La síntesis de proteínas implica la transcripción del ADN a ARN mensajero, el cual es transportado a los ribosomas donde los aminoácidos son unidos siguiendo las instrucciones del codón para formar cadenas polipeptídicas. El ARN de transferencia transporta los aminoácidos correctos al ribosoma para unirse al ARN mensajero de acuerdo al código genético.

2.  Es el proceso por el cual se componen nuevas
proteínas a partir de los veinte aminoácidos
esenciales.
 En este proceso, se transcribe el ADN en ARN.
La síntesis de proteínas se realiza en los
ribosomas situados en el citoplasma celular.
 En el proceso de síntesis, los aminoácidos son
transportados por ARN de transferencia
correspondiente para cada aminoácido hasta el
ARN mensajero donde se unen en la posición
adecuada para formar las nuevas proteínas.

4.  Al finalizar la síntesis de una proteína, se
libera el ARN mensajero y puede volver a
ser leído, incluso antes de que la síntesis
de una proteína termine, ya puede
comenzar la siguiente, por lo cual, el mismo
ARN mensajero puede utilizarse por varios
ribosomas al mismo tiempo.

5. La realización de la biosíntesis de las
proteínas, se divide en las siguientes
fases:
 Fase de activación de los aminoácidos.
 Fase de traducción que comprende:
 Inicio de la síntesis proteica.
 Elongación de la cadena polipeptídica.
 Finalización de la síntesis de proteínas.
 Asociación de cadenas polipeptídicas y,
en algunos casos, grupos prostésicos
para la constitución de las proteínas.

7.  En esta primera etapa de síntesis de
proteínas, el ARN se une a la subunidad
menor de los ribosomas, a los que se asocia
el aminoacil-ARNt. A este grupo, se une la
subunidad ribosómica mayor, con lo que se
forma el complejo activo o ribosomal.

8.  En la finalización de la síntesis de proteínas,
aparecen los llamados tripletes sin sentido,
también conocidos como codones stop. Estos
tripletes son tres: UGA, UAG y UAA. No existe
ARNt tal que su anticodón sea complementario.
Por ello, la síntesis se interrumpe y esto indica que
la cadena polipeptídica ha finalizado.

9.  El ARN mensajero es el que lleva la información para la
síntesis de proteínas, es decir, determina el orden en que se
unirán los aminoácidos.
 Esta información está codificada en forma de tripletes, cada
tres bases constituyen un codón que determina un aminoácido.
Las reglas de correspondencia entre codones y aminoácidos
constituyen el código genético.

10.  La síntesis de proteínas o traducción tiene lugar en los
ribosomas del citoplasma. Los aminoácidos son transportados
por el ARN de transferencia, específico para cada uno de ellos,
y son llevados hasta el ARN mensajero, dónde se aparean el
codón de éste y el anticodón del ARN de transferencia, por
complementariedad de bases, y de ésta forma se sitúan en la
posición que les corresponde.

11.  Una vez finalizada la síntesis de una proteína, el ARN
mensajero queda libre y puede ser leído de nuevo. De
hecho, es muy frecuente que antes de que finalice una
proteína ya está comenzando otra, con lo cual, una misma
molécula de ARN mensajero, está siendo utilizada por
varios ribosomas simultanéamente.

12.  En esta maqueta se ha
representado el ARN
mensajero como una
varilla con los codones
(juego de tres colores). El
ribosoma está fijado al
filamento, y las moléculas
de ARN transferencia,
con los anticodones
unidos a los codones del
ARNm . En la parte
superior se observan tres
aminoácidos unidos .

14. ARNT
 Los ARNt desempeñan un papel central en la síntesis
de las proteínas.
 La síntesis proteica tiene lugar en el ribosoma, que
se arma en el citosol a partir de dos subunidades
riborrucleoproteicas provenientes del nucléolo.
 En el ribosoma el ARN mensajero (ARNm) se traduce en
una proteína, para lo cual se requiere también la
intervención de los ARN de transferencia (ARNt).
 El trabajo de los ARNt consiste en tomar del citosol a los
aminoácidos y conducirlos al ribosoma en el orden
marcado por los nucleótidos del ARNm, que son los

15. RIBOSOMAS
 Formados por una unidad grande y una
pequeña que rodean al ARNm.

16.  La síntesis de las proteínas comienza con la
unión entre sí de dos aminoácidos y continúa por
el agregado de nuevos aminoácidos -de a uno
por vez- en uno extremos de la cadena.
 Como se sabe la clave de la traducción reside
en el código genético, compuesto por
combinaciones de tres nucleótidos consecutivos
-o tripletes- en el ARNm. Los distintos tripletes
se relacionan específicamente con tipos de
aminoácidos usados en la síntesis de las
proteínas.

