Este documento describe las funciones y propiedades de los aminoácidos y las proteínas. Explica que los aminoácidos son los monómeros que se polimerizan para formar cadenas polipeptídicas que componen las proteínas. También enumera los 20 aminoácidos comunes que se encuentran en las proteínas y clasifica algunos como esenciales y otros como no esenciales. Además, describe las diferentes estructuras que pueden adoptar las proteínas, como la estructura primaria, secundaria, terciaria y

1. ORLANDO PÉREZ DELGADO
BIÓLOGO
C.B.P 7442

2. Una de las múltiples funciones de
los aminoácidos en las células
vivientes es la de servir como
unidades monómeras a partir de
las cuales se sinteticen cadenas
polipeptídicas de proteínas.
La mayoría de las proteínas
contienen
en
proporciones
diferentes, los mismos 20 L-alfaaminoácidos.

3. Son en número de 20, pero además se
puede mencionar a la Selenocisteína y
la Pirrolisina pero aún no clasificados
Aminoácidos Esenciales
Aminoácidos No Esenciales
Valina (Val)
Alanina (Ala)
Leucina (Leu)
Prolina (Pro)
Treonina (Thr)
Glicina (Gly)
Lisina (Lys)
Serina (Ser)
Triptófano (Trp)
Cisteína (Cys)
Histidina (His)
Asparagina (Asn)
Fenilalanina (Phe)
Glutamina (Gln)
Isoleucina (Ile)
Tirosina (Tyr)
Arginina (Arg)
Ácido aspártico (Asp)
Metionina (Met)
Ácido glutámico (Glu)

4. En las proteínas sólo existen
L-alfa-aminoácidos
Los aminoácidos pueden tener carga
neta positiva, negativa o cero
Los aminoácidos contienen grupos
funcionales amino y carboxilo. En
un alfa-aminoácido, ambos están
unidos al mismo átomo de
carbono.
Estructura ionicamente correcta
para un aminoácido a pH
fisiológico o cerca de el (A). La
estructura sin carga que se
muestra en (B) no puede existir
a ningún pH, pero es posible
usarla por conveniencia cuando
se describe la química de los
aminoácidos.

5. L – alfa aminoácidos presentes en las
proteínas
Con cadenas laterales alifáticas
Glicina
Gli (G)
Alanina
Ala (A)
Valina
Val (V)
Leucina
Leu(L)
Isoleucina
Ile (I)
Con cadenas laterales que contienen
azufre
Cisteína
Cis (C)
Metionina
Met (M)

6. Con cadenas laterales que tienen
grupo hidroxilo
Serina
Ser (S)
Treonina
Tre (T)
Tirosina
Tir (Y)

7. Con cadenas laterales con
contienen grupos ácidos o sus
amidas
Ácido aspártico Asp (D)
Asparagina
Asn (A)
Ácido
Glutámico
Glu (E)
Glutamina
Gln(Q)
Con cadenas laterales con
contienen grupos básicos
Arginina
Arg (R)
Lisina
Lis (K)
Histidina
His (H)

8. Con cadenas laterales con
contienen anillos aromáticos
Hisitidina
His (H)
Fenilalanina
Fen (F)
Tirosina
Tir (Y)
Triptófano
Tri (W)
Iminoácidos
Prolina
Pro (P)

9. Hidrófobos
Hidrofílicos
Alanina
Fenilalanina
Isoleucina
Acido Aspártico
Ácido glutámico
Arginina
Histidina
Lisina
Serina
Metionina
Prolina
Tirosina
Triptófano
Valina
Asparagina
Cisteína
Glicina
Glutamina
Treonina

10. La polimerización de los L-alfaaminoácidos por enlaces
peptídicos constituye el marco
estructural para las proteínas.
Las estructuras pepitídicas se escriben con
el residuo amino-terminal (el residuo con
un grupo de alfa amino libre) a la
izquierda y con el residuo carboxilo
terminal (el residuo con un grupo alfa
carboxiIo libre) a la derecha. Este péptido
tiene un solo grupo alfa amino libre y un
solo grupo alfa carboxilo libre.

