2. Índice
1. Características del
metabolismo.
1. Catabolismo y anabolismo
2. ATP
3. Tipos
2. El control del metabolismo.
Catalizadores.
3. Enzimas.
1. Características generales.
2. Actividad enzimática yCentro
activo.
3. Especificidad.
4. Cinética enzimática.
5. Factores que afectan a la actividad
enzimática.
6. Coenzimas y vitaminas.
7. Clasificación.
4. Características del catabolismo.
1. Producción de energía
2. Reacciones redox
3. Liberación de energía
4. Tipos de catabolismo
5. Catabolismo por respiración.
1. Catabolismo de glúcidos.
1. Glucolisis
2. Ciclo de krebs
3. Cadena de transporte de
electrones
6. Catabolismo por fermentación
1. Fermentación alcohólica
2. Fermentación láctica.
7. Catabolismo de lípidos.
8. Catabolismo de proteínas
3. 1. Características del metabolismo celular
• Metabolismo: Conjunto de reacciones químicas que suceden en el interior de
las células y que conducen a la transformación de unas moléculas en otras
con el fin de obtener materia y energía.
– Materia para crecer, desarrollarse y renovar las estructuras celulares
– La energía, se almacena en los enlaces químicos de moléculas de reserva o se
transforma en diversos tipos de energía (calor, energía eléctrica o luminosa)
• Vías metabólicas: Reacciones químicas del metabolismo.
• Metabolitos: sustancias que intervienen en las reacciones químicas.
• Todas las reacciones metabólicas están reguladas por enzimas (proteínas), son
especificas para cada sustrato o tipo de transformación.
6. 1.2. Adenosin – trifosfato (ATP)
• Nucleótido, que actúa en el metabolismo celular almacenando y cediendo energía, en
sus enlaces éster – fosfóricos
7. • Síntesis de ATP:
– Fosforilación a nivel de sustrato:
Energía liberada de una biomoléculas al
romperse alguno de sus enlaces ricos en
energía.
– Reacción enzimática con ATP – sintetasa:
Enzimas que sintetizan ATP cuando su interior
es atravesado por un flujo de protones (H+ )
• ATP: “moneda energética”:
Almacena energía de uso inmediato
• Si la energía no se usa de forma inmediata,
la energía se almacena en moléculas de reserva,
capaces de almacenar mucha más energía: almidón,
glucógeno o triacilglicéridos.
1.3. Tipos de metabolismo
• Autótrofo: Fuente de C es el CO2 atmosférico. (C inorgánico)
• Heterótrofo: Fuente de C, son moléculas orgánicas. (C orgánico)
• Fotosíntesis: Si fuente de energía es la E. luminosa
• Quimiosíntesis: La fuente de energía es la energía química desprendida en reacciones
químicas.
10. 3. Las enzimas
3.1. Características generales de las
enzimas.
• Biocatalizadores: Catalizadores de las
reacciones biológicas
• Función: Rebajar la energía de activación de
la reacciones biológicas. De esta manera
aumentan la velocidad de reacción y la
aceleran, sin necesidad de aumentar la
temperatura.
11. • Similitudes y diferencias con catalizadores no biológicos:
– Similitudes:
• Aceleran la reacción: Se consigue la misma cantidad de producto en menos tiempo
• No se consumen durante la reacción: Al finalizar la reacción la cantidad de enzimas es la
misma.
– Diferencias:
• Alta especificidad: Actúan en una sola reacción
• Actúan a la temperatura del ser vivo
• Alta actividad y masa molecular muy elevada
• Naturaleza química de las enzimas (excepto ribozimas: ARN): Proteínas globulares,
solubles. En la cadena polipeptídica de las enzimas se distinguen tres tipos de
aminoácidos:
– Aminoácidos estructurales: No establecen enlaces químicos con los sustratos
– Aminoácidos de fijación y catalizadores: Son los que se van a unir, mediante enlaces químicos al
sustrato y lo van a transformar.
• Según su estructura
– Enzimas estrictamente proteicas. Solo cadenas polipeptídicas
– Holozimas
• Apoenzima: Fracción proteica
• Cofactor:
– Cofactor iónico: Iones metálicos (Mg2+, Zn2+ )
– Cofactor orgánico o Coenzima (ATP, NADP, NAD, FAD, CoA)
12. 3.2. Centro activo y mecanismo de acción enzimática
• El centro activo de una enzima es la
región de la enzima que se une al
sustrato
• Características:
– Parte muy pequeña del volumen de la
enzima
– Estructura tridimensional, que facilita
que el sustrato encaje
– Formado por dos tipos de aminoácidos:
• De fijación: Establecen enlaces débiles
con el sustrato y se fijan a él.
