El documento presenta información sobre las proteínas. Explica que las proteínas están formadas por cadenas de aminoácidos y desempeñan funciones fundamentales para la vida. Además, detalla los diferentes tipos de estructura de las proteínas, incluyendo la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. Por último, resume algunas de las funciones clave de proteínas específicas como la hemoglobina, colágeno y queratina.

1. INTEGRANTES:
•
Praddinet Giron Jorge
•
Lozada Tucno Erik
•
Navarrete Montes Alexis
•
Antezana Gonzales Hans

2. LAS PROTEINAS
Las proteínas son moléculas formadas por cadenas lineales
de aminoácidos. El término proteína proviene de la palabra
francesa protéine y esta del griego πρωτεῖος (proteios), que
significa 'prominente, de primera calidad
Las proteínas desempeñan un papel fundamental para la
vida y son las biomoléculas más versátiles y diversas. Son
imprescindibles para el crecimiento del organismo y
realizan una enorme cantidad de funciones diferentes

3. Aminoácidos
Los aminoácidos son compuestos orgánicos que se
combinan para formar proteínas. Los aminoácidos y las
proteínas son los pilares fundamentales de la vida.
Cuando las proteínas se digieren o se descomponen, los
aminoácidos se acaban. El cuerpo humano requiere de
muchos aminoácidos para:
•
Descomponer los alimentos.
•
Crecer.
•
Reparar tejidos corporales.
•
Llevar a cabo muchas otras funciones corporales.

4. Enlace peptídico
Los aminoácidos se encuentran unidos linealmente
por medio de uniones peptídicas. Estas uniones se
forman por la reacción de síntesis (vía
deshidratación) entre el grupo carboxilo del primer
aminoácido con el grupo amino del segundo
aminoácido.

5. Formación del enlace peptídico por una reacción de
condensación :
La formación del enlace peptídico entre dos aminoácidos
es un ejemplo de una reacción de condensación . Dos
moléculas se unen con la pérdida de una molécula de
agua.

6. Aminoácidos esenciales
Los organismos heterótrofos pueden sintetizar la mayoría
de los AA, aquellos que no pueden sintetizarse deben ser
incorporados con la dieta, denominándose aminoácidos
esenciales.
En el ser humano son 10:
Arginina
Histidina
Isoleucina
Leucina
Lisina
Fenilalanina
Triptófano
Metionina
Treonina
Valina

7. Metabolismo
 Las plantas absorben los nitratos y el amoniaco del suelo
y sintetizan aminoácidos, así los animales dependen de
las plantas para la obtención de nitrógeno
metabólicamente útil. Esta transformación que sufre el
nitrógeno destaca la relación entre los seres vivos y el
medio, constituyendo el ciclo del nitrógeno en la
naturaleza.

La forma de obtención de nitrógeno metabólicamente
útil lo constituye el nitrógeno aminoacídico.

8. Formas de ingreso:

A diferencia de los carbohidratos y lípidos la variedad de proteínas
que ingresan al organismo es superior y proviene de los tejidos animales
y vegetales, determina que estas proteínas son un requerimiento
nutricional que permite mantener el equilibrio metabólico y posibilita una
adecuada reposición de las pérdidas de nitrógeno.
Digestión y absorción:

Las proteínas que forman parte de las dietas son degradadas por la
acción de enzimas proteolíticas (proteinazas y peptidasas) presentes en
el aparato digestivo, las cuales las convierten en aminoácidos.

Las proteinazas son las que hidrolizan enlaces peptídico localizados en
el interior de las cadenas de proteínas, suelen actuar sobre sustratos de
alto peso molecular y su acción produce fragmentos peptídico de longitud
variables. Las peptidasas hidrolizan enlaces peptídico localizados en los
extremos de las cadenas de proteínas o próximos a ellas, suelen atacar
péptidos de bajo peso molecular y en su acción se liberan
tripéptidos, dispéptico y aminoácidos libres.

10. Estructura
Primaria
La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la
proteína. Nos indica qué aminoácidos componen la cadena
poli peptídica y el orden en que dichos aminoácidos se
encuentran. La función de una proteína depende de su
secuencia y de la forma que ésta adopte.
secundaria
La estructura secundaria es la disposición de la secuencia
de aminoácidos en el espacio. Los aminoácidos, a medida
que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y
gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren
una disposición espacial estable, la estructura secundaria.

