hemoglobina, un miembro de
la familia de las globulinas. Otras proteínas globulares son las inmunoglobulinas (IgA,
IgD, IgE, IgG e IgM), y las alfa, beta y gamma globulinas. Casi todas las enzimas con
papeles importantes en el metabolismo son de forma globular, así como las proteínas
implicadas en la transducción de señales en la célula.
1. HEMOGLOBINA
La hemoglobina es una heteroproteína de la sangre, de masa molecular de 64.000
g/mol (64 kDa), de colorrojo característico, que transporta el oxígeno desde los
órganos respiratorios hasta los tejidos, el dióxido de carbono desde los tejidos hasta
los pulmones que lo eliminan y también participa en la regulación de pH de la sangre,
en vertebrados y algunos invertebrados.
La hemoglobina es una proteína de estructura cuaternaria, que consta de cuatro
subunidades. Su función principal es el transporte de oxígeno. Esta proteína hace parte
de la familia de las hemoproteínas, ya que posee un grupo hemo.
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2. INMUNOGLOBULINA A
La inmunoglobulina A (IgA) es la clase predominante de anticuerpo en las secreciones
seromucosas del organismo como saliva, lágrimas, calostro, leche y secreciones
respiratorias, gastrointestinales y genitourinarias. En sangre, se encuentra como una
molécula monomérica, pero en las mucosas se encuentra en forma dimérica.1 (IgA
secretora)
Actúan como la defensa inicial contra los patógenos invasores (virus y bacterias) antes
de que penetren en el plasma; identifican los antígenos patógenos e impiden que se
instalen en las mucosas.
La IgA tiene una masa molecular que oscila entre 170.000 y 720.000, ya que forma
estructuras poliméricas de la unidad estructural básica; la cadena H es del isotipo α,
contiene un 7-12% en peso de glúcidos y su concentración en el suero es de 90-420 mg
por 100 mL.1
Diagrama de cintas de la estructura
molecular de una Inmunoglobulina A,
un tipo de Igsecretable.
3. INMUNOGLOBULINA D
Se halla en cantidades pequeñas, 0-1% de las
inmunoglobulinas, y tiene un peso de 185.000 DaltonsSu
presencia sobre las células B sirve como marcador de
diferenciación, y puede servir para controlar la
activación y supresión de linfocitos.
Está presente en la superficie de la mayor parte de
linfocitos B circulantes, indicando que las células B
vírgenes están listas para entrar en contacto con el
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antígeno. La IgD se pierde durante la estimulación antigénica, las células de memoria
han perdido esta inmunoglobulina
4. INMUNOGLOBULINA E
La inmunoglobulina E (IgE) es un tipo de anticuerpo (o
isotipo de inmunoglobulina) presente únicamente en
mamíferos. Está implicada en la alergia (reacciones del tipo
I de hipersensibilidad)1 y en la respuesta inmune efectiva
contra diversos agentes patógenos, especialmente
parásitos. Por eso, sus niveles suelen estar bastante
elevados tanto en pacientes alérgicos como en personas
que sufren alguna parasitosis. La IgE se une a receptores
encontrados en mastocitos, eosinófilos, y basófilos, induciendo la liberación de
citocinas y moléculas proinflamatorias cuando la inmunoglobulina reconoce su
antígeno específico.
Estructura.- La IgE es una glicoproteína de aproximadamente 190 kDa.3 Como otros
anticuerpos monoméricos, está compuesta de dos cadenas pesadas y dos ligeras,
unidas por puentes disulfuro. Su cadena pesada consta de 5 dominios, uno variable y
cuatro constantes de tipo ε. Son de estructura compleja.
Contiene de un 10 a un 12% en peso de glúcidos y su concentración en el suero es de
0,01 a 0,10 mg por 100 mL.4
5. INMUNOGLOBULINA G
La inmunoglobulina G (IgG) es una de las cinco clases de
anticuerpos humorales producidos por el organismo. Se
trata de la inmunoglobulina predominante en los fluidos
internos del cuerpo, como son la sangre, el líquido
cefalorraquídeo y el liquido peritoneal (líquido presente
en la cavidad abdominal). Esta proteína especializada es
sintetizada por el organismo en respuesta a la invasión
de bacterias, hongos y virus. Es la inmunoglobulina más
abundante del suero, con una concentración de 6001.800 mg por 100 mL.1 La IgG constituye el 80% de las inmunoglobulinas totales.
La IgG es la única clase de inmunoglobulinas que atraviesa la placenta, transmitiendo la
inmunidad de la madre al feto de manera natural y pasiva.
Las cadenas H de la IgG son del isotipo γ, contiene un 2-3% en peso de glúcidos.
