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 Moléculas cuaternarias (C, H, O, N).
 TODAS las proteínas son MACROMOLECULAS.
 Formados por monómeros o unidades de AMINOACIDOS.
 Los aminoácidos se unen por medio de enlaces peptidicos.
 Las proteínas son polímeros de aminoácidos.
 Se han encontrado alrededor de 300 aminoácidos en las células
 El primer aminoácido descubierto fue la asparagina en 1806.
 El ultimo aminoácido de los 20 es la treonina en 1938.

 Sólidos

 Cristalinos
 De elevado punto de fusión
 Actividad óptica
 Comportamiento químico anfótero
 Asparagina = Se encontró por primera vez en el espárrago
 Glutamato = Se encontró en el gluten del trigo
 Tirosina = Se aisló pro primera vez en el queso
 Glicina = Se denomino por su carácter dulce
Esta estructura es común a todos
los α-aminoácidos, con una
excepción: La Prolina es un
aminoácido cíclico.
El grupo R es diferente para cada
aminoácido, por lo tanto,
Debido a la presencia de
radicales amino (base) y
carboxilo (acido) se les
denomina
Los aminoácidos componentes de las proteínas son de tipo L.
• Arginina
• Histidina
• Isoleucina
• Leucina
• Lisina
• Metionina
• Fenilalanina
• Treonina
• Triptófano
• Valina

• Alanina
• Asparagina
• Acido aspártico
• Glutamina
• Acido glutámico
• Cisteína
• Glicina
• Prolina
• Serina
• Tirosina
MELISa VARGas HIZO un TRIptico FEo
tionina
ina
eucina

ófano
eonina

lina
inina

nilalanina
tidina
leucina
: Derivado de la prolina
: Derivado de la lisina
La
y la
no forman parte de las proteínas, son
intermediarios clave en la
y en el
: se encuentra en la proteína
protrombina que interviene en la
.

: Análogo de la cisteína: contiene selenio en lugar
del azufre de la cisteína (Unidad básica de algunas proteínas
(p.e.: Glutatión peroxidasa).
: Se forma por hidroxilacion de la tirosina
ORNITINA

CITRULINA

L - DOPA

SELENOCISTEINA
 Une a los aminoácidos de forma COVALENTE.
 Es característico de las PROTEINAS.

 Se forma:

Libera una molécula de agua.
 Es catalizada por la enzima peptidil transferasa.
DIPEPTIDOS

OLIGOPEPTIDOS

POLIPEPTIDOS

Constituidos por 2
aminoácidos

Contiene de 3 a 10
aminoácidos

Contiene mas de 10
aminoácidos

TRIPEPTIDOS

Las PROTEINAS
pertenecen a esta
categoría.

TETRAPEPTIDOS
PENTAPEPTIDOS
– ANSERINA: alanina + metilhistidina
• Presente en extremidades de conejos y musculo
pectoral de aves

– CARNOSINA: alanina + histidina
Interviene en el transporte de aminoácidos a
través de la membrana celular en bacterias, plantas y
animales.
Posee actividad sobre los vasos sanguíneos
Endorfina, actúa como neurotransmisor
se caracterizan por poseer:
(mínimo numero de

aminoácidos = 50)
 Secuencia de aminoácidos.
 Es determinada genéticamente.
 El enlace característico es el
 Disposición espacial que adoptan los segmentos o la totalidad
de una cadena polipeptidica proteica.
 El enlace característico es el
.

