El documento describe los procesos de metabolismo de aminoácidos y degradación de nucleótidos. Explica que el catabolismo de aminoácidos comienza con la eliminación del grupo amino, el cual puede eliminarse en la síntesis de urea. Los esqueletos de carbono se degradan para formar siete productos metabólicos. También describe las rutas de degradación de purinas y pirimidinas, las cuales incluyen la hidrólisis de ácidos nucleicos a nucleótidos y la posterior conversión a bases libres y azú

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Metabolismo de amino ácidos
• Araiza German Karen
• Armenta Medina Priscila
• Camacho Badilla Roberto

2. Síntesis de Urea
• Elimina el 95% del Nitrógeno sobrante.
• La urea se forma apartar de amoniaco, CO2 y aspartato en una
ruta cíclica llamada ciclo de la urea (de Krebs o ciclo de Krebs-
Henseleit).
• Tiene lugar en los hepatocitos

3. • Comienza con la formación de Carbomil Fosfato en la matriz
mitocondrial.
• Es una reacción irreversible.

5. • Una vez formada, la urea difunde fuera de los hepatocitos al
torrente sanguíneo.
• Finalmente se elimina en la orina por el riñón.
• La ornitina vuelve a las mitocondrias para iniciar un nuevo ciclo.
• El fumarato se hidrata para formar malato y entrar al ciclo de
acido cítrico.

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• La función terminal de la síntesis de amino ácidos, es la síntesis
de proteínas.
• El acervo de aminoácidos es el conjunto de moléculas de
aminoácidos de disposición inmediata para su uso en los
procesos metabólicos.( alimentos y tejidos)
• Metabolismo de amino ácidos: conjunto complejo de Rx en las
que las moléculas de aminoácidos que se requieren para la
síntesis de proteínas y otro metabolitos se producen y se
degradan de forma continua.

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• Las rx de transaminacion en la que los grupos amino se
transfieren de un aminoacido α a un cetoacido α.
• Las aminotransferasas de encuentran en el citoplasma y la
mitocondria y poseen dos tipos de especificidad:
1) La del aminoacido α (dona el grupo amino α)
2) La del cetoacido α (acepta al grupo amino α)
• La mayoria de las veces se utiliza el glutamato como donador
del grupo amino:
TransaminacionTransaminacion

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• Se produce glutamato cuando el α-cetoglutarato acepta un
grupo amino, el α-cetoglutarato/glutamato tiene funciones
muy importantes en el metabolismo en general.
• El otro par, oxalacetato/aspartato, participa en la eliminacion
del nitrogeno en el ciclo de la urea.
• El par, piruvato/alanina participa en el ciclo de la alanina.
• Ya que el α-cetoglutarato y el oxalacetato participan en el ciclo
de Krebs, tienen una participacion importante ofrecer energia
a la celula.
• Se utiliza la coenzima piridoxal-5´-fosfato (PLP), este se une al
sitio activo de la enzima , por interacciones no covalentes y una
base de Schiff (R'-CH=N-R, una aldimina) que se forma por la
condensación del grupo aldehído del PLP y el gpo 8-amino de
un residuo de lisina .

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En las reacciones de transaminacion, los grupos
amino se transfieren de un esqueleto de carbono
a otro.

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Aminoacidos que forman el α cetoglutarato
• Arginina
• Prolina
• Histidina
• Glutamato
• Glutamina

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INCORPORACI6N DIRECTA DE LOS IONES AMONIO
A LAS
MOLÉCULAS ORGÁNICAS
•Existen dos medios principales mediante los cuales los iones
amonio se incorporan en los aminoácidos y finalmente en otros
metabolitos:
•Aminación reductora de α -cetoácidos
•Formación de las amidas del ácido aspártico y del ácido
glutámico con la consiguiente transferencia del nitrógeno amida
para formar otros aminoácidos.
•La deshidrogenasa de glutamato , cataliza la aminación directa
del α -cetoglutarato:

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• Los oines aminio se incorporan tambien en metabolitos
celulares mediante la formacion de la glutamina, la amida del
glutamato:

