Las proteínas son biomoléculas formadas por cadenas de aminoácidos que desempeñan funciones estructurales, enzimáticas e inmunológicas vitales. Se sintetizan a partir de los genes en el ADN a través de la transcripción y traducción. Las proteínas se clasifican según su forma, como fibrosas, globulares o mixtas, y según su composición como simples o conjugadas. Una deficiencia o exceso de proteínas puede causar enfermedades.

1. PROTEÍNAS
EQUIPO 8

2. ¿Qué son?
◦ Las proteínas o prótidos son biomoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos.
◦ Por sus propiedades físico-químicas, las proteínas se pueden clasificar en proteínas simples
(holoproteidos), formadas solo por aminoácidos o sus derivados; proteínas conjugadas
(heteroproteidos), formadas por aminoácidos acompañados de sustancias diversas, y proteínas
derivadas, sustancias formadas por desnaturalización y desdoblamiento de las anteriores.

3. Funciones
◦ Las proteínas desempeñan un papel fundamental para la vida y son las biomoléculas más versátiles
y diversas. Son imprescindibles para el crecimiento del organismo y realizan una enorme cantidad
de funciones diferentes, entre las que destacan:
◦ Estructural. Esta es la función más importante de una proteína (Ejemplo.: colágeno)
◦ Contráctil (actina y miosina)
◦ Enzimática (Ejemplo.: sacarasa y pepsina)
◦ Homeostática: colaboran en el mantenimiento del pH
◦ Inmunológica (anticuerpos)
◦ Producción de costras (Ejemplo.: fibrina)
◦ Protectora o defensiva (Ejemplo.: trombina y fibrinógeno)
◦ Transducción de señales (Ejemplo.: rodopsina).

4. Biosíntesis◦ Las proteínas se ensamblan a partir de sus aminoácidos utilizando la información codificada en los genes. Cada proteína tiene su
propia secuencia de aminoácidos que está especificada por la secuencia de nucleótidos del gen que la codifica. El código genético
está formado por un conjunto de tri-nucleótidos denominados codones. Cada codón (combinación de tres nucleótidos) designa
un aminoácido, por ejemplo AUG (adenina-uracilo-guanina) es el código para la metionina. Como el ADN contiene cuatro
nucleótidos distintos, el número total de codones posibles es 64; por lo tanto, existe cierta redundancia en el código genético,
estando algunos aminoácidos codificados por más de un codón. Los genes codificados en el ADN se transcriben primero en
ARN pre-mensajero mediante proteínas como la ARN polimerasa. En los procariotas el ARNm puede utilizarse tan pronto
como se produce, o puede unirse al ribosoma después de haberse alejado del nucleoide. Por el contrario, los eucariotas sintetizan
el ARNm en el núcleo celular y lo translocan a través de la envoltura nuclear hasta el citoplasma donde se realiza la síntesis
proteica. La tasa de síntesis proteica es mayor en procariotas que en eucariotas y puede alcanzar los 20 aminoácidos por segundo.
◦ El proceso de sintetizar una proteína a partir de un molde de ARNm se denomina traducción. El ARNm se carga en el ribosoma
y se lee, tres nucleótidos cada vez, emparejando cada codón con su anticodón complementario localizado en una molécula de
ARN de transferencia que lleva el aminoácido correspondiente al codón que reconoce. La enzima aminoacil ARNt sintetasa
"carga" las moléculas de ARN de transferencia (ARNt) con los aminoácidos correctos. El polipéptido creciente se denomina
cadena naciente. Las proteínas se biosintetizan siempre del extremo N-terminal al extremo C-terminal.
◦ De esta forma, se consigue la estructura primaria de la proteína, es decir, su secuencia de aminoácidos. Ahora ésta debe plegarse
de la forma adecuada para llegar a su estructura nativa, la que desempeña la función.