17. EL CÓDIGO GENÉTICO
 Compuesto por combinaciones de tres
nucleótidos consecutivos o tripletes en el
ARNm
 Cada triplete constituye un codón: existen en
total 64 codones, 61 de los cuales sirven
para cifrar aminoácidos y 3 para marcar el fin
de la traducción

18.  Generalmente los codones que representan a un
mismo aminoácido se parecen entre sí y es frecuente
que difieran sólo en el tercer nucleótido. La baja
especificidad de este nucleótido ha llevado a decir
que existe una "degeneración" en tercera base de la
mayoría de los codones. Resta agregar que el número
de codones en el ARNm determina la longitud de la
proteína.
 Las moléculas intermediarias entre los codones del
ARNm y los aminoácidos son los ARNt, los cuales
tienen un dominio que se liga específicamente a uno
de los 20 aminoácidos y otro que lo hace,
específicamente también, con el codón apropiado. El
segundo dominio consta de una combinación de tres
nucleótidos -llamada anticodón - que es

19. Cuatro de los seis codones que codifican al
aminoácido leucina (Leu). Los dos de la izquierda
se aparean con un mismo anticodón, igual que el
par de codones de la derecha. Ello es posible
porque la tercera base de los codones suele ser
"adaptable ", es decir, puede establecer uniones
con una base no complementaria

20. LOS AMINOÁCIDOS SE LIGAN POR MEDIO DE UNIONES
PEPTÍDICAS
 La unión de los aminoácidos entre sí para construir
una proteína se produce de modo que el grupo
carboxilo de un aminoácido se combina con el grupo
a amínoácido siguiente, con pérdida de una molécula
de agua H2O y recordemos que esa combinación se
llama unión peptídica.
 Cualquiera que sea su longitud, la proteína mantiene
el carácter anfotérico de los aminoácidos aislados, ya
que contiene un grupo amino libre en uno de sus
extremos y un grupo carboxilo en el otro extremo.
 La proteína se sintetiza a partir de extremo que lleva
el grupo amino libre.

21. TIPOS DE ARN
 El ARN mensajero lleva la información
para la síntesis de proteínas, es decir,
determina el orden en que se unirán los
aminoácidos.
 El ARN de trasferencia Toma del citosol
a los aminoácidos y los conduce al
ribosoma en el orden marcado por los
nucleótidos del ARNm.

22. ARNM
El ARN mensajero decir, determina el
orden en que se unirán los
aminoácidos. lleva la información para
la síntesis de proteínas,es

23. ARNT
 Toma del citosol a los aminoácidos y los
conduce al ribosoma en el orden marcado
por los nucleótidos del ARNm

24. CORRECION DE ERRORES

25.  La edición o corrección de los ARN se ha
descrito en diferentes especies (protozoos,
hongos, plantas y mamíferos), en orgánulos
(mitocondrias y cloroplatos) y en el núcleo.
Además se produce tanto en regiones
codificantes (exones) como no codificantes
(intrones). La corrección o edición del ARN
puede producirse por adición de bases
nitrogenadas, pérdida de bases nitrogenadas o
por sustitución de bases después de la
transcripción.

27. CORRECCIÓN DE ERRORES DE LA
AMINOACIL-TRNA-SINTASA
 La reacción tiene dos objetivos, activar el aa y
unirlo al tRNA. La enzima tiene la capacidad
de corregir los errores, gracias a que tiene dos
centros, el de acilación, activación y el
hidrolítico, que revisa. Puede detectar el error
en el 1º o en el 2º paso. El error que no
detecta un control lo puede detectar el otro; los
errores que se corrigen en el centro de
acilación.

30. FUNCIÓN CORRECTORA DE LAS
AMINOACIL-TRNA
 Las aminoacil-tRNA sintetasas son muy
selectivas en el reconocimiento de los
aminoácidos que debe ser activado y del
tRNA aceptor correspondiente por
ejemplo la unica diferencia entre valina y
isoleucina radica en que la isoleucina
contiene un grupo metileno

31.  La valina activada erróneamente no se
transfiere al tRNA especifico de la isoleucina.
En cambio este tRNA promueve la hidrolisis
del valil-AMP evitando con el su
incorporación errónea a las proteínas.
Además esta reacción hidrolitica deja libre a
la sintetasa para la activacion y transferencia
de isoleucina el aminoacido correcto

32. COMO DIFERENCIAN LAS SINTETASAS ENTRE
VALINA Y TREONINA
 Escoger entre estos aminoácidos no es
sencillo por que la treonina difiere de la
valina únicamente por tener un grupo –
OH en lugar de un grupo –CH3 .La
aminoacil-tRNA sintetasa para la valina
contiene dos centros catalíticos
adyacentes uno para la acilación del tRNA
Y otro para la hidrolisis de los tRNA
acilados de forma incorrecta