Este documento presenta un resumen del Capítulo 6 sobre las reglas básicas del metabolismo. Explica las leyes de la termodinámica y cómo la energía se transfiere y transforma a través de reacciones químicas en los sistemas biológicos. También define los conceptos de enzimas, ATP y vías metabólicas, y cómo las enzimas catalizan las reacciones mediante la reducción de la energía de activación. Además, describe los mecanismos de regulación del metabolismo, incluida la inhibición por retro

1. Capítulo 6: Reglas básicas del
metabolismo
Prof. Carol V. López Morales
CIBI 3001
c_lopez_pr@yahoo.com
B-204

2. Objetivos
 Luego de finalizado el capitulo los
estudiantes podrán:
◦ Explicar las leyes de termodinámica
◦ Definir el termino enzima
◦ Explicar cómo funciona una enzima
◦ Enumerar los factores que afectan la función de las
enzimas
◦ Explicar la importancia reacciones REDOX en los
procesos de transferencia de energía en sistemas
biológicas

3. Energía
• La energía es la capacidad para hacer trabajo.
 Termodinámica: ciencia que estudia la energía y
sus transformaciones
◦ Son leyes que aplican tanto a sistemas vivos, así como al
ambiente físico
• Primera Ley de Termodinámica:
– La energía no se crea ni se destruye, solo se
transforma.
• La energía tiende a dispersare
espontáneamente, hasta que se reparte
equitativamente.

4. Energía
 Segunda Ley o Ley de Entropía:
 La entropía en el universo aumenta
continuamente
◦ Entropía: es el estado desorganizado de la
energía,
Mide la cantidad de energía de un sistema dado
que se ha dispersado.
◦ Los cambios energéticos no son 100% eficientes.
Parte de la energía se pierde en forma de calor.
◦ Los sistemas tienden hacia la máxima entropía.
◦ La entropía se refiere a la distribución de la
energía.

5. Entropy

6. Energía
• Flujo unilateral de energía:
– Cuando la energía se transfiere de un lugar a otro se
produce trabajo.
– Las transferencias de energía de un lugar a otro a
menudo incluyen que una forma de energía se
transforme a otra.
– En cada transferencia una parte de la energía escapa
en forma en de calor
• Ejemplo:
– Un foco a menudo transforma 5% de la energía de la
electricidad a luz. El restante 95% se escapa como
forma de calor que irradia el foco.

7. Conversion de energía
 Solo cerca del 10% de la energía química
presente en los alimentos es utilizada para
construir la masa corporal, el restante 90% se
emplea en otras actividades como movimiento y
la gran mayoría se pierde en las conversiones
de energía.

8. Flujo unilateral de enrgía
• En cada transferencia de energía una parte se
escapa en forma de calor (Segunda Ley de
Termodinámica).
– La energía que se escapa no esta disponible
para realizar trabajo.

9. Flujo unilateral de energía
• La energía fluye del sol a los productores y
después a los consumidores.
• Durante este viaje la energía cambia de forma
y de ubicación muchas veces.
• En cada transferencia parte de la energía se
escapa como calor.

10. energy ENERGY IN
input, mainly from Sunlight energy reaches
sunlight environments on Earth.
Producers of nearly all
ecosystems secure some
and convert it to stored
PRODUCERS forms of energy. They
plants and other self- and all other organisms
feeding organisms convert stored energy to
forms that can drive
cellular work.
nutrient
cycling
ENERGY OUT
CONSUMERS
animals, most With each
fungi, many conversion, there is a
protists, bacteria one-way flow of a bit of
energy back to the
energy environment. Nutrients
output, mainly cycle between producers
heat and consumers. Fig. 6-5, p. 95

11. La energía en las moléculas de la vida
• Metabolismo: suma de las reacciones químicas
que ocurren en un organismo.
– Los enlaces químicos unen a los átomos apara formar
moléculas.
– Cuando las moléculas interactúan se forman y se
rompen enlaces químicos.
– Reacción: proceso por el cual ocurren cambios
químicos.

12. La energía en las moléculas de la vida
• Reacción:
– Reactivos: moléculas que participan en la
reacción.
– Productos: moléculas que quedan al finalizar la
reacción.

13. Chemical Reactions

14. La energía en las moléculas de la vida
• Todo enlace químico contiene energía.
• Energía libre: cantidad de energía libre en una
molécula para hacer trabajo.
– En la mayoría de las reacciones la energía libre
de los reactivos difiere de la en energía libre de
los productos.

15. Tipos de Reacciones
• Reacción endotérmica:
– Necesitan energía para llevarse acabo.
– Los reactivos tienen menos energía libre que los
productos.
• Reacciones exergónicas (exotérmicas):
– NO requieren energía para llevarse acabo.
– Los reactivos tienen más energía libre que los
productos.
– Al finalizar la reacción hay una liberación de
energía

16. Products
Free energy
decreases
Free energy
increases
Products Reactants
Course of reaction Course of reaction
(a) Reacción exotérmica (b) Reacción endotérmica
( libera energía) ( requiere energía)
16

17. Energía de activación
• Energía de activación: Cantidad mínima de
energía requerida que permite que se inicie
una reacción.
– Es independiente de cualquier diferencia en
energía entre los reactivos y productos.