• Catalizadores: Establecen enlaces con el
sustrato y provocan la ruptura de alguno
de sus enlaces. Son los responsables de
la transformación del sustrato en
producto
– Esos aminoácidos presentan afinidad
química con el sustrato, lo atraen y se
forman los enlaces entre el centro activo
de la enzima y el sustrato
13.
14. • Las enzimas actúan de dos formas diferentes, según el número de sustratos
que se le unen.
15. 3.3. Especificidad de las enzimas
• Sólo se fijan a las enzimas los sustratos que pueden formar enlaces con los aminoácidos
del centro activo. Sólo aquellos sustratos, con enlaces susceptibles de ruptura próximos
a los aminopácidos catalizadores, pueden ser alterados.
• Tipos de especifidad:
– Especificidad absoluta o de sustrato: La enzima solo actúa sobre un sustrato (la
sacarasa, que hidroliza la sacarosa.)
– Especificidad de grupo: La enzima reconoce un grupo de moléculas.
– Especificidad de clase o de acción: La actuación de la enzima depende del tipo de
enlace. (Fosfatasas – separan los grupos fosfatos de cualquier molécula; las lipasas
que hidrolizan los enlaces éster en los lípidos)
• Modelos de especifidad
Llave - cerradura La enzima y el sustrato
modifican su forma
La enzima modifica su
forma
18. Inhibidores: Sustancias que disminuyen la actividad de una enzima o impiden su
actuación. Se trata de moléculas que se unen a la enzima impidiendo que ésta actúe
sobre el substrato. Pueden causar efectos perjudiciales (venenos) o beneficiosos
(fármacos). Ej. Penicilina, inhibe las enzimas encargadas de la síntesis de la pared
bacteriana.
• Inhibición Irreversible:
– El inhibidor se fija mediante enlaces
covalentes al centro activo de la
enzima modificando su estructura
terciaria.
– La enzima pierde su funcionalidad.
– En este tipo se incluyen muchos
venenos y otras sustancias tóxicas
– Ejemplos:
• Penicilina: Inhibe la síntesis de la pared
bacteriana.
• Aspirina: Inhibe la síntesis de
Prostaglandinas.
• Antitumorales
• Gases nerviosos: Inhiben
neurotransmisores
• Insecticidas
19. • Inhibición reversible
competitiva
– Cuando el inhibidor se une al
centro activo de la enzima
impidiendo que el sustrato se
una a él.
– Se trata de una inhibición que
depende de la concentración
de sustrato y de inhibidor.
– Ejemplos:
• Antibióticos: sulfamidas:
Compiten con una sustancia
necesaria para la síntesis de ADN
bacteriano.
• Estatinas: Inhiben a una enzima
relacionada con la síntesis de
colesterol
20. • Inhibición reversible no
competitiva:
– Cuando el inhibidor se une
reversiblemente a un punto
diferente del centro activo
pero con su actuación lo
modifica lo suficiente para
que, aunque se puedan unir la
enzima y el sustrato, la
catálisis no se produzca o la
velocidad de ésta disminuya.
Este tipo de inhibición no
depende de la concentración
de sustrato.
– Ejemplo:
• Inhibidores de la
transcriptasa inversa,
utilizado para combatir el
SIDA
21. • Inhibición reversible alostérica:
– El inhibidor se une también
reversiblemente a un punto
diferente al centro activo, pero con
su actuación lo modifica de tal
manera que impide la unión de la
enzima y el substrato.
• Los activadores.
– Son sustancias que se unen a la enzima,
que se encuentra inactiva, cambiando su
estructura espacial activándola.
• Es frecuente que el inhibidor sea el
propio producto de la reacción
enzimática o el producto final de una
cadena de reacciones. Cuando se trata
del producto final. recibe el nombre de
retrorregulación o feedback.
22. 3.6. Coenzimas y vitaminas
• Actúan como transportadores de grupos químicos. Las coenzimas sí se modifican en la
reacción al aceptar o perder átomos.
• La unión Coenzima – apoenzima es temporal.
• Muchas son vitaminas o derivan de ellas.
