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(Sophia Ochoa Lopez), Jorge Cañarte Alcívar; Revisión bibliográfica de inmunoglobulina A (IgA)
Catedra de Inmunología, Escuela de laboratorio clínico, Facultad Ciencias de la Salud. Universidad Técnica de Manabí.
REVISIÓN BIBLIOGRÁFICA
DE INMUNOGLOBULINA A (IgA)
(Sophia Ochoa Lopez)1
, Jorge Cañarte Alcívar2-3-4
1Estudiante de la Escuela de laboratorio clínico. Facultad Ciencias de la Salud. Universidad Técnica de Manabí, Portoviejo –
Manabí – Ecuador
2Docente Investigador. Facultad Ciencias de la Salud. Universidad Técnica de Manabí. Portoviejo – Manabí – Ecuador
3Medico especialista en Inmunología Clínica, StemMedic, Manta – Manabí – Ecuador.
4Director de Docencia e Investigación, Instituto Ecuatoriano de Enfermedades Digestiva IECED, Portoviejo – Manabí –
Ecuador
Resumen.
La inmunoglobulina A (IgA) se ve invo-
lucrada en el tema de las secreciones, entre
estas, las del tracto gastrointestinal o el tracto
respiratorio y el genitourinario. La protección
inmunológica de las mucosas se encuentra a
cargo de esta inmunoglobulina, su estancia,
reflejaría lo importante que es. La boca, la
garganta, la nariz, las vías respiratorias entre
otras partes del cuerpo poseen barreras en
donde una de estas son las mucosas, cuya
principal función es la protección ante micro-
organismos externos extraños que quieran
alojarse en el cuerpo. En el sistema inmuno-
lógico hay presencia de varias inmunoglobu-
linas que desempeñan papeles importantes,
por tal razón, la falta de una de estas, puede
desencadenar graves problemas que quizá
en la actualidad aún no han sido capaces de
encontrar un método de solución. La deficien-
cia de inmunoglobulina A (IgA) es una de las
más usuales entre las inmunodeficiencias pri-
marias, que, con el análisis previo y el conti-
nuo chequeo clínico, la persona puede tener
una mejor calidad de vida.
Palabras claves. - Inmunoglobulinas,
Inmunoglobulina A, IgA, Inmunidad adapta-
tiva Inmunidad innata, alergias, secreciones,
DsIgA.
Introducción
También llamadas anticuerpos, las inmuno-
globulinas son proteínas cuya estructura es
globular glicoprotéica y están sintetizadas por
aquellas células del sistema inmune.
A pesar de que la IgA, tiene una semivida en
el cuerpo humano de tres días, se nota su
presencia en distintas partes, como en el
plasma de la sangre que logra formar parte
de una respuesta humoral específica, u otros
pág. 2
(Sophia Ochoa Lopez), Jorge Cañarte Alcívar; Revisión bibliográfica de inmunoglobulina A (IgA)
Catedra de Inmunología, Escuela de laboratorio clínico, Facultad Ciencias de la Salud. Universidad Técnica de Manabí.
fluidos corporales como la saliva, las lágri-
mas, las secreciones intestinales, el líquido
sinovial, entre otros. Estas, son capaces de
reconocer antígenos específicos y formar los
inmunocomplejos. Su vida es relativamente
corta, pero una ventaja de su presencia es
que constituyen la defensa necesaria contra
agentes patógenos. Las inmunoglobulinas se
componen de una estructura básica que
consta de dos cadenas pesada, y dos cade-
nas ligeras idénticas entre sí y unidas por va-
rios puentes de disulfuro. 1
Existe una gran importancia en que el cuerpo
sea respaldado de todo aquellos que tenga
contacto con el medio externo, es ahí cuando
se destaca a un grupo inmunológico que toma
frente a este tipo de situaciones: las inmuno-
globulinas.
A las inmunoglobulinas, se las pueden hallar
en disímiles partes del cuerpo, efectuando
una función de amparo inmunológico indis-
pensable. El número de inmunoglobulinas co-
nocidas hasta el momento es corto: IgG, IgM,
IgA, IgD, IgE; donde IgM e IgD se hallan com-
pendiadas por los linfocitos B e IgG, IgA e IgE
por las células plasmáticas1,2
.
La inmunoglobulina IgM e IgG resguardan el
torrente sanguíneo, tejidos y órganos de in-
fecciones.