6. Estructura

7. Propiedades
◦ Amortiguador de pH (conocido como efecto tampón): Actúan como amortiguadores de pH debido a su
carácter anfótero, es decir, pueden comportarse como ácidos (donando electrones) o como bases (aceptando
electrones).
◦ Capacidad electrolítica: Se determina a través de la electroforesis, técnica analítica en la cual si las proteínas se
trasladan al polo positivo es porque su molécula tiene carga negativa y viceversa.
◦ Especificidad: Cada proteína tiene una función específica que está determinada por su estructura primaria.
◦ Estabilidad: La proteína debe ser estable en el medio donde desempeñe su función. Para ello, la mayoría de
proteínas acuosas crean un núcleo hidrofóbico empaquetado. Está relacionado con su vida media y el
recambio proteico.
◦ Solubilidad: Es necesario solvatar la proteína, lo cual se consigue exponiendo residuos de similar grado de
polaridad al medio en la superficie proteica. Se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y débiles estén
presentes. Si se aumenta la temperatura y el pH se pierde la solubilidad.

8. Clasificación
◦ Según su forma
◦ Fibrosas: presentan cadenas polipeptídicas largas y una estructura secundaria atípica. Son insolubles en agua y
en disoluciones acuosas. Algunos ejemplos de éstas son queratina, colágeno y fibrina.
◦ Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica apretada o compacta dejando
grupos hidrófobos hacia adentro de la proteína y grupos hidrófilos hacia afuera, lo que hace que sean
solubles en disolventes polares como el agua. La mayoría de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y
proteínas de transporte, son ejemplos de proteínas globulares.
◦ Mixtas: posee una parte fibrilar (comúnmente en el centro de la proteína) y otra parte globular (en los
extremos).

9. ◦ Según su composición química
1.- Simples
2.- Conjugadas
1.- Simples u holoproteínas: en su hidrólisis solo produce aminoácidos. Ejemplos de estas son la insulina y el colágeno
(globulares y fibrosas), albuminas.Proteína simple
2.-Conjugadas o heteroproteínas: estas proteínas contienen cadenas polipeptídicas y un grupo prostético. La porción no
aminoacídica se denomina grupo prostético, estos pueden ser un ácido nucleico, un lípido, un azúcar o ion inorgánico.
Ejemplo de estas son la mioglobina y los citocromo. Las proteínas conjugados o heteroproteínas se clasifican de acuerdo a la
naturaleza de su grupo prostético:
º Nucleoproteínas: Su grupo prostético son los ácidos nucleicos.
º Lipoproteínas: Su grupo prostético son los fosfolípidos, colesterol y triglicéridos.
º Metaloproteínas: El grupo prostético está formado por metales.}
º Cromoproteínas: Son proteínas conjugadas por un grupo cromóforo (sustancia coloreada que contiene un metal).
º Glucoproteínas: El grupo prostético está formado por los carbohidratos.13
º Fosfoproteinas: Son proteinas conjugadas con un radical que contiene fosfato, distinto de un ácido nucleico o de un
fosfolipido.

10. Alimentos que tiene proteínas
◦ Las fuentes dietéticas de proteínas incluyen carne, huevos, legumbres, frutos secos, cereales,
verduras y productos lácteos tales como queso o yogur. Tanto las fuentes proteínas animales como
los vegetales poseen los 20 aminoácidos necesarios para la alimentación humana.

11. Enfermedades por deficiencia de proteínas
◦ La deficiencia de proteína es una causa importante de enfermedad y muerte en el tercer mundo.
La deficiencia de proteína juega una parte en la enfermedad conocida como kwashiorkor. La
deficiencia de proteína puede conducir a una inteligencia reducida o retardo mental. La
malnutrición proteico calórica afecta a 500 millones de personas y más de 10 millones anualmente.
En casos severos el número de células blancas disminuye, de la misma manera se ve reducida
drásticamente la habilidad de los leucocitos de combatir una infección.

12. Enfermedades por exceso de proteínas
◦ El exceso en el consumo de proteínas también
puede causar la pérdida de calcio corporal, lo cual
puede conducir a pérdida de masa ósea a largo plazo.
◦ Disfunción hepática debido a incremento de
residuos tóxicos.
◦ Hiperactividad del sistema inmune.
◦ Pérdida de densidad ósea; la fragilidad de los huesos
se debe a que el calcio y la glutamina se filtran de los
huesos y el tejido muscular para balancear el incremento
en la ingesta de ácidos a partir de la dieta.

13. Bibliografía
◦ https://es.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADna
◦ http://www.cuidateplus.com/alimentacion/diccionario/proteinas.html
◦ http://www.zonadiet.com/nutricion/proteina.htm