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Asparagina
• El espartato tambien es un percusor de importante de la
sisntesis de nucleotidos.
• La familia del aspartato también contiene asparagina, lisina,
metionina y treonina. Esta última contribuye a la ruta de
reacción en la que se sintetiza la isoleucina. La síntesis de
isoleucina, que suele considerarse un miembro de la familia del
piruvato.
• La asparagina, la amida del aspartato, no se forma
directamente a partir del aspartato y el NH, sino que el grupo
amida de la glutamina se transfiere mediante transferencia del
grupo amida durante una reacción que requiere ATP, catalizada
por la asparagina sintetasa:

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Alanina
•FAMILIA DEL PIRUVATO
•La familia del piruvato está formada por alanina, valina, leucina e
isoleucina. La alanina se sintetiza a partir del piruvato en un único
paso:

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•El ciclo de la alanina contribuye al mantenimiento de la glucosa
sanguínea y la enzima que cataliza esta rx es la alanina
aminotransferasa.

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Acido aspártico
• Su biosintesis tiene lugar en la transaminacion del acido
oxalacetico (metabolito intermedario en el ciclo de Krebs)

19. Sintesis de Serina, Glicina y Cisteina.
•Los miembros de la familia de la serina, que son serina, glicina y cisteína, obtienen
sus esqueletos carbonados a partir del intermediario glucolítico glicerato-3-fosfato.
•Los miembros de este grupo desempeñan funciones importantes en numerosas rutas
anabólicas.
•La serina es precursora de la etanolamina y la esfingosina.
•La glicina se utiliza en las rutas de síntesis de purinas, porfirinas y glutatión.
Juntas, la serina y la glicina contribuyen a un conjunto de rutas de biosíntesis que se
denominan, en conjunto, metabolismo de un carbono. La cistina desempaña un papel
significativo en el metabolismo del azufre.

20. •La serina es la fuente principal de glicina.
•Pueden obtenerse cantidades menores de glicina a partir de colina, cuando esta última molécula
se encuentra en exceso.
•La síntesis de glicina a partir de colina consta de dos desbidrogenaciones y un conjunto de
desmetilaciones. La glicina actúa como neurotransmisor inhibidor en el sistema nervioso central.

21. La serina se sintetiza en una ruta directa desde
el glicerato-3-fosfato que implica
deshidrogenación, transaminación e hidrólisis
por una fosfatasa.
La concentración celular de serina controla la
ruta mediante retroinhibición de la
fosfoglicerato deshidrogenasa y la fosfoserina
fosfatasa. Esta última enzima cataliza el único
paso irreversible de la ruta.
La conversión de serina en glicina
consta de una única reacción compleja
que cataliza la serina hidroximetil
transferasa, una enzima que requiere
piridoxal fosfato. Durante la reacción,
que es una rotura aldólica, la serina se
une al piridoxal fosfato. La reacción
proporciona glicina

22. •La síntesis de cisteína es un componente principal del metabolismo del azufre.
•El esqueleto carbonado de la cisteína procede de la serina.

23. Sintesis de Tirosina
La familia de aminoácidos aromáticos comprende la
fenilalanina, la tirosina y el triptófano. De éstos, sólo la
tirosina se considera no esencial en los mamíferos. Se
requieren bien la fenilalanina o la tirosina para la
síntesis de dopamina, adrenalina y noradrenalina, una
clase importante de moléculas biológicamente potentes
que se denominan catecolaminas. El triptófano es un
precursor de la síntesis de NAD+, NADP+ Y el
neurotransmisor serotonina.

24. La tirosina no es un aminoácido esencial en los animales debido a que se sintetiza a partir de la
fenilalanina en una reacción de hidroxilación. La enzima que participa, la fenilalaina-4-
monooxigenasa, requiere la coenzima tetrahidrobiopterina, una molécula semejante al ácido
fólico que procede del GTP. Debido a que esta reacción es un primer paso del catabolismo de la
fenilalanina.