• No son especificas de un tipo de apoenzima
• Tipos (en función de los grupos que transportes)
– Coenzimas de oxidación – reducción: Transportan H + y e -. Las más comunes son
FAD, NAD+, NADP+
– Coenzimas de transferencia: Transportan radicales. Las más importantes: ATP
(Transporta grupos fosfato) y Coenzima A (Transporta grupos acetilo C –O –CH3)
23. • Vitaminas con función de coenzima
– Vitaminas del complejo B.
• Vitamina B1: TPP: metabolismo de glúcidos y lípidos
• Vitamina B2 o riboflavina FAD, FMN: Ciclo de Krebs y cadena transportadora de
electrones.
• Vitamina B3 o niacina: NAD, NADP: Actúan en la oxidación de glúcidos y proteínas y
fotosíntesis, respectivamente.
• Vitamina B5 o ácido pantoteico: Coenzima A: Cataliza el metabolismo de ácidos grasos
y el ácido pirúvico.
– Vitamina C: Síntesis de colágeno: Reacciones de hidroxilación de prolina a
hidroxiprolina
3.7. Clasificación de las enzimas
• Oxidoreductoras: Reacciones “redox”
• Transferasas: Transfieren radicales de un sustrato a otro
• Hidrolasas: Rompen enlaces por la adición de una molécula de agua (Aporta un grupo
–OH a una parte y un -H a otra
• Liasas: Separan grupos sin intervención dela agua y originan dobles enlaces o añaden
CO2
• Isomerasas: Cambio de posición de algún grupo en la misma molécula.
• Ligasas y sintetasas: Unen moléculas o grupos con la energía del ATP
24. 4. Características del Catabolismo
• Catabolismo: fase degradativa del metabolismo en la cual se obtiene
energía.
• Las moléculas iniciales son transformadas en otras más pequeñas, hasta
convertirse en los productos finales del catabolismo (productos de
excreción)
• La energía liberada es almacenada en los enlaces del ATP y será utilizada
para las actividades celulares o para sintetizar moléculas complejas en las
que se almacene esta energía sobrante (anabolismo)
4.1.Producción de energía en el catabolismo
25. 4.2.Reacciones “redox”
• Reacciones de transferencia de electrones:
– Si una sustancia se oxida (pierde electrones), hay una sustancia que se reduce (gana
electrones)
– Agente oxidante: Sustancia que provoca que otra pierda electrones.
– Agente reductor: Sustancia que provoca que otra gane electrones.
26. • En el catabolismo la energía
se libera de forma gradual y
como energía química.
Queda almacenada en los
enlaces químicos del ATP.
• Esta liberación gradual es
posible gracias a:
– Reacciones sucesivas, cada
una de ellas, regulada por
una enzima diferente.
– Transporte de Hidrógenos:
Los e- y los H+ pasan a una
coenzima (NAD+) que actúa
como transportador de H.
– Cadena transportadora de
electrones: La coenzima NADH
no cede directamente sus e- al
oxígeno, sino que los cede a una
cadena de transporte,
constituida por proteínas
(citocromo) que están
englobadas en la membrana
interna de las mitocondrias. En
esa cadena los e- pasan a niveles
de menor energía de una
proteína a la siguiente. Esta
energía que van perdiendo se
utiliza para la fosforilación del
ADP
4.3. Liberación gradual de energía
27. 4.4. Tipos de catabolismo
• Respiración: Interviene la cadena
de transporte de electrones. Los
electrones se transfieren desde
una molécula orgánica hasta un
compuesto inorgánico (aceptor
final).
– Respiración aerobia: El aceptor
final de electrones es el O2. Por
tanto es el agente oxidante. Al
aceptar los e- y H+ el O2 se
reduce y forma H2O
– Respiración anaerobia: El agente
oxidante no es el O2. Pueden ser
otros iones como en NO-
3
• Fermentación: No interviene la
cadena de transporte de e- El
producto final es un compuesto
orgánico.
30. • Glucolisis
– Nueve etapas: en cada una se
transforman intermedios
fosforilados desde la glucosa
hasta el ácido pirúvico.
– Dos fases:
• Primera fase o fase de consumo de
energía: Por cada glucosa se
consumen dos ATP y se obtienen
dos gliceraldehído 3- fosfato .
• Segunda fase o fase de produccion
de energía: Por cada gliceraldehído
3- fosfato se obtiene 2ATP, 1
NADH+H+ y un ácido pirúvico.
– Balance final:
32. CARACTERÍSTICAS Y SIGNIFICADO BIOLÓGICO DE LA
GLUCOLISIS
• Se realiza tanto en procariotas como en eucariotas.
• En los eucariotas se realiza en el citosol (o hialoplasma).
