Las proteínas son moléculas complejas formadas por aminoácidos que cumplen funciones estructurales, de reserva, de defensa, de transporte y reguladoras en los seres vivos. Existen proteínas globulares solubles como las enzimas y hormonas, y proteínas fibrosas insolubles como el colágeno y la queratina. Las proteínas tienen estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria que determinan su forma tridimensional y función.

1. LAS PROTEÍNAS
Asignatura: BiologíaAsignatura: Biología Grado: 4toGrado: 4to
Docente: Mg. José Guevara RojasDocente: Mg. José Guevara Rojas

2. Proteínas: El término propuesto por J. Berzelius deriva del griego
proteicos, que significa primero. Moléculas complejas, variadas y
formadas básicamente por C, H, O, N, aunque algunas también
contienen S y P y otras Fe, Zn o Cu.
Componentes fundamentales de los seres vivos. Descubiertas en
1838, y suponen más del 50% del peso seco de los animales.
Químicamente son polímeros de aminoácidos.

3. LOS AMINOÀCIDOS:
La unión de aminoácidos, mediante enlaces
peptídicos da origen a péptidos.
Una cadena de aminoácidos forma un poli péptido.
En la naturaleza existen unos 300 aminoácidos. De
ellos, solo veinte forman parte de las proteínas.
Solo diez se consideran aminoácidos esenciales
para el ser humano, que los incorpora a través de
su dieta.
Los seres vivos construimos una variedad casi
infinita de proteínas con un "alfabeto" de veinte
aminoácidos.
Serán diferentes tanto si varía el número de cada
aminoácido como si cambia su ubicación.

4. Por su Función
Estructurales El colágeno, que forma huesos, tendones, ligamentos y
cartílagos. La queratina, componente de pelos, uñas,
cuernos. La elastina de la piel.
De reserva Almacenan materiales y energía. La ovoalbúmina de clara
de huevo que proporciona fuente de aminoácido para
embriones en desarrollo. Caseína de la leche
De defensa Los anticuerpos que las infecciones. El veneno de la
serpiente.
De transporte La hemoglobina, que lleva oxigeno y trae el CO2
Contráctiles Actina y miocina, presentes en las células musculares.
Reguladoras Hormonas, que regulan procesos metabólicos como
insulina que regulan cantidad de azúcar en la sangre.
Catalíticas Las enzimas, catalizadores bioquímicos

5. Por su
composición
Fosfoproteínas
Glicoproteínas
Cromoproteínas
Lipoproteínas
Nucleoproteínas
Compuestas
Simples
Globulares
Fibrosas
Albúminas.- Globulinas
Luteínas.- Histonas
Prolaminas.- Protaminas
Hormonas.- Enzimas
Queratina.- Colágeno
Elastina.- Fibroínas

6. PROTEÍNAS GLOBULARES
Son esféricas y solubles. Desempeñan función dinámica en el metabolismo
corporal.
Ejemplos: albúmina, globulina, caseína, hemoglobina, todas las enzimas y
las hormonas proteicas.
Albúminas y globulinas son proteínas solubles abundantes en las células
animales, el suero sanguíneo, la leche y los huevos.
La hemoglobina es una proteína respiratoria que transporta oxígeno por el
cuerpo; a ella se debe el color rojo intenso de los eritrocitos.

7. Enzimas
Proteínas globulares que se combinan con otras sustancias, llamadas
sustratos, para catalizar las numerosas reacciones químicas del
organismo. Son responsables del metabolismo y de su regulación
Hormonas proteicas
Segregadas por glándulas endocrinas, estimulan a ciertos órganos
fundamentales que inician y controlan actividades importantes, como el
ritmo metabólico o la producción de enzimas digestivas y de leche.
La insulina, segregada por los islotes de Langerhans en el páncreas, regula
el metabolismo de carbohidratos.
La tiroxina, segregada por la tiroides, regula el metabolismo global; y la
calcitonina, también producida en el tiroides, reduce la concentración de
calcio en la sangre y estimula la mineralización ósea.
Los Anticuerpos
Llamados inmunoglobulinas, agrupan los miles de proteínas distintas que
se producen en el suero sanguíneo como respuesta a los antígenos
(sustancias u organismos que invaden el cuerpo).

8. Proteínas Fibrosas
Colágeno: Forma parte de huesos, piel, tendones y cartílagos,
es la proteína más abundante en los vertebrados.
Queratina: Constituye la capa externa de la piel, el pelo y las
uñas en el ser humano y las escamas, pezuñas, cuernos y
plumas en los animales, se retuerce o arrolla en una estructura
helicoidal regular llamada hélice a.
Fibrinógeno: Proteína plasmática de la sangre responsable de
la coagulación. Bajo la acción de la trombina, el fibrinógeno se
transforma en fibrina (proteína insoluble), el elemento
estructural de los coágulos sanguíneos o trombos.
Proteínas musculares: La miocina, la principal proteína
responsable de la contracción muscular, se combina con la
actina, y ambas actúan en la acción contráctil del músculo
esquelético y en distintos tipos de movimiento celular.

9. 1. ESTRUCTURA PRIMARIA
Es la secuencia específica de aminoácidos que
forman las cadenas polipeptídicas de la proteína.
Es decir, el número, tipo y orden de colocación de
sus aminoácidos.
Una simple alteración en la estructura causa
daños en el organismo.
ARQUITECTURA DE LAS PROTEÍNAS
2. ESTRUCTURA SECUNDARIA
Es el enrollamiento o plegamiento de ciertas
partes del polipéptido y da origen a estructuras:
Alfa hélice (enrollamiento espiral), la más
común.
Hoja plegada (láminas plegadas).

10. 3. ESTRUCTURA TERCIARIA
Es la forma tridimensional de un polipéptido.
Se origina por la interacción de los grupos R y
obliga que la molécula se enrolle sobre sí misma,
con lo que origina dos tipos de estructuras
apropiadas a su función: globular soluble
(enzimas) y fibrosa insoluble (queratina).
4. ESTRUCTURA CUATERNARIA
Si la proteína posee más de una cadena
polipeptídica o subunidad, adquiere esta estructura.
Resulta de las interacciones de enlace entre las
subunidades, idénticas o no.
Ejemplo: la hemoglobina tiene cuatro subunidades
de dos tipos diferentes.

11. DESNATURALIZACIÒN DE LAS PROTEÌNAS
Las proteínas pueden inactivarse al romperse las fuerzas que mantienen la forma
tridimensional de la cadena por acción del calor, cambios en el pH o agitación. Ejemplo:
Cuando freímos un huevo, el calor desnaturaliza las proteínas de la clara, que se vuelve
sólida, blanca e insoluble en agua.
La leche cortada debido a la acción de los ácidos sobre la caseína.
El laceado o permanente que se ofrecen en las peluquerías y que actúan por efecto del
calor sobre la queratina.
Importancia:
Se encargan de la construcción del cuerpo humano.
Son la base sobre la que se forma huesos y músculos
Reponen los tejidos dañados durante la actividad diaria.
Forman anticuerpos del sistema inmune.
Mantenimiento de distintos tejidos corporales.
Si dejamos de consumir proteínas podemos perder masa muscular.
Energéticos: 1 g proteínas produce 4.1 cal