11. SECUENCIAS PRIMARIA DE LOS
PÉPTIDOS
La mutación del DNA que altera codones
puede producir la inserción de grupos
aminoacilo inapropiados en un polipéptido o
proteína.
Las
células
animales,
vegetales y bacterianas
contienen
diversos
polipéptidos
de
peso
molecular bajo (3 a 100
residuos aminoacilos) que
tienen actividad fisiológica
importante.

12.  Son las moléculas más complejas y se encuentran en los
seres vivos pero a la vez desempeñan un papel
fundamental para la vida.
 El nombre proteína proviene de la
palabra griega "proteios", que significa "primario", por
la cantidad de formas que pueden tomar.
 Se distinguen de los carbohidratos y de las grasas por
contener nitrógeno en su composición,
aproximadamente un 16%.
 Químicamente son polímetros de elevada masa molecular
cuyos monómeros son los aminoácidos. Hay 20
aminoácidos diferentes las cuales las constituyen.

13. Las proteínas se forman por medio de reaccionan
químicas de condensación de los aminoácidos. En
estas reacciones cada par de aminoácidos se une,
eliminando una molécula de agua. El enlace que se
establece se denomina: enlace peptídico.

14. HOLOPROTEÍNAS
FIBROSAS
COLÁGENO
QUERATINA
ELASTINA
FIBROINA
GLOBULARES
ALBÚMINA
Ovoalbúmina
Seroalbúmina
Lactoalbúmina
GLOBULINAS
α Globulinas
β Globulinas
γ Globulinas
HISTONAS
ENZIMAS
HETEROPROTEÍNAS
GLUCOPROTEÍNAS
Mucinas
Anticoagulantes
Glucoproteína A y B
FOSFOPROTEÍNAS
Vitelinas
Caseina
LIPOPROTEÍNAS
HDL. LDL, VLDL
CROMOPROTEÍNAS
Hemoglobinas
Hemocioninas
Citocromos

15. ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS
TIPO DE ESTRUCTURA
CARACTERISTICAS
PRIMARIA
Está representada por la sucesión
lineal
de aminoácidos que forman la cadena
peptídico y por lo tanto indica qué
aminoácidos componen la cadena y el
orden en que se encuentran.
SECUNDARIA
TERCIARIA
CUATERNARIA
Es la dirección de los aminoácidos que
componen una proteína. Hay dos tipos
fundamentales: la hélice y la hoja plegada.
Se origina cuando la atracción entre los
grupos que se encuentran en la hélice
obliga a que la molécula se enrolle sobre si
misma a manera de ovillo .Existen dos
tipos: globular y fibrosa.
Se origina por la unión, mediante enlaces
débiles, de varias cadenas poli peptídicas,
idénticas o no, lo que origina un complejo
proteico ejm: colágeno, la queratina y la
hemoglobina.
REPRESENTACION GRAFICA

18. Albuminas: son solubles en el agua .Cuando se calientan coagulan;
es decir, se sodifican .Junto con las globulinas, constituyen la mayor
parte del protoplasma de las células animales y vegetales.Ejm: la
clara del huevo.
Globulinas: son insolubles en agua, pero se disuelven en soluciones
iónicas. Por ejemplo, el fibrinógeno que produce la coagulación de
la sangre y los anticuerpos que nos protegen de las enfermedades.
Colágenos: Se encuentran en la piel, los huesos, cartílagos, y en
general en todos los tejidos conjuntivos. Por ebullición prolongada
se transforman en otras proteínas solubles, como la gelatina y la
cola.
Elastinas: Constituyen los tejidos elásticos de las arterias y
tendones. Se diferencian de los colágenos en que no se transforman
en gelatina.
Queratinas: Forman parte de los pelos, plumas, uñas y cascos de
los animales.

19. La albúmina es una proteína que se
encuentra en gran proporción en el
plasma sanguíneo, siendo la principal
proteína de la sangre, y una de las más
abundantes en el ser humano. Es
sintetizada en el hígado.
La insulina es un polipéptido formado por
51 residuos de aminoácidos y fue la
primera estructura primaria de proteína
que se determinó y la primera proteína
sintetizada.

20. Las
inmunoglobulinas
son
glicoproteinas que actuan como
anticuerpos. Pueden encontrarse
circulando en sangre, en las
secreciones o unidas a la superficie
de las membranas de los linfocitos B.