Existen otras que se localizan en puntos mu-
cosos, como la boca, garganta, nariz, vías
respiratorias, tracto gastrointestinal, ojos y
hasta en los genitales; entonces, a pesar de
que los otros están también inmersos en esto,
no logran encontrarse en la misma cantidad,
por eso, son los anticuerpos IgA, los que son
transportados por las secreciones a las su-
perficies mucosas, dejándole un claro nombre
de “anticuerpo secretorio”.
La inmunoglobulina A (IgA) es de suma im-
portancia como barrera protectora en la mu-
cosa, esta, forma parte de una de las inmuno-
deficiencias más comunes.
En caso de que sistema inmune no genere su
función de protección, dejará al organismo en
vulnerabilidad, abriendo paso a las infeccio-
nes oportunistas.
Estructura y formación
La composición del IgA está basada en cuatro
cadenas polipeptídicas, dos pesadas que re-
ciben el nombre de alfa y dos ligeras de tipo
kappa, en donde sus genes que codifican sus
cadenas se encuentran en los cromosomas
14, 2, y 22 2
. Haciendo un acercamiento al
tema, encontramos que las cadenas ligeras
son similares a los otros tipos que existen, for-
madas por un dominio que es variable (V1) y
pág. 3
(Sophia Ochoa Lopez), Jorge Cañarte Alcívar; Revisión bibliográfica de inmunoglobulina A (IgA)
Catedra de Inmunología, Escuela de laboratorio clínico, Facultad Ciencias de la Salud. Universidad Técnica de Manabí.
otro dominio que es constante (C1). En con-
traste, la cadena pesada (alfa) posee una por-
ción moléculas de 60kDa, superior a la de la
inmunoglobulina IgG, esto es debido a glico-
silación, que es más levada y se compone de
cuatro dominios, tres constantes y uno varia-
ble 2,1
.
La IgA tiene ausencia de la estructura helicoi-
dal y una forma de Y aplanada, análoga a
IgG3,1
. Otra característica semejante que
compara a estas dos inmunoglobulinas es la
mayor movilidad electroforética y los aminoá-
cidos que contienen, a excepción de la poca
cantidad de Lys y el elevado número de Cys.
Existen tres formas moleculares que se dife-
rencian para la inmunoglobulina A: IgA mono-
mérica cuya composición se basa en dos ca-
denas pesadas y dos ligeras; IgA dimérica y
polimérica, donde su composición se res-
palda en dos o más moléculas juntas de ma-
nera covalente por medio de la cadena J; y la
IgA secretora, que se unen al componente se-
cretorio y es formada por la dimérica y poli-
mérica3
.
En el individuo, tras la presentación antigé-
nica a las células Th y su distinción a células
Th2, la IL-10 (interleucina) y el TGF-beta, se
encuentran inmersas en la maduración de cé-
lulas B que se involucran en la producción de
IgA 4
. En los humanos hay dos subclases de
IgA, donde la IgA1 proveniente de la médula
ósea, predomina en el suero y conforma el 10
al 15% de las Ig totales, apareciendo después
como monómeros; la IgA2 emerge en la mera
forma secretada, es decir, en secreciones se-
romucosas, que aparece de manera dimé-
rica1,3
.
La SIgA posee una estructura oligomérica
que en su origen fue dimérica y gracias a las
cadenas polipeptídicas como la cadena J (ca-
dena de unión) y un componente secretor
cuyo arranque proviene de las células del epi-
telio, sus polímeros se encuentran ligados y
se intervienen en el transporte transcelular de
la SIgA para incorporar a las secreciones.
pág. 4
(Sophia Ochoa Lopez), Jorge Cañarte Alcívar; Revisión bibliográfica de inmunoglobulina A (IgA)
Catedra de Inmunología, Escuela de laboratorio clínico, Facultad Ciencias de la Salud. Universidad Técnica de Manabí.
Funciones de la IgA
Frente a la descripción inicial de la inmuno-
globulina IgA, su presencia en las descripcio-
nes daría por consiguiente la protección del
cuerpo en las superficies mucosas, frente
aquellos patógenos invasores, los virus, las
toxinas y enzimas; además, de obstruirle
paso a los antígenos por medio de barreras
epiteliales. Eso compondría a la porción de
IgA secretoria; sin embargo, la ocupación del
IgA sérico que se traslada en concentracio-
nes sanguíneas no colma los propios pará-
metros de contenido, pero, ante el exiguo co-
nocimiento de funciones del anticuerpo de
IgA, se han captado ciertos datos notables:
 IgA sérica: posee una actividad anti-
inflamatoria, con positivo en quimiota-
xis, fagocitosis, lisis mediada por los
anticuerpos y anafilaxis; así también la
eliminación hepatobiliar de inmuno-
complementos 5
.