• Se trata de una degradación parcial de la glucosa.
• Es un proceso anaerobio (no necesita oxígeno)que permite la
obtención de energía a partir de los compuestos orgánicos en
ausencia de oxigeno.
• Vía común en respiración aerobia y fermentaciones.
• La cantidad de energía obtenida por cada molécula de glucosa es
escasa (2 ATP).
• La glucolisis fue, probablemente, uno de los primeros mecanismos
para la obtención de energía a partir de sustancias orgánicas en la
primitiva atmósfera sin oxígeno de la Tierra.
33. 5.1.2. Ciclo de Krebs
• En condiciones aeróbicas (O2) el ácido pirúvico obtenido en glucolisis ,entra en la
mitocondria, mediante transporte activo. Ahí un conjunto de enzimas denominado
sistema piruvato deshidrogenasa lo transforma en acetil – CoA.
• El ácido pirúvico sufre dos reacciones: primero una descarboxilación (pierde un CO2) y
segundo una oxidación, por acción del NAD+. Además interviene el coenzima A
34. Animación ciclo de krebs
El acetil CoA se
incorpora al ciclo de
Krebs, transfiriendo el
grupo acetilo al ácido
oxalacético que se
transforma en ácido
cítrico. A partir de
aquí suceden una
serie de
transformaciones en
las que se degrada
completamente el
grupo acetilo en dos
moléculas de CO2 e
Hidrógenos y al final
se regenera el ácido
oxalacético.
35.
36.
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38.
39.
40. 5.1.3. Cadena de transporte de electrones
• Ver video de funcionamiento de la cadena transportadora
• En esta etapa las coenzimas reducidas obtenidas en las fases anteriores
(NADH y FADH) se van a oxidar y la energía obtenida se va a utilizar para
sintetizar ATP
• Se pueden diferenciar tres procesos:
– Transporte de electrones
– Quimiosmosis
– Fosforilacion oxidativa
41. • Transporte de electrones:
– Constituida por una serie de proteínas englobadas en las membrana interna de
mitocondrias.
– Cada una de estas moléculas acepta electrones de la anterior (se reduce) y los transfiere
a la siguiente (se oxida). Esto es posible porque los electrones pasan a ocupar en la
siguiente molécula una posición de menor energía.
– Los electrones proceden de los NADH y del FADH obtenidos en las etapas anteriores.
Estos coenzimas ceden además H+ convirtiéndose de nuevo en coenzimas oxidados
NAD+ y FAD +
• Quimiósmosis:
– La energía que pierden los electrones es utilizada para bombear H+ desde la matriz al
espacio intermembranoso.
– Cuando su concentración es elevada regresan a la matriz a través de unos canales
internos con enzimas ATP – sintetasas.
• Fosforilación oxidativa:
– Cuando los H+ atraviesan el canal de las ATP – sintetasas, esta sufre cambios en su
conformación produciendo la unión entre el ADP y un P, generando un ATP.
Otro vídeo que explica todo esto
42. • En la cadena de transporte de electrones por cada NADH+H+
que entra se sintetizan 3 ATP.
• Por cada FADH2 se sintetizan 2ATP.
Actividad: Calcula el balance total de ATP obtenidos de la
degradación de un molécula de glucosa
43. 6. Las fermentaciones
• Fermentación: Proceso catabólico en el que no interviene la cadena
respiratoria.
• Características:
– Proceso anabólico: No utiliza el O2 como aceptor final de electrones y protones.
– El aceptor final es un compuesto orgánico.
– La síntesis de ATP ocurre a nivel de sustrato: No interviene las ATP – sintetasas,
baja producción energética.
• La realizan microorganismos: levaduras y bacterias. También en tejido
muscular de animales si no les llega suficiente oxígeno.
– Anaerobio facultativo: Organismos que en presencia de O2 realizan la respiración
y en ausencia de este la fermentación. Ej: Lactobacillus y Streptococcus
– Anaerobio estricto: Siempre realizan la fermentación. Ej: levaduras del género
Saccharomyces
• Según la naturaleza del producto final:
– Fermentación alcohólica: alcohol etílico.
– Fermentación láctica: ácido láctico
– Fermentación butírica: ácido butírico
– Fermentación pútrida: productos orgánicos y malolientes
50. • β – Oxidación de los ácidos grasos
– Sucede en la matriz mitocondrial. Para atravesar la membrana de la
mitocondria, se unen a una Coenzima A, utilizando la energía del ATP.
Este proceso se denomina activación del ácido graso.
