Proteinas

1. Proteínas

2. Proteínas
De todas las moléculas que se encuentran en los seres vivos, las proteínas son las
que tienen las funciones más diversas
Catalisis Estructura Movimiento Defensa
Regulacion Transporte Almacenamiento
Respuesta al
estres

3. • Las enzimas son proteínas que dirigen y aceleran
miles de reacciones bioquímicas en procesos como
la digestión, la captura de energía y la biosíntesis
Catálisis
• Las proteínas estructurales suelen tener
propiedades muy especializadas. Por ejemplo, el
colágeno
Estructura
• Las proteínas participan en todos los movimientos
celulares. Por ejemplo, la actina, la tubulina y otras
proteínas forman el citoesqueleto
Movimiento

4. • Los linfocitos producen las inmunoglobulinas
(o anticuerpos) cuando organismos extraños,
como las bacterias, invaden a un organismo.
Defensa
• La unión de una molécula hormonal o de un
factor de crecimiento a los receptores en sus
células diana modifica la función celular
Regulacion
• Muchas proteínas actúan como
transportadoras de moléculas o de iones a
través de las membranas o entre las células
Transporte

5. Dada su diversidad, las proteínas suelen clasificarse de otras dos
maneras: por su forma y por su composición
Forma
Fibrosas
forma de varilla que
son insolubles en
agua y físicamente
resistentes
queratinas de la
piel, del pelo y de
las uñas
Globulares
moléculas esféricas
compactas y en
general
hidrosolubles
Inmunoglobulinas,
Hemoglobina

6. Composicion
Simples Solo aminoacido
Conjugadas
proteína simple
combinada con un
componente no
proteico
Las proteínas conjugadas se clasifican según la naturaleza de su grupo
protésico. Por ejemplo, las glucoproteínas = carbohidratos, lipoproteínas =
lípidos y las metaloproteínas portan iones metálicos.

7. Estructura de
las proteínas
Los bioquímicos han diferenciado varios
niveles en la organización estructural de
las proteínas:
• Primarias
• Secundarias
• Terciarias
• Cuaternarias

8. Estructura
primaria
Cada polipéptido tiene una
secuencia de aminoácidos
específica. Los polipéptidos que
tienen secuencias de
aminoácidos semejantes y se
han originado a partir de un
mismo gen ancestral, se dice
que son homólogos

9. Estructura secundaria
Al plegarse la cadena polipeptídica se forman determinadas disposiciones
localizadas de aminoácidos adyacentes (no necesariamente contiguos) que
constituyen la estructura secundaria.
La estructura secundaria de los polipéptidos consta de varios patrones
repetitivos. Los tipos de estructura secundaria que se observan con mayor
frecuencia son la hélice 𝞪 y la lámina plegada 𝛽

10. Estructura secundaria
La hélice 𝞪 es una estructura rígida en forma de varilla que se origina
cuando una cadena polipeptídica se enrolla en una conformación
helicoidal dextrógira
• Existen 3.6 residuos de aminoácidos por cada vuelta de la hélice
• La distancia entre los puntos de cada vuelta es 0.54 nm
• Los grupos R de los aminoácidos se extienden hacia afuera de la
hélice

11. Estructura secundaria
Las láminas plegadas 𝛽 se forman cuando se alinean dos o más
segmentos de la cadena polipeptídica uno al lado del otro. Cada
segmento individual se denomina cadena 𝛽.
• Las láminas plegadas 𝛽 son estabilizadas por enlaces por puentes
de H+
• Paralelas: los enlaces por puente de H+ de las cadenas
polipeptídicas están dispuestos en la misma dirección
• En las cadenas antiparalelas dichos enlaces se encuentran en
direcciones opuestas

13. Estructura
terciaria
La forma tridimensional global que asume un
polipéptido se denomina estructura terciaria.
El término estructura terciaria señala las
conformaciones tridimensionales únicas que
asumen las proteínas globulares cuando se pliegan.
El plegamiento proteínico, un proceso en el que una
molécula recién sintetizada adquiere una estructura
muy organizada

14. La estructura terciaria se estabiliza por las interacciones siguientes:
• Interacciones hidrófobas. Al plegarse un polipéptido, los grupos R
hidrófobos se acercan debido a que son excluidos del agua.
• Interacciones electrostáticas. La interacción electrostática más fuerte
en las proteínas se produce entre los grupos iónicos de carga opuesta.
• Enlaces por puente de hidrógeno. Se forma un número significativo
de enlaces por puente de hidrógeno en el interior de una proteína y
sobre su superficie

15. Estructura cuaternaria
Se dice que las proteínas que constan de dos o más cadenas polipeptídicas (o
subunidades) tienen estructura cuaternaria. Muchas proteínas, en particular las
que tienen pesos moleculares elevados, están formadas por varias cadenas
polipeptídicas.