21. Es la inmunoglobulina más abundante en el plasma, es monomérica y es
producida en grandes cantidades durante respuestas secundarias a
antígenos timodependientes. Esta inmunoglobulina atraviesa la
placenta confiriendo protección al feto durante el embarazo.
Secretada principalmente en respuestas humorales primarias
timodependientes y en respuestas timoindependientes. Es de baja
afinidad pero presenta gran avidez por antígenos multivalentes
especialmente bacterianos.
Se encuentra en lágrimas, leche, saliva y mucosa de los tractos
intestinal y digestivo.
Es una inmunoglobulina unida a membrana de los linfocitos B. Su
presencia en conjunto con IgM confiere inmunocompetencia a
estos linfocitos. Está practicamente ausente en el suero.
Interviene en la respuesta inmune protectora contra parásitos

22. Las proteínas chaperonas
son un conjunto de
proteínas presentes en
todas las células, muchas
de las cuales son proteínas
de choque térmico, cuya
función es la de ayudar al
plegamiento
de
otras
proteínas recién formadas
en la síntesis de proteínas.

23. La mioglobina es una proteína de los
músculos esquelético y cardiaco. Cuando
usted hace ejercicio, los músculos
consumen el oxígeno disponible. La
mioglobina tiene oxígeno fijado a ella, lo
cual brinda oxígeno extra para que el
músculo mantenga un nivel de actividad
alto durante un período de tiempo mayor.
Bajo condiciones de escasez (por ejemplo,
en el ejercicio extenuante), el oxigeno
almacenado se libera para usarse en las
mitocondrias musculares para la síntesis
de ATP dependiente de oxígeno.

24. Cuatro cadenas polipeptídicas
(globinas) a cada una de las
cuales se une un grupo hemo,
cuyo átomo de hierro es capaz
de unirse de forma reversible al
oxígeno.
GRUPO HEM
Los carbonos de los anillos pirrolicos y de
los puentes de metileno son coplanares y
el átomo de hierro (Fe2+) esta casi en el
misma plano.

25. El bióxido de carbono
generado en los tejidos
periféricos se combina con
el agua para formar ácido
carbónico el cual se disocia
en iones bicarbonato y
protones. La hemoglobina
desoxigenada actúa como
un amortiguador al fijar
protones y liberarlos en los
pulmones.

26. METALOHEMOGLOBINA
CARBOXIHEMOGLOBINA
OXIHEMOGLOBINA
CARBAMINOHEMOGLOBINA

27. Cuando la glucosa sanguínea entra
a los eritrocitos, la hemoglobina es
glucosilada
de
manera
no
enzimática y su hidroxilo anomérico
deriva los grupos amino presentes
en los residuos lisil y en las
terminales amino.
Una HbA 1c elevada, que indica
control deficiente de la glucosa
sanguínea, puede guiar al médico en
la
selección
del
tratamiento
apropiado (por ejemplo, un control
más riguroso de la alimentación o
una dosificación mayor de insulina).
La
fracción
de
hemoglobina
glucosilada, normalmente alrededor
de 5%, es proporcional a la
concentración de glucosa en la
sangre. Por tanto, la medición de
HbA1c proporciona información útil
para el manejo de la diabetes
sacarina.

28. Prión
Un prión es una proteína
patógena que tiene alterada su
estructura terciaria, teniendo un
incorrecto plegamiento.
La definición científica dice que un
prión es la forma alterada de una
proteína celular funcional (PrP en
mamíferos), que ha perdido su
función normal, pero que ha
adquirido la capacidad de transformar
la forma normal en patológica.
ENCEFALOPATÍA ESPONGIFORMES
INSOMNIO FAMILIAR FATAL

30. Las proteínas con función enzimática son
las mas numerosa y especializadas , actúan
como biocatalizadores de las reacciones
química del metabolismo celular . Una de sus
tantas funciones es convertir los alimentos
en energía .
Nuestro cuerpo produce enzimas especificas
para cada tipo de alimento que comemos,
por ejemplo la proteasa es una enzima para
digerir la proteína ; la limbaza , es una
enzima para digerir las grasas y la amilasa, es
para poder digerir los carbohidratos .

