proteinas biologia celular

1. BIOLOGIA CELULAR
ESTRUCTURA Y FUNCION DE LAS PROTEINAS
DR. JACOBO

2. PROTEINAS
Las proteínas
Son grandes moléculas formadas por la unión
de varios aminoácidos. Las proteínas cumplen
una función esencial en el organismo de los
seres vivos, pues están involucradas en todos
los procesos biológicos que ocurren en el
cuerpo.

3. PROTEINAS
Aminoácidos
 Los aminoácidos son moléculas orgánicas
pequeñas que contienen un grupo carboxilo
(COOH) y un grupo amino (NH2). El grupo
carboxilo es ácido débil, mientras que el
grupo amino es básico débil.
Enlace peptídico
 Unión de dos aminoácidos mediante la
pérdida de una molécula de agua entre el
grupo amino de un aminoácido y el grupo
carboxilo del otro.

4. ESTRUCTURAS DE LAS
PROTEINAS
 La forma de una proteína es especificada por su
secuencia de aminoácidos.
 Las proteínas se pliegan en una conformación de
menor energía.
 Adaptan una gran variedad de formas complejas.
 La hélice a y la lamina B son patrones de
plegamiento comunes.
 Los hélices se forman fácilmente en las
estructuras biológicas.
 Las laminas B forman estructuras rígidas
centrales en muchas proteínas.

5. ESTRUCTURA DE LAS
PROTEINAS
Estructura primaria
 La estructura primaria de las proteínas hace
referencia a la secuencia de aminoácidos que la
componen, ordenados desde el primer aminoácido
hasta el último. El primer aminoácido tiene
siempre libre el grupo amina, por lo que se le da el
nombre de aminoácido n-terminal.
El último aminoácido siempre tiene libre el grupo
carboxilo, por lo que se denomina aminoácido c-
terminal.
 Para determinar la secuencia no basta con saber
los aminoácidos que componen la molécula; hay
que determinar la posición exacta que ocupa cada
aminoácido.
 La estructura primaria determina las demás
estructuras de la proteína.


6. ESTRUCTURA SECUNDARIA
Estructura secundaria
La estructura secundaria de una proteína es un
nivel de organización que adquiere la molécula,
dependiendo de cómo sea la secuencia de
aminoácidos que la componen. La rigidez del
enlace peptídico, la capacidad de giro de los
enlaces establecidos con el carbono asimétrico y la
interacción de los radicales de los aminoácidos con
la disolución en la que se encuentra, lleva a plegar
la molécula sobre sí misma. Las conformaciones
resultantes pueden ser la estructura en a-hélice,
la b-laminar
a-hélice
Es una estructura helicoidal dextrógira, es decir,
que las vueltas de la hélice giran hacia la derecha.
Adquieren esta conformación proteínas que poseen
elevado número de aminoácidos con radicales
grandes o hidrófilos, ya que las cargas interactúan
con las moléculas de agua que la rodean.

7. ESTRUCTURA SECUNDARIA
b-laminar
 También se denomina hoja plegada o
lámina plegada.
 Es una estructura en forma de zig-
zag, forzada por la rigidez del enlace
peptídico y la apolaridad de los
radicales de los aminoácidos que
componen la molécula. Se estabiliza
creando puentes de Hidrógeno entre
distintas zonas de la misma molécula,
doblando su estructura. De este modo
adquiere esa forma plegada.

8. ESTRUCTURA TERCIARIA
Estructura terciaria.
 Resulta del plegamiento sobre sí misma de la
estructura secundaria ,de la estructura terciaria
depende la función de la proteína, por lo que
cualquier cambio en la disposición de esta
estructura puede provocar la pérdida de su
actividad biológica.
 La estructura terciaria es, por tanto, un
conjunto de plegamientos característicos que
se originan por la unión entre determinadas
zonas de la cadena polipeptídica. Estas
uniones se realizan por medio de enlaces entre
las cadenas laterales de los aminoácidos.