25. •A pesar de la complejidad de las rutas degradativas de los aminoácidos, pueden realizarse las siguientes
afirmaciones generales.
•El catabolismo de los aminoácidos normalmente comienza con la eliminación del grupo amino. Los
grupos amino pueden luego eliminarse en la síntesis de la urea.
•Los esqueletos carbonados que se producen a partir de los aminoácidos se degradan posteriormente para
formar siete productos metabólicos: acetil-CoA, aetoacetil-CoA, piruvato, ct-cetoglutarato, succi- nil-
CoA, fumarato y oxalacetato.
Dependiendo de los requerimientos del animal, estas moléculas se utilizan para sintetizar ácidos grasos o
glucosa o para generar energía. Los aminoácidos que se degradan para formar acetil-CoA o acetoacetiJ-
CA se denominan cetogénicos, debido a que pueden convertirse en ácidos grasos o cuerpos cetónicos. Los
esqueletos carbonados de los aminoácidos glucogénicos, que se degradan a piruvato o a un intermediario
del ciclo del ácido cítrico, pueden utilizarse a continuación en la gluconeogénesis. Tras considerar las
rutas de desaminación y la síntesis de urea, se describen las rutas que degradan los esqueletos carbonados.

26. La eliminación del grupo a-amino de los aminoácidos incluye dos
tipos de reacciones químicas: transaminación y desamioación
oxidativa. Ya se han descrito ambas reacciones. (Recuerde que las
reacciones de transaminación ocupan posiciones importantes en la
síntesis de los aminoácidos no esenciales.) Debido a que estas
reacciones son reversibles, los grupos ami no se desvían fácilmente de
los aminoácidos abundantes y se utilizan para sintetizar los que son
escasos. Los grupos amino quedan disponibles para la síntesis de urea
cuando los aminoácidos se en- cuentran en exceso. La urea se sintetiza
en cantidades especialmente elevadas cuan- do la alimentación tiene
abundantes proteínas o cuando hay una degradación masiva de
proteínas, por ejemplo, durante la inanición.

29. Catabolismo de los
aminoácidos
• Comienza con la eliminación del grupo amino.
• Estos pueden eliminarse en la síntesis de urea.
• Los esqueletos de carbono se degradan para formar diferentes
productos metabólicos.
• Acetil-CoA, aetoacetil-CoA, piruvato, a-cetoglutarato, succinil-CoA,
fumarato y oxalacetato.

30. • Aminoácidos cetogenicos:
• Se degradan y forman acetil-CoA y acetoacetil-CoA
• Se convierten en ácidos grasos o cuerpos cetónicos.
• Aminoácidos glucogénicos:
• Se degradan en piruvato o intermediarios de Krebs
• Pueden utilizarse en gluconeogenesis.

31. Desaminación
• Incluye dos tipos de reacciones: transaminación y desaminación
oxidativa
• Reacciones reversibles.
• Los grupos amino se desvían de los aa’s abundantes para
formar aa’s escasos.
• Pasan al ciclo de la urea cuando los aa’s están en exceso.

32. Catabolismo de los esqueletos
carbonados de los aminoácidos
• Aminoácidos que forman Acetil-CoA:
• Alanina, Serina, Glicina, Cisteína, Treonina, Lisina, Triptófano, Tirosina,
Fenilalanina y Leucina.
• Aminoácidos que forman a-cetoglutarato:
• Glutamato y Glutamina, Arginina, Prolina e Histidina.
• Aminoácidos que forman Succinil-CoA:
• Metionina, Isoleucina y Valina.
• Aminoácidos que forman Oxalacetato:
• Aspartato y Asparagina

34. Degradación de los
Nucleótidos.
• En seres vivos, los nucleótidos de purina y pirimidina se están
degradando constantemente.
• En animales se debe al recambio normal de los ácidos nucleicos
y de los nucleótidos, y la digestión de los ácidos nucleicos de los
alimentos.

35. • Durante la digestión , los ácidos nucleicos se hidrolizan a
oligonucleotidos por las enzimas denominadas nucleasas.
*oligonucleotidos: segmentos cortos de ácidos nucleicos que contienen
menos de 50 nucleótidos.
• Las enzimas especificas de la rotura de enlaces internucleotidos en el
DNA de denominan Dnasas.
• Las que degradan el RNA se denominan RNasas

36. • Los oligonucleotidos se siguen degradando por varias
fosfodiesterasas, un proceso que da lugar a una mezcla de
mononucleótidos.
• Nucleotidasas eliminan los grupos fosfato de los nucleótidos dando
nucleosidos.
• Estas ultimas moléculas de hidrolizan por las nucleosidasas a las
bases libres y ribosa o desoxirribosa, que posteriormente se
absorben.
• Los nucleosidos pueden absorberse por los enterocitos intestinales.