 IgA secretora: esta tiene más infor-
mación de sus funciones como la prin-
cipal, el caso de inhibir la adherencia
de microbios a superficie, es decir, pre-
venir la penetración de antígenos a tra-
vés de superficies mucosas, opsonizar
neutrófilos y macrófagos en las muco-
sas 5,1
 En el IgA sérico y secretorio existe de-
pendencia de monocitos para realizar
una mediación de la actividad bacteri-
cida, en cambio, la citotoxicidad celular
va a depender de los anticuerpos 5,2
.
Receptores de IgA
Actualmente se describen tres tipos de re-
ceptores, que son capaces de unir IgA:
 Receptor de inmunoglobulinas poli-
méricas: una gran parte de la IgA está
formada por dímeros coligados por la
cadena J 6. Estos dímeros son los que
se unen dicho receptor con masa mo-
lecular de 100 KDa y el precursor del
componente SC7
. Cuando se sintetiza,
se dirigirá a la membrana basolateral
en las células del epitelio donde llega
a unirse a la IgA polimérica en donde
se presencia en ese punto la ruptura
del receptor por intervención de una o
más proteasas.
 Receptor de asialoglicoproteínas:
La lectina reconoce los carbohidratos
que se unen por los enlaces O-glicosí-
dicos cuya presencia está en las glico-
proteínas y descrito en los hepatoci-
tos8
. En humanos, está compuesto por
un núcleo polipeptídico central de 34
pág. 5
(Sophia Ochoa Lopez), Jorge Cañarte Alcívar; Revisión bibliográfica de inmunoglobulina A (IgA)
Catedra de Inmunología, Escuela de laboratorio clínico, Facultad Ciencias de la Salud. Universidad Técnica de Manabí.
kDa que tiene dos uniones N-glicosídi-
cas con una concentración de manosa
alta que las hace dependiente al calcio
y sensible a neuraminidasa8,1
.
 Receptor para la región constante
de la IgA: Se ha identificado su exis-
tencia en granulocitos, monocitos, ma-
crófagos, linfocitos y bacterias.
Deficiencia selectiva de IgA
Las procedencias de esta deficiencia se des-
conocen, pero, prexisten las posibilidades de
que sean diversas al contrastar un paciente
con otro. Se logra definir por la concentración
que existe en el IgA, la cual, es menor a 5
mg/dl de suero en sangre, con una normal
realización de los anticuerpos y sin variacio-
nes en la inmunidad celular9
.
A pesar de que algunos individuos afectados
no presentan síntomas, un porcentaje sí, es-
tos, considerando que la ausencia de la inmu-
noglobulina que se localiza en puntos muco-
sos como una barrera de protección inmuno-
lógica, logran sufrir de frecuentes infecciones,
alergias y enfermedades autoinmunes.
Es común encontrar alergia en pacientes con
DsIgA, en donde se incluyen casos de rino-
conjuntivitis, asma, alergia alimentaria, der-
matitis, urticaria, entre otros10
. El Asma, es
una de las alteraciones más habituales y me-
nos colaborativa en la terapia, hablando del
caso de estos individuos. La alergia a los ali-
mentos se asocia a diarrea o calambres en el
abdomen, que son síntomas ante las reaccio-
nes que existe frente a ciertos alimentos.
Conclusiones
 La inmunoglobulina A es la principal lí-
nea de defensa frente a casos de in-
fecciones, permite inhibir que se adhie-
ran cargas bacterianas o virales a las
células del epitelio, además, neutraliza
a las toxinas, tanto intracelulares como
extracelulares.
 La SIgA (inmunoglobulina A secretora,
conserva un título de suma importan-
cia en la respuesta adaptativa humo-
ral, en áreas mucosas como las gas-
trointestinales, respiratorias y urogeni-
tales. Esta superficie mucosa es un
pórtico de entrada para distintos pató-
genos, por lo que se producirá SIgA en
grandes cantidades, predominando en
secreciones externas y lágrimas.