9. ESTRUCTURA
CUATERNARIA
Estructura cuaternaria
 Cuando varias proteínas se
unen entre sí, forman una
organización superior,
denominada estructura
cuaternaria. Cada proteína
componente de la asociación,
conserva su estructura
terciaria. La unión se realiza
mediante gran número de
enlaces débiles, como

10. FUNCION DE LAS
PROTEINAS
Enzima: catálisis de la ruptura o formación de un enlace
covalente.
Proteínas estructurales: proporcionar soporte
mecánico a las células y tejidos.
Proteinas de transporte: transportar moleculas
pequeñas o iones.
Proteinas motoras: generar movimientos en las células
y tejidos.
Proteinas de deposito: almacenar pequeñas
moléculas o iones.
Proteinas de señalización: transmitir señales de una
célula a la otra.
Proteinas receptoras: detectar señales y transmitirlas
a la maquinaria de respuesta de la célula.

11. REGULACION DE LA FUNCION
PROTEICA
Dentro de la célula, la mayor parte de las proteínas y enzimas no
trabajan continuamente, o con la velocidad máxima. Por el
contrario, su actividad esta regulada de modo tal que la célula
puede mantenerse a si misma en un estado de equilibrio, en el
que solo genera aquellas moléculas que requiere para
desarrollarse en forma adecuada bajo las condiciones comunes.
Para alcanzar este equilibrio, las actividades de las proteínas
celulares se controlan de un modo integrado teniendo en cuenta
que reacciones se están produciendo en otras partes de la célula.
Mediante la coordinación de cuando- y energéticamente una
depleción de sus reservas energéticas por la acumulación de
moléculas que no requiere mientras que esta agotando sus
reservas de sustratos críticos.

12. LAS ACTIVIDADES CATALITICAS DE LAS
ENZIMAS SE REGULAN A MENUDO POR
OTRAS MOLECULAS
Regulación por otras moléculas:
El tipo mas común de control se produce cuando otra
molécula
que no sea un sustrato se una a una enzima en un sitio
regulatorio especial por fuera del sitio activo, lo cual altera la
velocidad en la que la enzima convierte sus sustratos en
productos. En la inhibición por retroalimentación, una
enzima
que actúa inicialmente en una vía de reacción es inhibida
por
uno de los productos finales de esta vía.
La inhibición por retroalimentación es una regulación
negativa:
impide que una enzima actué. Las enzimas también pueden
estar
sujetas a regulación positiva, en la cual la actividad
enzimática es

13. LAS ENZIMAS ALOSTERICAS TIENEN DOS
SITIOS DE UNION QUE SE INFLUYEN
RECIPROCAMENTE
Regulación por alosteria:
Cuando esta forma de regulación se descubrió en la década de 1960, se la denomino
alosteria. A medida que se aprendió mas acerca de la inhibición por
retroalimentación,
los investigadores se dieron cuenta de que muchas enzimas deben tener al menos
dos
sitios de unión diferentes sobre su superficie: el sitio activo que reconoce a los
sustratos
y un segundo sitio que reconoce a una molécula reguladora. Estos dos sitios deben
comunicarse de una forma que permita que los procesos catalíticos en el sitio activo
sean influidos por la unión de la molécula reguladora en un sitio separado de la
superficie de la proteína.
Durante la inhibición por retroalimentación, por ejemplo la unión de un inhibidor a un
sitio sobre la proteína lleva a que esta cambie a una conformación en la que su sitio
activo- localizado en otra parte de la molécula- llega a ser menos adaptado a la del
sustrato. Muchas – si no todas- las moléculas proteicas son alostericas: pueden
adoptar
dos o mas conformaciones ligeramente diferentes, y su actividad es regulada por el
cambio de una a otra forma.