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6. INMUNOGLOBULINA M
La inmunoglobulina M (IgM) es uno de los cinco
isotipos de inmunoglobulina (G, A, M, E, D) presentes
en mamíferos, constituyendo un 6% de la población
presente en sangre. También se encuentra presente en
elasmobranquios, teleósteos, anfibios, reptiles y aves,
siendo uno de los anticuerpos más antiguos en la
historia evolutiva1 . Se denomina también
macroglobulina (de ahí el nombre de la enfermedad en
la que se presenta exceso, macroglobulinemia de
Waldenström) debido a su tamaño: es la
inmunoglobulina más grande (950.000 Daltons),2
aunque el tamaño no se debe exclusivamente al peso molecular real de la molécula,
sino que ésta presenta la capacidad, a través de su región Fc, de interaccionar con
otras cuatro moléculas de IgM, formando un complejo de alto peso molecular de cinco
moléculas de IgM.
7. ALFA 1-ANTITRIPSINA
La Alfa 1-antitripsina (AAT / A1AT) o α1-antitripsina (α1AT) es un inhibidor de proteasa
sérico (serpina). Protege a los tejidos de las proteasas presentes principalmente en las
células inflamatorias, en especial la elastasa. Está presente en la sangre humana a 1,5 3,5 gramos/litro.
Estructura y Función.- La A1AT es una boa y también un
inhibidor de proteasa sérico de 52 kDa, y en medicina es
considerado el más prominente, dado el hecho de que las
palabras α1-antitripsina e inhibidor de proteasa (IP) son
frecuentemente intercambiablesSu tamaño y estructura
molecular condiciona su difusión a los tejidos, de manera
que su concentración en el pulmón es el 10% de la
concentración plasmática. El centro activo de la molécula
comprende el fragmento situado entre los aminoácidos 358
y 363. La metionina 358 y la serina 359 son fundamentales
para la acción sobre la proteasa diana, siendo la elastasa de neutrófilos humano su
principal blanco.
La mayoría de las serpinas inactivan enzimas al unirse a ellas de manera covalente,
requiriendo niveles muy altos de ellas para cumplir su función. En la reacción de fase
aguda, se requiere una elevación aún más alta para "limitar" el daño causado por los
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granulocitos neutrófilos y su enzima elastasa, la cual degrada la fibra del tejido
conectivoelastina.
Como todos los inhibidores de proteasa séricos, la AAT tiene un área característica en
su estructura secundaria incluyendo láminas beta plegadas y alfa hélices. Es en esta
área que las mutaciones pueden llevar a la polimerización y acumulación en el hígado.
8. GLOBULINA FIJADORA DE TIROXINA
La globulina fijadora de tiroxina (TBG), es una glucoproteína
cuya masa molecular es de 1800 kDa, se une en la circulación
sanguínea a las hormonas tiroideasT4 y T3 con una afinidad
100 veces mayor que la de la prealbumina fijadora de tiroxina
(TBPA). En condicones normales la TBG fija de manera no
covalente a casi toda la concentración de T3 y T4 del plasma.
La porción de la hormona tiroidea que queda sin fijar es la
encargada de producir la actividad biológica.
9. CERULOPLASMINA
Ceruloplasmina, o como es conocida oficialmente:
ferroxidasa. Es la principal proteína transportadora de cobre
en la sangre. Fue descrita por primera vez en 1948.
Función. Es una enzima sintetizada en el hígado que contiene
6 átomos de cobre en su estructura. La ceruloplasmina
transporta el 90% del cobre en nuestro plasma; el otro 10% lo
lleva la albúmina, la cual puede ser confundida en cuanto a su
importancia en el transporte de cobre, ya que une el cobre de
manera más débil que la ceruloplasmina. La ceruloplasmina
muestra una actividad oxidasa dependiente de cobre, la cual
es asociada con la posible oxidación de Fe+2(ferroso) a
Fe+3(férrico), por lo que ayuda a su transporte en el plasma
estando asociada a la transferrina, la cual solo puede llevar el hierro en su estado
férrico.
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10.
GAMMA GLOBULINA
La gamma globulina es un tipo de globulina denominada
así por aparecer en último lugar al separar las proteínas
del suero sanguíneo mediante una electroforesis. El
principal tipo de gamma globulina es el de los anticuerpos
o inmunoglobulinas (Igs), aunque algunas Igs no migran en
esta fracción de la electroforesis.
Definición.Las proteínas globulares presentes en el suero sanguíneo que migran a la región
gamma (por encontrarse cargadas eléctricamente de forma positiva) en una
electroforesis se denominan gamma globulinas. El término gamma glogulina es usado
con frecuencia como sinónimo de inmunoglobulina ya que la mayoría de las
inmunoglobulinas son gamma globulinas, sin embargo dado que algunas
inmunoglobulinas migran a las regiones alfa o beta, el término tiende a usarse menos.
Inmunoterapia no específica.En pacientes con enfermedades del sistema inmune que impiden la producción
endógena de gamma globulinas, es posible suplementarlas farmacológicamente.
Las gammaglobulinas humanas se administran en caso de Agammaglobulinemia
asociada a X (XLA) o en Inmunodeficiencia común variable (CVID); nunca deben
administrarse a pacientes con deficiencia selectiva de Inmunoglobulina A (Ig A), ya que
esta enfermedad por lo general es asintomática y el sistema de defensas de estos
pacientes puede desarrollar anticuerpos contra la Ig A externa causando cuadros de
anafilaxis.