 La IgA es la segunda inmunoglobulina
con más relevancia en la circulación,
después de la inmunoglobulina G, pero
a pesar de su abundancia de manera
pág. 6
(Sophia Ochoa Lopez), Jorge Cañarte Alcívar; Revisión bibliográfica de inmunoglobulina A (IgA)
Catedra de Inmunología, Escuela de laboratorio clínico, Facultad Ciencias de la Salud. Universidad Técnica de Manabí.
sistémica y secretora, poco se reco-
noce de las funciones de IgA .
 El déficit de IgA, además de ser una de
las más comunes entre las inmunoglo-
bulinas, quizá presenta una manifesta-
ción clínica mayor a comparación de
las otras. Muchos de los individuos no
muestran síntomas, pero se descarta
la posibilidad de que sea en definitiva
un caso asintomático.
Bibliografía. -
1. Rojas, O. Inmunología. Capítulo 7:
Anticuerpos. Ed. Panamericana.
2017. P. 199.
2. Curran R. Inmunoglobulina A.Scielo.
2015; 26(4): 246-255.
3. Gomez C. Características bioquími-
cas de la inmunoglobulina A.Scielo.
2017;26(2);34-38.
4. Vasquez, J.,Jurado, A., García, I., Dá-
vila, G., Segura, N., Vargas. Recepto-
res y moléculas de la inmunoglobulina
A. Scielo. 2018 mar;39(2):134-171.
5. Falien J. Biological Features and fun-
ctions of the IgA. ELSEVIER.
2015;40(3):55-68.
6. Gómez Guerrero C. Características
bioquímicas estructurales y funciona-
les del receptor para inmunoglobulina
A [doctorado]. Universidad Complu-
tense de Madrid. 2017.
7. Franco, A.,Peláez, R., Trujillo, C.,Ro-
jas, J., Correa, N., Franco, J. Selec-
tive inmunoglobulin A.Rev CES
Med.2020; 34(1):64-73.
8. Orphein. L. R.Inmunoglobulin A re-
ceptors.Scielo.2015; 3(2): 20-25.
9. Soriano. M, Sasia.L, Karina Salvucci.
K, Ordonez. P. Características clíni-
cas del déficit selectivo de IgA en el
hospital de Córdoba. Scielo. 2017;
10(2): 1-15
10.Sarmiento E. Enfermedad autoinmune
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SEVIER. 2016; 33(4):69-73

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Revision bibliografica de inmunoglobulina (IgA)

  • 1. pág. 1 (Sophia Ochoa Lopez), Jorge Cañarte Alcívar; Revisión bibliográfica de inmunoglobulina A (IgA) Catedra de Inmunología, Escuela de laboratorio clínico, Facultad Ciencias de la Salud. Universidad Técnica de Manabí. REVISIÓN BIBLIOGRÁFICA DE INMUNOGLOBULINA A (IgA) (Sophia Ochoa Lopez)1 , Jorge Cañarte Alcívar2-3-4 1Estudiante de la Escuela de laboratorio clínico. Facultad Ciencias de la Salud. Universidad Técnica de Manabí, Portoviejo – Manabí – Ecuador 2Docente Investigador. Facultad Ciencias de la Salud. Universidad Técnica de Manabí. Portoviejo – Manabí – Ecuador 3Medico especialista en Inmunología Clínica, StemMedic, Manta – Manabí – Ecuador. 4Director de Docencia e Investigación, Instituto Ecuatoriano de Enfermedades Digestiva IECED, Portoviejo – Manabí – Ecuador Resumen. La inmunoglobulina A (IgA) se ve invo- lucrada en el tema de las secreciones, entre estas, las del tracto gastrointestinal o el tracto respiratorio y el genitourinario. La protección inmunológica de las mucosas se encuentra a cargo de esta inmunoglobulina, su estancia, reflejaría lo importante que es. La boca, la garganta, la nariz, las vías respiratorias entre otras partes del cuerpo poseen barreras en donde una de estas son las mucosas, cuya principal función es la protección ante micro- organismos externos extraños que quieran alojarse en el cuerpo. En el sistema inmuno- lógico hay presencia de varias inmunoglobu- linas que desempeñan papeles importantes, por tal razón, la falta de una de estas, puede desencadenar graves problemas que quizá en la actualidad aún no han sido capaces de encontrar un método de solución. La deficien- cia de inmunoglobulina A (IgA) es una de las más usuales entre las inmunodeficiencias pri- marias, que, con el análisis previo y el conti- nuo chequeo clínico, la persona puede tener una mejor calidad de vida. Palabras claves. - Inmunoglobulinas, Inmunoglobulina A, IgA, Inmunidad adapta- tiva Inmunidad innata, alergias, secreciones, DsIgA. Introducción También llamadas anticuerpos, las inmuno- globulinas son proteínas cuya estructura es globular glicoprotéica y están sintetizadas por aquellas células del sistema inmune. A pesar de que la IgA, tiene una semivida en el cuerpo humano de tres días, se nota su presencia en distintas partes, como en el plasma de la sangre que logra formar parte de una respuesta humoral específica, u otros