14. LA FOSFORILACION PUEDE CONTROLAR LA
ACTIVIDAD PROTEICA MEDIANTE LA INDUCCION DE
UN CAMBIO CONFORMACIONAL
Regulación por fosforilación:
Un segundo método utilizado con frecuencia por las células
eucariontes para regular la actividad proteica implica la unión
covalente de un grupo fosfato a una de sus cadenas laterales de
aminoácidos. Puesto que cada grupo fosfato transporta dos
cargas
negativas, el agregado catalizado por la enzima de un grupo
fosfato a
una proteína puede causar un cambio conformacional
fundamental,
por ejemplo, atrayendo a un formacional puede, a su vez, afectar la
unión de ligandos en otro lugar sobre la superficie de la proteína y
modificar con ello la actividad de la proteína. La eliminación del
grupo fosfato por una segunda enzima restablece la conformación
original y repone la actividad inicial de la proteína.
Esta fosforilación proteica reversible controla la actividad de
muchos

15. LAS PROTEINAS QUE UNEN GTP TAMBIEN SE
REGULAN POR LA GANANCIA Y PERDIDA CICLICA DE
UN GRUPO FOSFATO
Regulación por ganancia y perdida cíclica de un grupo
fosfato:
Las células eucariotas tienen un segundo modo de regulación de la
actividad
de una proteína mediante el agregado y eliminación de un grupo fosfato. En
este caso, en lugar de ser transferido enzimáticamente del ATP a la
proteína, el
fosfato es parte de un nucleótido de guanina- sea la guanosina trifosfato
(GTP)
o bien la guanosina difosfato (GDP)- que se une estrechamente a la
proteína.
Estas proteínas fijadoras de GTP están en sus conformaciones activas con
GTP
unido; la proteína misma hidroliza luego el GTP a GDP- con liberación de un
fosfato- y cambia a una conformación inactiva. Como en el caso de la
fosforilación proteica, este proceso es reversible. La conformación activa
se
recobra mediante la disociación del GDP, seguida de la unión de una

16. LA HIDRÓLISIS DE LOS NUCLEOTIDOS PERMITE A LAS
PROTEINAS MOTORAS PRODUCIR GRANDES
MOVIMIENTOS EN LAS CELULAS
Regulación por hidrólisis de nucleótidos:
Como se utilizan los cambios de conformación de las proteínas para
generar
movimientos ordenados en las células?
Como el movimiento direccional de una proteína hace un trabajo neto,
las leyes
de la termodinámica demandan que el movimiento utilice energía libre de
alguna
otra fuente, es decir la hidrólisis del ATP (de otro modo, la proteína
podría utilizarse
como una maquina de movimiento perpetuo). Por lo tanto, sin una
entrada de
energía, la molécula proteica solamente puede errar sin propósito.
Como se llevan a cabo entonces los cambios conformacionales
unidireccionales ?
Para obligar al ciclo entero a orientarse en una dirección a grandes
distancias, esta

17. LAS PROTEINAS FORMAN A MENUDO
GRANDES COMPLEJOS QUE FUNCIONAN
COMO MAQUINARIAS PROTEICAS
Regulación por maquinarias proteicas:
Las células construyeron maquinarias proteicas capaces de llevar a cabo la
mayor parte de las reacciones biológicas. Las células emplean maquinarias
proteicas por la misma razón que el hombre invento los aparatos mecánicos y
electrónicos: casi en cualquier tarea, las manipulaciones que están especial y
temporalmente coordinadas mediante procesos ligados son mucho mas
eficientes que con el uso secuencial de herramientas individuales.
En la mayor parte de tales maquinarias proteicas la hidrólisis de nucleosidos
trifosfatos unidos (ATP o GTP) conduce a una serie de cambios
conformacionales ordenados en algunas de las subunidades proteicas, que
permiten el ensamblado de proteínas para moverse coordinamente. De este
modo, las enzimas apropiadas pueden dirigirse hacías las posiciones donde son
necesarias para llevar a cabo reacciones sucesivas en serie, como en la síntesis
de proteínas sobre un ribosoma ,donde un gran complejo multiproteico se
mueve rápidamente a lo largo de este.