 Hélice
 Hoja plegada
 Al azar
 Forma que adopta en el espacio una proteína completa.
 Pueden ser
 presente los 2 o 3 tipos de estructura secundaria
 presenta su misma estructura secundaria

 La estructura terciaria determina la función de algunas proteínas
 Las fuerzas y enlaces comprenden las fuerzas debiles y fuertes:
 Puente de hidrogeno
 Puentes salinos
 Fuerzas de Van der Waals
 Puentes disulfuro
• Unión de 2 o mas estructuras terciarias
• Son llamadas oligomericas, cada uno de sus
componentes se le denomina protomeros.
• Los protomeros se unen mediante:
–
–
–
–

Puentes salinos
Puentes de hidrogeno
Atracciones electrostáticas
Puentes disulfuro
 sustancia intercelular
 pelos, uñas, pezuñas y cuernos
 paredes de vasos sanguíneos
 seda y tela de araña
 coágulos sanguíneos

 biocatalizadores, aceleran las
reacciones biológicas
 defensa contra agentes extraños
 defensa antiviral
 cromatina (cromosoma)
 cilios, flagelos y centriolos

– Proteína de reserva (ovoalbumina)
– Proteína de transporte (seroalbumina)

 transportan gases
 sustancia intercelular
 pelos, uñas, pezuñas y cuernos
 paredes de vasos sanguíneos
 seda y tela de araña
 coágulos sanguíneos
• A partir de su despolimerización e hidratación se
obtiene gelatina de interés alimenticio.
• En la molécula del colágeno aparecen 2 AAs no
incluidos en los 20:


Hidroxiprolina y la Hidroxilisina
• Son proteínas ricas en cistina (formada por la
unión de dos cisteínas).
• Aparecen en formaciones epidérmicas:





Cabello, uñas, cuernos
Callos, pezuñas, cascos
Plumas
elasticidad.
• Aparece en tendones y vasos sanguíneos.
• Aparece en los hilos de seda.

• Se caracterizan por su gran resistencia mecánica.
 biocatalizadores, aceleran las reacciones biológicas
 defensa contra agentes extraños
 defensa antiviral
 cromatina (cromosoma)
 cilios, flagelos y centriolos

– Proteína de reserva (ovoalbumina)
– Proteína de transporte (seroalbumina)

 transportan gases
• Se encuentran asociados a los ácidos nucleicos en
los espermatozoides de los peces. Ejemplos.
, en el salmón
, en los arenques
, en el esturión
• Son proteínas básicas y solubles en agua.

• Se localizan en el núcleo celular, asociados a los
ácidos nucleicos.
• Son insolubles en agua y son proteínas ricas en el
aminoácido prolina.
• Aparece en los vegetales (semillas). Ejemplos:
, en el maíz
, en el trigo
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• Se obtiene de las semillas. Son insolubles en agua,
pero solubles en ácidos o bases diluidas.
• Pertenecen a este grupo:
, del trigo
, del arroz
• Son solubles en agua y en soluciones salinas.
Pertenecen a este grupo:
Transporta sustancias químicas
Huevo
Leche
Forma parte de la hemoglobina







Ovoglobulina
Lactoglobulina
Fibrinógeno de la sangre
Seroglobulinas:
La
 La
 La


Hemoglobina
Transferrina
Inmunoglobulina
–
–
–
–

Hemoglobina
Citocromo
Mioglobina
Anticuerpos

– Mucina
– Interferon
– Anticuerpos

+ Compuesto NO proteico
(
)

– Caseina
– Vitelina
– Hemocianina
 Proteínas constituyentes de membranas,
microtúbulos, cilios, flagelos.
 Proteínas de formaciones epidérmicas: uñas, pelo,
caparazón de tortuga, colágeno.
•
•
•
•
•

Hemoglobina
Mioglobina
Hemocianina
Seroalbúmina
Ceruplasmina
• Las
son proteínas que aceleran las
reacciones químicas, y se denominan:
• Se diferencian de las anteriores porque son
transportadas por la sangre, actuando a distancia.





Insulina
Tiroxina
Hormona del crecimiento
• Las proteínas debido a su carácter anfótero,
desempeñan una función amortiguadora:


Frente a las variaciones del pH del medio interno.
• Las γ-globulinas o Inmunoglobulinas, constituyen
los anticuerpos.