31. Algunas proteínas constituyen estructuras
como las membranas de las células , otras
como el colágeno ,la elastina y la
queraquina permiten la elasticidad y la
resistencia en órganos y tejidos . El
colágeno se encarga de dar fuerza y
flexibidad a la piel, ligamentos, huesos,
articulaciones, ojos, uñas y cabello. Este
se obtiene de las carnes blancas , rojas y
pescado .La producción de colágeno
disminuye con la edad y esta se
manifiesta mediante arrugas en la piel ,
dolor en las articulaciones , falta de
elasticidad en el cabello , labios más
delgados y uñas frágiles .

32. Algunas hormonas son de naturaleza
proteica como la insulina y el glucagón
que regula los niveles de las glucosa en la
sangre o las hormonas segregadas por la
hipófisis como la del crecimiento o la
calcitonina que regula el metabolismo del
cáncer . Algunas hormonas son de
naturaleza proteica como la insulina y el
decágono que regula los niveles de las
glucosa en la sangre o las hormonas
segregadas por la hipófisis como la del
crecimiento o la calcitonina que regula el
metabolismo del cáncer .

33. Unas forman parte de las
membranas biológicas y
actúan transportando
sustancias de un lado a
otro de estas
membranas otras
transportan sustancias a
través de fluidos
biológicos como la
hemoglobina que
transporta oxigeno a
través del citoplasma de
las células.

34. Todas las funciones de motilidad de
los seres vivos están relacionadas
con las proteínas. Así, la contracción
del músculo resulta de la
interacción entre dos proteínas,
lactina y la miosina .
El movimiento de la célula
mediante cilios y flagelos está
relacionado con la proteína
denominada dineina.

35. La ovoalbúmina de la clara de huevo,
la lacto albúmina de la leche,
la gliadina del grano de trigo y la
hordeína de la cebada, constituyen una
reserva de aminoácidos para el futuro
desarrollo del embrión.

36. Son materia prima para la formación de
los jugos digestivos, hormonas,
proteínas plasmáticas, hemoglobina,
vitaminas y enzimas que llevan a cabo
las reacciones químicas que se realizan
en el organismo.

37. Las fuentes dietéticas
Las fuentes dietéticas de proteínas
incluyen carne, huevos, soya,
granos, leguminosas y productos
lácteos tales como queso o yogurt.
Las fuentes animales de proteínas
poseen los 20 aminoácidos.

38. Las fuentes vegetales
son deficientes en aminoácidos
y se dice que sus proteínas son
incompletas. Por ejemplo, la
mayoría de las leguminosas
típicamente carecen de cuatro
aminoácidos incluyendo el
aminoácido esencial metionina,
mientras los granos carecen de
dos, tres o cuatro aminoácidos
incluyendo
el
aminoácido
esencial lisina.

39. La digestión de las proteínas se inicia típicamente
en el estómago, cuando el pepsinógeno es
convertido a pepsina por la acción del ácido
clorhídrico, y continúa por la acción de la tripsina y
laquimotripsina en el intestino. Las proteínas de la
dieta son degradadas a péptidos cada vez más
pequeños, y éstos hasta aminoácidos y sus
derivados, que son absorbidos por el epitelio
gastrointestinal.
Además de su rol en la síntesis de proteínas, los
aminoácidos también son una importante fuente
nutricional de nitrógeno. Las proteínas, al igual que
los carbohidratos, contienen cuatro kilocalorías por
gramo, mientras que los lípidos contienen nueve
kcal., y los alcoholes, siete kcal. Los aminoácidos
pueden ser convertidos en glucosa a través de un
proceso llamado gluconeogénesis.

40. La deficiencia de proteína es una causa importante
de enfermedad y muerte en el tercer mundo. La
deficiencia de proteína juega una parte en la
enfermedad conocida como kwashiorkor . La
deficiencia de proteína puede conducir a
una inteligencia reducida o retardo mental.

41. •
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Alteraciones del sistema renal
Desnutrición
Ciertas alergias de origen alimentario (al huevo, al
pescado, a la proteína de la leche de vaca….)
Celiaquía o intolerancia al gluten.
Osteoporosis
Enfermedades cardiovasculares.