37. • En contraste con los procesos catabólicos de otras clases principales
de biomolecular, el catabolismo de la purinas y las pirimidinas no
produce síntesis de ATP.

38. Catabolismo de purinas
• Existen variaciones de las rutas especificas que utilizan los
diferentes organismos para degradar el AMP.
• En el musculo, el AMP inicialmente se convierte en IMP por la
AMP deasminasa (que también se denomina adenilato
aminohidrolasa).
• El IMP se hidroliza a inosina por la 5’-nucleotidasa.

39. • En la mayoría de los tejidos, el AMP se hidroliza por la 5’-
nucleotidasa para formar adenosina.
• Luego la adenosina se desamina por la adenosina desaminasa
(adenosina aminohidrolasa) para formar inosina.
• La purina nucleosido fosfohidrolasa convierte la inosina, guanosina y
xantocina en hipoxantina, guanina y xantina respectivamente.

40. • La hipoxantina se oxida a xantina por la xantina oxidasa.
• Las reacciones que cataliza la xantina oxidasa producen O2 además
de formar H2O2.
• La guanina se desamina a xantina por la guanina desaminasa
(guanina aminohidrolasa).
• Las moléculas de xantina se oxidan posteriormente a ácido urico por
la xantina oxidasa.

42. Enfermedades por defectos
de catabolismo de purinas
• La gota: se caracteriza por concentraciones sanguíneas
elevadas de acido úrico y ataques recurrentes de artritis. Esta
producida por varias anomalías metabólicas.
• Se conoces 2 enfermedades con inmunodeficiencia
consecuencias del mal metabolismo de purinas
• Deficiencia de adenosina desaminasa
• Deficiencia de nucleosido de purina fosforilasa.

43. Deficiencia de adenosina
desaminasa
• Las concentraciones elevadas de dATP inhiben la ribonucleotido
reductasa. Como consecuencia, la sintesis de DNA se deprime.
• Ésta distorsión metabólica se observa principalmente en los
linfocitos T y B.
• Los niños con deficiencia con este padecimiento normalmente
fallesen antes de los dos años debido a infecciones masivas.

44. Deficiencia de nucleosido de
purina fosforilasa.
• Las concentraciones de nucleótidos de purina son elevadas y
disminuyen la síntesis de ácido úrico.
• Las concentraciones elevadas de dGTP aparentemente son las
responsables del deterioro de las células T que es característico
de esta enfermedad.

45. Catabolismo de acido úrico
• Muchos animales degradan mas el acido úrico.
• La uratooxidasa convierte en acido úrico en alantoina (producto
de eliminación en muchos mamíferos). La alantoinasa cataliza
la hidratacion de la alantoina para formar alantoato que
eliminan los peces óseos.

46. • Otros peces así como los anfibios producen alantoicasa, que
fracciona el acido alantoico en glioxilato y urea.
• Finalmente los invertebrados marinos degradan la urea a NH4+ y
CO2 en una reacción catalizada por la ureasa.

48. Catabolismo de pirimidina
• En los humanos, a diferencia de la purina, la pirimidina si puede
degradarse.
• Antes de que pueda degradarse, la citidina y la desoxicitidina se
convierten en uridina y desoxiuridina respectivamente, por
reacciones de desaminacion que cataliza la citidina desaminasa.
• El desoxicitidilato( dCMP) se desamina para formar
desoxiuridilato (dUMP).

49. • La ultima molecula se convierte posteriormente en desoxiuridina por
la 5’-nucleotidasa.
• La uridina y la desoxiuridina se degradan aun mas por la nucleosido
fosforilasa para formar uracilo.
• la timina se forma apartir del timidilato (dTMP) por las acciones
secuenciales dela 5’- nucleotidasa y la nucleosido fosforilasa.
• el uracilo y la timina se convierten en sus productos finales, l3-
alanina y l3- aminoisobutirato respectivamente en rutas paralelas.

50. • Se reducen por la dihidrouracilo deshdrogenasa a sus
correspondientes derivados dihidro. Al hidrolizarse estas ultimas
moleculas se abren los anillos dando l3-ureidopropionato y l3-
ureidoisobutirato, respectivamente.
• Finalmente, la l3-alanina y el l3-aminoisobutirato se producen en
reacciones de desaminacion catalizadas por la l3-ureidopropionasa.