11. Terciaria
La estructura terciaria informa sobre la disposición de la
estructura secundaria de un poli péptido al plegarse sobre
sí misma originando una conformación globular.
En definitiva, es la estructura primaria la que determina
cuál será la secundaria y por tanto la terciaria.
Cuaternaria
Esta estructura informa de la unión, mediante enlaces
débiles (no covalentes) de varias cadenas poli peptídicas
con estructura terciaria, para formar un complejo proteico.
Cada una de estas cadenas poli peptídicas recibe el nombre
de protómero.
El número de protómeros varía desde dos, como en la
hexoquinasa; cuatro, como en la hemoglobina, o
muchos, como la cápsida del virus de la poliomielitis, que
consta de sesenta unidades proteicas.

12. Proteínas estructurales
Las proteínas estructurales son el tipo más abundante de
entre todos los tipos de proteínas de nuestro organismo si
tenemos en cuenta el porcentaje de proteínas que
representan respecto al total.
Las proteínas estructurales son proteínas fibrosas. Entre
estas proteínas fibrosas, la queratina es probablemente la
proteína estructural más conocida. Esta proteína constituye
la cubierta protectora de todos los vertebrados
terrestres, formando el pelo, piel y las uñas en los seres
humanos y también el
cuero, lana, garras, pezuñas, cuernos, escamas, picos y
plumas de muchos animales.

13. Colágeno
Es una molécula proteica o proteína que forma fibras, las fibras
colágenas. Es el componente más abundante de la piel y de los
huesos, cubriendo un 25% de la masa total de proteínas en los
mamíferos.
Defectos en la síntesis de colágeno:
•Síndrome de Ehlers-Danlos. Se trata de un grupo de al menos
10 enfermedades que tienen en común síntomas de debilidad
estructural en el tejido conjuntivo, relacionados con fragilidad e
hiperextensibilidad de la piel y con la hipermovilidad en la
articulaciones
•Osteogénesis imperfecta. Es un grupo de cuatro
enfermedades que se caracterizan por fracturas múltiples que
dan lugar a deformaciones óseas.2
•Escorbuto.

14. Queratina
Es una proteína con estructura fibrosa, muy rica en
azufre, que constituye el componente principal que forman
las capas más externas de la epidermis de los vertebrados
y de otros órganos derivados del ectodermo, faneras como
el pelo, uñas, plumas, cuernos, ranfotecas y pezuñas.
La queratina es una proteína con una estructura
secundaria, es decir, la estructura primaria de la
proteína, se pliega sobre sí misma, adquiriendo tres
dimensiones. Esta forma nueva es un espiral, llamándose
así proteína α-hélice. Esta estructura se mantiene con esa
forma tan característica gracias a los puentes de hidrógeno
y a las fuerzas hidrofóbicas, que mantienen unidos los
aminoácidos de dicha

15. Elastina
Es una proteína con funciones estructurales que, a diferencia del
colágeno que proporciona resistencia, confiere elasticidad a los
tejidos. La elastina se encuentra presente en todos los vertebrados.
En los mamíferos (y en los vertebrados en general), se puede
encontrar predominantemente allí donde el tejido sufre repetidos
ciclos de extensión-relajación. Ejemplos típicos son las
arterias, ligamentos, pulmones y piel. Presenta unas sorprendentes
cualidades elásticas, quizá la más llamativa sea su alta resistencia a
la fatiga. Las fibras elásticas de las arterias humanas (especialmente
del arco aórtico) sobreviven más de 60 años, soportando miles de
millones de ciclos de extensión-

16. Actina
La actina como proteína se encuentra tanto en el citoplasma
como en el núcleo celular. Dicha localización está regulada por
las vías de transducción de señales que integran los estímulos
que la célula recibe y que permite la restructuración de las
redes de actina en respuesta a aquellos. Los filamentos de
actina son especialmente abundantes y estables en las fibras
musculares.

17. Síntesis de la proteína
La síntesis de las proteínas o traducción tiene lugar en los ribosomas del citoplasma
celular.
Cada aminoácido es transportado por un ARN de transferencia especifico para cada uno, y
es llevado hasta el ARN mensajero localizado en el ribosoma, donde se aparean el codón
de este y el anticodon del ARN de transferencia, por complementariedad de bases, y esta
forma se sitúa en la posición que le corresponde en la cadena proteica.
La síntesis de las proteínas se divide en tres etapas:
•
De iniciación.
•
De alargamiento.
•
De terminación.
El primer codón que se traduce en los ARNm es siempre AUG (Adenina, Uracilo, Guanina)
cuya información codifica al aminoácido metionina.
La etapa de terminación es la conclusión de la traducción, en consecuencia, de la síntesis
proteica, y esta determina por la presencia de un codón de terminación en el extremo del
ARNm que se ubica en el sitio A del ribosoma (UAA, UGA o UAG, indistintamente)