18. Activation Energy

19. ATP
• La energía que la célula obtiene del
ambiente es usualmente obtenida en
forma de energía química en las
moléculas de nutrientes.
• Este tipo de energía necesita ser
convertido a una forma de energía que
pueda ser utilizada por las células.
• Este energía es convertida y almacenada
en forma de ATP.

20. ATP

21. ATP
• Es un transportador de energía:
– Acepta la energía liberada por las reacciones
exotérmicas
– Aporta energía en las reacciones
endotérmicas.
– Los enlaces que unen los tres grupos fosfatos
tienen mucha energía.
– Cuando se transfiere un grupo fosfato del
ATP a otra molécula se transfiere energía con
él (fosforilación)
• ATP------ADP

22. three phosphate
adenine groups
ribose
A Structure of ATP (adenine triphosphate).
Fig. 6-9a, p. 97

23. adenine AMP ADP ATP
ribose P P P
B The molecule is called ATP when it has three phosphate groups.
After it loses one phosphate group, the molecule is called ADP
(adenosine diphosphate); after losing two phosphate groups it is
called AMP (adenosine monophosphate).
Fig. 6-9b, p. 97

24. Como funcionan las enzimas
• La mayoría de las enzimas son
proteínas, aunque existe un pequeño grupo de
enzimas que son RNA.
• Las enzimas son agentes catalíticos que
aceleran una reacción.
• La mayoría de las enzimas no son consumidas
ni se modifican al trabajar en una reacción, y
pueden trabajar en ella una y otra vez.

25. Como funcionan las enzimas
• Son proteínas que actúan como agentes
catalíticos orgánicos.
• Agentes catalizadores: aceleran una reacción
disminuyendo la cantidad de energía de
activación necesaria.

26. Energía de activación
• Energía de activación: Cantidad mínima de
energía requerida que permite que se inicie
una reacción.
– En realidad nos referimos a la energía necesaria
para romper los enlaces de los reactivos.

27. Activation Energy

28. Activation Energy

29. Enzimas
• Las enzimas interaccionan con los substratos.
• Su conformación tridimensional las hace
altamente específicas.
• El substrato se combina con la enzima al
unirse en un lugar que se conoce como sitio
activo en la enzima.

30. Enzimas
• Sitio activo:
– Lugar en la enzima donde se une el substrato para
que la reacción proceda.
– Este lugar es complementario en
forma, tamaño, polaridad y carga al substrato.

31. Enzyme-Substrate Complex

32. active site reactant(s)
enzyme product(s)
A Hexokinase is an enzyme that attaches
phosphate groups to glucose and other
sugars with the help of ATP.
Fig. 6-10a (right), p. 98

33. Enzimas
• La enzima (E) interacciona con el substrato (S)
formando un complejo enzima+ substrato
(ES).
• Este complejo (ES) permite que el substrato se
convierta en producto.

34. Modelos que explican como ocurre la
interacción entre la enzima y el substrato
• Modelo Llave cerradura: establece que la enzima
se acopla al substrato en el sitio activo por medio
de una conformación que permiten que ambos
encajen como una llave y una cerradura.
• Modelo de Acoplamiento inducido: propone que
cuando la enzima se combina con el substrato se
produce un cambio en la configuración del sitio
activo de la enzima que permite un acoplamiento
óptimo entre la enzima y el substrato.
– Este modelo es el más aceptado hoy en día

35. Modelo Llave Cerradura

36. Modelo de Acoplamiento Inducido

37. Como trabajan las enzimas
• Para que una reacción se lleve a cabo primero
se debe de dar un estado de transición :
– donde los enlaces del sustrato alcanzan su punto
de ruptura y la reacción comienza a darse
espontáneamente para formar producto.
• Las enzimas permiten que se alcance el estado
de transición reduciendo la energía de
activación.

38. Mecanismos de trabajo de las enzimas
• Ayuda para que lo sustratos se unan: a medida que
las moléculas de los sustratos estén más cerca unas
de otras tienen más probabilidades de interaccionar.
• Orientación de los sustratos en posiciones que
favorecen la reacción: por si solo los sustratos
chocan unos con otros aleatoriamente. En cambio
cuando se unen a un sitio activo, los sustratos se
posicionan alineados adecuadamente para la
reacción.

39. Mecanismos de trabajo de las enzimas
• Adaptación entre enzima y sustrato: la enzima
restringe la sustrato, alargándolo o apretándolo en
una forma que a menudo permite que termine cerca
de un grupo reactivo o de otra molécula.
• Expulsión de moléculas de agua: en algunas
ocasiones las moléculas de agua pueden interferir en
algunas reacciones. Los sitios activos de algunas
enzimas repelen el agua.

