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Universidad Católica Sedes Sapientiae
AGUA
Blgo. Ms.C. Jeisson David Cabos Sánchez
PROPIEDADES DEL AGUA
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AMINOACIDOS
OBJETIVOS
CONOCER LAS CARACTERISTICAS DE
LOS AMMIOACIDOS
IDENTIFICAR LOS AMINOACIDOS ESENCIALES Y NO
ESENCIAES Y SU IMPORTANCIA EN EL ORGANISMO
AMINOACIDOS
Moléculas orgánicas (grupo amino y carboxilo)
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A partir de ellos se forman péptidos y proteínas
No absorben luz uv, a excepción de tirosina, fenilalanina y triptófano
Punto de fusión mayor a 200° c
Estructura tetraédrica
Grupo acido débil, base débil, cadena lateral, unidos al carbono alfa
AMINOACIDOS
Propiedades químicas
Solubilidad
> Agua y
etanol
< benceno, hexano
y eter
La cadena lateral “R” determina las propiedades químicas de los
aa
Tienen un carbono quiral (que poseen cuatro sustituyentes
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AMINOACIDOS
Propiedades químicas
De acuerdo al grupo «r»
hidrofobicos hidrofilicos
Rechazan ambiente
acuoso
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ambiente acuoso
No se ionizan, no forman
puentes «h»
forman puentes «h»,
sitios reactivos
AMINOACIDOS
Opticamente activos
levorrotatorios dextrorotatorios
Levogiros, forma de
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de «d»
Funciones generales de los aa
•Componentes estructurales de células, tejidos y musculo
•Componentes básicos de péptidos, proteínas, enzimas,
neurotransmisores y hormonas
•Donadores de grupos N
•20 aa son componentes esenciales de las proteínas de los cuales 8
son esenciales y 2 semiesenciales.
Funciones específicas de los aa
L – alanina Sustrato energético del musculo
Terapia: epilepsia / inmunosupresion
Acido
L – glutamico*
L - glutamina
Sustratos energéticos: *neurotransmisor estimulante cerebral (forma parte
del GABA)
L – cisteina Metabolismo energético
Estructura de tejidos y moléculas hormonales
Forma glutatión: detoxificante / donador de “S”
L – arginina*
L – ornitina
Eliminación de urea y amonio
Participan en la sintesis de DNA
Estimula secrecin de H. de crecimiento
Liquido seminal 80%
•Precursor de ON y Fosfato de creatina
Funciones específicas de los aa
Acido L – aspartico Interviene en el ciclo de la urea y el metabolismo del DNA
Neurotransmisor (↓en depresión)
L – glicina Síntesis de DNA y colágeno
Generación de energía
Hipocolesteromiante
L – tirosina Forma dopa, dopamina, adrenalina, noradrenalina
Estructura de las encefalinas (analgésicos naturales)
L – metionina Estimula la síntesis de dopa
Protección frente a radiaciones
Funciones específicas de los aa
L – fenilalanina Precursor de la tirosina y las catecolaminas
Constituyente de neuropeptidos cerebrales (somatostatina,
vasopresina, melanotropina, encefalina)
L – triptofano Síntesis de serotonina (neurohormona involucrada en relajación y
sueño)
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L – asparagina Procesos metabólicos del SNC
L – histidina Precursor de histamina
L – serina Crecimiento muscular
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L – leucina
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CANTIDAD DIETETICA RECOMENDADA DE PROTEINAS. AMINOACIDOS
REACCIONES GENERALES DE LOS AMINOACIDOS
TRANSAMINACION
Gil, A. y Medina, F. Bases Fisiológicas y Bioquímicas de la Nutrición. Tomo I. 3ª edición. 2017. pp. 457
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La descarboxilación de aminoácidos
origina aminas, muchas de las cuales
tienen gran actividad biológica
(aminas biógenas). Las
descarboxilasas de aminoácidos
utilizan también como coenzima el
piridoxal fosfato.
Gil, A. y Medina, F. Bases Fisiológicas y Bioquímicas de la Nutrición. Tomo I. 3ª edición. 2017. pp. 461
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  • 1. Universidad Católica Sedes Sapientiae AGUA Blgo. Ms.C. Jeisson David Cabos Sánchez
  • 2.
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  • 5.
  • 6.
  • 7.
  • 9.
  • 10.
  • 11.