  • 2. pág. 2 (Sophia Ochoa Lopez), Jorge Cañarte Alcívar; Revisión bibliográfica de inmunoglobulina A (IgA) Catedra de Inmunología, Escuela de laboratorio clínico, Facultad Ciencias de la Salud. Universidad Técnica de Manabí. fluidos corporales como la saliva, las lágri- mas, las secreciones intestinales, el líquido sinovial, entre otros. Estas, son capaces de reconocer antígenos específicos y formar los inmunocomplejos. Su vida es relativamente corta, pero una ventaja de su presencia es que constituyen la defensa necesaria contra agentes patógenos. Las inmunoglobulinas se componen de una estructura básica que consta de dos cadenas pesada, y dos cade- nas ligeras idénticas entre sí y unidas por va- rios puentes de disulfuro. 1 Existe una gran importancia en que el cuerpo sea respaldado de todo aquellos que tenga contacto con el medio externo, es ahí cuando se destaca a un grupo inmunológico que toma frente a este tipo de situaciones: las inmuno- globulinas. A las inmunoglobulinas, se las pueden hallar en disímiles partes del cuerpo, efectuando una función de amparo inmunológico indis- pensable. El número de inmunoglobulinas co- nocidas hasta el momento es corto: IgG, IgM, IgA, IgD, IgE; donde IgM e IgD se hallan com- pendiadas por los linfocitos B e IgG, IgA e IgE por las células plasmáticas1,2 . La inmunoglobulina IgM e IgG resguardan el torrente sanguíneo, tejidos y órganos de in- fecciones. Existen otras que se localizan en puntos mu- cosos, como la boca, garganta, nariz, vías respiratorias, tracto gastrointestinal, ojos y hasta en los genitales; entonces, a pesar de que los otros están también inmersos en esto, no logran encontrarse en la misma cantidad, por eso, son los anticuerpos IgA, los que son transportados por las secreciones a las su- perficies mucosas, dejándole un claro nombre de “anticuerpo secretorio”. La inmunoglobulina A (IgA) es de suma im- portancia como barrera protectora en la mu- cosa, esta, forma parte de una de las inmuno- deficiencias más comunes. En caso de que sistema inmune no genere su función de protección, dejará al organismo en vulnerabilidad, abriendo paso a las infeccio- nes oportunistas. Estructura y formación La composición del IgA está basada en cuatro cadenas polipeptídicas, dos pesadas que re- ciben el nombre de alfa y dos ligeras de tipo kappa, en donde sus genes que codifican sus cadenas se encuentran en los cromosomas 14, 2, y 22 2 . Haciendo un acercamiento al tema, encontramos que las cadenas ligeras son similares a los otros tipos que existen, for- madas por un dominio que es variable (V1) y
  • 3. pág. 3 (Sophia Ochoa Lopez), Jorge Cañarte Alcívar; Revisión bibliográfica de inmunoglobulina A (IgA) Catedra de Inmunología, Escuela de laboratorio clínico, Facultad Ciencias de la Salud. Universidad Técnica de Manabí. otro dominio que es constante (C1). En con- traste, la cadena pesada (alfa) posee una por- ción moléculas de 60kDa, superior a la de la inmunoglobulina IgG, esto es debido a glico- silación, que es más levada y se compone de cuatro dominios, tres constantes y uno varia- ble 2,1 . La IgA tiene ausencia de la estructura helicoi- dal y una forma de Y aplanada, análoga a IgG3,1 . Otra característica semejante que compara a estas dos inmunoglobulinas es la mayor movilidad electroforética y los aminoá- cidos que contienen, a excepción de la poca cantidad de Lys y el elevado número de Cys. Existen tres formas moleculares que se dife- rencian