16. EJEMPLOS:
• La hemoglobina: está formada por cuatro
subunidades, dos del tipo α y dos del
tipo β.
• ADN polimerasa, una enzima que
sintetiza nuevas cadenas de ADN que se
compone de diez subunidades

17. Enzimas

18. Enzimas
Las enzimas son proteínas, polímeros formados por
aminoácidos covalentemente unidos entre sí, que catalizan
en los organismos una gran variedad de reacciones
químicas.
La actividad catalítica de las enzimas depende de que
mantengan su plegamiento, es decir, su estructura
tridimensional

19. ¿cómo funcionan las
enzimas?
Un catalizador aumenta la velocidad de una reacción química, pero no se
altera de forma permanente por la reacción.
• Las enzimas, como todos los catalizadores, no alteran el equilibrio de la
reacción, sino que aumentan la velocidad hacia el equilibrio.
• Los catalizadores modifican la velocidad de una reacción debido a que
proveen una vía de reacción alternativa que requiere menos energía.

20. Enzimas
Aunque la actividad catalítica de algunas enzimas sólo depende de las interacciones entre
los aminoácidos del sitio activo y el sustrato, otras enzimas requieren componentes no
proteínicos para realizar sus actividades:
• Cofactores: pueden ser iones, como el Mg2+ o el Zn2+
• Coenzimas: moléculas orgánicas complejas
Las actividades de algunas enzimas pueden regularse. Los ajustes de la velocidad de las
reacciones catalizadas por las enzimas permiten a las células responder con eficacia a los
cambios en el ambiente.

21. Clasificacion de las enzimas
En la primera época de la bioquímica, las enzimas se denominaban según el
capricho de sus descubridores. Ahora cada enzima se clasifica y se nombra según
la clase de reacción química que cataliza
1.Oxidorreductasas 1.Transferasas 1.Hidrolasas
1.Liasas 1.Isomerasas Ligasas

22. • catalizan reacciones redox en las
cuales cambia el estado de oxidación
de uno o más átomos en una molécula
1.Oxidorreductasas
• transfieren grupos moleculares de una
molécula donadora a una aceptora
1.Transferasas
• catalizan reacciones en las que se
logra la rotura de enlaces como C—O,
C—N y O—P por la adición de agua
1.Hidrolasas

23. • catalizan reacciones en las que
ciertos grupos se eliminan para
formar un doble enlace
1.Liasas
• un grupo heterogéneo de enzimas,
catalizan varios tipos de
reordenamientos intramoleculares
1.Isomerasas
• catalizan la formación de enlaces
entre dos moléculas de sustrato
Ligasas

25. Inhibicion enzimatica
La actividad de las enzimas puede ser inhibida. Las moléculas que reducen la actividad
de una enzima, denominadas inhibidores, incluyen muchos fármacos, antibioticos,
conservadores alimentarios, venenos y metabolitos de procesos bioquímicos normales.
La inhibición enzimática puede ser reversible o irreversible

26. La inhibición
reversible ocurre
cuando el efecto
inhibitorio de un
compuesto se puede
contrarrestar
• Es competitiva si el inhibidor y el
sustrato se unen al mismo sitio
• No competitiva si el inhibidor se une a un
sitio distinto del sitio activo
• Acompetitiva si el sitio de unión al
inhibidor se crea después de que el
sustrato se une a la enzima
La inhibición irreversible ocurre cuando la unión al
inhibidor desactiva de manera permanente la
enzima

27. Metabolismo

28. Generalidades
Se denomina metabolismo (o también metabolismo intermediario) al conjunto
de reacciones químicas enzimáticamente catalizadas que tienen lugar en la
célula.
El metabolismo se divide en dos fases principales: el catabolismo y el
anabolismo.

29. Catabolismo
Es la fase degradativa del metabolismo, en la cual moléculas orgánicas complejas y
relativamente grandes como los polisacáridos o las proteínas se degradan para dar lugar a
moléculas de estructura más simple:
• Este proceso degradativo va acompañado de la liberación de la energía
• Muchas reacciones del catabolismo suponen una oxidación
En resumen, el catabolismo es un proceso degradativo, oxidante y exergónico.

30. Anabolismo
Fase constructiva del metabolismo, en la cual tiene lugar la síntesis de los
componentes moleculares de las células tales como los ácidos nucleicos, las
proteínas, los polisacáridos y los lípidos
• Requiere energía química para poder ser llevado a cabo
• Requiere electrones para reducir a sus precursores
En resumen, el anabolismo es un proceso constructivo, reductor y
endergónico.

32. Conexiones energeticas
El metabolismo incluye procesos que liberan energía (los procesos
exergónicos del catabolismo) y otros que la consumen (los procesos
endergónicos del anabolismo).
Dos son los sistemas que universalmente utilizan las células para llevar a
cabo este almacenamiento y transporte de energía que conecta el
catabolismo con el anabolismo: el sistema ADP/ATP y el sistema de los
coenzimas transportadores de electrones.