18. Función Proteica
Las proteínas ocupan un lugar de máxima importancia entre las
moléculas constituyentes de los seres vivos (biomoléculas). Bastan
algunos ejemplos para dar idea de la variedad y trascendencia de las
funciones que desempeñan. Son proteínas:
•
La hemoglobina y otras moléculas con funciones de transporte en
la sangre;
•
Los anticuerpos, encargados de acciones de defensa natural contra
infecciones o agentes patógenos;
•
La actina y la miosina, responsables finales del acortamiento del
músculo durante la contracción;
•
El colágeno, integrante de fibras altamente resistentes en tejidos
de sostén.
Funciones de reserva. Como la ovoalbúmina en el huevo, o la caseína
de la leche.
Todas las proteínas realizan funciones para la vida celular, pero además
cada una de éstas cuenta con una función en nuestro organismo.

19. Debido a sus funciones, se pueden clasificar en:
1. Catálisis: Está formado por enzimas proteicas que se encargan de
realizar reacciones químicas de una manera más rápida y eficiente.
Procesos que resultan de suma importancia para el organismo. Por
ejemplo la pepsina, ésta enzima se encuentra en el sistema digestivo
y se encarga de degradar los alimentos.
2. Reguladoras: Las hormonas son un tipo de proteínas las cuales
ayudan a que exista un equilibrio entre las funciones que realiza el
cuerpo. Tal es el caso de la insulina que se encarga de regular la
glucosa que se encuentra en la sangre.
3. Estructural: Este tipo de proteínas tienen la función de dar
resistencia y elasticidad que permite formar tejidos así como la de
dar soporte a otras estructuras. Este es el caso de la tubulina que se
encuentra en el cito esqueleto.

20. 4. Defensiva: Son las encargadas de defender al
organismo. Glicoproteínas que se encargan de producir
inmunoglobulinas que defienden al organismo contra
cuerpos extraños, o la queratina que protege la piel, así
como el fibrinógeno y protrombina que forman coágulos.
5. Transporte: La función de estas proteínas es llevar
sustancias a través del organismo a donde sean
requeridas. Proteínas como la hemoglobina que lleva el
oxígeno por medio de la sangre.
6. Receptoras: Este tipo de proteínas se encuentran en
la membrana celular y llevan a cabo la función de recibir
señales para que la célula pueda realizar su
función, como acetilcolina que recibe señales para
producir la contracción.

21. Rol Biológico de las proteínas

Forman el material estructural básico de la célula, estando
presentes en la membrana plasmática y en el sistema de
membranas intracelulares.

Constituyen a la enzimas, catalizadores biológicos que
controlan la velocidad de las reacciones químicas celulares.

Regulan el equilibrio ácido-base y osmótico de la sangre (
albúminas y globulinas).

Posibilitan la coagulación sanguínea ( trombina y fibrinógeno).

Cumplen una función respiratoria transportando y/o
almacenando oxigeno ( hemoglobina y mioglobina).

Participan en la defensa orgánica constituyendo anticuerpos
(globulinas).

Permiten la contracción muscular (actina y miosina).

Actuan como hormonas (insulina, oxitocina, prolactina).

22. Digestion de las proteinas
 La digestión de proteínas comienza en el estómago. La entrada de
proteínas al estómago estimula la secreción de gastrina, la cual a su
vez estimula la formación de HCl (Acido cloridico); esta acidez
actúa como un antiséptico y mata a la mayoría de los entes
patógenos que ingresan al tracto intestinal. Las proteínas globulares
se desnaturalizan a pHs ácidos, lo cual ocasiona que la hidrólisis de
proteína sea más accesible.
 En el estómago, la pepsina , de una sola cadena, es secretada en
forma de su zimógeno, el pepsinógeno por las células de la mucosa
gástrica. El pepsinógeno se convierte en pepsina por el corte
(catalizado por la misma enzima) de 42 residuos del extremo
amino-terminal, proceso que es favorecido por el pH ácido del jugo
gástrico. La pepsina no es muy específica, hidroliza los enlaces en
los que intervienen aminoácidos aromáticos, aunque también lo
hace donde hay Met y Leu. El producto de la catálisis de esta
enzima son péptidos de tamaño variable y algunos aminoácidos
libres. A este tipo de proteasa, se le denomina endopeptidasa para
diferenciarla de las enzimas que cortan desde cualquiera de los
extremos de la cadena que se denominan exopeptidasas.

24. Proteínas de los recursos pesqueros
Aproximadamente el 20% de las proteínas de origen
animal que consumimos proceden del pescado. El aumento
de la demanda y la utilización de sistemas de pesca
intensivos provocan la sobrexplotación de los recursos
pesqueros.