para la inmunoglobulina A: IgA mono- mérica cuya composición se basa en dos ca- denas pesadas y dos ligeras; IgA dimérica y polimérica, donde su composición se res- palda en dos o más moléculas juntas de ma- nera covalente por medio de la cadena J; y la IgA secretora, que se unen al componente se- cretorio y es formada por la dimérica y poli- mérica3 . En el individuo, tras la presentación antigé- nica a las células Th y su distinción a células Th2, la IL-10 (interleucina) y el TGF-beta, se encuentran inmersas en la maduración de cé- lulas B que se involucran en la producción de IgA 4 . En los humanos hay dos subclases de IgA, donde la IgA1 proveniente de la médula ósea, predomina en el suero y conforma el 10 al 15% de las Ig totales, apareciendo después como monómeros; la IgA2 emerge en la mera forma secretada, es decir, en secreciones se- romucosas, que aparece de manera dimé- rica1,3 . La SIgA posee una estructura oligomérica que en su origen fue dimérica y gracias a las cadenas polipeptídicas como la cadena J (ca- dena de unión) y un componente secretor cuyo arranque proviene de las células del epi- telio, sus polímeros se encuentran ligados y se intervienen en el transporte transcelular de la SIgA para incorporar a las secreciones.
  • 4. pág. 4 (Sophia Ochoa Lopez), Jorge Cañarte Alcívar; Revisión bibliográfica de inmunoglobulina A (IgA) Catedra de Inmunología, Escuela de laboratorio clínico, Facultad Ciencias de la Salud. Universidad Técnica de Manabí. Funciones de la IgA Frente a la descripción inicial de la inmuno- globulina IgA, su presencia en las descripcio- nes daría por consiguiente la protección del cuerpo en las superficies mucosas, frente aquellos patógenos invasores, los virus, las toxinas y enzimas; además, de obstruirle paso a los antígenos por medio de barreras epiteliales. Eso compondría a la porción de IgA secretoria; sin embargo, la ocupación del IgA sérico que se traslada en concentracio- nes sanguíneas no colma los propios pará- metros de contenido, pero, ante el exiguo co- nocimiento de funciones del anticuerpo de IgA, se han captado ciertos datos notables:  IgA sérica: posee una actividad anti- inflamatoria, con positivo en quimiota- xis, fagocitosis, lisis mediada por los anticuerpos y anafilaxis; así también la eliminación hepatobiliar de inmuno- complementos 5 .  IgA secretora: esta tiene más infor- mación de sus funciones como la prin- cipal, el caso de inhibir la adherencia de microbios a superficie, es decir, pre- venir la penetración de antígenos a tra- vés de superficies mucosas, opsonizar neutrófilos y macrófagos en las muco- sas 5,1  En el IgA sérico y secretorio existe de- pendencia de monocitos para realizar una mediación de la actividad bacteri- cida, en cambio, la citotoxicidad celular va a depender de los anticuerpos 5,2 . Receptores de IgA Actualmente se describen tres tipos de re- ceptores, que son capaces de unir IgA:  Receptor de inmunoglobulinas poli- méricas: una gran parte de la IgA está formada por dímeros coligados por la cadena J 6. Estos dímeros son los que se unen dicho receptor con masa mo- lecular de 100 KDa y el precursor del componente SC7 . Cuando se sintetiza, se dirigirá a la membrana basolateral en las células del epitelio donde llega a unirse a la IgA polimérica en donde se presencia en ese punto la ruptura del receptor por intervención de una o más proteasas.  Receptor de asialoglicoproteínas: La lectina reconoce los carbohidratos que se unen por los enlaces O-glicosí- dicos cuya presencia está en las glico- proteínas y descrito en los hepatoci- tos8 . En humanos, está compuesto por un núcleo polipeptídico central de 34