• Estos se sintetizan cuando en el organismo
aparecen sustancias extrañas (antígenos).
• La actina y la miosina se asocian entre sí formando
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Biologia ciclo verano 2014 capitulo 13 PROTEINAS

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  • 1.
  • 2.
  • 3.
  • 4.  Moléculas cuaternarias (C, H, O, N).  TODAS las proteínas son MACROMOLECULAS.  Formados por monómeros o unidades de AMINOACIDOS.  Los aminoácidos se unen por medio de enlaces peptidicos.
  • 5.
  • 6.  Las proteínas son polímeros de aminoácidos.  Se han encontrado alrededor de 300 aminoácidos en las células  El primer aminoácido descubierto fue la asparagina en 1806.  El ultimo aminoácido de los 20 es la treonina en 1938.  Sólidos  Cristalinos  De elevado punto de fusión  Actividad óptica  Comportamiento químico anfótero
  • 7.  Asparagina = Se encontró por primera vez en el espárrago  Glutamato = Se encontró en el gluten del trigo  Tirosina = Se aisló pro primera vez en el queso  Glicina = Se denomino por su carácter dulce
  • 8. Esta estructura es común a todos los α-aminoácidos, con una excepción: La Prolina es un aminoácido cíclico. El grupo R es diferente para cada aminoácido, por lo tanto,
  • 9. Debido a la presencia de radicales amino (base) y carboxilo (acido) se les denomina
  • 10.
  • 11. Los aminoácidos componentes de las proteínas son de tipo L.
  • 12. • Arginina • Histidina • Isoleucina • Leucina • Lisina • Metionina • Fenilalanina • Treonina • Triptófano • Valina • Alanina • Asparagina • Acido aspártico • Glutamina • Acido glutámico • Cisteína • Glicina • Prolina • Serina • Tirosina
  • 13. MELISa VARGas HIZO un TRIptico FEo tionina ina eucina ófano eonina lina inina nilalanina tidina leucina
  • 14. : Derivado de la prolina : Derivado de la lisina La y la no forman parte de las proteínas, son intermediarios clave en la y en el : se encuentra en la proteína protrombina que interviene en la . : Análogo de la cisteína: contiene selenio en lugar del azufre de la cisteína (Unidad básica de algunas proteínas (p.e.: Glutatión peroxidasa). : Se forma por hidroxilacion de la tirosina
  • 16.
  • 17.  Une a los aminoácidos de forma COVALENTE.  Es característico de las PROTEINAS.   Se forma:  Libera una molécula de agua.  Es catalizada por la enzima peptidil transferasa.
  • 18.
  • 19.
  • 20. DIPEPTIDOS OLIGOPEPTIDOS POLIPEPTIDOS Constituidos por 2 aminoácidos Contiene de 3 a 10 aminoácidos Contiene mas de 10 aminoácidos TRIPEPTIDOS Las PROTEINAS pertenecen a esta categoría. TETRAPEPTIDOS PENTAPEPTIDOS
  • 21. – ANSERINA: alanina + metilhistidina • Presente en extremidades de conejos y musculo pectoral de aves – CARNOSINA: alanina + histidina
  • 22. Interviene en el transporte de aminoácidos a través de la membrana celular en bacterias, plantas y animales. Posee actividad sobre los vasos sanguíneos Endorfina, actúa como neurotransmisor
  • 23. se caracterizan por poseer: (mínimo numero de aminoácidos = 50)
  • 24.
  • 25.  Secuencia de aminoácidos.  Es determinada genéticamente.  El enlace característico es el
  • 26.  Disposición espacial que adoptan los segmentos o la totalidad de una cadena polipeptidica proteica.  El enlace característico es el .   Hélice  Hoja plegada  Al azar
  • 27.  Forma que adopta en el espacio una proteína completa.  Pueden ser  presente los 2 o 3 tipos de estructura secundaria  presenta su misma estructura secundaria  La estructura terciaria determina la función de algunas proteínas  Las fuerzas y enlaces comprenden las fuerzas debiles y fuertes:  Puente de hidrogeno  Puentes salinos  Fuerzas de Van der Waals  Puentes disulfuro