40. Funciones de las proteínas
• Si ocurren cambios drásticos de temperatura y
pH, las proteínas se desnaturalizan.
– Pierden su forma y dejan de funcionar correctamente.
– La estructura de las proteínas dicta sus funciones.
• Otro factor que influye en la función de las
proteínas es la concentración de sal.

41. Ayuda de cofactores
• Los cofactores son:
 átomos o moléculas que pueden asociarse con las
enzimas y ayudarlas en su funcionamiento.
 componentes inorgánicos requeridos para
activar una enzima.
 Por ejemplo, iones como Mg, Fe, Cu, Zn y Mn
 Co-enzimas:
 componentes orgánicos requeridos por la
enzima para poder trabajar correctamente.
 Por ejemplo, las vitaminas ayudan a que
sustrato se una al sitio activo

42. Metabolismo
• Suma de todas las reacciones químicas que
ocurren en un organismo.
• Son reacciones organizadas mediadas por
enzimas.
• Cualquier serie de reacciones mediada por
enzimas en la cuál la célula sintetice, reordene o
rompa una sustancia química se llama una vía
metabóica.

43. Vías metabólicas
• Síntesis o anabolismo: vía metabólica en la
que se sintetiza (forma) moléculas de mayor
tamaño a partir de moléculas más pequeñas.
• Rompimiento o catabolismo: moléculas
grandes se rompen para formar moléculas
más pequeñas.

44. Recciones metábolicas
• Lineales: van de reactivos a productos
• Ramificadas: sus intermediarios pueden
participar en más de una secuencia de
reacciones.
– Intermediario: sustancia que se forma en una reacción
entre reactivos y productos.
• Cíclicas: en el último paso se regenera un reactivo
para el primer paso.

45. Controles del metabolismo
• Las células conservan energía sintetizando lo
que necesitan (no mayores o menores
cantidades).
• Las células regulan la cantidad de moléculas
que producen por medio de unos mecanismos
llamados : mecanismos de retroalimentación.

46. Controles del metabolismo
• 1. Muchas moléculas reguladoras se enlazan en
un sitio en la enzima.
• Sitio alostérico: región de la enzima distinta del
sitio activo, donde se enlazan las moléculas
reguladoras.
– El enlace entre la enzima y un regulador alostérico
altera la forma de la enzima de manera que
aumente o inhiba su funcionamiento.

47. allosteric activator allosteric inhibitor
allosteric binding site vacant
enzyme active site allosteric
binding
site vacant;
active site
can bind
substrate cannot bind substrate
active site
active site altered, can’t
altered, substrate bind substrate
can bind
Stepped Art
Fig. 6-14, p. 100

48. Inhibición por retroalimentación
• 2. El efecto alostérico provoca inhibición
por retroalimentación:
– En el cual el exceso de producto en reacción
metabólica inhibe la primera enzima de la
serie.
– Y se evita que se lleve acabo la reacción y se
siga sintetizando producto.

49. enzyme 2 enzyme 3 enzyme 4 enzyme 5
Excess molecules of end
enzyme 1 product bind to molecules of
an enzyme that catalyzes this
end
pathway’s first step. The
product
greater the excess, the more
enzyme molecules are
substrate inhibited, and the less
product is synthesized.
Fig. 6-15, p. 100

50. Treonina
Enzima 1
(Desaminasa
de treonina)
a -Ketobutyrate
Enzima 2
Inhibición por
retroalimentación
a -Aceto- a -hydroxybutyrate
negativa
Enzima 3
(Isoleucina inhibe
enzima # 1)
a , b -Dihydroxy- b -methylvalerate
Enzima 4
a -Keto- b -methylvalerate
Enzima 5
Isoleucina Martes, 15 de Mayo de 2012 50

51. Reacciones Redox
◦ Transferencia de electrones entre moléculas
por medio de reacciones de oxidación-
reducción (REDOX)
 Son reacciones acopladas mediadas por enzimas
 La transferencia de electrones tiende a ocurrir
por medio de la transferencia de átomos de
hidrógeno
 Deshidrogenasas
 Oxidación: pérdida de un electrón ó más
 Reducción: ganancia de un electrón ó más

52. Cadena de transporte de electrones
• Cadenas de transporte de electrones en rutas
metabólicas:
– Están presente en respiración celular y fotosíntesis
– Transfieren electrones a través de la membrana para
llevar a cabo transferencias de energía
• Involucra reacciones REDOX
• Participan coenzimas como NAD+, FAD+, NADP+ o
proteínas como los citocromos
– Se forma un gradiente de H+ para sintetizar ATP

53. Enzimas de bioluminiscencia
• Los organismos bioluminiscentes emiten luz
cuando enzimas llamadas luciferasas
trasforman la energía de enlaces químicos en
energía lumínica.
• Hoy en día se puede transferir genes de
bioluminiscencia entre especies (de una de
estas especies a otra especie no
bioluminiscente).
• Se utiliza la bioluminiscencia como marcador
visible en diversos experimentos.

54. Bioluminescence: Fireflies

55. A Research Connection
 Researchers can transfer genes for
bioluminescence from one species to another
• Example: bacteria with jellyfish genes