  • 5. pág. 5 (Sophia Ochoa Lopez), Jorge Cañarte Alcívar; Revisión bibliográfica de inmunoglobulina A (IgA) Catedra de Inmunología, Escuela de laboratorio clínico, Facultad Ciencias de la Salud. Universidad Técnica de Manabí. kDa que tiene dos uniones N-glicosídi- cas con una concentración de manosa alta que las hace dependiente al calcio y sensible a neuraminidasa8,1 .  Receptor para la región constante de la IgA: Se ha identificado su exis- tencia en granulocitos, monocitos, ma- crófagos, linfocitos y bacterias. Deficiencia selectiva de IgA Las procedencias de esta deficiencia se des- conocen, pero, prexisten las posibilidades de que sean diversas al contrastar un paciente con otro. Se logra definir por la concentración que existe en el IgA, la cual, es menor a 5 mg/dl de suero en sangre, con una normal realización de los anticuerpos y sin variacio- nes en la inmunidad celular9 . A pesar de que algunos individuos afectados no presentan síntomas, un porcentaje sí, es- tos, considerando que la ausencia de la inmu- noglobulina que se localiza en puntos muco- sos como una barrera de protección inmuno- lógica, logran sufrir de frecuentes infecciones, alergias y enfermedades autoinmunes. Es común encontrar alergia en pacientes con DsIgA, en donde se incluyen casos de rino- conjuntivitis, asma, alergia alimentaria, der- matitis, urticaria, entre otros10 . El Asma, es una de las alteraciones más habituales y me- nos colaborativa en la terapia, hablando del caso de estos individuos. La alergia a los ali- mentos se asocia a diarrea o calambres en el abdomen, que son síntomas ante las reaccio- nes que existe frente a ciertos alimentos. Conclusiones  La inmunoglobulina A es la principal lí- nea de defensa frente a casos de in- fecciones, permite inhibir que se adhie- ran cargas bacterianas o virales a las células del epitelio, además, neutraliza a las toxinas, tanto intracelulares como extracelulares.  La SIgA (inmunoglobulina A secretora, conserva un título de suma importan- cia en la respuesta adaptativa humo- ral, en áreas mucosas como las gas- trointestinales, respiratorias y urogeni- tales. Esta superficie mucosa es un pórtico de entrada para distintos pató- genos, por lo que se producirá SIgA en grandes cantidades, predominando en secreciones externas y lágrimas.  La IgA es la segunda inmunoglobulina con más relevancia en la circulación, después de la inmunoglobulina G, pero a pesar de su abundancia de manera
  • 6. pág. 6 (Sophia Ochoa Lopez), Jorge Cañarte Alcívar; Revisión bibliográfica de inmunoglobulina A (IgA) Catedra de Inmunología, Escuela de laboratorio clínico, Facultad Ciencias de la Salud. Universidad Técnica de Manabí. sistémica y secretora, poco se reco- noce de las funciones de IgA .  El déficit de IgA, además de ser una de las más comunes entre las inmunoglo- bulinas, quizá presenta una manifesta- ción clínica mayor a comparación de las otras. Muchos de los individuos no muestran síntomas, pero se descarta la posibilidad de que sea en definitiva un caso asintomático. Bibliografía. - 1. Rojas, O. Inmunología. Capítulo 7: Anticuerpos. Ed. Panamericana. 2017. P. 199. 2. Curran R. Inmunoglobulina A.Scielo. 2015; 26(4): 246-255. 3. Gomez C. Características bioquími- cas de la inmunoglobulina A.Scielo. 2017;26(2);34-38. 4. Vasquez, J.,Jurado, A., García, I., Dá- vila, G., Segura, N., Vargas. Recepto- res y moléculas de la inmunoglobulina A. Scielo. 2018 mar;39(2):134-171. 5. Falien J. Biological Features and fun- ctions of the IgA. ELSEVIER. 2015;40(3):55-68. 6. Gómez Guerrero C. Características bioquímicas estructurales y funciona- les del receptor para inmunoglobulina A [doctorado]. Universidad Complu- tense de Madrid. 2017. 7. Franco, A.,Peláez, R., Trujillo, C.,Ro- jas, J., Correa, N., Franco, J. Selec- tive inmunoglobulin A.Rev CES Med.2020; 34(1):64-73. 8. Orphein. L. R.Inmunoglobulin A re- ceptors.Scielo.2015; 3(2): 20-25. 9. Soriano. M, Sasia.L, Karina Salvucci. K, Ordonez. P. Características clíni- cas del déficit selectivo de IgA en el hospital de Córdoba. Scielo. 2017; 10(2): 1-15 10.Sarmiento E. Enfermedad autoinmune en inmunodeficiencias primarias. EL- SEVIER. 2016; 33(4):69-73