  • 28.
  • 29. • Unión de 2 o mas estructuras terciarias • Son llamadas oligomericas, cada uno de sus componentes se le denomina protomeros. • Los protomeros se unen mediante: – – – – Puentes salinos Puentes de hidrogeno Atracciones electrostáticas Puentes disulfuro
  • 30.
  • 31.
  • 32.  sustancia intercelular  pelos, uñas, pezuñas y cuernos  paredes de vasos sanguíneos  seda y tela de araña  coágulos sanguíneos  biocatalizadores, aceleran las reacciones biológicas  defensa contra agentes extraños  defensa antiviral  cromatina (cromosoma)  cilios, flagelos y centriolos  – Proteína de reserva (ovoalbumina) – Proteína de transporte (seroalbumina)  transportan gases
  • 33.  sustancia intercelular  pelos, uñas, pezuñas y cuernos  paredes de vasos sanguíneos  seda y tela de araña  coágulos sanguíneos
  • 34. • A partir de su despolimerización e hidratación se obtiene gelatina de interés alimenticio. • En la molécula del colágeno aparecen 2 AAs no incluidos en los 20:  Hidroxiprolina y la Hidroxilisina
  • 35. • Son proteínas ricas en cistina (formada por la unión de dos cisteínas). • Aparecen en formaciones epidérmicas:    Cabello, uñas, cuernos Callos, pezuñas, cascos Plumas
  • 36. elasticidad. • Aparece en tendones y vasos sanguíneos.
  • 37. • Aparece en los hilos de seda. • Se caracterizan por su gran resistencia mecánica.
  • 38.  biocatalizadores, aceleran las reacciones biológicas  defensa contra agentes extraños  defensa antiviral  cromatina (cromosoma)  cilios, flagelos y centriolos  – Proteína de reserva (ovoalbumina) – Proteína de transporte (seroalbumina)  transportan gases
  • 39. • Se encuentran asociados a los ácidos nucleicos en los espermatozoides de los peces. Ejemplos. , en el salmón , en los arenques , en el esturión
  • 40. • Son proteínas básicas y solubles en agua. • Se localizan en el núcleo celular, asociados a los ácidos nucleicos.
  • 41. • Son insolubles en agua y son proteínas ricas en el aminoácido prolina. • Aparece en los vegetales (semillas). Ejemplos: , en el maíz , en el trigo , en la cebada
  • 42. • Se obtiene de las semillas. Son insolubles en agua, pero solubles en ácidos o bases diluidas. • Pertenecen a este grupo: , del trigo , del arroz
  • 43. • Son solubles en agua y en soluciones salinas. Pertenecen a este grupo: Transporta sustancias químicas Huevo Leche Forma parte de la hemoglobina
  • 44.     Ovoglobulina Lactoglobulina Fibrinógeno de la sangre Seroglobulinas: La  La  La  Hemoglobina Transferrina Inmunoglobulina
  • 45.
  • 46. – – – – Hemoglobina Citocromo Mioglobina Anticuerpos – Mucina – Interferon – Anticuerpos + Compuesto NO proteico ( ) – Caseina – Vitelina – Hemocianina
  • 47.
  • 48.  Proteínas constituyentes de membranas, microtúbulos, cilios, flagelos.  Proteínas de formaciones epidérmicas: uñas, pelo, caparazón de tortuga, colágeno.
  • 50. • Las son proteínas que aceleran las reacciones químicas, y se denominan:
  • 51. • Se diferencian de las anteriores porque son transportadas por la sangre, actuando a distancia.    Insulina Tiroxina Hormona del crecimiento
  • 52. • Las proteínas debido a su carácter anfótero, desempeñan una función amortiguadora:  Frente a las variaciones del pH del medio interno.
  • 53. • Las γ-globulinas o Inmunoglobulinas, constituyen los anticuerpos. • Estos se sintetizan cuando en el organismo aparecen sustancias extrañas (antígenos).
  • 54. • La actina y la miosina se asocian entre sí formando una estructura compacta.  Fx: contracción de las fibras musculares.