  • 12. Universidad Católica sedes sapientiae AMINOACIDOS OBJETIVOS CONOCER LAS CARACTERISTICAS DE LOS AMMIOACIDOS IDENTIFICAR LOS AMINOACIDOS ESENCIALES Y NO ESENCIAES Y SU IMPORTANCIA EN EL ORGANISMO
  • 13. AMINOACIDOS Moléculas orgánicas (grupo amino y carboxilo) Existen de forma libre (animales y vegetales) A partir de ellos se forman péptidos y proteínas No absorben luz uv, a excepción de tirosina, fenilalanina y triptófano Punto de fusión mayor a 200° c Estructura tetraédrica Grupo acido débil, base débil, cadena lateral, unidos al carbono alfa
  • 14. AMINOACIDOS Propiedades químicas Solubilidad > Agua y etanol < benceno, hexano y eter La cadena lateral “R” determina las propiedades químicas de los aa Tienen un carbono quiral (que poseen cuatro sustituyentes diferentes), excepto la glicina.
  • 15. AMINOACIDOS Propiedades químicas De acuerdo al grupo «r» hidrofobicos hidrofilicos Rechazan ambiente acuoso Interactúan con ambiente acuoso No se ionizan, no forman puentes «h» forman puentes «h», sitios reactivos
  • 17. Funciones generales de los aa •Componentes estructurales de células, tejidos y musculo •Componentes básicos de péptidos, proteínas, enzimas, neurotransmisores y hormonas •Donadores de grupos N •20 aa son componentes esenciales de las proteínas de los cuales 8 son esenciales y 2 semiesenciales.
  • 18. Funciones específicas de los aa L – alanina Sustrato energético del musculo Terapia: epilepsia / inmunosupresion Acido L – glutamico* L - glutamina Sustratos energéticos: *neurotransmisor estimulante cerebral (forma parte del GABA) L – cisteina Metabolismo energético Estructura de tejidos y moléculas hormonales Forma glutatión: detoxificante / donador de “S” L – arginina* L – ornitina Eliminación de urea y amonio Participan en la sintesis de DNA Estimula secrecin de H. de crecimiento Liquido seminal 80% •Precursor de ON y Fosfato de creatina
  • 19. Funciones específicas de los aa Acido L – aspartico Interviene en el ciclo de la urea y el metabolismo del DNA Neurotransmisor (↓en depresión) L – glicina Síntesis de DNA y colágeno Generación de energía Hipocolesteromiante L – tirosina Forma dopa, dopamina, adrenalina, noradrenalina Estructura de las encefalinas (analgésicos naturales) L – metionina Estimula la síntesis de dopa Protección frente a radiaciones
  • 20. Funciones específicas de los aa L – fenilalanina Precursor de la tirosina y las catecolaminas Constituyente de neuropeptidos cerebrales (somatostatina, vasopresina, melanotropina, encefalina) L – triptofano Síntesis de serotonina (neurohormona involucrada en relajación y sueño) L – treonina Desintoxicación celular L – asparagina Procesos metabólicos del SNC L – histidina Precursor de histamina L – serina Crecimiento muscular Metabolismo de lípidos y ácidos grasos L – prolina Producción de colágeno L – leucina L – lisina L – valina Crecimiento y reparación d tejidos
  • 21. CANTIDAD DIETETICA RECOMENDADA DE PROTEINAS. AMINOACIDOS
  • 22. REACCIONES GENERALES DE LOS AMINOACIDOS TRANSAMINACION Gil, A. y Medina, F. Bases Fisiológicas y Bioquímicas de la Nutrición. Tomo I. 3ª edición. 2017. pp. 457
  • 23. DESANIMACIÓN Baynes, J & Dominiczak, M. Bioquímica Medica. 4 Ed. Editorial Elsevier. 2015
  • 24. DESCARBOXILACION La descarboxilación de aminoácidos origina aminas, muchas de las cuales tienen gran actividad biológica (aminas biógenas). Las descarboxilasas de aminoácidos utilizan también como coenzima el piridoxal fosfato. Gil, A. y Medina, F. Bases Fisiológicas y Bioquímicas de la Nutrición. Tomo I. 3ª edición. 2017. pp. 461
  • 25. Tiroperoxidasa EJEMPLOS DE ERRORES CONGENITOS DEL METABOLISMO DE AMINOACIDOS